wiederholen Flashcards
Nennen Sie vier prinzipielle Regulationsmechanismen, mit denen die Cdk-Aktivität während des Zellzyklus reguliert werden kann. 1. 2. 3. 4.
1) Aktivierung durch Cyclinbindung
2) (De-)Phosphorylierung
3) Bindung von Inhibitoren an Komplex
4) Transkriptionskontrolle
5) Proteindegradation
Der Wnt / beta-catenin Signal-Pathway spielt bei der Induktion des Nieuwkoop-Zentrums im
Xenopus-Embryo eine wichtige Rolle. Welche Aussagen sind richtig? Ja/Nein
1) Das Protein Frizzled bildet den Wnt Rezeptor.
2) Das Dishevelled-Protein bindet an der Regulatorregion zygotischer Gene.
3) Die Kinase GSK-3 phosphoryliert das Protein Frizzled.
4) Wnt-Proteine binden an den Rezeptor.
5) Wnt-Proteine werden vom Rezeptor phosphoryliert.
6) Das Dishevelled-Protein bildet Dimere.
1) Ja
2) Nein
3) Nein
4) Ja
5) Nein
6) Nein
(Frage kommt sehr oft in verschiedenen Reihenfolgen)
Nennen Sie zwei am RNA-Stoffwechsel beteiligte Subkompartimente im Zellkern und ihre
Funktion.
1) Nucleolus: Ribosom Synthese
2) Specules: Spleißen
3) Cajalkörper: Biogenese RNA modifizierender Komplexe
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Aussagen.
1) Bei der Verhinderung einer mehrfachen Replikation der DNA spielt {ein Inhibitor der DNAPolymerase
| der proteolytische Abbau der DNA-Polymerase | die Ubiquitinylierung des
Proteins Cdc6 | die Phosphorylierung des ORC (origin recognition complex)} eine wichtige
Rolle.
2) Das Protein Mcm {wird nach Phosphorylierung abgebaut | wird nach Phosphorylierung aus
dem Zellkern exportiert | liegt immer DNA-gebunden vor}.
3) Der präreplikative Komplex bildet sich in der {M-Phase | G1-Phase | S-Phase | G2-Phase}.
1) die Ubiquitinylierung des
Proteins Cdc6 | die Phosphorylierung des ORC (origin recognition complex)
2) wird nach Phosphorylierung aus
dem Zellkern exportiert
3) G1-Phase
2) Das Protein p53 {ist ein Regulator der Transkription | kann durch Phosphorylierung
stabilisiert und aktiviert werden | ist das Produkt eines Onkogens | wird durch das Protein
Mdm2 aktiviert}.
2) ist ein Regulator der Transkription, kann durch Phosphorylierung
stabilisiert und aktiviert werden
Die Rindenrotation spielt eine wichtige Rolle bei der Festlegung der dorso-ventralen
Körperachse bei Xenopus. Von Bedeutung ist hierbei das Protein “disheveled”.
Kreuzen Sie jeweils „ja“ oder „nein“ an.
1) Es wird nach dorsal verlagert.
2) Es spielt im TGF-beta Signalweg eine wichtige Rolle.
3) Es ist ein maternales Protein.
4) Es ist Bestandteil des Wnt-Signalwegs.
5) Es bindet an der Regulatorregion des siamois Gens.
1) Ja
2) Nein
3) Ja
4) Ja
5) Nein
Welche Aussagen sind richtig? Ja/Nein
1) Das 26S Proteasom hydrolysiert ATP.
2) Seine 19S cap‐Untereinheit besteht aus 5 Polypeptiden.
3) Die direkte Bindung der lid‐Region an das 20S core‐Partikel ermöglicht den
Zutritt des abzubauenden Polypeptids zu den katalytischen Zentren.
4) Die 11S cap‐Untereinheit enthält ATPasen des AAA‐Typs.
1) Ja
2) Nein
3) Nein
4) Nein
a) Nennen Sie vier interne Modifikationen an Proteinen, die im Zytoplasma erfolgen und zu
einer Vergrößerung des Molekulargewichtes führen.
1.
2.
3.
4.
b) Nennen Sie zwei grundsätzliche Eigenschaften des Zytoplasmas und der darin
ablaufenden Proteinbiosynthese, die die Faltung von Proteinen negativ beeinflussen können.
1.
2.
a)
- Acetylierung
- Methylierung
- N-Phosphorylierung
- Nitrosylierung
- O-Phoshporylierung
b)
1. reduktive Umgebung erschwert Disulfidbrückenbildung
2. andere Proteine fördern Aggregate
In SS11 Musterlösung:
1. Molecular Crowding
2. Polysomen
a) Ist die folgende Aussage richtig oder falsch?
„Alle Kompartimente der Zelle sind durch vesikulären Transport miteinander verbunden.“
………………………………….
Begründen Sie!
b) Nennen Sie zwei wichtige Funktionen, die die Assemblierung des coats bei der Bildung von
Transportvesikeln hat.
1.
2.
a) Nein, beispielsweise in den Nucleus findet kein vesikulärer Transport statt.
SS11 Musterlösung: Mitochondrien oder Chloroplasten sind nicht mit den Kompartimenten des sekretorischen Weges über Vesikel verbunden
b)
1. Binden von Coatproteinen trägt zur Form bei
2. Binden von Cargo-Adaptern
SS11 Musterlösung: Abschnürung des Vesikels
Erläutern Sie die Begriffe „Plasmodesmos“ und „Plasmodium“
Plasmodesmos:
Plasmodium:
Plasmodesmos: Plasmaverbindung zwischen Zellen höherer Pflanzen
Plasmodium: mehrkernige Zelle oder Malariaerreger
An der Regulation des M‐Cdk‐Komplexes sind die Enzyme Wee1, CAK, Cdc20‐APC und Cdc25
beteiligt.
Ordnen Sie die Enzyme einer Enzymklasse zu und kreuzen Sie die entsprechende Funktion
der Enzyme in Bezug auf die Regulation der M‐Cdk‐Aktivität an.
Enzyme: Wee1, CAK, Cdc20‐APC und Cdc25
Funktion: aktivierend oder hemmend
Enzymklasse: Protease, Kinase, Ubiquitinligase oder Phosphatase
CAK: aktivierend, Kinase
Cdc25: aktivierend, Phosphatase
Wee1: hemmend, Kinase
Cdc20-APC: hemmend, Ubiquitinligase
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Zur Verhinderung der CDK‐Aktivität in der frühen G1‐Phase wird das Protein Sic1
{phosphoryliert | dephosphoryliert | ubiquitinyliert | dimerisiert}.
