ביוכימיה סיכום דנה

Question 1

איך בנויה חומצה אמינית באופן כללי?

Answer 1

Question 2

באיזו קונפורמציה חומצות אמיניות יכולות להיות? באיזו קונפורמציה נמצא אותן בטבע?

Answer 2

יכולות להיות

L,D

בטבע הן

L

לכן נזכור שאם ננסה לסנתז חומצה אמינית במעבדה נקבל את שתי הקונפורמציות, אבל בגוף האנזימים יודעים ליצור אותן רק בקונפורמציה אחת

Question 3

מהו מצב

zwitterion?

Answer 3

כאשר המטען הכולל הוא 0 על חומצה אמיני

Question 4

מהן חמשת הקבוצות ששל חומצות האמינו?

Answer 4

חומצות אמינו לא פולריות, אליפטיות

חומצות אמינו ארומטיות

חומצות אמינו פולריות לא טעונות

חומצות אמינו טעונות חיובית

חומצות אמינו טעונות שלילית

Question 5

מיהן חומצות האמינו הלא פולריות, האליפטיות?

מה המאפיין שלהן? (מבחינת התכונות)

Answer 5

הן הידרופוביות. ככל שיש יותר מתילים החומצה האמינית יותר הידרופובית

Question 6

מיהן החומצות האמיניות הארומטיות?

מה המאפיין שלהן?

Answer 6

גם הן ארומטיות

Question 7

מיהן החומצות האמיניות הפולריות הלא טעונות?

האם הן הידרופיליות?

Answer 7

כן הן יכולות ליצור אינטראקציה עם מים, ולהשתתף באינטראקציות יוניות שונות

Question 8

מיהן חומצות האמינות הטעונות חיובית?

Answer 8

Question 9

מיהן חומצות האמינו הטעונות שלילית?

Answer 9

Question 10

מיהן חומצות האמינו שיכולות לעבור פוספורילציה? למה דווקא הן?

Answer 10

סרין טריאונין וטירוזין. כי יש להן קבוצת הידרוקסיל

Question 11

מהם שני הדברים המיוחדים בציסטאין?

Answer 11

Question 12

מה מיוחד בגליצין?

Answer 12

קבוצת ה

R

שלה היא רק מימן. לכן היא לא כיראלית ואין לה פעילות אופטית

Question 13

מה מיוחד בפרולין?

Answer 13

Question 14

איזה סוג של אור חומצות אמינול יודעות לבלוע? איך השתמשו בזה בעבר?

Answer 14

בולעות אור אולטרא סגול, ב280 ננומטר. בעבר השתמשו בתכונה הזו כדי לקבוע ריכוז של חלבון

Question 15

מהן שלוש מודיפיקציות פוסט תרגומיות שחומצות אמינו יכולות לעבור?

Answer 15

Question 16

מהי נקודת ה

pk?

מהו

pk1?

מהו

pk2?

מהו

pkR?

Answer 16

Question 17

מהי נקודת

pI?

מה יקרה למולקולה שנמצאת בנקודה זו בשדה חשמלי

Answer 17

נקודה איזואלקטרית. היא הנקודה בה המטען הכולל של החומצה האמינית הוא 0. היא לא תזוז בשדה חשמלי

Question 18

מהו תהליך טיטרציה? איך נראה גרף טיטרציה של גליצין?

Answer 18

Question 19

איך תראה עקומת טיטרציה של גלוטמט?

איפה ה

PI?

Answer 19

Question 20

מה יהיה המטען של הפפטיד בתמונה ב

PH=6

Answer 20

Question 21

האם קשר פפטידי נוצר ספונטנית? מה נפלט כששנוצר הקשר? תחילת שרשרת פפטידית היא בקצה נ’ או ס’? הקשר קשיח או שניתן להסתובב עליו? הגוף יעדיף ליצור קשרי ציס או טרנס?

Answer 21

Question 22

מהו מבנה ראשוני, שניוני, שלישונני ורבעוני?

Answer 22

Question 23

הקשרים שיוצרים את המבנים המרחביים של החלבון, קשרי ו.ד.ו, קשרי מימן וכ’ו הם קשרים חלשים יחסית. לכן מספיק שנעלה מעט טמפרטורה והחלבון יתפרק. מדוע אם כן חלבונים בכלל מצליחים להסתדר במבנים מרחביים כאלה?

Answer 23

מכיוון שכשחלבון מפורק הוא יוצר קשרים עם המים, וזה מוריד את האנטרופיה שלהם. המצב המועדף הוא שהחלבון יהיה מסודר במבנה מרחבים מסויים והאנטרופיה של המים תעלה

Question 24

מי יוצר את הקשרי המימן במבנה האלפא הליקס? כל כמה חומצות אמיניות נוצר סיבוב? איך מסתדרות קבוצות ה

R

במבנה זה? איך זה מסייע?

Answer 24

Question 25

האם חומצות אמינו בעלי מטענים דומים יהיו זה ליד זה בשרשרת של אלפא הליקס? האם חומצות אמינו בעלי קבוצות צד גדולות יהיו זה ליד זה?.

מה החומצה אמינית פרולין עושה לשרשרת אלפא הליקס?

בתחילת ההליקס נמצא בעיקר חומצות אמינו בעלי מטען שלילי או חיובי? ובסוף ההליקס?

למה?

Answer 25

Question 26

מה מייצב מבנה של בטא שיטס? מה אפשר לומר על קבוצות הר’ במבנה זה?

Answer 26

Question 27

מהו

beta turn?

איזה סוג של מבנה זה יוצר? איזה קשר מייצב את הסיבוב הזה? יש שתי חומצות אמיניות עיקריות שמאפשרות את הסיבוב הזה. מי הן? אחת מהן עושה זאת רק בצורה אחת של ציס או טרנס. איזו רונפיגורציה מאפשרת את הסיבוב? איזה תמשיך את האלפא הליקס?

Answer 27

Question 28

איזה סוג קשרים מייצבים מבנה שלישוני?

Answer 28

קשרים יונים, די סולפידיים, הידרופוביים, קשרי מימן, קשרי ו.ד.ו.

זה נעשה על ידי שרשראות הצד של החומצות אמינו, בנוסף על ידי יונים של מתכת. המטען של היום המתכתי יוצר קשרים אלקטרוסטטיים עם חומצות אמינו טעונות שלילית, דבר שתורם לייצוב החלבון

Question 29

מה תפקיד המיוגלובין? מכמה שרשראות אלפא הליקס הוא מורכב ומכמה בטא שיטס? איך מגיע לידי ביטוי הקשר בין תפקידו למבנה המרחבי שלו?

