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Question 1

What is the total of ATP that is produced in this process?

Answer 1

30 or 32. Depending on how the two NADH’s produced in glycolysis enter the mitochondrion. If it’s as NADH, then the amount of ATP is 32. If it’s changed into FADH2 through a complex transportation system, then it’s 30.

Question 2

Características do aminoácido glutamato

Answer 2

Está presente na hemoglobina ( é nessa posição que ocorre a substituição por valina na anemia falciforme )

Participa do metabolismo de carboidratos ( pode ser convertido em alfa-cetoglutarato, alimentando o ciclo de krebs

Precisa ser convertido em glutamina antes de ir para a corrente sanguínea, pois na forma de glutamato poderia perturbar neurônios e outras células receptoras de glutamato.

Question 3

Talk about the collagen’s aminoacids

Answer 3

Prolina e lisina são muito abundantes, sendo mais da metade. No entanto, elas servem para unir as cadeias de colágeno: enzimas especiais dependentes de vitamina C adicionam oh neles, tornando-os hidroxiprolina e hidroxilisina. Agora há ligações de H entre as cadeias, unindo-as. Glicina ocupa os pequenos espaços

Question 4

Aspartato e glutamato são dois aminoácidos polares carregados. O que elas podem virar?

Answer 4

Glutamina e asparagina, aminoácidos polares sem carga.

Question 5

Uma proteína composta por vários Ácidos glutâmicos ( glutamina ) apresentará atração por aminoácidos com ponto isoeletrico alto ou baixo???
Qual a sua carga líquida em phs ácido, básico e neutro?

Answer 5

O grupo radical da glutamina apresenta carga negativa, pois é um ácido. Por conta disso ela será atraída por cargas positivas que são encontradas em compostos com ponto isométrico alto (bases)

Em Phs muito baixos os dois grupos ácidos não vão ionizar, então a carga vai ser positiva.
Entregar os neutros a carga vai ser negativa.
E assim por diante

Question 6

O que é a forma Zwitteriônica de um aminoácido???

Answer 6

Quando está no ponto isoelétrico. Média aritmética dos pka acido e básicos

Question 7

O que a inserção do 2,3-BPG no meio das 4 unidades de hemoglobina faz com ela??

Answer 7

Ativa a forma tensionada, diminuindo a afinidade por O2, liberando-o. ALTERAÇÃO ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Question 8

O que você tem para falar sobre as fosforilações de aminoácidos nas proteínas??

Answer 8

Podem melhorar ou reduzir a atividade biológica da proteína.No geral, ocorrem em resíduos específicos que mudam a conformação da proteína, de modo a trazer o efeito pretendido. Podem ser reversíveis por meio de reações que separam novamente o fosfato. It´s part of the protein’s regulation

Question 9

Por que a prolina não se dá bem com a conformação alfa-hélice?

Answer 9

Apresenta uma cadeia lateral cíclica com sua ligação peptídica

Question 10

Qual deve ser a distância aproximada, em ângstrons, entre o resíduos de aminoácido 14 e o 58 em uma alfa-hélice??

Answer 10

É o seguinte: diferença x 1,5

44 x 1,5 = 66

Essa relação só vale para a-hélice.
Obs -> 1 nm são 10 ângstrons.

Question 11

Qual é mais estável: folhas - beta - paralela ou folhas - beta - antiparalelas??

Answer 11

Antiparalelas. As lig. de H ficam alinhadas e perpendiculares, sendo mais estáveis.

Question 12

Alfa-hélice é a mais estável das estruturas secundárias??

Answer 12

YES

Question 13

O que são chaperones??

Qual estrutura normalmente é mais beneficiada pela sua atuação?

Answer 13

São proteínas que, além de auxiliar o enovelamento proteico, encaminham a proteína à destruição, caso não seja possível atingir a configuração correta. MOLDES

Terciária, a mais moldável, porém a quaternária também sofre alteração.

Question 14

Lembre do efeito Bohr da hemoglobina

Answer 14

Os oxigênios que entram facilitam a entrada dos outros.

Question 15

Fatos importantes sobre esfingolipídeos??

Answer 15

Esfingomielina -> bainha de mielina
Cerebrosídeos, Globosídeos e Glângliosídios constituem a parte lipídica do SNC e SNP

Grupo sanguíneo -> glicoesfingolipídeos determinam o tipo sanguíneo

Question 16

What is the purpose of the molecule of cholesterol??