2) Sic1 ist {eine Phoaphatase | eine Protease | ein CDK‐Inhibitor}.
3) Eine hohe Aktivität des Proteinkomplexes Hct1‐APC {führt zum Abbau von M‐Cyclinen |
führt zum Abbau des Proteins Securin | führt zum Abbau der M‐Cdk (Kinase) | benötigt eine
hohe M‐Cdk‐Aktivität}.
1) dephosphoryliert
2) CDK-Inhibitor
3) führt zum Abbau von M-Cyclinen
a) Wie heißen die drei Kompartimente, in die sich die Somiten differenzieren?
1.
2.
3.
b) Nennen Sie jeweils ein Gewebe, das sich aus den Kompartimenten ableitet:
Kompartiment Gewebe
1. 1.
2. 2.
3. 3.
a)
- Dermatom
- Myotom
- Sklerotom
b)
1. Dermatom -> Dermis
2. Myotom -> Skelettmuskeln
3. Sklerotom ->Achsenskelett
Erläutern Sie den Begriff „Chaperonin“ und nennen Sie ein Beispiel.
Große Multidomäne-Proteine, die einen geschützten Faltungsraum für Proteine schaffen und zwar ATP-Abhängig.
Beispiel: GroES und GroEL
Füllen Sie die Tabelle aus. Zu jeder Frage sind 3 Felder auszufüllen. 1 Feld Aktinsystem, 2 Feld Tubilinssystem, Intermediärfilamentsystem.
1) Welche kovalenten Bindungen verknüpfen die Untereinheiten zum Filament? 2) Können häufiger Verzweigungen der Filamente vorkommen? 3) Welche Nukleotidtriphosphate können durch die Untereinheiten der Polymere gebunden werden? 4) Welche Klassen von Motorproteinen interagieren mit den Filamenten? 5) Welche Strukturen werden in jedem Zellkern einer Säugerzelle durch die Systeme gebildet?
1) Aktinsystem: Keine Tubulinsystem: Keine Intermediärfilamentsystem: Keine 2) Aktinsystem: Ja Tubulinsystem: Nein Intermediärfilamentsystem: Nein 3) Aktinsystem: ATP Tubulinsystem: GTP Intermediärfilamentsystem: / 4) Aktinsystem: Myosin Tubulinsystem: Kinesine, Dynein Intermediärfilamentsystem: / 5) Aktinsystem: Keine Tubulinsystem: Mikrotubuli (eigentlich müsste die Kernmembran in der Anaphase schon aufgelöst sein, damit ist es ja nicht mehr so richtig im Kern) Intermediärfilamentsystem: Kernhülle
a) Nennen Sie drei Organellen, die nicht dem Endomembransystem des sekretorischen
Weges zugeordnet werden.
b) Nennen Sie eine Organelle des sekretorischen Weges, die aus mehreren Kompartimenten
besteht.
a)
- Mitochondrium
- Centrosom
- Plastiden
b)
Golgi-Apparat
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Aussagen.
1) Die Bildung von COPII coated Vesiklen benötigt {die Aktivität von Sar1p | Inositol-4,5-
diphosphat | Rab29}.
2) Der Clathrin-Coat kommt {nur an der Plasmamembran | auch am ER | auch an Endosomen}
vor.
3) Das docking der Vesikel an die Zielmembran {beinhaltet die Formierung eines SNARE-Bündels
aus zwei SNARE-Domänen | wird in der Regel durch Rab-Proteine reguliert | erfolgt
erst nach dem uncoating der Vesikel}.
1) die Aktivität von Sar1p
2) auch an Endosomen
3) wird in der Regel durch RAB-Proteine reguliert, erfolgt erst nach dem uncoating der Vesikel ( geändert: Folie 44 (Docking/Fusion), Folie 40(QM Control in trafficking and RAB proteins) + Torbens Altklausur)
b) Nennen Sie drei prinzipielle Signalwege (Namen der Schlüsselenzyme) , die durch
Rezeptor-Tyrosinkinasen aktiviert werden können.
b)
1. MAP-Kinase
2. PI3-Kinase
3. Phospholipase C
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Effektor-Caspasen besitzen Domänen, die als {DED | CARD | RING} bezeichnet werden.
2) Das für die Aktivierung der Procaspase-9 erforderliche Apoptosom enthält {Cytochrom c |
Bcl-2 | Apaf-1 | Fas-Ligand}.
3) Caspasen haben im aktiven Zentrum ein {Serin | Cystein | Methionin}.
4) Die Umwandlung einer Procaspase in eine Caspase ist unter physiologischen Bedingungen
ein {vollständig | teilweise | nicht} reversibler Prozess.
1) Alles falsch
2) Cytochrom C, Apaf-1
3) Cystein
4) nicht
Der M-Cdk-Komplex (MPF) ist für das Durchlaufen der M-Phase von essentieller Bedeutung.
Welche Aussagen sind richtig?
1) Der M-Cdk-Komplex kann durch Phosphorylierung aktiviert werden
2) Der M-Cdk-Komplex kann durch Phosphorylierung inaktiviert werden
3) Der M-Cdk-Komplex kann durch Dephosphorylierung aktiviert werden
4) Der M-Cdk-Komplex kann durch Dephosphorylierung inaktiviert werden
5) Der M-Cdk-Komplex aktiviert Myosin für die Zytokinese
1) Ja
2) Ja
3) Ja
4) Nein (wird gehemmt und nicht inaktiviert) VL2 Folie31
5) Nein
Die extrazelluläre Kontrolle des Zellzyklus kann durch Mitogene erfolgen. Dabei wird u.a. das
Protein Myc aktiviert.
Welche Aussagen sind richtig? Ja/Nein
1) Myc ist eine Ubiquitinligase, wodurch der CdK-Inhibitor p27 ubiquitiniert
und abgebaut wird.
2) Myc ist eine Kinase.
3) Myc ist ein Transkriptionsfaktor.
4) Myc ist eine Protease und führt deshalb zum verstärkten Abbau des CdKInhibitors
p27.
5) Eine höhere Myc-Aktivität kann zur vermehrten Bildung von Untereinheiten der Ubiquitinligase SCF führen, wodurch der CdK-Inhibitor
p27 ubiquitiniert und abgebaut wird.
1) Nein
2) Nein
3) Ja
4) Nein
5) Ja
Vg1-mRNA bildet bei Xenopus während der Eireifung einen Gradienten vom animalen zum
vegetativen Pol. Wie wird der Gradient aufrechterhalten? Ja/Nein
1) durch Verankerung der mRNA an Zytoskelettproteinen
2) durch Verankerung der mRNA am ER
3) durch aktiven Transport der mRNA
4) Der Zellkern wandert zum vegetativen Pol.