Answer 29

Question 30

מהו הניסוי של אנפיסן? מה הוא גילה?

Answer 30

הוא גילה שכאשר הוא “משחק” עם הקשרים הדו סולפידיים של החלבון, וקשרי הו.ד.ו, כאשר הוא מוציא את כל הדברים שפגעו בקשרים האלו, המצב חוזר למצבו הטבעי. בנוסף, הוא ניסה ליצור קשרים לא מתאימים, ולאחר ששהרס אותם, החלבון שוב חזר למצבו הרגיל.

המסקנה שלו הייתה שמבחינה אנרגטית המצב הכי יציב הוא מצב הקיפול הטבעי של החלבון. לכן מה שקובע את המבנה המרחבי הסופי של החלבון הוא רצף חומצות האמינו.

Question 31

מהם שני המודלים שמסבירים קיפולי חלבונים?

Answer 31

Question 32

למה ניסויים על קיפול חלבונים במבחנה לא מתארים את מה שקורה בתא?

Answer 32

מכיוון שבתא המצב צפוף, וחלבון לא בהכרח יעשה מה שטבעי לו, יכולים להווצר אגרגטים של חלבונים

Question 33

מהם

Hsp60

Hsp70

PDI

באיזה מצבים הם עובדים? האם הם משתמשים באתפ? מה מטרתם?

איך התא קובע אם פרולין יהיה בציס או בטרנס?

Answer 33

Question 34

מה זה

amyloid fibers?

מה זה

amyloidosis?

באיזה סוג מבנה עשירות השרשראות האמילואידיות?

Answer 34

amyloid fibers:

אגרגטים של חלבונים מחוץ לתא

amyloidosis:

מחלות שקורות בגלל אגרגטים של חלבונים שנוצרים מחוץ לתא.

שרשראות אמילואידיות עשירות בבטא שיטס.

Question 35

מהו סרום אמילואיד? איך הוא קשור לתגובה של מערכת החיסון?

Answer 35

Question 36

מהם שני החלבונים שידוע שגורמים לאלצהיימר? (אחד מהם לאלצהיימר ממשש ואחד אחר למשהו שדומה) איך הם עושים זאת?

Answer 36

Question 37

הצטברות של איזה חלבון גורמת למחלת הפרקינסון? למה החלבון הזה קשור?

Answer 37

Question 38

איך מחלת ההנטינגנטון קשורה לגנים? מעל כמה שרשראות של גלוטמין על החלבון יהיה מצב בעייתי? מה קורה בעת התפרצות המחלה? המשקע תוך תאי או חוץ תאי?

Answer 38

Question 39

מהו החלבון שגורם למחלת ציסטיק פיברוזיס? איפה יושב החלבון הזה? מה תפקידו? בכמה חומצות אמיניות המוטציה גורמת למחלה? איך המוטציה משפיעה על החלבון, ואיך היא משפיעה על תפקוד הריאות? מה התרופה למחלה יודעת לעשות?

Answer 39

מחלה השונה באופן מהותי מהקודמות שתיארנו היא ציסטיק פיברוזיס. בציסטיק פיברוזיס, החלבון לא מתפקל נכון אבל . חלבון זה הוא יוצר תעלה המעבירה יוני

CFDR

אינו שוקע. גם זו מחלה גנטית, בה יש בעייה בחלבון טרנס-ממברנלי בשם כלוריד ומים, והוא מתבטא בריאות וברקמות נוספות. ברוב המקרים, המוטציה היא החסרה של חומצה אמינית אחת (פנילאלנין) מהשרשרת החלבונית. ככל הנראה, הבעייה שזה יוצר בקיפול היא כה חמורה שהיוביקווטין משמיד אותה ולא מוצאים את התעלה בכלל בממברנה. זה מפריע לאיזון של המלחים והמים בריאות, ולכן הם סובלים מקושי משמעותי בנשימה. בציסטיק פיברוזיס יש כמה סוגים של מוטציות, ואחת מהן היא מוטציה פחות חמורה מהאחרות, כי בגרסא זו החלבון כן מגיע לממברנה ויוצר תעלה, אבל תעלה זו היא לא יעילה בתפקוד שלה. ישנה תרופה היום שיודעת לשפר את התפקוד התעלה הזו באופן משמעותי.

Question 40

מהי מחלת פרוייצפלד יעקב? איך היא עוברת? מהו החלבון

PrP

מה קורה כשחלבון תקין נפגש עם חלבון לא תקין?

מה ככל הנראה המבנה של החלבון הלא תקין?

Answer 40

מחלת הפריאונים היא מחלה שמקבלת שמות שונים בקרב זנים שונים- אצל כבשים זה סקרפי ואצל בני אדם מחלת פרוייצפלד-יעקב, ואצל פרות זה הפרה המשוגעת. היא יכולה לעבור מזן אחד לאחר על ידי אכילה. לפני כמה עשורים, המחלה התפרצה בקרב אנשים באירופה עקב אכילת מוחות של פרות שהיו נגועות במחלה. לכל בעלי החוליות יש את החלבון הזה. מה שמאוד ייחודי במחלה הזו היא שהגורם שמעביר את המחלה הוא חלבון, וזה דבר מאוד לא שכיח. התופעה האופיינית למחלה היא שהמוח הופך להראות כמו גבינה שוויצרית- הוא מלא בחורים, וזה קורה תוך מספר חודשים ספורים.

חוקר בשם אילנס פענח את המבנה של החלבון. למבנה הנטיבי הוא קרא

PrPc

ולקונפורמציה שגורמת למחלה הוא קרא

PrPsc

מצאו כי אם שני החלבונים הללו עוברים אינטראקציות, החלבון הפגוע משנה את הקונפורמציה של החלבון התקין להיות גם כזה בעל קונפורמציה פגומה. למעשה הוא “מדביק” אותו, וכך נוצרת תגובת שרשרת עד שנפגעים כל החלבונים התקינים של

PrP

במוח. החלבונים הללו שוקעים והתאים באזור השקיעה מתים. לחלבון הנורמלי יש הרבה אלפא הליקס ומעט ביתא שיטס. את המבנה של החלבון הלא תקין לא הצליחו לפענח כי הוא שוקע. ההשערה היא שהוא עשיר בביתא שיטס. משערים כי בתהליך ההדבקה, החלבון משנה את שרשראות האלפא הליקס שלו לביתא שיטס.

