via exocitica RER Flashcards
SS o peptido señal
una secuandcia de laproteína que esta siendo traducida se sintetiza y a esta se le une SRP e inhiben transitoriamente traducción
SRP
complejo nlucleoproteíco que se unirá a SS posicionandose en sitio A
PARTICULA DE RECONOCIMENTO DE SEÑAL
que pasa luego de que se une SRP a SS
SRP se une a su receptor en la membrana del RER y cuando se liberan del SS se reanuda trducción
proteína sntetizada queda en
lumen del RER
en genral translocación es
cotraduccional
ERES
sectores de las membranas del RE que son sitios de salida de los residuos
sintetizados,
poliribosomas
muchos ribosomas en un compartimiento
donde se sintetizanlas proteínas
el exp de glover marcó los aa para ver donde se marcaban y las marcas se ditribuyeron en la vía exocitica
diferencias RER y REL
REL mas pequeño y forma tubular que se enrolla
RER esun saco aplanado
como se sintetizan proteínas (exp de glover)
sintesis de prot parte en
amino y temrina carboxilo
secuencia señal está en
amino terminal
traslocon
proteina de membrana donde se sienta la subunidad mayor y atraviesa 7 veces lo traducido
SRP
una proteina que reconoce a la secuencia señal y tiene actividad GTPasa, se une al ribosoma
sintesis de proteínas transmembrana
la proteína cuenta con una secuencia transmembrana de aa hidrofóbicos que actua como señal de detención y la señal se degrada cuando membrana se abre lateralmente
como se sintetizan proteínas periféricas
se corta la secuencia señal cuando la proteína esta dentro gravias a la señal peptidasa
formacion de proteinas tallo GPI
ademas de la ss en n terminal hay una secuencia señal esta en el carboxilo terminal que la une momentaneamente a membrana
la enzima reconoce la señal la degrada y ancla la proteína a los acidos grasos
nglicosilacion es
cotraduccional
UPR
respuiesta a proteínas mal plegada
aumenta síntesis de proteínas chaperonas que mejorarán el plegamiento
se censa estrés
golgi se organiza
cerca de centrosoma
las cisternas de golgi
son diferentes y tienen diferentes funciones
altamente compartimentalizado
ERGIC
compartimiento en RE y Golgi
tiene vesiculas que se marcan con proteínas que luego serán recicladas
PDI
isomerasas que reparan puentes disulfuro con cysteinas
CHAPERONAS
actuan en plegamiento
evitan que otras proteínas se agreguen al momento del plegamiento
BIP es una
chaperoninas
ej las Hsp60
aumentan velocidad plegamiento
tienen una cavidad que protege a proteína para que no forme agregados
enzima de la n glicolisación
olisacaril transferasa
secuencia par an glicosilacion
Asn (asparragina) - X - Ser/treo
enlace colavente
donde se encuentra el oligosacarido antes de la glicosilación
en lumen unido. DOLICOL fosfato
UPR
respuesta a proteínas mal plegadas para mantener proteostasis
ERAD
degradacion de prot asociadas al RER
se retrotraslocan
ubitin ligasas
ezimas transmembrana con sitio en citosol
adicionan una ubiquitina a la proteina para ser reconocida por proteasas
IRE 1 alfa
inicialmente unida a BIP en UTR se separan
se dimeriza y tranfosforila
hace splicing para XBP1
XBP1
TF para proteinas que mejoran plegamiento
ATF6
se traslada a golgi por vesiculas, se corta y actu aocmo TF para proteìnas que ayudan en plegamiento
PERK
fosforila EIF2 alfa imhibiendo traducción
activa transcripcion de ATF4 que aciva genes para chaperonas
KDEL
regresa residentes a golgi
