unidad 4-C Flashcards

1
Q

¿Qué tipo de muestra se hace para la disrupción mecánica en licuadora?

A

Cuando tenemos una gran cantidad de tejido

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Q

¿Qué tipo de muestras usamos en la disrupción mecánica de tipo Dounce?

A

Células tisulares: útil para protocolos de enrequecimiento de proteínas nucleares o mitocondriales

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3
Q

¿Qué tipo de muestras usamos en la disrupción por homogenizador de ultrasonido?

A

Células, tejidos, bacterias

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4
Q

¿Qué tipo de muestras usamos en la disrupción mecánica por pulverización de nitrógeno líquido?

A

Células vegetales, células animales

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5
Q

¿Qué tipo de muestras usamos en la disrupción mecánica por perlas de vidrio

A

Levaduras

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6
Q

Propósito de la sustancia EDTA para lisis celular

A

Reducción del daño por oxidación, quelato de iones metálicos

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7
Q

Propósito de la sacarosa o glucosa para la lisis celular

A

Reducción del daño por oxidación, quelato de iones metálicos

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8
Q

Propósito del detergente para la lisis celular

A

Reducir la pérdida debida a la asociación con los componentes celulares o la autoagregación. extracción y purificación de proteínas integrales de membrana. solubilización de proteínas poco solubles

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9
Q

Propósito del glicerol para la lisis celular

A

para estabilización, se puede elevar la muestra hasta en un 50%

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10
Q

Propósito de la sacarosa para la lisis celular

A

Para estabilización

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11
Q

Propósito de las nucleasas para la lisis celualr

A

degradación de los ácidos nucleicos, reduce la viscocidad de una solocuión simple

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12
Q

Concentración de la sustancia EDTA para la lisis celular

A

10 mM

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13
Q

Concentración de la sacarosa o la glucosa para la lisis celular

A

25 mM

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14
Q

Concentración de los detergentes para la lisis celular

A

0.01-1%

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15
Q

Concentración del glicerol para la lisis celular

A

5-10%

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16
Q

Concentración de la sacarosa para la lisis celular

A

10%

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17
Q

Concentración del tapón de lisis de aproptina

A

1-2 ug/ml

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18
Q

Concentración del tapon EDTA para la lisis celular

A

1-10 mM

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19
Q

Concentración del tapon EGTA para la lisis celular

A

1-10 mM

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20
Q

Concentración del tapon de Luepeptina para la lisis celular

A

1-2 ug/ml

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21
Q

Concentración del tapon de Pepstatina A

A

1 ug/ml

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22
Q

PMSF

A

(17-170 ug/ml)

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23
Q

Elementos que contiene un Buffer de lisis

A

inhibidores de proteasas
detergente
agentes estabilizadores

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24
Q

Procedimiento o paso con mayor afinidad enzimática en la purificación de proteínas

A

Afinidad por cromatografía

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25
Q

Define que es la retención en el proceso de cromatografía

A

efecto producido sobre los componentes de una mezcla por una fase estacionaria, que puede ser un sólido o un líquido ancado a un soporte sólido

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26
Q

Define que es el desplazamiento en la cromatografía

A

Es el efecto ejercido sobre un mezcla por una fase móvil (eluyente), puede ser un líquido o un gas

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27
Q

Define que es el proceso de elución en una cromatografía

A

migración de los componentes sólidos por acción de la fase móvil

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28
Q

Fase estacionaria de una cromatografía en papel

A

Papel filtro

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29
Q

fase estacionaria de una cromatografía en columna

A

columna de aluminia o sílica gel

30
Q

fase estacionaria de cormatografía en capa fina

A

placa adsorbente

31
Q

¿Para qué podemos utilizar una cromatografía en papel?

A

para aminoácidos individuales o dipeptídos

32
Q

Cromatografía empleada por Sanger para la secuenciación de proteínas

A

De papel

33
Q

La muestra se aplica en la parte superior de la columna y se eluye con una mezcla de disolventes de diferentes polaridades

A

Cromatpgrafía por columna

34
Q

Ejemplo de cromatografía en columna

A

Ensayo Bradford o ensayo específico

35
Q

cromatografía que consiste en el cam bio gradual del pH y la concentración de sales de la fase móvil para crear un gradiente

A

Intercambio iónico de dipéptidos

36
Q

Tipo de moléculas que avanzan más rápidamente en el intercambio iónico de dipeptídos

A

aquellas con carga opuesta a la matriz

37
Q

Tipo de cromatografía que se basa en la separación de los componentes según la estructura molecular y el tamaño

A

Cromatografía por exclusión molecular

38
Q

¿A qué sigue el orden de elución en la cromatografía por filtración en gel?