1) Nein
2) Ja
3) Nein
4) Nein
(1) Signale für die Sortierung innerhalb des sekretorischen Weges sind {Peptidsequenzen | Zuckermodifikationen | Lipidmodifikationen).
(2) Arf-Proteine {sind kleine GTPasen | dienen dem Disassemblieren von Vesikel-coats | kommen nur am ER vor}.
(3) V-SNARES {vermitteln die spezifische Fusion von Transportvesikeln mit der Targetmembran | können in einem Vesikel als aktive Komponenten und als passives Cargo vorkommen | vermitteln die Interaktion von Vesikeln mit Motorproteinen}.
Lösung:
(1) Peptidsequenzen / Zuckermodifikationen / Lipidmodifikationen
(2) sind kleine GTPasen
(3) vermitteln die spezifische Fusion von Transportvesikeln mit der Targetmembran / können in einem Vesikel als aktive Komponenten und als passives Cargo vorkommen
Kreuzen Sie jeweils “ja” oder “nein” an!
(1) Der Transport von Zuckern für den Aufbau des für die N-linked Glykosylierung verwendeten Core-Zuckers in das ER erfolgt über Antiporter.
(2) An der Faltung von Proteinen im ER sind Homologe des HSP70 beteiligt.
(3) Die Abspaltung einer Mannose vom Core-Zucker ist ein wichtiger Schritt für die Einschleusung eines Glycoproteins aus dem ER in den ERAD-pathway.
(4) Die Bildung einer Disulfidbrücke im ER ist irreversible. Daher werden Proteine, bei denen während der Faltung Disulfidbrücken ,,falsch” geknüpft werden, sofort abgebaut.
Lösung:
(1) nein
(2) ja
(3) ja
(4) nein
(1) Cadherine sind Proteine, deren Interaktion miteinander {Kalzium | Magnesium | Eisen }- abhängig ist.
(2) Cadherine binden auch an {Kollagen | Elastin | Fibronektin}.
(3) Cadherine und zu den Cadherinen homologe Proteine sind an der Ausbildung von {adherens junctions | focal contacts | Desmosomen} beteiligt.
(4) Bei der Kontakthemmung der Zellproliferation {spielen Cadherine keine Rolle | wandern Cadherine in den Zellkern | erfolgt bei Fehlen von Cadherinen eine Translokation von ß-Catenin in den Zellkern}.
Lösung:
(1) Kalzium
(2) alles falsch! (Fibronektin bindet an Integrine!, siehe Thieme Taschenbuch)
(3) adherens junctions / Desmosomen
(4) erfolgt bei Fehlen von Cadherinen eine Translokation von ß-Catenin in den Zellkern
Kreuzen Sie jeweils “ja” oder “nein” an!
(1) HSP90 reguliert die Aktivität von vielen Kernrezeptoren.
(2) PPI isomerisiert Peptidbindungen zwischen beliebigen Aminosäuren und Alanin.
(3) Langlebige zytosolische Proteine werden bevorzugt im Lysosom abgebaut, kurzlebige dagegen durch das Proteasom.
(4) Kleine HSP stabilisieren bei Hitzestress potentielle Substrate der Glycolyse.
Lösung:
(1) ja
(2) nein
(3) ja
(4) nein
Pause
vorbei
Nennen Sie wenigstens vier Mesodermderivate, die dorsal entlang der anterior-posterioren Achse des Wirbeltier-Embryos gebildet werden.
Lösung:
(1) Intermediate mesoderm
(2) Chorda mesoderm
(3) Paraxial mesoderm
(4) lateral mesoderm
Pause
vorbei
Der Wnt/ beta-Catenin signal pathway spielt bei der Spezifizierung der dorso-ventralen Achse im Xenopus-Embryo eine wichtige Rolle. Welche Aussagen sind richtig? Kreuzen Sie jeweils ja“ oder ,nein” an.
(1) Das Protein beta-Catenin ist ein Transkriptionsfaktor.
(2) Das Protein GSK-3 bindet an der Regulatorregion zygotischer Gene.
(3) Das Protein Disheveled phosphoryliert das Protein beta-Catenin.
(4) Wnt-Proteine binden an den Rezeptor.
(5) Wnt-Proteine werden vom Rezeptor phosphoryliert.
(6) Den Transmembran-Rezeptor des pathways bildet das Protein Frizzled.
Lösung:
(1) ja
(2) nein
(3) nein
(4) ja
(5) nein
(6) ja
a) Welche zwei Moleküle sind am Aufbau elastischer Fasern beteiligt ?
b) Welche extrazellulär erfolgende Modifikation sind charakteristisch für diese Fasern?
c) Gibt es eine vergleichbare Modifikation in Kollagenen
Lösung:
a) Fibrillin/Elastin
b) Crosslinking von Lysinresten und Glutaminsäure resten (VL 3.1 folie 89) durch transglutaminase
c) Ja, kovalentes Crosslinking via Lysyl Oxidase
Nennen Sie fünf Beispiele für in der Regel posttranslational erfolgende interne Modifikationen an Polypeptiden
Lösung: Methylierung an Aminogruppen (His) N-Phosphorylierung (His) O-Phosphorylierung (The, Ser) S-Nitrosylation Acylation
a) Definieren Sie den Begriff “Zellkompartiment”!
b) Definieren Sie den Begriff “Organelle”!
a) membranumschlossener Raum mit speziellen Muster an Proteinen und speziellem Set biochemischer Reaktionen
b) Struktur mit spezieller Funktion, die nicht de Novo entsteht (vererbt), kann kein, ein oder mehrere Kompartimente umfassen
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Aussagen.
(1) Calnexin bindet bevorzugt an Substrate mit {N-linked Glykosylierung | O-linked Glykosylierung I GPI-Ankern}.
(2) Calnexin ist {eine ATPase | eine GTPase | keines von beiden}.
(3) Der in der UPR involvierte ATF6-abhängige Signaltransduktionsweg umfasst als Schritte {den Export eines Faktors aus dem ER in den Golgi | die Autophosphorylierung eines Membranrezeptors | das Trimmen durch eine Intermembranprotease}.
Lösung:
(1) N-linked Glykosylierung
(2) keines von beiden
(3) den Export eines Faktors aus dem ER in den Golgi / das Trimmen durch eine Intermembranprotease
Was sind “Clearing chaperone”?
Lösung:
Clearing Chaperone sind HSP100 und AAA-Proteine, die in der Auflösung von Aggregaten involviert sind.