Question 41

איזה רשראות יש לחלבון המוגלובין?

מה התפקיד של החלבון?

Answer 41

שתי שרשראות אלפא ושתי שרשראות בטא. התפקיד של המוגלובין הוא לשאת חמצן

Question 42

ממה נובעת מחלת האנמיה החרמשית? מוטציה באיזה גן? איזו חומצה אמינית מוחלפת באיזו? מה קורה לכדוריות הדם בסביבה ענייה בחמצן בעקבות השינוי?

Answer 42

מחלת האנמיה החרמשית נובעת ממוטציה בחומצה אמינית אחת בגן המקודד לתת היחידה ביתא של ההמוגלובין, בה במקום גלוטמט מופיע ואלין. גלוטמט היא חומצה אמינית טעונה שלילית ו-ואלין היא אליפטית הידרופוביות. לכן זו מוטציה לא קונסרבטיבית. המיקום של החומצה האמינית שהוחלפה מסומן בציור בצהוב- אפשר לראות שזה פונה החוצה בשרשרת. זה יוצר אזור “דביק” על ההמוגלובין, שיכול לייצר אינטראקציה כעת עם שרשראות המוגלובין אחרות. בסביבות עניות בחמצן, הקונפורמציה של כדוריות הדם משתנה מעט והמוטציה יכולה לגרום לפיצוץ של כדוריות האדם האדומות וכך לאנמיה.

Question 43

מה ההבדל באפיניון של המוגלובין ומיוגלובין לחמצן? ממה נובע השוני? איפה בגוף ימצא המוגלובין ואיפה ימצא מיוגלובין?

איזה מהחלבונים מתארת העקומה הכחולה? ואיזה מהחלבונים מתארת העקומה האדומה? מה השםשל העקומה האדומה?

Answer 43

בעקומה הזו רואים את השוני בין המוגלובין למיוגלובין. העקומה מראה את האפיניות של החלבון לחמצן, כתלות בריכוז החמצן. מיוגלובין הוא העקומה הכחולה. בריכוזים מאוד נמוכים של חמצן האפיניות שלו גדולה מאוד והוא מגיע לסטורציה כבר בריכוזים נמוכים של כחמצן. המוגלובין הוא העקומה האדומה, שהיא סיגמואידית. בריכוזים נמוכים של חמצן ,האפיניות אל החמצן היא נמוכה, והשיפוע הוא לא תלול. אבל מריכוז מסוים, פתאום העקומה משנה את המתלול שלה וההמוגלובין הופך להיות מאוד אפיני לחמצן.
הבדל זה בין החלבונים נגרם כתוצאה מהשוני במבנה המרחבי של המולקולות. המיוגלובין נמצאת בקונפורמציה אחת בלבד. היא מזהה חמצן בריכוזים מאוד נמוכים (שזה מה שקורה בשריר בעצם). ההמוגלובין צריך לקשור חמצן בריאות (איפה שריכוז החמצן גבוה מאוד) ולשחרר אותו ברקמות (איפה שריכוז החמצן מאוד נמוך). וזו הסיבה לעקומה הסיגמואידית.

Question 44

איך עובדת הגמישות ששל המוגלובין לחמצן? מה קורה כשנקשר חמצן לאחת תת היחידות ששלו?

Answer 44

התכונה של ההמוגלובין להיות גמיש באפיניות שלו לחמצן נובעת מהמבנה שלו. להמוגלובין יש כאמור ארבע תת יחידות, אשר הקשר ביניהם תלוי בריכוז החמצן בסביבה. בריכוזים נמוכים של חמצן, הקשר ביניהם לא חזק ויוצר אפיניות נמוכה לחמצן. מתברר כי ברגע שחמצן נקשר לאחת מהתת יחידות, זה גורר שינוי קונפורמציה בשאר שלושת התת יחידות, שהופך אותם להרבה יותר אפיניות לחמצן (סה”כ כל מולקולת המוגלובין יכולה לקשור ארבע מולקולות חמצן- אחת עבור כל תת יחידה).
כשעשו קריסטלוגרפיה להמוגלובין בנוכחות חמצן ובהעדר חמצן ראו את ההבדלים בקונפורמציות. יחידת ה

hem

שקושרות חמצן צבועות באדוםונמצאות במיקומים שונים

Question 45

בהקשר של ניקוי חלבונים, מה המשמעות ששל כל אחד מהמושגים הבאים?

unit

activity

specific activity

Answer 45

unit-

מוגדר על ידי כמות האנזים שנחוצה כדי להפוך כמות מסויימת של מגיבים לתוצרים, בפרק זמן מסוים, ובטמפ’ מסוימת
למשל, כמות האנזים שצריך כדי להפוך 25 מיקרומולר של מגיב לתוצר בדקה, בסביבה של 25 מעלות…

פעילות-

פעילות של אנזים נמדדת על ידי כמות ה-

units

שיש בתוך האקסטרקט התאי.

specific activity-

כמה

units

אנזים יש פר מיליגרם חלבון. במיליגרם חלבון מתכוונים לכל החלבונים באקסטרקט. זה מאוד חשוב בעת ניקוי של חלבון. ככל שננקה את החלבון, נצפה כי ה-

specific activity

יעלה, כי נעשיר את תערובת
החלבונים בחלבון בספציפי שלנו. בעצם כמות ה-

unit

לא תשתנה בעת הניקוי, אבל האחוז שהם מהוות מהחלבון
באקסטרקט יהיה גבוה יותר.

החישוב:

activity/total protein

Question 46

כשמנקים חלבון, נרצה שיהיו לנו בסוף כמה שיותר

units

פר חלבון, או כמה שפחות? ומה נרצה שיקרה לפעילות הספציפית כשמנקים חלבון?

Answer 46

נרצה כמה שיותר יוניטס פר חלבון. זה בעצם מה שאנחנו רוצים לבודד. ככל שיש יותר יוניטס פר חלבון, הפעילות הספציפית עולה

Question 47

מה שמן של ששת השיטות לניקוי חלבון?

Answer 47

1.ג’ל אלקטרופורזה

הערה: השיטה הזו טובה בעיקר לאיפיון גודלו של חלבון, ופחות לניקוי של ממש

2.isoelectric focusing

גם שיטה זו היא לאיפיון ולא לניקוי

3.הפרדה דו מימדית

לאיפיון

4. gel filteration chromatography
5. ion exchange chromatography
6. affinity chromatography

Question 48

לפי מה מפרידה בין חלבונים ששיטת ג’ל אלקטרופורזה? לפי מטען? גודל?

