VO 3 Proteinmodifikation Flashcards
Was ist Proteinmodifikation und was ist deren Vorteil?
Post-Transkriptionen Veränderung
Ermöglicht hohe Vielfalt an Proteinen
Was sind Disulfidbrücken?
reduziertes Cysteine mit zwei freien SH Gruppen
kovalende Bindung dieser —>Protein ist oxidiert
reversible
Meist Enzym-katalysiert PDI Protein-Disulfide-Isomerase
Wofür sind Disulfidbrücken wichtig?
Zur Reparatur falsch gefalteter Proteine
Und können als Redoxsensor dienen
Was sind GPI Anker?
Glycosyl-Phosphatidyl-Inosit
Abschneiden des hydrophoben Teil am C-Teil
Ermöglicht: leichtes Diffundieren in Membran und leichtes Abspalten
Was ist Acyclierung?
Anhängen von Fettsäuren an Cys Rest oder Gly Rest am N-Terminus
z.B. Plamitin oder Myrestinsäure
Intrazellulär
Was ist Prenylierung?
Anheftung von Isporenen Rest
Am Cys Rest am C-Terminus
Intrazellulär
Was ist der Unterschied zwischen N und O Glykolysierung
N Anhängen an einen Stickstoff (im Rest einer AS)
O Anhängen an einen Sauerstoff (im Rest einer AS)
Wo befinden sich Glykoproteine?
Fast immer extrazellulär
Wofür werden Proteine glykolysiert
Teils zur richtigen Faltung notwendig
Und stabilisiert das Protein
Wieso und wie muss ein Zucker zuerst aktiviert werden?
Weil an sich zu unaktiv
Durch Anhängen von bestimmten Nukleotiden meist UDP
Wie und wo wird der Zuckerbaum aufgebaut
Am Dolichol an der Oberfläche des ER werden Zucker angehängt
Wenn Maximum erreicht nach innen ins Lumen geflippt
Dort Fertigstellung indem ein Zucker nach dem anderen hineingeflippt und angehängt wird
Welche Zucker werden angehängt?
N-Acetylglucosamin, Mannose, Glucose
Wo wird der Baum an das Protein angehängt
Im Er Lumen während der Proteinsynthese
Wo passiert nach dem Anhängen an das Protein?
Baum wird getrimmt und modifiziert (zuerst im Er
r und anschließend noch im Golgi)
Beispiele für N-Glykosylierung
EPO: Medi. zur Anregung der Blutproduktion —> erhöht Halbwertszeit
Morbus-Gaucher Krankheit: Austausch/Zugabe des defekten/fehlenden Enzyms nur mit N-Gly. möglich
An welchen AS kann O-Glykolysiert werden?
Serien, Threonin, Hydroxyprolin, Hydroxylysin
Beispiel O-Glykolysierung
AB0 Blutgruppensystem
Kann der Prozess der Glykolysierung bei falschem Falten unendlich oft erfolgen?
Nein
wo wird Ubiquetin angehängt?
auf Proteine die falsch gefaltet und nicht mehr repariert werden können
im Cytoplasam
Wo werden falsch abgebaute Proteine abgebaut?
Proteasom
Ubiquetin Eigenschafften:
76 AS groß
in allen Eukaryoten ähnlich vorhanden
wird auf Lysinrest angehängt
oft als Polyubiquetin
Welche zwei arten von Proteasom gibt es?
26S: zum Abbau von Ubiquetin maktierten Proteinen
20S: zum Abbau von denaturierten Proteinen (enhält alle Proteasen)
Eigenschaften Proteasom:
zum kontrollierten Abbau von Proteinen
spaltet Protein in Peptide (7-8AS)
Ablauf des Ubiquetin-Ligase-Komplex:
Ubiquetin wird durch ATP Verbrauch an E1 angehängt –> aktivierung
E2-E3-Komplex bindet an E1 und Ubiquetin wird auf E2 übertragen
E3 erkennt Targetin Protein am Signal und bindet dieses
Übertragung von Ubiquetin auf Protein (mehrmals möglich: Polyubiquetin-Kette)
Wege zur Aktivierung des Ubiquetin-Ligase-Komplex:
Phosphorylierung
Liganden Bindung
Protein Bindung
Wege zur Aktivierung des Targeting Protein:
Phosphorylierung
Protein-Dissoziation
Abspalten einer Untereinheit
Was ist der Sinn des Ubiquetin-Systems?
kontrollierter und gezielter Abbau einzelner Proteine (nicht durch Zufall)
Was ist ER Stress
Wenn viele Proteine falsch gefalten werden–> mehrere Chaperone werden produziert
Wenn erfolglos–> Apoptose
Was ist Phosphorylierung?
Zusätzlicher Phosphatrest wird übertragen durch ATP Verbrauch
Welche Enzyme werden für die Phosphorylierung benötigt?
Phosphorylierung Kinasen
Dephosphorylierung Phosphatasen
Beispiel für eine Signaltransduktionskette:
Signal an Rezeptor (extrazellulär) G-Protein zu Adenyl Cyclase Produziert cAMP aktiviert PKA Geht in den Kern Phosphoryliert Transkriptionsfaktoren Bindet Promotor Gene werden abgelesen
Beispiel für Kinasen-Kaskade:
MAP Kinase Kaskade
Welche AS können phosphoryliert werden?
Serin, Threonin, Tyrosine, Histidin, Asparagin