Answer 16

Cholesterol is essential for making the cell membrane and cell structures and is vital for synthesis of hormones, vitamin D and other substances.

Question 17

Talk a little about the Berardinelli-seip desease

Answer 17

Very common in the northeast of Br

Its a Lipodystrophy that unable the formation of healthy adipocites, because of failures in its production.

Sympthoms:

hiperfagia -> muita fome
hipertrigliceridemia -> como n armazena lip, eles se acumulam no sangue
esteatose hepática -> Acaba ocorrendo depósito de lipídeos em tecidos não ideais
Resis. à insulina -> tudo acima altera o funcionamento da insulina, deixando glicose demais no sangue

Question 18

What about leptina???

Answer 18

é um hormônio produzido pelos adipócitos que gera saciedade.
Leptin is the main peptide produced by adipocytes and its serum concentration represents an important peripheral signal in the regulation of food intake and energy expenditure

Question 19

Onde os enfingolipídeos são degradados?

Answer 19

A nível de órgão, fígado, baço e Medula Óssea.

A nível celular, nos lisossomos.

Question 20

Qual o sintoma mais de comum de uma esfingolipidose???

Answer 20

Retardo Mental

Question 21

Quantas vias de regulação existem na glicólise?? O que são vias de regulação?? Dê exemplos!

Answer 21

3. Reações irreversíveis. hexoquinase, uma com frutose e a última.

Na hexoquinase, tem o feedback negativo do produto.
Na segunda depende da conc. de ATP
Na última, concentração de ATP e de um composto que ocorre atrás.

Question 22

Tipos de fermentação

Answer 22

Alcoólica -> tem uma descarboxilação e uma redução para piruvato virar etanol

Lática -> Apenas redução ( não libera CO2)

Question 23

Para que servem as Lançadoras ( sistemas de transporte ) ??? Quais são?? Dê exemplos

Answer 23

Primeiro, o NADH não passa da dupla membrana mitocondrial, então os seus elétrons te que entrar de alguma outra forma.

Tem a lançadora Malato- Aspartato que leva o NADH msm

Tem a Glicerol- Fosfato, que transforma em FADH2, o qual diminui o rendimento energético

Question 24

O que é cetogênese??

Answer 24

Produção de corpos cetônicos. Acetil Coa não consegue sair do fígado. Ele transforma esse Acetil Coa em corpos cetônicos para poder transportar para outras células.

Question 25

O que é Glutationina?? Por que a Via das Pentoses é importante para sua ativação??

Answer 25

é uma molécula formada por três aminoácidos: cisteína, glicina e ácido glutâmico. A mãe de todos os oxidantes.

Via das pentoses produz NAPH que reduz a glutationina

Question 26

O que é a anemia hemolítica?

Answer 26

Mutação no gene G6PD, reduz os níveis de NADPH -> Glutationina é reduzida -> espécies oxidantes se tornam mais comum -> elas oxidam as hemoglobinas( hemólise )

Sintomas -> fadiga, tontura, hipotensão, icterícia e esplenomegalia.

Question 27

What is the main goal of VIA DAS PENTOSES

Answer 27

Produzir pentose ( ribose ) e NAPH. Também produz vários outros açucares de diferentes tamanhos

Question 28

Peroxissomos digerem quais tipos de AG?

Answer 28

longos e de cadeia ramificada. proteína transportadora é a ABCD1 e não produz FADH2

Question 29

Qual é o composto que começa a síntese de AG?

Answer 29

AcetilCoa é carboxilada e vira MalonilCoa. Reação esta que gasta ATP.

Question 30

Como funciona a síntese de AG?

Answer 30

malonil se liga ao acp ( proteína carregadora) e a FAS ( fatty acid synthase ) se liga a um grupo acetil.

• preparação
• condensação -> CO2 sai da ponta do malonil e o grupo acetil se liga ao que era o malonil
• tranlocação -> o novo composto sai da acp e fica na fas
• adição de outro grupo malonil

Question 31

Qual é o precursor de AG de cadeia longa e insaturados?

Answer 31

Palmitato

Question 32

Como eh que o AG fica de cadeia longa?

Answer 32

Alongamento ( REL e MIT )( Alongases )

Question 33

Como eh que o AG fica insaturado?

Answer 33

Dessaturações ( dessaturases ) até o carbono 9

Question 34

Qual enzimas digerem lipídeos?

Answer 34

lipases -> transformar lipidos (Gorduras) em ácidos graxos e glicerol