1er niveau d'organisation des protéines : les AA Flashcards
protéine
grande diversité de fonction au sein de notre organisme
liason entre deux AA
liaison peptidique
si AA<50=peptide
si AA>50 protéine
1er niveau d’organisation protéique= structure primaire
l’aichaineent des AA dans un ordre précis
parmis les 20 AA (naturel) il y a
les AA essentiel: par l’alimentation
les AA non-essentiel (corps)
tous serie L
masse moyenne d’un AA
Masse moyenne d’un AA : 110 dalton
structure d’un AA
comment on nomme une structure
- Un C (carbone alpha) sur lequel est fixé un groupement amine -NH2 et un groupement carboxylique -COOH et un radical qui va déterminer la nature de l’AA
- l’AA a une fonction acide et basique : il est amphotère ( a pH physiologique(7) les deux groupement sont ionisé)
-Pour nommer une structure primaire d’une protéine on écrit de l’extrémité N-Terminal à l’extrémité C-terminal
pour classifier les AA on prend en compte
- l’encombrement stérique , qui dépend de la taille de R (place que prend l’AA)
- le caractaire polaire ou apolaire de R
AA apolaire
-LES AA APOLAIRE: non ionisable :
n’interagissent pas avec molecule d’eau :
+ implique dans les interaction hydrophobe :
les + hydrophobe : Val, Leu , Ileu, Phe (quand le R est grand)
Soit chaine aliphatique (longue chaine carbonne) ou chaine aromatique (noyau cycle de carbone)
les AA polaire
-LES AA POLAIRE : ionisable –> un caractère hydrophile
Ils peuvent être non charges = neutre
chargé + : AA basique.
chargé - : AA acide
–> peut former liaison hydrogène
alcool (Ser, Thr, Tyr), soufré (Cys), amide (Asn, Gln) ),
charges - (acide) : Asp Glu
ou charges + (basique) : His Lys Arg
pi / point isométrique / pHi
pH de AA auquel sa charge est neutre
pi
et zwitterions
pkA= 2 50%A+ 50%Z pHi= 6 100%Z pkA= 9 50%A- 50%Z
pHi= (Pka+pKb)/2
isomère avec les série
enantiomère: mirroir serie D ( déviation vers la droite) serie L ( déviation vers la gauche)
prop spectrales
- incolore
- les acides aminés aromatique absorbent les UV entre 260 et 280 nm
Ordre d’absorption : Trp (280 nm)> Tyr> Phe (260nm)
on detecte prot dans un milieu bio par mesure à 280nm
AA aromatique ont propriete de fluorescence
reactivite du groupement amine
-Protonation de -NH2 en placant l’AA en milieu acide
-Alkylation, acétylations, arylations : addition groupement supplémentaire
ex arylation de FDNB (réactif de Sanger)
-Glycosylation : associe a asparagine
- phosphorylation : associe a sérine, tyrosine, thréonine (ser, tire, trinque) se fait grace a une enzyme et nécessite ATP
-Iodation : tyrosine : AA capable de porter des atomes d’iode
-Pont disulfure : cystéine → liaison covalente entre deux atomes de soufre de 2 cysteine
pont entre meme chaine : intracatenaire
pont entre deux chaine diff : extra cat
exemple de glycosylation
+ role
N-glyco
O-glyco
- reconnaisance et adhesion cellulaire
- controle du repliment des protéinees
- modulation métabolique d’enzymes
- transport et adressage de protéines
- role structurales
formation d’une fonction amide
condensation la fonction acide carboxilique (COOH) avec la fonction amide (NH2) = dipeptide
le plus grand vaste groupe des composés biologique
les protides
avec dedans biomolécule (AA) + peptides+ protéines
les acides aminés aux extrémité ont :
une seule de leur deux fonction engagées dans une liaison peptidique
la liaison peptidique
elle est la clée de la structure spatiales d’une protéine
- plane
- rigide
- polaire
- induit des restiction conformationnelles de la chaine polypeptidique
- resitante à l’hydrolyse
liason entre un carbonne asymétrique et un carbonne
epsilon
1,52 A°
liaison entre un C et N
omega
1,33A°
liaison entre Casymétrique et N
phi
1,45A°
l’angle épsilon/omega
autour de CN
ne peu que etre
0° cis –> 2 R en haut
180° trans (plus stable) –>alterné
tout les types de liason C-N
C-N normal (1,27A°) < C-N peptidique (1,32A°) < C=N (1,49A°)
double liason: planéité des carbonne
UV absrbé à 215nm