היא עושה הפרדה כמותית או איכותית?

מה נלמד על חלבון זה באמצעות השיטה?

Answer 48

החלבונים מופרדים על מדיום של ג’ל אגרוז שעליו מופעל שדה חשמלי. החלבונים ינועו בשדה החשמלי לפי
משקלם. חלבונים קטנים ינועו מהר יותר, וחלבונים גדולים יותר ינועו לאט. אם נעצור את השדה החשמלי
בשלב מסוים, ניתן יהיה להפריד בין החלבונים לפי משקלם- כי כל אחד יגיע למקום אחר בג’ל, כפי שנראה
בתמונה. זו שיטה איכותית ולא כמותית. אפשר ללמוד מהשיטה על המשקל המולקולרי של החלבון.

Question 49

על מנת לבצע את שיטת הג’ל אלקטרופורזה עלינו לפרק את מבנה החלבון. למה? בנוסף, עלינו לנטרל את המטען של החלבון. למה? באיזה שני חומרים נשתמש על מנת לעשות זאת? מה כל אחד מהם עושה?

לאחר שנשתמש בחומרים, מה עוד נעשה כדי לפרק את החלבון אפילו יותר?

כאשר נבצע את ההרצה על הג’ל, נריץ אותם מחיובי לשלילי או להפך? למה?

Answer 49

לצורך ההרצה, צריך לפרק את המבנה המרחבי של החלבון ולנטרל את המטען שלו. זאת כי רוצים להריץ את
הג’ל רק לפי המשקל המולקולרי של החלבון. לשם כך משתמשים בשני חומרים- האחד ביתא-מרקפטו-אתנול שהוא חומר שמחזר קשרים די-סולפידים וכך פותח אותם; והשני חומר בשם

SDS

שהוא חומר מאוד הידרופובי שהורס את כל יתר הקשרים הלא קוולנטים וכך פורס את החלבון. בגלל שיש לו גם קצה
טעון שלילי, ברגע שהוא נקשר לחומצות האמינו הוא מקנה לחלבון הרבה מאוד מטענים שלילים, מה שהופך את מטען החלבון המקורי למאוד זניח. כל החלבונים כעת טעונים שלילית, באופן שפרופורציונלי לגודל שלהם, וזה מונע מהם לרוץ בג’ל באופן שקשור למטען שלהם במקום למשקל. בסוף, עושים חימום. כל הדברים הללו נועדו להבטיח שתהיה דה-נטורציה לחלבון. החלבונים מוזרקים בג’ל באזור השלילי, והם רצים אל עבר הקתודה החיובית. כאמור, החלבונים רצים לפי הגודל שלהם. הרשת שנוצרה בג’ל בעצם תוקעת את החלבונים הגדולים, ולכן הם רצים לאט, בעוד שהחלבונים הקצרים רצים מבעד לחורי הרשת.

Question 50

איך מבצעים את שיטת

isoelectric focusing?

Answer 50

לכל חלבון יש נקודה איזואלקטרית מעט שונה. על פי עקרון זה ניתן להפריד בין חלבונים. יוצרים גרדיאנט

PH

לאורך הג’ל ואת הג’ל יוצקים בגליל ששרוי בתוך שדה חשמלי. החלבונים רצים, ויפסיקו לרוץ כאשר יגיעו לנקודה האיזו-אלקטרית שלהם. בשיטה זו מריצים חלבונים נטיבים, שהם מקופלים. לרוב שיטה זו משולבת עם השיטה הקודמת, כלומר ג’ל אלקטרופורזה

Question 51

מהי הפרדה דו מימדית?

Answer 51

הפרדה על סמך משקל ונקודה איזו-אלקטרית.
לוקחים תמיסת חלבונים ומפרידים אותה לפי הנקודה האיזו-אלקטרית, כמו שמתואר קודם. אז לוקחים את הצילינדר ומוציאים את הג’ל, ומניחים אותו על פני ג’ל עם

SDS

מסובב ב 90- מעלות. כך יוצא שגרדיאנט ה

PH

הוא עכשיו אופקי. כאשר מפעילים את השדה החשמלי, החלבונים רצים אנכית לפי המשקל. התוצאה היא שכל עמודה היא חלבונים עם אותה נקודה איזואלקטרית, שמופרדים על פי המשקל. לכן אם הולכים ימינה ה

PH

יורד ואם הולכים למטה המשקל יורד

Question 52

איך מבצעים

gel filteration chromatography?

Answer 52

בשיטה זו משתמשים בחלבון במבנה הנטיבי שלו, הוא לא עובר דה-נטורציה, וזאת על מנת שנוכל בהמשך למדוד את הפעילות שלו. זו כן שיטה לניקוי. בשיטה זו יש צילינדר עם גרגרים שנקראים בידים, שהם מחוררים בתעלות. רק חלבונים קטנים יכולים להיכנס בחורים האלו, וחלבונים שגדולים מדי לחור צריכים לעבור בין הבידים. לכן דווקא חלבונים גדולים הם אלו שיוצאים קודם, והקטנים לוקח להם יותר זמן. אוספים את החומר שמטפטף דרך הקולונה במבחנות שונות, במרווחי זמן קבועים. כל מבחנה מהווה פרקציה, ועם סיום המעבר של התמיסה בקולונה בודקים את פעילות החלבון בכל אחת מהפרקציות. הפרקציות בהן תהיה פעילות גבוהה הן הנקיות.

Question 53

איך מבצעים

ion exchange chromatogrophy?

איך מפרידים את החלבונים מהבידים?

