venerdì Flashcards
7) Quale reazione è catalizzata dall’enzima aldolasi?
L’enzima aldolasi prenderà un 1-5 fosfo fruttosio e prima ci crea una base di schiff, poi la rompe in due molecole, che possono essere la gliceraldeide ( meno stabile) oppure il diidrossiacetone( più stabile), che avranno una composizione 1-99 verso il diidrossiacetone.
Questo enzima farà quindi l’opposto di una condensazione aldolica, rompendo a metà la molecola di fruttosio e creando due molecole a 3C
9) Illustrare a grandi linee, la modalità di formazione di un legame altoenergetico nell’ossidazione della gliceraldeide 3-fosfato
Alla gliceraldeide si attacca la funzione tiolica di una cisteina, creando un tioemiacetale.
Grazie alla azione del NAD, che diventa NADH il gruppo ossidrile viene ridotto diventando un carbonile.
Questa sua trasformazione però fà diventare il tioemiacetale un tioestere, che è un legame estremamente instabile, quindi si rompe e al posto della cisteina entra un gruppo fosfato.
Otteremo così alla gliceraldeide la glicerladeide 3-fosfato e un NADH.
10) Per quali ragioni chimice il fosfoenolpiruvato è la molecola biologica più alto energetica?
Il fosfo enolpiruvato è la molecola energetica più altoenergetica perchè è una molecola particolare, la sua forma enolica è molto instabile, mentre la sua forma chetonica è molto più stabile.
La presenza di un carbonio con un doppio legame, il quale è anche legato ad un gruppo fosfato è uno dei legami più altoenergetici, perchè se rompiamo questo legame tra carbonio e fosfato otteniamo due molecole estremamente stabili, il fosfato e l’enolpiruvato ( tutte e due le molecole hanno forme di risonanza molto stabili).
Quindi grazie ad una piruvato chinasi prendo parte dell’energia liberata dalla rottura spontanea per creare una ATP da una ADP.
3) Come si forma e a cosa serve l’UDP-Glucosio?
Partendo da un uridintrifosfato, lo lego ad un glucosio 6-fosfato, perdendo 2fosfati, creo l’ UDP-Glucosio, che ha l’uridina, legata a due fosfati e poi al glucosio.
La perdita dei 2 fosfati con il loro legame anidridico, che poi verrà scisso rende la reazione esoergonica e quindi possibile.
L’UDP-Glucosio serve perchè il gruppo UDP si staccherà dal glucosio e si attaccherà al galattosio, il quale poi, solo perchè legato all UDP, potrà subire l’attacco della UDPgalattosio epimerasi, che gira l’ossidrile in posizione 4, creando un nuovo glucosio.
E poi il ciclo riparte.
Tutto ciò avviene al costo di solo 2 molecole di ATP e si può ripetere all’infinito, solo avviare il ciclo costa.
5) Cosa distingue il glicogeno dall’amilopectina?
L’amilopectina è una catena di glucosio con legami 1-4, e ogni 8-12 monomeri presenta un legame 1-6 che forma una ramificazione, è la molecola di riserva degli amidi delle piante insieme all amilosio ( solo diritto, senza ramificazioni).
Mentre il glicogeno si compone sempre di soli glucosi legati con legame 1-4, però si ramifica ogni 4-5 monomeri con dei legami 1-6.
Quindi sarà più ramificato dell’amilopectina.
Il glicogeno è la maniera in cui il nostro corpo mantiene le riserve di glucosio.
8) Quali sono i protagonisti delle reazioni redox nella via dei pentoso fosfati?
Il ciclo dei pentosi fosfati avviene grazie a due ossidazioni, partendo da un glucosio 6 fosfato, vengono fatte due ossidazioni successive, la prima crea un estere interno alla molecola, creando un lattone, avviene grazie all’enzima 6 fosfato glucosio deidrogenasi.
Poi avviene la seconda ossidazione, sul C3, creando quindi un carbonio con due esteri attaccati, che è estemamente instabile e quindi se ne và sottoforma di CO2 formando uno xilosio 5-fosfato.
9) In quali comparti avvengono le reazioni che consentono di convertire il piruvato in fosfoenolpiruvato ed avviare la gluconeogenesi?
Sono una collaborazione tra il mitocondrio e il citoplasma.
Essendo una reazione estremamente endoergonica, quella di ritorno dal piruvato in fosfoenolpiruvato, quindi viene spostato il piruvato nel mitocondrio, dove c’è un eccesso di CO2 e ATP.