Nennen Sie vier Proteine, die an der Durchschnürung einer eukaryotischen Zelle während der Zytokinese beteiligt sind.
Lösung: Septin Myosin II Formin Actin ( oder Dynamin / Syntaxin / ESCRT III)
Die Proteine Cdc25 und Wee1 spielen eine wichtige Rolle bei der Regulation der M-Cdk Aktivität. Kreuzen Sie jeweils ,ja” oder ,,nein” an.
(1) Eine erhöhte Cdc25-Aktivität führt zu einer gesteigerten Zellteilungsrate.
(2) Cdc25 aktiviert den M-Cdk-Komplex durch Dephosphorylierung.
(3) Cdc25 wird durch Phosphorylierung aktiviert. Diese Aktivierung kann durch den aktivierten M-Cdk-Komplex erfolgen, wodurch eine positive Rückkopplung entsteht.
(4) Wee1-Inaktivierung führt zur Steigerung der Zellteilungsrate.
(5) Wee1 inaktiviert das Protein Cdc25.
Lösung:
(1) ja
(2) ja
(3) ja
(4) ja
(5) nein
Welche Aussagen zu einem konditionellen Gen ‘knock-out’ bei der Maus sind richtig? Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
(1) Bei einem Gen ‘knock-out’ wird ein durch genetische Veränderung mutierter Genabschnitt mittels {nicht-homologer Rekombination | homologer Rekombination | Replikation} in (2) {Eizellen | embryonalen Stammzellen | somatischen Stammzellen} gegen das intakte Allel ausgetauscht.
(3) Anschließend werden die genetisch veränderten Zellen in einen Mausembryo im {Morula- | Blastozysten- | Eizylinder-} Stadium injiziert.
(4) Nach Transfer des Embryos in den {Eileiter | Uterus} einer Maus entwickeln sich daraus chimäre Mäuse, die mit Wildtyp-Mäusen gekreuzt werden können, um so Mäuse zu erhalten, die (5) {dominant | heterozygot | homozygot} für das genetisch veränderte Gen sind.
Lösung:
(1) homologer Rekombination
(2) embryonalen Stammzellen
(3) Blastozysten-
(4) Uterus
(5) heterozygot / homozygot (erst frühestens in 2. Generation)
Welche Antwort/en ist/sind richtig?
Molekulare Chaperone
- erhöhen immer die Faltungsgeschwindigkeit deutlich
- liefern keine Information über die finale 3D-Struktur des Substrates
- binden das Substrat transient
- liefern keine Information über die finale 3D-Struktur des Substrates
- binden das Substrat transient
Welche Antwort/en ist/sind richtig? Die Verankerung von Membranproteinen in biologischen Membranen kann über • hydrophobe Peptidabschnitte • Zuckermodifikationen • Lipidmodifikationen • Polyadeninribosylierung erfolgen.
- hydrophobe Peptidabschnitte
* Lipidmodifikationen
Lückentext
Im Sog. Klassischen Importweg von Proteinen in den Zellkern bildet sich während des Importes ein komplex aus …, … und …
Dieser Proteinkomplex gelangt durch … (Prozess) in den Zellkern.
Dort wird er deassembliert, wobei sich zwei neue Komplexe bilden, die wichtig für den Export von Kerntransportrezeptoren sind:
Der eine besteht aus … und … und der andere aus … und …
- Importin Alpha
- Importin Beta
- Cargo
- Diffusion oder WW mit der Kernpore
- Importin Beta
- Ran GTP
- Importin Alpha
- CAS
Welche Funktion haben die folgenden Moleküle des Wnt/Beta-catenin pathway bei Drosophila? Zuordnung eins oben mit einem unten: • frizzled • GSK-3 • Wnt • beta-catenin • siamois • Transkriptionsfaktor • Signalmolekül • Kinase • Transmembrane-Rezeptor
Frizzled: Transmembran-Rezeptor GSK-3: Kinase Wnt: Signalmoleküle Beta-catenin: TK-Faktor Siamois: TK-Faktor
Was ist die Chorda?
Ja oder nein?
• Eine endodermale Struktur, die entlang der dorso-ventralen Embryonalachse angelegt wird und aus der sich u.a. Das Nervensystem entwickelt.
• Eine endodermale Struktur, die entlang der anterior-posterioren mbryonalachse angelegt wird und aus der sich u.a. die Wirbelsäule entwickelt.
• Eine mesodermale Struktur, die entlang der dorso-ventralen Embryonalachse angelegt wird und aus der sich u.a. die Lunge entwickelt.
• Eine mesodermale Struktur, die entlang der anterior-posterioren Embryonalachse angelegt wird und aus der sich u.a. Das Achsenskelett entwickelt.
• Eine ektodermale Struktur, die entlang der anterior-posterioren Embryonalachse angelegt wird und aus der sich u.a. Das Nervensystem entwickelt.
- nein
- nein
- nein
- ja
- nein
In welchen Zell-Zell Kontaktstrukturen sind Cadherine zu finden?
Welches Ion ist wichtig für die Ausbildung der homotypischen Interaktion zwischen Cadherinen?
adherence junctions, Desmosomen, Ca2+
Nennen Sie die beiden für den globalen Abbau von Proteinen wichtigsten proteolytischen Systeme bzw. Kompartimente Gibt es dazu analoige Enitäten in Prokaryonten? Wenn ja, nennen Sie jeweils ein passendes Beispiel.
- Proteasom / Prokaryonten: caseinolytische Proteasen, ClpAP, ClpCp, dpXP, ClpY
- Lysosom / Prokaryonten: keins
Bei der Musterbildung der dorso-ventralen Achse der Drosophila spielt das Protein Spätzle eine große Rolle. JA/NEIN
1) Spätzle aktiviert die Expression zygotische Gene als Transkriptionsfaktoren?
2) Spätzle aktiviert die Expression maternaler Gene als Transkriptionsfaktoren?
3) Spätzle gelangt durch Aktivierung des Toll-Rezeptor in den Zelllkern?
4) Spätzle bindet an den Toll-Rezeptor?
5) Spätzle bindet an Heterodimer mit dem Protein dorsal?
6) Spätzle wird durch eine Protease aktiviert?
1) NEIN
2) NEIN
3) NEIN
4) JA
5) NEIN
6) JA
Irreversible Modifikationen von Proteinen (erfolgen immer post-translational | finden in extrazytosolischen Kompartimenten statt | erfolgen oft, aber nicht immer unter Beteiligung von Peptidasen).
