via exocitica RER Flashcards

1
Q

SS o peptido señal

A

una secuandcia de laproteína que esta siendo traducida se sintetiza y a esta se le une SRP e inhiben transitoriamente traducción

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2
Q

SRP

A

complejo nlucleoproteíco que se unirá a SS posicionandose en sitio A
PARTICULA DE RECONOCIMENTO DE SEÑAL

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3
Q

que pasa luego de que se une SRP a SS

A

SRP se une a su receptor en la membrana del RER y cuando se liberan del SS se reanuda trducción

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4
Q

proteína sntetizada queda en

A

lumen del RER

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5
Q

en genral translocación es

A

cotraduccional

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6
Q

ERES

A

sectores de las membranas del RE que son sitios de salida de los residuos
sintetizados,

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7
Q

poliribosomas

A

muchos ribosomas en un compartimiento

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8
Q

donde se sintetizanlas proteínas

A

el exp de glover marcó los aa para ver donde se marcaban y las marcas se ditribuyeron en la vía exocitica

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9
Q

diferencias RER y REL

A

REL mas pequeño y forma tubular que se enrolla
RER esun saco aplanado

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10
Q

como se sintetizan proteínas (exp de glover)

A
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11
Q

sintesis de prot parte en

A

amino y temrina carboxilo

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12
Q

secuencia señal está en

A

amino terminal

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13
Q

traslocon

A

proteina de membrana donde se sienta la subunidad mayor y atraviesa 7 veces lo traducido

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14
Q

SRP

A

una proteina que reconoce a la secuencia señal y tiene actividad GTPasa, se une al ribosoma

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15
Q

sintesis de proteínas transmembrana

A

la proteína cuenta con una secuencia transmembrana de aa hidrofóbicos que actua como señal de detención y la señal se degrada cuando membrana se abre lateralmente

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16
Q

como se sintetizan proteínas periféricas

A

se corta la secuencia señal cuando la proteína esta dentro gravias a la señal peptidasa

17
Q

formacion de proteinas tallo GPI

A

ademas de la ss en n terminal hay una secuencia señal esta en el carboxilo terminal que la une momentaneamente a membrana
la enzima reconoce la señal la degrada y ancla la proteína a los acidos grasos

18
Q

nglicosilacion es

A

cotraduccional

19
Q

UPR

A

respuiesta a proteínas mal plegada
aumenta síntesis de proteínas chaperonas que mejorarán el plegamiento
se censa estrés

20
Q

golgi se organiza

A

cerca de centrosoma

21
Q

las cisternas de golgi

A

son diferentes y tienen diferentes funciones
altamente compartimentalizado

22
Q

ERGIC

A

compartimiento en RE y Golgi
tiene vesiculas que se marcan con proteínas que luego serán recicladas

23
Q

PDI

A

isomerasas que reparan puentes disulfuro con cysteinas

24
Q

CHAPERONAS

A

actuan en plegamiento
evitan que otras proteínas se agreguen al momento del plegamiento
BIP es una

25
Q

chaperoninas

A

ej las Hsp60
aumentan velocidad plegamiento
tienen una cavidad que protege a proteína para que no forme agregados

26
Q

enzima de la n glicolisación

A

olisacaril transferasa

27
Q

secuencia par an glicosilacion

A

Asn (asparragina) - X - Ser/treo

enlace colavente

28
Q

donde se encuentra el oligosacarido antes de la glicosilación

A

en lumen unido. DOLICOL fosfato

29
Q

UPR

A

respuesta a proteínas mal plegadas para mantener proteostasis

30
Q

ERAD

A

degradacion de prot asociadas al RER
se retrotraslocan

31
Q

ubitin ligasas

A

ezimas transmembrana con sitio en citosol
adicionan una ubiquitina a la proteina para ser reconocida por proteasas

32
Q

IRE 1 alfa

A

inicialmente unida a BIP en UTR se separan
se dimeriza y tranfosforila
hace splicing para XBP1

33
Q

XBP1

A

TF para proteinas que mejoran plegamiento

34
Q

ATF6

A

se traslada a golgi por vesiculas, se corta y actu aocmo TF para proteìnas que ayudan en plegamiento

35
Q

PERK

A

fosforila EIF2 alfa imhibiendo traducción
activa transcripcion de ATF4 que aciva genes para chaperonas

36
Q

KDEL

A

regresa residentes a golgi