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Zellbio > VO > Flashcards

VO Flashcards

1
Q

was kann in die zelle rein?

A

kleine hydrophobe moleküle, unpolare, benzole

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2
Q

was kann nicht rein?

A

polare, große, ionen (glycerol, ethanol, AS, Glucose, Nukleotide,…

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3
Q

welche arten von Transporter gibt es? welche unterschiede?

A

Proteintransporyer, Kanalproteine

hohe selektivität, schnell

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4
Q

wo sind Membrantransporter?

A

in allen zellulären membranen

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5
Q

beschreibe aktiven transport

A

primär aktiven transport: direkte hydrolyse von ATP/Pyrophosphat(pflanzen) Energie f. Transport
2nd aktiv: direkte Hydrolyse v. ATP erzeugt Ionengradient für Energie

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6
Q

beschreibe passiven Transport

A

Transport dem elektrochem. Gradienten entlang

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7
Q

Euchromatin vs. Heterochromatin

A

Euchromatin: uncoild form, transkriptionell-aktiv,
Heterochromatin: dunkel, dicht, coiled, transkriptionell inaktiv LADs-> enge assoziation mit Kernlamina transkrip. aktiv

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8
Q

Mitochondrien Funktionen?

A

beta-oxidation, detoxifikation Ammoniak, Ceramid und Lipidsynthese, AS Synthese, Fe-S Clusterbildung, Ca und Fe speicherung, Thermoregulation, Metabolismus Neurotransmitter und Cholesterin, Zellatmung

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9
Q

Raues ER vs glattes Fktn.

A

rau: mit Ribosome, -> Proteinsynthese und faltung
glatt: Fettsäuren- Membranlipid und Steroidsynthese
immer eng assoziiert mit Golgi
Kontakt zu Lysosom EZM und Plasmamembran

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10
Q

Segregation vs. Sekretion

A

Segregation bei ER: bau vesikel und Golgie Sekretion verpackt sie in Vesikel und schickt sie zu plasmamembran

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11
Q

wie funktionieren Transporter?

A

sie streben das GGW an der Entropie entsprechend, dem elektrochem. Gradienten nach ->passiv oder aktiv mit Energieinvestition

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12
Q

wie funktioniert elektrochem. gradient

A

mit membranpotential-> neg. Ladung innen, p+ drausen und bei eukaryoten mit Na+ raus,K+ rein

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13
Q

wie funktioniert K/Na ATPase?

A

Na+ bindet an Na/K pumpe, phosphoriliert ATP zu ADP (und bindet phosphat) -> triggert Konformationsänderung Na wird entbunden-> nun aus cytosol in extrazellulären raum, K wird gebunden, dephosphoriliert und K kommt ins cytosol

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14
Q

genauer verhältnis des transportes na und k der pumpe

A

3Na + werden aufgenommen, nach phosphorilierung abgeg3ben und 2K+ kommen ins innere -> Ladungstrennung->Energetisierung der Membran

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15
Q

Arten der Transporter

A

Uniport, Symport mit co-transported ion, Antiport co-transported ion kommt nach außen während anders nach innen gelangt siehe Na K

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16
Q

zsmhang Na und Glucose

A

passiver glucose transport ins extrazellulare durch glucose na symport-> 2Na pro Glucose
Na folgt dem elektrochem, Gradient

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17
Q

unterscheid zw. membrantransport pfl. und tiere

A

Tiere: Na - K+ ATPase, Na Symport
pfl.: H+ Atpase, H+ symport und extrazellulär angesäuert um AS und Zucker über p+ transport über Membran zu transportieren

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18
Q

Transport f. Muskelzellen

A

Ca2+-ATPase funktioniert wie Na/K ATPase

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19
Q

ABC-Transporter? und arten/bsp?

A

primär aktiver Transporter
extrem unspezifisch-> kann extrem unterschiedliche Substrate transportieren
in Krebszellen MDR1 verhindert Chemotherapie-> wirkt auf schnellwachsende Z.-> ABC hoch exprimiert pumpt chemo raus
Pflanzen: Import in Vakuolen-> schwermetalle/schadstoffe in ladwirtschaftlicher sicht
in bakterien f. Vit. B12 Import

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20
Q

Osmose regulatoren

A

bei uns GGW der ionen wird angestrebt deshalb platzt Z. nicht
Aquaporine für schellen ausgleich des osmotischen Potentials
bei pfl. fette zellwand
bei protozoen kontraktile vakuolen

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21
Q

wie kann man Ionenkanäle entfernen bzw. deren strom messen?