Die Modifikationen von Serinen in Proteinen (erfolgt in der Regel co-translational | ist oft reversibel | kann im Zytoplasma eine Phosphorylierung oder eine Glycosylierung sein).
Für die Faltung von Proteinen störende Einflüsse im eukaryotischen Zytoplasma sind (die hohe Konzentration an teilweise ungefalteten Proteinen | die hohe Konzentration an Calcium | das Vorkommen von tRNA).
GroEL/ES (wirkt auf Substrate kleiner als 60 kDa | bildet einen Faltungsraum mit hydrophober Oberfläche | benötigt GTP für seine Funktion).
erfolgen oft, aber nicht immer unter Beteiligung von Peptidasen
ist oft reversibel, kann im Zytoplasma eine Phosphorylierung oder eine Glycosylierung sein (vgl. Hartmann II111-II113, Folie 7)
die hohe Konzentration an teilweise ungefalteten Proteinen
wirkt auf Substrate zwischen 50 und 60 kDa (Folie 48),
bildet einen Faltungsraum mit hydrophober Oberfläche (bearbeitet nach Hartmann II111-II113 Folie 45)
Nennen Sie die beiden wichtigsten Typen von Kerntransportrezeptoren und jeweils zwei Molekülgruppen, die durch sie transportiert werden.
1) Importin-beta like family:
Proteine, tRNA, kleine RNPs, ribosomale UE, einige mRNAs
2) NTF2-Domäne enthaltende Kerntransportfaktoren: die meisten mRNAs, RAN
Das als tread-milling bezeichnete Phänomen der scheinbaren Beweglichkeit von Aktinfilamenten hängt zusammen mit (der Aktivität der an die Filamente bindenden Myosine | der unterschiedlichen Affinität der Enden der Filamente für ATP-Aktin | der durch Brownsche Molekularbewegung verursachten Vibration der Filamentenden).
Das in Mikrotubuli enthaltende Tubulin (enthält GTP nur am plus-Ende | besteht überwiegend aus beta-Tubulin | hat ein im ATP-beladenen Zustand stabiles minus-Ende).
Die Interaktion von membranösen Cargos mit Motorproteinen kann durch (direkte Interaktion mit dem Lipid | Interaktion mit einem Membranprotein | Interaktion mit einem scaffolding complex) erfolgen.
Die Verknüpfung der Fasern der ECM über Hydroxylysine erfolgt im (Lumen des ER | TGN | extrazellulären Raum) und ist häufig bei (Kollagenen | elastischen Fasern | Glucosaminoglykanen) anzutreffen.
Adherens junctions enthalten (Integrine | Cadherine | Mucinen).
er unterschiedlichen Affinität der Enden der Filamente für ATP-Aktin
enthält GTP nur am plus-Ende
direkte Interaktion mit dem Lipid, Interaktion mit einem Membranprotein
extrazellulären Raum
Kollagenen, elastischen Fasern
Cadherine
Einige Transkriptionsfaktoren (z.B NF-AT) sind im phosphorylierten Zustand im Zellkern und im dephosphorylierten Zustand im Zytoplasma. Erläutern Sie den Mechanismus.
Hartmann Teil IV1, Folie 65: Transkriptionsfaktor NF-AT enthält NLS (Import) und NES (Export). NLS überwiegt, daher primär Import, kommt es durch eine Kinase zur Phosphorylierung wird NLS maskiert, sodass NES und damit Export überwiegt. Dephosphoylierung erfolgt über Calcineurin (Ca2+ abh. Phosphatase)
Was ist der Unterschied zwischen einem einfach-spannenden Membranprotein der Säuger mit einem “tail-anchor” und einem mit einer Signal-Ankersequenz (a) hinsichtlich der Lage des Signals, (b) der Topologie des Proteins, (c) der Abhängigkeit von SRP und (d) der Art des Translokationsapparates im ER?
?? tail-anchor
a) C-terminal
b) N-Terminus im Cytoplasma
c) unabhängig
d) GRt1/2, Get3- System
??? Signal-Ankersequenz
a) N-terminal
b) erste Helix bestimmt über flankierende Regionen
c) meist abhängig
d) Sec61
Die SNARE-Proteine (sind GTPasen | sind ein Element, das die Spezifität des Vesikeltransportes ermöglicht | bilden bei der Fusion ein Bündel aus vier SNARE-Motiven).
Phosphoinositole (sind Initiatoren der Bildung von Vesikeln an der Plasmamembran | sind Membranlipide | dienen der Verpackung der Cargo-Proteine).
Die finale Fusion der Lipiddoppelschicht der Membranen (wird eingeleitet durch SNARE-Proteine | hat als Zwischenstufe den Zustand der Hemifusion | ist oft abhängig von Rab-Proteinen).
sind ein Element, das die Spezifität des Vesikeltransportes ermöglicht, bilden bei der Fusion ein Bündel aus vier SNARE-Motiven
sind Initiatoren der Bildung von Vesikeln an der Plasmamembran, sind Membranlipide
wird eingeleitet durch SNARE-Proteine, hat als Zwischenstufe den Zustand der Hemifusion
(Rab ist notwendig für frühere Fusion)
Nennen Sie drei Bestandteile des Aopotosoms und seine Funktion.
Bestandteile
1) Procaspasen
2) Cytochrom c
3) Apaf-1
Funktion
Caspase-Kaskade einleiten: Aktivierung der Procaspasen -> Caspasen leiten dann die Apoptose ein
Erläutern Sie den Begriff “N-Degron”. Ist diese Struktur auf Bakterien beschränkt?
N-Terminales Signal zur rapiden Degradierung von Proteinen.
Auch in Eukaryonten
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern ALLE richtigen Antworten und vervollständigen Sie den Lückentext.
1. Beispiele für Reperaturmechanismen geschädigter Proteine sind {die Dephosphorylierung / die Denitration / die Umwandlung von L-isoAsp in L-Asp}.
2. ClpAP ist eine bakterielle Protease, die {ATP-abhängig agiert / homolog zum 26S Proteasom ist / bakterielle Proteine über Peptide-tags als abzubauende Substrate erkennt}.
3. Die Funktion der lid-domain des 26S-Proteasoms ist
…
4. Die Funktion der base-domain ist …
- -Denitration
- Umwandlung von L-isoAsp in L-Asp - -ATP-abhängig
- Homolog zum 26S Proteasom - …Erkennung von Abbausignalen an Proteinen
- …ATP-abhängige Entfaltung von Proteinen und wahrscheinlich Zugangsregulierung und Translokation des Substrates
Nennen Sie die vier wichtigsten im Zytoplasma der Eukaryoten vorkommenden Chaperonsysteme, die an der Faltung neusynthetisierter Proteine beteiligt sind. Kennzeichnen Sie, welche von ATP-abhängig agieren und welche einen geschützten Faltungsraum formen.