Answer 53

השיטה גם מתבצעת בקולונה עם בידים, אבל הפעם הבידים טעונים. יש קולונות עם בידים טעונים חיוביות

(anion exchange)

שאליהם יקשרו חלבונים טעונים שלילית, וקולונות עם
בידים טעונים שלילית

(cation exchange)

שאליהם יקשרו חלבונים טעונים חיובית. תמיסת
החלבונים עוברת בקולונה, והחלבונים הטעונים נקשרים אל הבידים בהתאם למטען. אלו שלא
נקשרים הם ללא מטען, או שיש להם את אותו המטען כמו לבידים. מה שנשטף החוצה נקרא

flow soup

. בסיום ההרצה, כדי להפריד את החלבונים שנקשרו לקולונה, מעלים את ריכוז
המלח בתמיסה. ככל שריכוז המלח עולה, המלח מתחרה עם הבידים על קשירת החלבונים.
החלבונים בעלי מעט מטען (מעט חומצות אמינו טעונות) יפרדו ראשונים ויצאו מהקולונה,
והחלבונים בעלי המון חומצות אמינו טעונות יפרדו רק בסוף. אלטרנטיבה אחרת היא לשנות את ה

PH

בקולונה בהדרגה, וכל
חלבון ישתחרר מהביד כאשר ה-

pH

יגיע לנקודה האיזו-אלקטרית שלו. איסוף בפרקציות מאפשר הפרדה לפי מטען חשמלי.
על הפרקציות עושים

assay

ביולוגי(בודקים אם יש פעילות של החלבון), ובוררים רק את הפרקציות שלהם הייתה פעילות.

Question 54

איך מבצעים

affinity chromatogrophy?

Answer 54

זו השיטה היעילה ביותר לניקוי חלבונים, כי היא מתבססת על הפעילות הספציפית של החלבון אותו מנקים. קושרים אל
גרגרי הבידים בקשר קוולנטי ליגנד ספציפי לאותו חלבון (סובסטרט של האנזים, נוגדן שמזהה אותו). בגלל שהאפיניות בין חלבון וליגנד היא מאוד גבוהה, כשנעביר את התמיסה בקולונה, החלבון שמעניין אותנו יקשר, וכל שאר החלבונים יצאו
החוצה, וניוותר עם חלבון נקי. כדי לשחרר את החלבון מהליגנד צריך אמצעים חזקים, בגלל אותה אפיניות חזקה. אחת השיטות היא לשנות את ה

PH

אבל אז מסתכנים בדה-נטורציה שלו. שיטה אחרת היא להוסיף את הליגנד לתמיסה. אם מוסיפים את הליגנד בעודף, הריאקציה תטה לטובת קשירת החלבון ללינגד החופשי ולא לביד שבקולונה, ואז הוא ישטף
למטה. אבל אז יהיה צורך להפריד שוב בין החלבון לליגנד, ולזה יש שיטות שלא נכנס אליהם.

Question 55

מה המטרה של שיטת סנגר?

Answer 55

קביעת רצף החומצות האמיניות בפוליפפטיד

Question 56

מהם (באופן כללי ולא ספציפי) שלושת השלבים בשיטת סנגר?

Answer 56

1. הידרוליזה של הקשרים הפפטידים
2. זיהוי החומצה אמינית ה

N

טרמינלית

3.שיטת אדמן

Question 57

תאר איך מבצעים את השלב הראשון של שיטתת סנגר

Answer 57

הידרוליזה של הקשרים הפפטידים. את זה ניתן לעשות ב

תנאים חומציים חזקים

6N HCl

לחץ גבוה ובחימום ל- 110
מעלות. בתנאים אלו הקשרים הפפטידים נשברים. זה מותיר אותנו עם תערובת חומצות אמינו בודדות, וניתן לאפיין את
ההרכב של חומצות האמינו בפולי-פפטיד- כמה יש מכל חומצת אמינו, ומה היחסים בין חומצות האמינו.
זיהוי חומצות האמינו נעשה בכרומוטוגרפיה- הפרדה על גבי קולונה עם

HPLC

שהוא חומר הידרופובי וטעון שלילית.
כאשר משנים את ה-

pH

באופן הדרגתי, החומצות אמינו משתחררות עם ההגעה לנקודה האיזו-אלקטרית שלהם, וכך
ניתן לזהות אותן. כדי לדעת את היחסים בין חומצות האמינו של הפפטיד, צריך דרך לאמוד את כמות חומצות האמינו
שהיו. לשם כך, מוסיפים לכל פרקציה אינדיקטור שעושה תגובה עם החומצה האמינית ונוצר צבע כחול. ניתן לקרוא את הבליעה של הצבע בספקטרופוטומר- ככל שהבליעה יותר חזקה, כמות החומצה האמינית הייתה גבוהה יותר. מתקבל בסוף גרף שנותן אינפורמציה על הרכב חומצות האמינו:

Question 58

תאר איך מבצעים את השלב השני של שיטת סנגר

Answer 58

זיהוי החומצה האמינית ה נ’ טרמינלית. זו החומצה האמינית הראשוננה בשרשרת ניתן לזהות אותה על ידי חיבור
החומצה האמינית הראשונה לסמן כימי בקשר קוולנטי. לאחר מכן עושים הידרוזליזה לקשרים הפפטידים ומתקבלת
תערובת חומצות אמינו. ניתן לזהות את החומצה האמינית הראשונה כי היא קשורה לסמן.

Question 59

מהי שיטת אדמן?

Answer 59

שיטת אדמן. מוסיפים לתמיסה רכיב כימי בשם פניל-איזו-טיציאנט

( PTH ),

שנקשר בקשר קוולנטי לחומצה האמינית
הראשונה ומסמן אותה. כאשר משנים את ה-

pH

הוא גורם לשבירת הקשר הקוולנטי בין החומצה האמינית הראשונה
לחומצה האמינית השנייה בלבד, ואז החומצה הראשונה בשרשרת משתחררת וניתן לבחון אותה בשיטות כרומוטוגרפיות
ולגלות את זהותה. התהליך יחזור על עצמו עם החומצה האמינית הבאה, עד אשר נזהה את כל חומצות האמינו. זו
השיטה היחידה שממש נותנת את הרצף.
היעילות של השיטה היא מאוד גבוהה אבל אינה 100% - קורה שהחומצה האמינית הראשונה לא משתחררת. התהליך
נעשה כך שיש המון מולקולות חלבון בבת אחת בתמיסה, ואם היעילות לא הייתה 100% , ה-

PTH

לא יחתוך את החומצה
האמינית הראשונה בכולן, אלא בכ- 98% מתוכן. לכן ב-

cycle

הבא, כאשר אותן חומצות שלא נחתכו בסבב הקודם כן
יחתכו, הן יהיו שונות מאשר חומצות האמינו האחרות שנחתכו באותו ה-

cycle

, ויתקבל זיהום. הזיהום הולך ועולה ככל
שה-

cycles

מתקדמים. השיטה מתברר כיעילה לריצוף שרשראות של כ- 60 חומצות אמינו. חלבונים בגוף מורכבים
מעשרות אלפי חומצות אמינו ולכן יש צורך לחתוך אותו לשרשראות קצרות כדי לרצף אותו.