A

glaskapillare mit winziger öffnung wasser fülln und unterdruck und dann kann man ihn rausreißn und strom messen

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22
Q

welche verschiedenen Ionenkanäle gibt es und wann öffnen sie sich?

A

Spannungsgesteuerte: U muss sich ändern
Ligandgesteuerte (extra/intra): e: mit andocken v. Neurotransmitter z.b. Acetylcholin; i: mit andocken v. 2nd messenger z.b. cAMP
stressgesteuerte: mechanischer Reize

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23
Q

Funktion der Ionenkanäle

A

Transport v. Ionen, haben Selektivitätsfilter: Hydrathülle um Ion wird abgestreift und durch partielle Ladungen (wenn d stimmt) von Carbonylgruppe kompensiert-> K+ gr. als Na td kann Na nicht durch weil nicht passender d= keine Ladungskompensierung

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24
Q

wie sieht das Membranpotential aus

A

innen mehr - außen mehr +

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25
Q

wie werden die 70mV Membranpot. erreicht?

A

wenn K+ rausströmen wir Membranpot. negativer ->Na+ rein

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26
Q

welche Membranzustände gibt es?

A

geöffnet polarisiert, geschlossen depolarisiert und refraktärphae depolarisiert

27
Q

Funktion der Refraktärphase

A

verhindert dass signal zurück läuft

28
Q

Membranfläche zu volumen bakterien vs. eukaryoten

A

membranfläche zu V verglichen mit Bakterien um Faktor 10 schlechter
innere Membransystem notwendig für ersatzmembrane mit biochem. Prozesse/Kompartimierungen

29
Q

lysosome

A

nicht in pflanzen!

30
Q

ER-Membran

A

geht in Kernhülle über, macht über Hälfte der gesamten Membranmenge einer eukaryotischen Z. aus, Plasmamembran sehr klein aba sehr wichtig als kontaktstelle zu Nachbarzellen->enthält Transportproteine und Rezeptoren

31
Q

wie ist kernhülle der eukaryotischen Z. entstanden?

A

membrangebundene Ribosome wurden im laufe der evolution teil des ERs

32
Q

summe der membranumschlossenen kompartimente

A

46% d. ZellVs

33
Q

Volumen der Organellen

A

Cytosol 54%, M. 22%, ER 12%, ZK 6%, Golgi 3%, Lysosome, Perixosome und Endosome 1%

34
Q

Kernporen

A

Kernporenkomplex aus 50-100 versch. Proteine, 30× größer als Ribosome, selektiver Transport

35
Q

wie funktioniert aufnahme in den kern durch kernpore?

A

geeignete Proteine mit Signal werden von Fibrilem detektiert und in Kern transportiert
5 basische AS nötig! f. Bindung an Rezeptor Bindung v. GTP f. Trennung, Importin zurück; im Cytoplasma P¡ abgespalten

36
Q

wie verlauft Export mRNAs ins Cytoplasma?

A

Kernpore mit Hilfe v. Proteinen-> Proteinaustausch

37
Q

wie kann man Import/Translokation v. Proteinen studieren?

A

Zellfraktionierung, Proteinimport Assays mit (radioaktiv)-markierten Proteinen, Fusionsproteine mit fluoreszierenden Proteinen, Mutanten mit gestörter Proteintranslokation

38
Q

wie verläuft Zellfranktionierung?

A

Zentrifuge-> z.b. tierisches gewebe wird homogenisiert durch Reibungsenergie wird bei versch. v und zeit verschiedes rauskommen o. durch Dichtegradienten-Zentrifugation -> Zuckerlösung weil dichte nicht wie bei h20 bei 1 liegt

39
Q

wie verläuft proteinimport assays mit radioaktiv markierten proteinen?

A

proteine radioaktiv markiert eines mit signal sequenz-> wird in die membran aufgenommen-> proteasen können es nicht angreifen nur mit detergenzien, rote sequenz nach import abgeschnittn-> man sieht auf gel es ist kl.