- Exit site -> Nein, Nein (nur in Prokaryoten)
- HSP70 System -> Ja, Nein
- TriC -> Ja, Ja
- HSP 90 -> Ja, Ja
prefoldin -> Nein, Nein
Erläutern Sie die Besonderheiten eines primären Ciliums und nenne Sie seine Funktion.
Besonderheiten:
-Einzeln
-immobil
-nur 9 doppelte Mikrotubuli-Stränge und keinen inneren (9+0 Schema)
-kein Dynein
Funktion:
In Photo- Mechano- und Chemosensorische Funktionen involviert
Nennen Sie 4 der 8 wichtigsten Schritte beim Transports eines sekretorischen Proteins über die Membran des rauen endoplasmatischen Retikulums in der Abfolge des Prozesses.
Welche Schritte benötigen GTP?
An welchen Schritten ist eine funktionell korrekte Signalsequenz erforderlich?
Erkennung durch SRP (GTP, Signalsequenz)
-Erkennung/Bindung von SRP mit Ribosom an SRP-Rezeptor (GTP)
-Einführen der entstehenden Polypeptidkette in Translocon
Fortfahren der Translation und Proteolyse der Signalsequenz
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern ALLE richtigen Antworten.
- Die Modifikation mit Isopren {kann zu einer Verankerung von Proteinen in der extrazytoplasmatischen Schicht der Plasmamembran führen / erfolgt am C-Terminus von Proteinen / kann eine reversible Assoziation mit Membranen bedingen}.
- Die Synthese des Komplexzuckers für die N-linked Glycosylierung am ER erfordert die Aktivität von {Flippasen / Phosphattransportern / Mannosidasen}.
- Für die Bildung von Disulfidbrücken im ER der Säuger wird {Sauerstoff / Wasserstoffperoxid / NAD} als Elektronenakzeptor genutzt.
- Der UPR-Signalweg {Ire1-Signalling / ATF6-Signalling / Bax-Signalling} erfordert eine im Golgi lokalisierte proteolytische Aktivität.
- -Erfolgt am C-Terminus von Proteinen
- kann eine reversible Assoziation mit der Membran bedingen - Flippase, Mannosidase
- -Sauerstoff
- ATF6-Signalling
Während der Anaphase werden die Chromatiden getrennt.
- Welches Enzym ist für die Spaltung von Cohesin während der Mitose verantwortlich?
- Wie wird verhindert, dass dieses Enzym zu früh Cohesin-Moleküle spaltet?
- Wie wird dieses Enzym aktiviert?
- Separase
- Ist im Komplex mit Securin inaktiv
- Securin wird durch Ubiquitinierung durch APC-Cdc20 abgebaut
Erläutern Sie den Begriff „Chaperonin“ und nennen Sie ein Beispiel.
Chaperonin helfen neu synthetisierten Proteinen ihre korrekte sekundäre Struktur anzunehmen. Ein Beisiel hier für ist GroEL/GroES
Nennen Sie zwei Funktionsdomänen in Initiator-Caspasen, die man nicht in Effektor-Caspasen findet.
1) CARD: Caspasen Recruitement Domaine
2) DED: Death Effector Domaine
Nennen Sie die sieben Hauptstadien des vesikulären Transport und markieren Sie an welcher Stelle in vielen der bekannten vesikulären Transportwege die nachfolgend genannten Faktoren eine wichtige Funktion übernehmen können:
Cathrin, halbmondförmige Proteine, Phosphoinositolphosphate (PIPs), Rab-GTPasen, SNAREs
1) Coat assembling - PIPs
2) Vesicle Formation - Clathrin, halbmondförmige Proteine
3) Budding - halbmondförmige Proteine
4) Movement
5) Tethering - Rab-GTPase
6) Docking - SNAREs
7) Fusion - (SNAREs)
B) Centriolen (kommen nur in Centrosomen vor / enthalten gamma-Tubulin / werden in der Regel paternal vererbt).
C) Motorprotein der Säugerzelle (sind immer ATPasen / können in Einzelfällen direkt an die Lipidschicht von Organellen binden / haben oft zwei Motordomänen).
Unterstrichen:
enthalten gamma-Tubulin / werden in der Regel paternal vererbt
Alle unterstrichen!
Titinfilamente (verbinden die Z-Disk mit den dicken Myosin-Filamentenn/ umfassen bis zu 30000 Aminosäuren / blockieren in Abwesenheit von Kalzium die Interaktion zwischen Myosin und Aktin).
verbinden die Z-Disk mit den dicken Myosin-Filamenten / umfassen bis zu 30000 Aminosäuren
A) Die embryonale Entwicklung beginnt mit Zellteilung, die als …… bezeichnet werden.
B) Das Ergebnis dieser Teilung ist ein einfacher Hohlkeim, die…..
Der Hohlraum wird als …….. bezeichnet.
C) Dieser Hohlkeim durchläuft dann das Stadium der…….., das zur Bildung eines weiteren Hohlraumes führt, dem….., der den zuerst gebildeten Hohlraum verdrängt.
D) Das Ergebnis dieses Stadiums ist die Keimblätterbildung. Die Keimblätter werden als ……, …… und ……. bezeichnet.
E) Aus den Keimblättern entwickeln sich die verschiedenen Gewebe/ Organe, und zwar z.B. Nervenzellen aus dem …… und Muskelzellen aus dem……
A) Furchung B) Blastula/ Blastozyste Blastocel C) Gastrulation Urdarm D) ektoderm endoderm mesoderm E) Ektoderm Mesoderm
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Plasmamembranen von Säugerzellen bestehen i.d.R. überwiegend aus {Phospholipiden |
Sphingolipiden | Cholesterol}.
2) Die Anwesenheit von Cholesterol in einer Membran {kann ihre Dicke erhöhen | überführt die Lipide
in den flüssig-kristallinen Status | verändert nicht die Ladung der Membranoberfläche}.
3) “Nano-domains” in Lipidmembranen {dienen der Aufnahme von Lipiden aus der Umgebung | zeigen
eine Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen | zeigen im inneren leaflet eine Anreicherung von
Lipiden mit kleinen Kopfgruppen}.
1) Phospholipiden, Cholesterol
2) kann ihre Dicke erhöhen, verändert nicht die Ladung der Membranoberfläche
3) eine Anreicherung von GPI-verankerten Proteinen, zeigen im inneren leaflet eine Anreicherung von
Lipiden mit kleinen Kopfgruppen (siehe Folie 29)
Was ist ein “folding catalyst”?
