1er niveau d'organisation des protéines : les AA Flashcards

1
Q

protéine

A

grande diversité de fonction au sein de notre organisme

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2
Q

liason entre deux AA

A

liaison peptidique

si AA<50=peptide
si AA>50 protéine

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3
Q

1er niveau d’organisation protéique= structure primaire

A

l’aichaineent des AA dans un ordre précis

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4
Q

parmis les 20 AA (naturel) il y a

A

les AA essentiel: par l’alimentation
les AA non-essentiel (corps)

tous serie L

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5
Q

masse moyenne d’un AA

A

Masse moyenne d’un AA : 110 dalton

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6
Q

structure d’un AA

comment on nomme une structure

A
  • Un C (carbone alpha) sur lequel est fixé un groupement amine -NH2 et un groupement carboxylique -COOH et un radical qui va déterminer la nature de l’AA
  • l’AA a une fonction acide et basique : il est amphotère ( a pH physiologique(7) les deux groupement sont ionisé)

-Pour nommer une structure primaire d’une protéine on écrit de l’extrémité N-Terminal à l’extrémité C-terminal

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7
Q

pour classifier les AA on prend en compte

A
  • l’encombrement stérique , qui dépend de la taille de R (place que prend l’AA)
  • le caractaire polaire ou apolaire de R
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8
Q

AA apolaire

A

-LES AA APOLAIRE: non ionisable :
n’interagissent pas avec molecule d’eau :
+ implique dans les interaction hydrophobe :

les + hydrophobe : Val, Leu , Ileu, Phe (quand le R est grand)

Soit chaine aliphatique (longue chaine carbonne) ou chaine aromatique (noyau cycle de carbone)

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9
Q

les AA polaire

A

-LES AA POLAIRE : ionisable –> un caractère hydrophile
Ils peuvent être non charges = neutre

chargé + : AA basique.
chargé - : AA acide
–> peut former liaison hydrogène

alcool (Ser, Thr, Tyr), soufré (Cys), amide (Asn, Gln) ),
charges - (acide) : Asp Glu
ou charges + (basique) : His Lys Arg

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10
Q

pi / point isométrique / pHi

A

pH de AA auquel sa charge est neutre

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11
Q

pi

et zwitterions

A
pkA= 2      50%A+    50%Z
pHi= 6      100%Z
pkA= 9      50%A-    50%Z

pHi= (Pka+pKb)/2

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12
Q

isomère avec les série

A
enantiomère: mirroir 
serie D ( déviation vers la droite)
serie L ( déviation vers la gauche)
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13
Q

prop spectrales

A
  • incolore
  • les acides aminés aromatique absorbent les UV entre 260 et 280 nm

Ordre d’absorption : Trp (280 nm)> Tyr> Phe (260nm)
on detecte prot dans un milieu bio par mesure à 280nm
AA aromatique ont propriete de fluorescence

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14
Q

reactivite du groupement amine

A

-Protonation de -NH2 en placant l’AA en milieu acide
-Alkylation, acétylations, arylations : addition groupement supplémentaire
ex arylation de FDNB (réactif de Sanger)

-Glycosylation : associe a asparagine
- phosphorylation : associe a sérine, tyrosine, thréonine (ser, tire, trinque) se fait grace a une enzyme et nécessite ATP
-Iodation : tyrosine : AA capable de porter des atomes d’iode
-Pont disulfure : cystéine → liaison covalente entre deux atomes de soufre de 2 cysteine
pont entre meme chaine : intracatenaire
pont entre deux chaine diff : extra cat

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15
Q

exemple de glycosylation

+ role

A

N-glyco
O-glyco

  • reconnaisance et adhesion cellulaire
  • controle du repliment des protéinees
  • modulation métabolique d’enzymes
  • transport et adressage de protéines
  • role structurales
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16
Q

formation d’une fonction amide

A

condensation la fonction acide carboxilique (COOH) avec la fonction amide (NH2) = dipeptide

17
Q

le plus grand vaste groupe des composés biologique

A

les protides

avec dedans biomolécule (AA) + peptides+ protéines

18
Q

les acides aminés aux extrémité ont :

A

une seule de leur deux fonction engagées dans une liaison peptidique

19
Q

la liaison peptidique

A

elle est la clée de la structure spatiales d’une protéine

  • plane
  • rigide
  • polaire
  • induit des restiction conformationnelles de la chaine polypeptidique
  • resitante à l’hydrolyse
20
Q

liason entre un carbonne asymétrique et un carbonne

A

epsilon

1,52 A°

21
Q

liaison entre un C et N

A

omega

1,33A°

22
Q

liaison entre Casymétrique et N

A

phi

1,45A°

23
Q

l’angle épsilon/omega

A

autour de CN
ne peu que etre
0° cis –> 2 R en haut
180° trans (plus stable) –>alterné

24
Q

tout les types de liason C-N

A

C-N normal (1,27A°) < C-N peptidique (1,32A°) < C=N (1,49A°)

double liason: planéité des carbonne
UV absrbé à 215nm