40
Q

GFP

A

zellulärer marker um andere Proteine sichtbar zu machen

41
Q

wie wurden hitzeschockproteine aufgeklärt bzw. Proteinsekretion?

A

temperatursensitive hefemutanten: wachsen normal bei 25° bei 35° zeigen defekte

42
Q

was benötigt man f. sortieren von proteine?

A

signal, rezeptor, energie für transport und molekulare maschine f. Translokation weil membrane sehr hydrophob deshalh eigene proteine/komplexe dafür notwendig

43
Q

Proteintransport in der zelle

A

Proteintranslation in Ribosome-> Cytoplasma-> M./C./P./N.
-> ER-> Golgi/Vakuole/L./sekretorische Vesikel/Plasmamembran
Nukleus: im Cytoplasma translatiert, 5 basische AS als signal
ER: werden IMMER vesikelt/sekretiert

44
Q

Signalpeptide ER

A

hydrophobe AS, Signalzequenz,
Ribosom mit Polypeptidkette und Signalsequenz-> andocken an SRP-> dockt an SRP rezeptor an und wird entfernt, im translokationskanal proteinfaden durchgefädelt, signalpeptid abgespalten protein im lumen

45
Q

Integration v. Proteinen mit einer Transmembrandomäne

A

hydrophobe stopsequenz bleibt hängen-> Transmembranprotein

46
Q

typ 2 Membranproteine

A

keine N-terminale Signalsequenz aber interne start transfer sequenz, N-Terminus in Cytoplasma

47
Q

welches signalpeptid für Kern-Import?

A

5 basische AS (stelle variabel)

48
Q

signalpeptid f. Kern-Export

A

5 hydrophobe AS alternierend

49
Q

Signalpeptid f. Mitochondrien-Import

A

amphipatische Helix hydrophob/basisch, N-terminus

50
Q

Signalsequenz Plastiden-Import

A

Ser/Thr reich rest unklar N-terminus

51
Q

Signalpeptid Peroxisom-Import

A

SKL am C-terminus-> Ser-Lys-Leu-COO-

52
Q

Signalpeptid ER-Import

A

hydrophobe alpha-Helix, N-Terminus auch im protein möglich

53
Q

Rücktransport-ER Signalpeptid

A

KDEL am C-Terminus -> Lys-Asp-Glu-Leu-COO-

54
Q

welche organellen entfernen Signalpeptid nach aufnahme nicht?

A

Peroxisom, Nucleus

55
Q

Vorhersagen Proteinlokalisation Chloroplasten, Mitochondrien

A

Chloroplasten unter 10% und Mitochondiren unter 1,5%

56
Q

Wie funktioniert Proteinimport in Mitochondrien?

A

Präkursionsprotein Signalsequenz bindet in Rezeptor-Protein-> entfaltung mit Hilfe Chaperone/Hscs (ATP!)-> in Protein-Translokationskanal -> Tom und Tim in Mitochondrien-Matrix, Signalpeptid abgespalten-> reifes Protein wieder korrekt gefaltet(ATP!)

57
Q

wie viele mitochondriale Lokalisationen gibt es?

A

nicht nur eine

58
Q

was brauchen Trans-Membranproteine

A

min. 1 hydrophobe Stop-transfer Sequenz

59
Q

proteinimport Plastide

A

ähnlich zu M. nur mit TOC und TIC

60
Q

was kann bei der proteinfaltung passieren?

A

korrekte Faltung ohne Hilfe, korrekte Faltung mit Hilfe v. Chaperone, inkorrekte Faltung werden von Proteasome gefressen, proteine falsch gefaltet und werden v. Z. nicht erfasst

61
Q

Chaperone HSPs

A

Einzelproteine mit unterschiedlichen Molekulargewicht, größere Komplexe= Chaperonine , in allen Zellkompartimenten, helfen bei Faltung brauchen sehr viel ATP

62
Q

wo werden Proteine synthetisiert?

A

alle werden im Cytosol synthetisiert

63
Q

Proteinimport Peroxisom

A

am C Terminus SKL (Ser-Lys-Leu)

Signalpeptide werden nicht abgespalten, Import an Rezeptor korrekt gefaltet, Rezeptor dann wieder ins Cytosol

64
Q

worauf beruht zellfranktionierung?

A

auf Prinzip größe, dichte

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