Proteine, die geschindigkeits-bestimmende Schritte der Faltung katalysieren
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Folgende Modifikationen von alpha-Aminogruppen von Proteinen erfolgen im Zytoplasma:
{Glykosylierung | Methylierung | Acetylierung}.
2) Molecular crowding {vermindert insbesondere die Diffusionsgeschwindigkeit kleiner Moleküle wie
z.B. Wasser | kann bestimmte Reaktionen wie z.B. Faltung beschleunigen | wird nur in Zellen mit
wohlentwickeltem Zytoskelettsystem beobachtet}.
3) Beim bakteriellen HSP70-Zyklus {führt die ATPase DnaJ das Substrat der Bindungstasche des HSP70
zu | ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt die Freisetzung des ADP vom HSP70 }.
4) Das HSP90 {kann sein Substrat direkt von HSP70 durch eine über Hop regulierte Freisetzung
empfangen | ist im aktiven Zustand immer ein Monomer | ist ein wichtiges Element bei
Signaltransduktionswegen}.
1) Glykosylierung
2) vermindert insbesondere die Diffusionsgeschwindigkeit
3) ist der geschwindigkeitsbestimmende Schritt die Freisetzung des ADP vom HSP70
4) kann sein Substrat direkt von HSP70 durch eine über Hop regulierte Freisetzung
empfangen, ist ein wichtiges Element bei
Signaltransduktionswegen
Beschreiben Sie den Reaktionsweg bei der Ubiquitinylierung eines Proteins und beantworten Sie
dabei die folgenden Fragen.
1. Welche Enzymklassen sind beteiligt?
2. An welchem Schritt wird ATP benötigt?
3. Welche kritische Aminosäure enthalten die Enzymen und wozu dient sie?
4. In welchem Schritt ist die RING-finger-Domäne involviert?
E1 (Ubiquitinaktivierendes Enzym): Ubiquitin an Cystein im Enzym gebunden, benötigt ATP
E2 (Ubiquitionübertäger Enzym): Ubiqutin von Cystein in E1 auf Cystein in E2, Entstehung einer Thioesterbidnung
E3 (Ubiquitinligase): überträgt Ubiquitin direkt durch die Ring-Finger-Domäne auf ein Lysin des Zielproteins
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Die zelluläre Basis der (relativ) schnellen Beweglichkeit von Pflanzenteilen (z.B. Mimosenblatt,
Sonnentau) beruht auf {Kontraktion des Aktin-Myosin-Systems | Veränderung des Turgors | aktivem
bzw. passivem Wassertransport an der Vakuolenmembran | Verkürzung von Mikrotubuli}.
2) Bei der Bewegung über Pseudopodien auf einer Matrix {erfolgt eine Verlängerung von
Mikrofilamenten durch Anlagerung von Aktin an das im Zellinneren gelegene Ende | erfolgt eine Verzweigung der Mikrofilamente mittels Arp2/3 | wird die Bewegungsrichtung u.a. durch Rho-
GTPasen reguliert | sind focal contacts nicht beteiligt}.
3) Ein primäres Cilium {dient der Bewegung von Zellen | dient der Reizaufnahme (z.B. Licht, chemische
oder mechanische Reize) | kommt nicht in Nieren, Galle und Hirn vor}.
4) Die Kontraktion glatter Muskelzellen {beruht auf dem Aktin-Myosin-System | benötigt Titin zum
Schutz vor übermäßiger Zugbelastung | erfordert Calmodulin-abhängige Signaltransduktionswege}.
1) Veränderung des Turgors,aktivem
bzw. passivem Wassertransport an der Vakuolenmembran
2) erfolgt eine Verzweigung der Mikrofilamente mittels Arp2/3 (schnelle Polimerisation zu G- und F-Aktin)
3) dient der Reizaufnahme (z.B. Licht, chemische
oder mechanische Reize)
laut RÖMPP nicht motil!
4) beruht auf dem Aktin-Myosin-System, erfordert Calmodulin-abhängige Signaltransduktionswege
Unterstreichen Sie in den geschweiften Klammern alle richtigen Antworten.
1) Der Transport von Proteinen in das endoplasmatische Retikulum {erfolgt immer co-translational |
wird durch eine Signalsequenz vermittelt | erfordert ATP oder GTP}.
2) Einzelspannende Membranproteine {haben meist Membrananker von etwa 20 Aminosäuren Länge |
haben in der Mitte des Membranankers selten ein Arginin | besitzen immer eine abspaltbare
Signalsequenz}.
3) SRP {besteht aus RNA und Proteinen | ist eine ATPase | interagiert während des Proteintargetings
mit einer membranständigen GTPase}.
4) Lipid-verankerte Proteine {besitzen stets eine oder zwei Fettsäuremodifikationen | sind GTPasen |
befinden sich immer auf der zytoplasmatischen Seite biologischer Membranen}.
1) wird durch eine Signalsequenz vermittelt, erfordert ATP oder GTP
2) haben in der Mitte des Membranankers selten ein Arginin (da im Membrananker eher hydrophobe AS?), besitzen immer eine abspaltbare
Signalsequenz
3) besteht aus RNA und Proteinen (Ribonukleoprotein), interagiert während des Proteintargetings
mit einer membranständigen GTPase
4) besitzen stets eine oder zwei Fettsäuremodifikationen
Der MAP-Kinase Weg wird häufig durch Mitogene ausgelöst, die eine Rezeptor-Tyrosinkinase (RTK)
aktivieren.
Beschreiben Sie in kurzen Stichpunkten die Schritte dieser Signaltransduktion bis zur Aktivierung der
kleinen GTPase Ras. Beginnen Sie mit der Bindung des Signalmoleküls an die RTK.
- Bindung des Signalmoleküls
- 6.
- Bindung des Signalmoleküls
- Dimerisierung der RTK, Autophosphrylierung
- IRS1 bindet an RTK und wird phosphoryliert
- Grb2 wird aktiviert
- SOS wird aktiviert
- RasGDP (inaktiv) zu RasGTP (aktiv)
Das Massenverhältnis von Proteinen zu Lipiden kann in biologischen Membranen (30:70 | 50:50 | 80:20) betragen.
alles
Welchen Zusammenhang gibt es zwischen HSP 90 und der Fähigkeit von Organismen zur Evolution?