A

Al peso molecular

39
Q

Cromatografía de mayor especificidad y selectividad para la purificación de proteínas

A

Cromatografía por afinidad

40
Q

factores de debilitan la afinidad de las moléculas por la fase estacionaria en la cromatografía por afinidad

A

pH
Fuerza iónica
Polaridad
Solución

41
Q

¿Con qué se elimina una etiqueta terminal?

A

Con una proteasa

42
Q

Ejemplo de una cromatografía líquida de alto rendimiento de tipo preparativa

A

Espectrometría de masas

43
Q

cromatografía que hace uso de bombas de alta presión para mover las moléculas alrededor de la columna

A

Cromatografía líquida de alto rendimiento

44
Q

componentes que analiza la cromatografía líquida de alto rendimiento

A

componentes no volátiles
azúcares
vitaminas
drogas
metabolitos

45
Q

Ejemplo de etiqueta terminal

A

Glutation

46
Q

Determinar la composición de una mezcla

A

Analítica

47
Q

Se pueden recuperar los componentes posteriormente a su análisis para estudios posteriores

A

Preparativa

48
Q

Herramienta molecular que separa macromoléculas en base a su movilidad dentro de un soporte o matriz sólida en un campo eléctrico

A

Electroforesis

49
Q

Herramienta molecular que separa macromoléculas en base a su movilidad dentro de un soporte o matriz sólida en un campo eléctrico

A

Electroforesis

50
Q

Tipos de muestras que pueden ser analizados mediante electroforesis

A

ácidos nucleicos y proteínas

51
Q

¿La movilidad de una molécula en electroforesis de qué factores dependen?

A

peso molecular y carga eléctrica

52
Q

Factores intrínsecos de la molécula

A

peso molecular
carga eléctrica

53
Q

Factores extrínsecos de la molécula

A

concentración en gel
voltaje aplicado
tiempo de corrida
temperatura

54
Q

Si la relación carga eléctrica-PM es constante la movilidad de qué dependerá

A

del PM

55
Q

en una relación constante la movilidad se incrementa si se incrementa el peso

A

FALSO

56
Q

en una relación constante la movilidad se incrementa si se incrementa el peso

A

FALSO

57
Q

Es la secuencia de una cadena de aminoácidos

A

Estructura primaria de las proteínas

58
Q

Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de puentes de hidrógeno

A

Estructura secundaria

59
Q

Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y las hojas plegadas

A

Estructura terciaria

60
Q

Es una proteína que consta de más de una cadena de aminoácidos

A

Estructura cuaternaria

61
Q

Componente del gel de poliacrilamida que funciona para la formación de peptídos

A

Acrilamida

62
Q

componente del gel de poliacrilamida que funciona para el cross-linking entre cadenas de polímeros

A

Bisacrilamida

63
Q

Proteínas que presentan mayor movilidad

A

Proteínas globulares

64
Q

Solución que se debe emplear cuando en la electroforesis el fraccionamiento no obedezca a la diferencia de PM

A

Emplear SDS en la preparacipon de gel de poliacrilamida

65
Q

Solución cuando el corrimiento electroforético observado represente más de una cadena polipeptídica

A

Emplear un desnaturalizante reductor

66
Q

Factor que afecta a la interpretación de la electroforesis porque cabe la posibilidad de que dos cadenas polipeptídicas independientes corran como si fueran una cadena de mayor pesos molecular

A

Puentes disulfuro en las proteínas

67
Q

menciona dos agentes desnaturalizantes reductores

A

Ditiotreitol o beta-mercaptoetanol

68
Q

Método de tinción que puede detectar hasta 50 ng

A

Azul de cromaisse

69
Q

Método de tinción que incrementa la sensibilidad de detección 50x

A

Tinción de plata

70
Q

Conjunto de proteínas de un organismo

A

Proteoma