Question 60

לגבי האינזימים הבאים, תאר בין אילו שתי חומצות אמיניות כל אחד מהם חותך:

ציאנוגן ברומיד

טריפסין

כימו טרפסין

chlostripain

Answer 60

ציאנוגן ברומיד- חותך אחרי מתיונין

טריפסין - חותך אחרי ליזין וארגנין

כימו טרפסין - חותך אחרי חומצות אמינו ארומטיות

כלוסתריפיין - חותך אחרי ארגנין

Question 61

איך נוכל להשתמש באנזימי החיתוך על מנת להבין את רצף החומצות האמיניות ששל חלבון?

Answer 61

חותכים את הפוליפפטיד פעמים עם שתי טכניקות
לראות את החפיפה בין שתי טכניקות שונות במקביל. מתקבל סט שונה של חיתוכים בשתי צורות החיתוך. אח”כ עושים

overlaapping

השיטות, ומשם מרכיבים את הרצף המקורי.

דוגמא לתהליך בעמוד 18 בסיכום

Question 62

איך נרצף חלבונים באמצעות שיטה גנטית?

Answer 62

Question 63

מה מוצאת שיטת

mass spectrometry?

תאר כיצד היא מתבצעת? איך מבצעים את הפרוטונציה? המהירות בואקום היא פונקציה של מה? מה הפלט של המכשיר? איך נמצא באמצעותו את המסה?

Answer 63

מוצאת במדוייק את המשקל המולקולרי של המולקולה

Question 64

מה מטרת השיטה

tandem MS?

תאר כיצד היא פועלת, ותאר מה היתרון של השיטה

Answer 64

Question 65

מהי פרוטאומיקה, ומה הקשר לאבולוציה?

Answer 65

Question 66

איך החלבון

EF-alpha

מסייע לקבוע עצים אבולוציונים?

Answer 66

Question 67

פי כמה אנזימים מזרזים ריאקציות?

מה ניתן לומר על הספציפיות של אנזימים?

מה ניתן לומר על הבקרה שמתבצעת עליהם?

Answer 67

אנזימים מזרזים ריאקציות פי מיליון מהקצב הטבעי בו הריאקציה הייתה מתבצעת. האנזימים מאוד ספציפיים לסובסטרט שלהם (כמו שטריפסין למשל חותך רק אחרי ליזין וארגנין). נעשית עליהם הרבה בקרה על מנת שלא תתבזבז אנרגיה

Question 68

בקרה על אנזימים:

מה זה

feedback inhibiton?

Answer 68

Question 69

בקרה על אנזימים:

מהם

regulatory proteins?

מהו קלמודולין?

Answer 69

Question 70

בקרה על אנזימים:

זרחון. מי החומצות אמינו שיכולות לעבור זרחון? איך זה משנה את החומצה אמינית מבחינה כימית? איך נקרא אנזים שמוסיף זרחן? איך נקרא אנזים שמוריד זרחן?

Answer 70

Question 71

בקרה על אנזימים:

הפעלה פרוטאוליטית של אנזימים. למה הכוונה? תן דוגמא

Answer 71

Question 72

מה אנזימים יכולים לעשות עם אנרגיה למשל? כלומר מה אנזימים מסויימים יכולים לעשות עם אנרגיית שמש?

Answer 72

אנזימים יכולים להמיר סוג אחד ששל אנרגיה לסוג אחר של אנרגיה. למשל המרת אנרגיית שמש לאנרגיית

ATP

Question 73

כיצד אנזים משפיע על שיווי משקל של ריאקציה?

Answer 73

Question 74

איזה חלק באנזים קושר את הסובסטרט?

Answer 74

האתר הפעיל שלו

Question 75

מה ניתן לומר על האתר הפעיל של אנזים מבחינת:

גודלו

קרבת רצף החומצות אמינו שמרכיבות אותו

עוצמת הקשר שלו עם הסובסטרט

הצורה שלו

Answer 75

מבחינת גודל, האתר הפעיל לא מהווה חלק גדול מהאנזים, אבל מכיוון שהוא האיזור החשוב, שאר מבנה האנזים תומך בו.

רצף החומצות אמינו שמרכיבות את האתר הפעיל לא קרוב, אבל בזכות הקיפול המרחבי ששל האנזים, החומצות אמינו מתקרבות זו לזו וכך מרכיבות יחד את האתר הפעיל.

עוצמת הקשר עם הסובסטרט היא חלשה. הקשר הפיך. בדרך כלל קשרי ואן דר ואלס או קשרי מימן. ההתאמה המרחבית לסובסטרט היא שמאפשרת את הקשרים הללו.

מבחינת הצורה, לאתר הפעיל יש צורה של שקע

Question 76

מהם שני המודלים שמסבירים את הקשר הספציפי בין אנזים לסובסטרט? מי מהמודלים מקובל בימינו?

Answer 76

Question 77

מהם שני השלבים אליהם מחלקים את הפעילות של האנזים?

Answer 77

1. יצירת קומפלקס אנזים-סובסטרט
2. שלב קטליטי (יצירת התוצר)

Question 78

האם ככל שנעלה את כמות הסובסטרט, מהירות יצירת התוצר של האנזים תעלה עד אין סוף?

Answer 78

לא. לאנזים יש מהירות מקסימלית מסויימת בו כל האתרים הפעילים תפוסים

Question 79

מה האנזים עושה לאנרגיית האקטיבציה של התגובה?

Answer 79

מוריד אותה

Question 80

איך האנזים מוריד את אנרגיית האקטיבציה? (מבחינה יותר תיאורטית ופחות תיאור פיזי של מה שקורה)

Answer 80

Question 81

מה פיזית עושה האנזים?

Answer 81

Question 82

מהן שלוש ההנחות של מודל מיכאליס מנטן?

Answer 82

1. אם מודדים את מהירות הריאקציה בתחילת התגובה, כאשר עדיין אין תוצרים, התגובה השניה (של פירוק הקומפלקס אנזים-סובסטרט לתוצר) אינה הפיכה
2. שלב יצירת הקומפלקס אנזים-סובסטרט הוא הרבה יותר מהיר מהשלב הקטליטי. מכך נגזר כי השלב קובע המהירות הוא השלב הקטליטי.
3. הקומפלקס אנזים סובסטרט

ES

נוצר מהר מאוד וכמותו לא משתנה במהלך הריאקציה, בעקבות השיווי משקל שיש לו עם

E+S

Question 83

על פי ההנחות של המודל, מתי מתקבלת המהירות המקסימלית של האנזים?