Viene quindi innescata la reazione di aggiunta di una CO2 al piruvato creando l’ossalacetato, il quale però non può uscire dal mitocondrio.
Quindi riduciamo l’ossalacetato, il quale diventa acido malico, viene trasportato fuori dal mitocondrio e poi viene ritrasformato in ossalacetato una volta nel citoplasma.
Dove poi l’insabilità del ossalacetato viene sfruttata per attaccare un GTP alla molecola, creando il fosfoenolpiruvato.
Poi si seguirà la glicolisi al contrario fino alla creazione del glucosio 6-fosfato.
10) Stimare il costo energetico ( in ATP) della conversione di due molecole di piruvato in una di glucosio
Il costo per formare 1 glucosio da due molecole di piruvato è 6 ATP e 2 NADH, perchè per ogni molecola di piruvato spendo 1 NADH e 3 atp, se poi voglio legarlo in un glicogeno mi costerà in più un altra ATP venendo a costare 7 ATP.
Il ciclo inverso ci libererà solo 4 ATP e 2 NADH, quindi saremo in perdita di 3 ATP.
11) Quali sono i substrati della glicogeno sintetasi?
11) Quali sono i substrati della glicogeno sintetasi?
Il substarto della glicogeno sintetasi è l’UDPglucosio, che viene attaccato ad un altro glucosio del glicogeno, liberando l’UDP.
Verrà sempre legato in posizione 1-4 , se serve spostarlo appositamente avrò un enzima che lo sposta da 1-4 a 1-6 appositamente.
12) Come si può evitare un ciclo futile a livello delle forme fosforilate di fruttosio?
Se avessimo in funzione la PFK ( fosfofruttosio chinasi)- la FBPasi ( fruttosiobifosfato fosfatasi) , che rispettivamente o attaccano il secondo fosfato al fruttosio oppure eliminano il secondo fosfato del fruttosio, avremmo un ciclo futile, cioè un circolo vizioso, dove la FBPasi stacca il fosfato al fruttosio creando fruttosio 5-fosfato e la PFK riattacca un fosfato ricreando fruttosio 1-5 difosfato, il quale verrebbe attaccato di nuovo dalla FBPasi.
Quindi per evitare che ciò accada i due enzimi sono controllati in maniera allosterica da AMP-ADP e ATP.
La PFK, che serve a fare la glicolisi viene favorita da una presenza di ADP e AMP e inibita da un altra presenza di ATP.
Mentre al contrario la FBPasi viene favorita dalla presenza di ATP e inibita dalla presenza di ADP e AMP.
1) Quali sono le differenze tra le diverse classi di proteine G?
Ci sono due tipi differenti di proteine G, quelle chiamate i, da inibitrici, che inibiscono la formazione di CAMP e attivano un enzima che ritrasforma il CAMP in AMP, oppure le proteine Gs, da stimolatrici che attivano l’enzima adelinato ciclasi e fanno iniziare il procedimento di ciclizzazione del AMP, creando CAMP.
In ogni caso tutte e due le proteine G dopo un certo lasso di tempo tornano a riformare il complesso quiesciente che avevano e a legarsi alla proteina recettrice di membrana.
3) Quali proteine sono i substrati della proteina chinasi cAMP Dipendente?
La chinasi cAMP dipendente si attiva quando il cAMP viene rilasciato all’interno del citoplasma, questa chinasi fosforillerà un enzima specifico al costo di 1 ATP, la fosforillochinasi.
Questo enzima verrò attivato dal gruppo fosfato e fosforillerà anche lui un altro enzima chiamato glicoceno fosforillasi.
Questo enzima è infine quello che attaccherà tutte le estremità 4 libere del glicogeno ( quindi tutte le ramificazioni).
5) Come si può evitare l’instaurarsi di un ciclo futile tra glicogeno fosforillasi e glicogeno sintetasi?
Allora la glicogeno fosforillasi viene attivata dalla fosforillazione della fosforillo chinasi, riuscendo a fare il suo lavoro, all opposto la glicogeno sintetasi quando viene fosforillata dalla fosforillo chinasi invece viene inibita.
Questo è ciò che permette di evitare un ciclo futile, quando arriva l’enzima che defosforilla gli enzimi, defosforillando la glicogeno fosforillasi la inattiva, mentre defosforillando la glicogeno sintetasi la attiva.
