VO 3 Proteinmodifikation

Question 1

Was ist Proteinmodifikation und was ist deren Vorteil?

Answer 1

Post-Transkriptionen Veränderung

Ermöglicht hohe Vielfalt an Proteinen

Question 2

Was sind Disulfidbrücken?

Answer 2

reduziertes Cysteine mit zwei freien SH Gruppen
kovalende Bindung dieser —>Protein ist oxidiert
reversible
Meist Enzym-katalysiert PDI Protein-Disulfide-Isomerase

Question 3

Wofür sind Disulfidbrücken wichtig?

Answer 3

Zur Reparatur falsch gefalteter Proteine

Und können als Redoxsensor dienen

Question 4

Was sind GPI Anker?

Answer 4

Glycosyl-Phosphatidyl-Inosit
Abschneiden des hydrophoben Teil am C-Teil
Ermöglicht: leichtes Diffundieren in Membran und leichtes Abspalten

Question 5

Was ist Acyclierung?

Answer 5

Anhängen von Fettsäuren an Cys Rest oder Gly Rest am N-Terminus
z.B. Plamitin oder Myrestinsäure
Intrazellulär

Question 6

Was ist Prenylierung?

Answer 6

Anheftung von Isporenen Rest
Am Cys Rest am C-Terminus
Intrazellulär

Question 7

Was ist der Unterschied zwischen N und O Glykolysierung

Answer 7

N Anhängen an einen Stickstoff (im Rest einer AS)

O Anhängen an einen Sauerstoff (im Rest einer AS)

Question 8

Wo befinden sich Glykoproteine?

Answer 8

Fast immer extrazellulär

Question 9

Wofür werden Proteine glykolysiert

Answer 9

Teils zur richtigen Faltung notwendig

Und stabilisiert das Protein

Question 10

Wieso und wie muss ein Zucker zuerst aktiviert werden?

Answer 10

Weil an sich zu unaktiv

Durch Anhängen von bestimmten Nukleotiden meist UDP

Question 11

Wie und wo wird der Zuckerbaum aufgebaut

Answer 11

Am Dolichol an der Oberfläche des ER werden Zucker angehängt
Wenn Maximum erreicht nach innen ins Lumen geflippt
Dort Fertigstellung indem ein Zucker nach dem anderen hineingeflippt und angehängt wird

Question 12

Welche Zucker werden angehängt?

Answer 12

N-Acetylglucosamin, Mannose, Glucose

Question 13

Wo wird der Baum an das Protein angehängt

Answer 13

Im Er Lumen während der Proteinsynthese

Question 14

Wo passiert nach dem Anhängen an das Protein?

Answer 14

Baum wird getrimmt und modifiziert (zuerst im Er

r und anschließend noch im Golgi)

Question 15

Beispiele für N-Glykosylierung

Answer 15

EPO: Medi. zur Anregung der Blutproduktion —> erhöht Halbwertszeit
Morbus-Gaucher Krankheit: Austausch/Zugabe des defekten/fehlenden Enzyms nur mit N-Gly. möglich

Question 16

An welchen AS kann O-Glykolysiert werden?

Answer 16

Serien, Threonin, Hydroxyprolin, Hydroxylysin

Question 17

Beispiel O-Glykolysierung

Answer 17

AB0 Blutgruppensystem

Question 18

Kann der Prozess der Glykolysierung bei falschem Falten unendlich oft erfolgen?

Answer 18

Nein

Question 19

wo wird Ubiquetin angehängt?

Answer 19

auf Proteine die falsch gefaltet und nicht mehr repariert werden können
im Cytoplasam

Question 20

Wo werden falsch abgebaute Proteine abgebaut?

Answer 20

Proteasom

Question 21

Ubiquetin Eigenschafften:

Answer 21

76 AS groß
in allen Eukaryoten ähnlich vorhanden
wird auf Lysinrest angehängt
oft als Polyubiquetin

Question 22

Welche zwei arten von Proteasom gibt es?

Answer 22

26S: zum Abbau von Ubiquetin maktierten Proteinen
20S: zum Abbau von denaturierten Proteinen (enhält alle Proteasen)

Question 23

Eigenschaften Proteasom:

Answer 23

zum kontrollierten Abbau von Proteinen

spaltet Protein in Peptide (7-8AS)

Question 24

Ablauf des Ubiquetin-Ligase-Komplex:

Answer 24

Ubiquetin wird durch ATP Verbrauch an E1 angehängt –> aktivierung
E2-E3-Komplex bindet an E1 und Ubiquetin wird auf E2 übertragen
E3 erkennt Targetin Protein am Signal und bindet dieses
Übertragung von Ubiquetin auf Protein (mehrmals möglich: Polyubiquetin-Kette)

Question 25

Wege zur Aktivierung des Ubiquetin-Ligase-Komplex:

Answer 25

Phosphorylierung
Liganden Bindung
Protein Bindung

Question 26

Wege zur Aktivierung des Targeting Protein:

Answer 26

Phosphorylierung
Protein-Dissoziation
Abspalten einer Untereinheit

Question 27

Was ist der Sinn des Ubiquetin-Systems?

Answer 27

kontrollierter und gezielter Abbau einzelner Proteine (nicht durch Zufall)

Question 28

Was ist ER Stress

Answer 28

Wenn viele Proteine falsch gefalten werden–> mehrere Chaperone werden produziert
Wenn erfolglos–> Apoptose

Question 29

Was ist Phosphorylierung?

Answer 29

Zusätzlicher Phosphatrest wird übertragen durch ATP Verbrauch

Question 30

Welche Enzyme werden für die Phosphorylierung benötigt?

Answer 30

Phosphorylierung Kinasen

Dephosphorylierung Phosphatasen

Question 31

Beispiel für eine Signaltransduktionskette:

Answer 31

Signal an Rezeptor (extrazellulär) 
G-Protein zu Adenyl Cyclase
Produziert cAMP
aktiviert PKA 
Geht in den Kern
Phosphoryliert Transkriptionsfaktoren
Bindet Promotor
Gene werden abgelesen

Question 32

Beispiel für Kinasen-Kaskade:

Answer 32

MAP Kinase Kaskade

Question 33

Welche AS können phosphoryliert werden?

Answer 33

Serin, Threonin, Tyrosine, Histidin, Asparagin