Answer 83

כאשר כל האנזים קשור לסובסטרט:

Vmax=k2*Etot

Etot:

ריכוז סך הכל האנזים הכללי (סך הכל אנזים בכלי)

k2:

קבוע מהירות של התגובה השניה, של יצירת התוצר מהקומפלקס אנזים סובסטרט

Question 84

מהו

Km?

מבחינת משוואה

Answer 84

Question 85

מהן שתי משוואות מיכאליס מנטן?

Answer 85

באופן כללי ששתי משוואות מתארות את מהירות האנזים לפי כמות הסובסטרט.

Question 86

איך רואים שהמשוואה של מיכאליס מנטן מתאימה למה שאנחנו מכירים, ולגרף על הקשר בין מהירות האנזים לכמות הסובסטרט?

Answer 86

נסתכל על המשוואה השניה. כאשר ריכוז הסובסטרט מאוד גדול, הערך של

Km

יהיה קטן ממנו בהרבה ואפשר יהיה להזניח אותו. במצב זה ריכוז הסובסטרט יצטמצם ונשאר עם:

V=Vmax

שזה בדיוק מה שאנחנו רוצים. נסתכל על מצב הקיצון השני, בו יש מעט מאוד סובסטרט. נוכל להזניח את כמות הסובסטרט. ונקבל משוואה שהיא קשר לינארי בין

V

ל

Vmax

זה אכן מה שאנו מקבלים בתחילת הגרף

Question 87

מהי המשמעות המעניינת של

Km?

Answer 87

Km

הוא ריכוז הסובסטרט בו מהירות התגובה היא חצי מהמהירות המקסימלית. לכן,

Km

משמש מדד לריכוז הסובסטרט בו האנזים יהיה יעיל. מתחת לריכוז זה ששל הסובסטרט, האנזים לא יהיה יעיל גם אם ריכוז האנזים יהיה מאוד גבוה

Question 88

ככל ש

Km

נמוך יותר, האפיניות שלו לסובסטרט גבוהה יותר או נמוכה יותר?

Answer 88

גבוהה יותר. המשמעות היא ששצריך מעט סובסטרט כדי שהאנזים יגיע לחצי מהפעילות

Question 89

מהו הקבוע

Kcat?

Answer 89

Question 90

מה המשמעות של היחס

Kcat/Km?

איך היחס הזה נקרא?

Answer 90

המשמעות היא יעילות האנזים. ככל ש

Kcat

גבוה יותר קצב יצירת התוצר מקומפלקס האנזים סובסטרט יותר מהיר, וככל ש

Km

יותר נמוך האפיניות של האנזים לסובסטרט יותר גבוהה.

היחס הזה נקרא

specificity constent

Question 92

איך מגלים את

Km,Kcat

באמצעות ניסויים אמפיריים?

Answer 92

עמוד 26-27

Question 93

האם עיכוב תחרותי של אנזים הוא עיכוב הפיך או בלתי הפיך?

מהו

KI?

האם ככל שהוא גבוה יותר המעכב חזק יותר או חלש יותר?

מה קורה ל

Km

בנוכחות האנזים? איך קוראים ל

Km

החדש?

מה קורה ל

Vmax?

Answer 93

מעכב הפיך

ל

Km

החדש קוראים

Km apperant

מכיוון שהוא לא באמת ישתנה. אבל זה יראה לנו כאילו הוא השתנה

Question 94

האם עיכוב לא תחרותי הוא עיכוב הפיך או לא הפיך?

מה עיכוב כזה יעשה ל

Km?

מה הוא יעשה ל

Kcat?

מה הוא יעשה ל

Vmax?

Answer 94

עיכוב הפיך

Question 95

עיכוב אל תחרותי הוא עיכוב הפיך או בלתי הפיך?

מה יעשה ל

Km

מה יעשה ל

Kcat

מה יעשה ל

Vmax?

איך יראה הגרף עם המעכב הזה לעומת בלי המעכב?

Answer 95

מדובר בעיכוב הפיך

Question 96

מהם מעכבים מסוג

group specific reagents?

האם הם הפיכים או לא? מה עושה גז סרין? מה עושה החומר

DIPF?

Answer 96

מעכב לא הפיך

Question 97

מהם

reactive substrate analogs?

מעכבים הפיכים או לא הפיכים? מה זה

TPCK

מה הוא מעכב?

Answer 97

לא הפיך

Question 98

מה הם

mechanism based inhibitors?

הפיכים או לא? איך הם עובדים? מה זה

MAO?

Answer 98

Question 99

מהם מעכבים מסוג

transition state analogs?

האם הם חזקים או חלשים יותר ממעככב שדומה לסובסטרט?

Answer 99

Question 100

איך עובד הפנצילין? איזה אנזים הוא מעכב? מה אנזים הזה עושה?

Answer 100

הפניצילין מעכב את האנזים הבקטריאלי גליקופפטיד-טרנספפטידז. האנזים עובד על ידי יצירת

cross linking

בין שרשראות פפטידיות שהן חלק מדופן התא, ובלעדיו החיידקים לא יכולים לבנות את הדופן. החיידקים בונים כל הזמן את הדופן- גם
בעת החלוקה וגם בזמן הגדילה, וללא הדופן הם מתים, כי אין להם הגנה מהסביבה. פניצלין הוא מעכב בלתי הפיך- הוא דומה לאחד הסובסטרטים של האנזים, ונכנס בקלות לאתר הפעיל, שם יוצר קשר קוולנטי עם האתר הפעיל של גליקופפטיד-טרנספפטידז. אותו קשר הופך את האנזים ללא פעיל, לכן פנצילין נחשב למעכב התאבדות (כי האנזים משתתף בריאקציה שהופכת אותו ללא פעיל).

לתיאור סכימה של מבנה תא חיידק, ותיאור פעילותו של האנזים ופעילותו של פניצילין, ראו תמונה

Question 101

איזה אנזים מעכבת הויאגרה? למה עיכוב של האנזים הזה משמר זקפה? האם העיכוב הפיך או בלתי הפיך?

Answer 101

Question 102

איזה אנזים מעכבת התרופה

vioxx?

מה הייתה הבעיה בה?

מה הייתהה המטרה שלה?

Answer 102

Question 103

על איזה אנזימים פועל אספירין?

למה הוא גורם? (מבחינה קלינית, לאיזה שתי תופעות?)