- HSP90 beeinflusst den Effekt der genetischen Variation je nach Stresslevel
- bei Organismen, die HSP90-abhängig sind, werden genetische Variationen vermehrt phenotypisch ausgeprägt, die bei viel Stress nicht ausgeprägt werden ->schnelle Evolution von neuen Merkmalen
Beschreibe den Aufbau & die Funktion eines eukaryotischen 20 S Proteasoms.
eine zentrale 20S UE: -multikatalytische Protease -4 Ringe: je zwei alpha (außen, gating) und beta (innen, katalytisch) aus jeweils 7 UE zwei 19S Untereinheiten: -Cap-Struktur -bestehen aus Rpn- & Rpt-Proteinen -Rpn: erkennt ubiquitinmarkierte Proteinen und bindet diese -Rpt hydrolysiert ATP
Von welchen Untereinheiten können im Immunoproteasom andere Isoformen vorkommen?
Von beta 1, 2 und 5, den drei aktivsten, konstitutiven UE
Erläutre den Ablauf des co-translationalen Transportes von Proteinen in das ER.
Stichworte: Targeting, Translokon, Processing
- SRP-abhängiges Targeting reguliert den Zugang zum Translokon durch GTPase-Kaskaden
- translatierendes Ribosom bindet Mit N-terminaler Signalsequenz an SRP (GTP)
- SRP bindet an SRP-Rezeptor und Ribosom an Sec61-Komplex in der ER-Membran (GTP) - Translokation
- Sec61-Kanal öffnet sich, Peptidkette wird eingeführt
- Verlängerung der Polypeptidkette (GTP) bis Signalsequenz erreicht wird
- Abbau des Ribosoms, Sec61-Kanal schließt - Prozessierung im ER
- N-Glycosylierung
- Anhängen des GPI-Ankers
- Disulfidbrücken
Myristat-verankerte Proteine nutzen zur Membranassoziierung oft als weitere Eigenschaft (Cluster negativ geladener AS | Cluster positiv geladener AS | Palmitylierungen).
- Cluster positiv geladener AS
- Palmitylierungen
Die ersten Syntheseschritte der bei der N-Glycosylierung verwendeten Dolicholphosphatverknüpften Oligosaccharide erfolgt (an der zytoplasmatischen Seite des ER | an der luminalen Seite des ER | frei im Zytoplasma).
Auf der zytoplasmatischen Seite
Welche Bestandteile eines COP-II-Vesikels sind an der Spezifität des Transportes beteiligt und bei welchem Schritt des Vesikeltransportes wirken sie?
-Sec24 Untereinheit: verschiedene Isoformen mit verschiedenem Proteinsequenzmotiven, mit denen die Fracht gebunden wird
Intermediärfilamente bestehen aus (fibrillären / globullären ) Proteinen und sind in ihrem Druchmesser (größer / kleiner / gleich groß ) als/wie Filament aus Aktin
fibrillären / größer
Nenne die drei Reaktionsschritte bei der Farnesylierung eines Proteines.
-Welche zusätzlichen strukturellen Eigenschaften des K-Ras ermöglichen diesem die Verankerung an der Plasmamembran?
Signal für Isoprenylierung (Farnesylierung): Cys-a-a-X
1) PrenylPP (bzw. FarnesylPP) bindet an Schwefel des Cys, PP wird freigesetzt
2) Protease spaltet nach Cys
3) Membrangebundene Methyltransferase methyliert Cys
(VL Hartmann IV21-22, Folie 90)
-Pleckstrin homology domain
Woran besteht die äußere Schicht des coat von endozytotischen Vesikeln?
Nenne drei Moleküle die die Formgebung von knospenden Vesikeln beeinflussen
Welche Molekülgruppe ist notwending und in vitro auch meist ausreichend für die Spezifität der Fusion von Vesikeln mit Targetmembranen?
Clathrin
halbmondförmige, periphere Membranproteine,
coat-Proteine,
spezielle Lipide
SNARE-Proteine
MyosinII spielt eine wichtige Rolle bei der eukaryontischen Cytokinese. Nenne drei weitere Proteine, die an diesem Prozess beteiligt sind
Aktin, Formin, Dynamin…
Das aktive Rb-Protein inaktiviert den Transkriptionsfaktor E2F
p53 Ubiquitinligase?
Effektor-Caspasen besitzen Domänen, die als (DED / CARD / RING) bezeichnet werden.
JA
nein
RING
Welche zwei Molekülklassen sind für die Aktivierung der Donormembran bei der Formierung von Vesikeln wichtig?
Sar (Sar1 bei direkter Aktivierung)
Arf (Arf 1 und 3 bei direkt, Arf6 bei indirekter)
Welchen Wirkung hat Cholesterol auf reine Phospholipidschichten? Was bedeutet das für den Phasenübergang?
Hemmt Beweglichkeit in fluider Phase, führt zu liqiud ordered state (Lo). Membranmobilität wird also herabgesetzt bei hohen Temp. und gesteigert bei niedrigen Temp.
GrpE triggert im bakteriellen Hsp70 Zyklus die (Freisetzung des ADP / Hydrolyse des ATP / Beladung der Peptidtasche)
Einen dazu (GrpE) homologen Faktor findet man in Säugerzellen im (Zytoplasma / in der mitochriondrialen Matrix / in keinem Kompartiment)
Prefoldin / Gim C ist ein (Chaperonin / ATP getriebenes Chaperon / ATP unabhängiges Chaperon ) dessen Hauptsubstrate ( Aktin / Tubulin / Fettsäuresynthetasen / Histone ) sind.
(alle / Einige / Keine ) Vertreter der (Immunophiline / small HSPs) agieren als Cofaktoren für HSP90
Freisetzung des ADP
im Zytoplasma
ATP unabhängiges Chaperon
Aktin / Tubulin
Einige / Immunophiline
Mikrotubuli sind gleichfalls Bauelement der (Mikrovilli /primären Cilien / eukaryotischen Flagellen )
primären Cilien / eukaryotischen Flagellen
Der in UPR involvierte ATF6 abhängige Signaltransduktionsweg umfasst als Schritte ( den Export eines Faktors aus dem ER in den Golgi / die Autophosphorylierung eines Membranrezeptors / das Trimmen durch eine Intermembranprotease )
den Export eines Faktors aus dem ER in den Golgi (VL IV21-22 Hartmann, Folie 150), das Trimmen durch eine Intermembranprotease
Beschreibe den Ablauf bei einer Vesikelbildung am ER.
coat-Assemblierung und Aktivierung der Donormembran mittels Sar oder Arf.
Budding (Lipide, Proteine, amphipatische Helices unterstützen die Formgebung)
Vesikelformierung (Abschnüren)
Movement mittels Cytoskelett und Motorproteinen, Coat definier Typ von Motorproteinen)