מה הוא עושה מבחינה כימית? (מה הוא מחבר לאנזים?)

האם העיכוב הפיך או בלתי הפיך?

Answer 103

Question 104

איך נוכל לשער מה ה

PH

האופטימלי בו אנזים יעבוד?

Answer 104

באופן כללי, ה

PH

האופטימלי בו אנזים יעבוד יהיה דומה ל

PKR

של חומצת אמינו שנמצאת באתר הפעיל שלו. פירוט בתמונה

Question 105

מהו המאפיין של משפחת הסרין פרוטאזות? מיהם שלושת הסרין פרוטאזות?

Answer 105

זוהי משפחת אנזימי פרוטאזה שמבקעים קשרים פפטידים ובאתר הפעיל שלהם יש סרין. לכל אנזים במשפחה יש ספציפיות לקשרים פפטידיים אחרים.

שלושת הסרין פרוטאזות הם:

טריפסין, כימוטריפסין, אלסתאז.

טריפסין חותך אחרי חומצה אמינית חיובית ארגנין או ליזין.

כימוטריפסין אחרי חומצה אמינית ארומטית.

Question 106

מה מאפשר את הספציפיות של אנזימים מסוג סרין פרוטאזות? למשל, איזו חומצה אמינית נצפה למצוא באתר הפעיל של טריפסין? איזו חומצה אמינית נצפה למצוא באתר הפעיל של כימוטריפסין?

מה הקשר בין המבנה המרחבי של האנזים לשל הסובסטרט?

Answer 106

Question 107

1. מהן שלוש חומצות האמינו שנמצאות באתר הקטליתי של סרין פרוטאזות? איך הן עובדות זו עם זו? מה יקרה בתנאים חומציים?
2. האם שלושת החומצות האמיניות צריכות להיות קרובות אחת לשניה בעמדות בהן הן נמצאות?

Answer 107

התשובה ל1 - בתמונה

2.לא. הן צריכות להיות קרובות זו לזו מרחבית, אבל לא ברצף חומצות האמינו. לאחר קיפול החלבון הן יהיו קרובות.

Question 108

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב הראשון?

Answer 108

Question 109

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב השני?

Answer 109

Question 110

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב השלישי?

Answer 110

Question 111

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב הרביעי?

Answer 111

Question 112

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב החמישי?

Answer 112

Question 113

את התהליך בו כימוטרפסין עושה את חיתוך הקשר הפפטידי מחלקים לששה שלבים. מהו השלב השישי?

Answer 113

Question 114

מהם אינזימים אלוסטרים?

מהי הומואלסטריות?

מהי הטרואלסטריות?

Answer 114

Question 115

איך נראית הקינטיקה של אנזימים אלוסטרים?

Answer 115

Question 116

איך הטרואלוסטרים משפיעים על ה

Km?

איך הם משפיעים על ה

Vmax?

Answer 116

הם משפיעים על ה

Km

אם הם מעכבים הם יעלו אותו ואם הם מזרזים הם יורידו אותו. הם לא משפיעים על ה

Vmax

Question 117

מהו המודל המתואם? מהו המודל ההדרגתי?

Answer 117

Question 118

מאילו יחידות מורכב האנזים

ATCase?

אילו שרשראות? מה במבנה מאפשר את האלוסטריות שלו?

Answer 118

הוא מורכב מיחידות קטליטיות ויחידות רגולטוריות. הן קורות זו לזו מרחבית אך נפרדות בתפקיד. האנזים מורכב מ12 שרשראות פוליפפטידיות, החלק הרגולטורי מורכב מ3 יחידות, כלאחת מורכבת מ2 שרשראות. החלק הקטליטימורכב משתי יחידות כל אחת מורכבת מ3 שרשראות. הדומיין החיצוני של היחידות הרגולטוריות הוא שיוצר את הקשר עם המזרזים/מעכבים.

האלוסטריות נובעת מכך שתת היחידות הרגולטוריות נוגעות בתת היחידות הקטליטיות, וכך שינוי ברגולטורי יגרור שינוי בקטליטי

Question 119

איך

PALA

מסייע לנו להבין את המנגנון האלוסטרי ל האנזים

ATCase?

Answer 119

הוא דומה לסובסטרט שלו, אך האנזים לא יכול לעבוד עליו. לכן הוא רק נקשר לאתר הפעיל ונשאר שם. אנו רואים שכשהוא נקשר המבנה של האנזים משתנה, הוא נפתח (מאפשר היקשרות של יותר סובסטרטים)

Question 120

איך נבדוק אם אנזים אלוסטרי מסויים פועל לפי המודל המתואם או לפי המודל ההדרגתי?

לפי איזה מודל עובד האנזים

ATCase?

Answer 120

הערה- לקרוא מה שכתוב פה אחרי עיון בתמונה

לגבי האנזים

ATCase

ניתן לראות שהוא עובד לפי המודל המתואם, שכן כמות החלקים שהיו בקונפורמציית ר’ הייתה גדולה מכמות התת היחידות שקושרות סובסטרט

Question 121

איך עובדת הבקרה על הקינאז

PKA (protein kinase A)z

מה הקשר למולקולת

cAMP

Answer 121

Question 122

מהי הפעלה של אינזים על ידי ביקוע פרוטאוליטי?

Answer 122

Question 123

כיצד נעשה ביקוע פרוטאוליטי על האנזים פפסין? באילו תנאים זה אפשרי?

Answer 123

Question 124

איך מוודאים שאנזימי עיכול שאמורים לעבור ביקוע ולעבוד רק במעי, לא יפעלו במקום אחר ויעשו נזק?

Answer 124

באמצעות בקרה

אם אנזים עיכול נוצר בלבלב, אסור שהוא יפעל עד שיגיע למעי. אם הוא מופעל משום מה בלבלב יזהה אותו המעכב שלו. לדוגמא, לטרפסין יש מעכב שנקרא

pancreatic trypsin inhibitor

הוא נמצא בלבלב ויקשר לטרפסין אם יזהה אותו שם במצב פעיל.

אלפא אנטי טריפסין הוא דוגמא למעכב של אנזים אחר שנקרא אלסטאז. זהו אנזים שמשתתף בתהליך דלקתי, הוא מפרק רקמות חיבור. כשיש יותר מידי ממנו בדם הוא יכול לפרק רקמות במקומות לא רצויים, כמו בריאות. ברגעים כאלו המעכב חשוב