Unidad 1. Macromoléculas de la célula Flashcards

1
Q

¿Qué tipos de interacciones intermoleculares existen?

A
  • Covalentes
  • No covalentes
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Q

Mencione las interacciones no covalentes

A
  • Puentes de hidrógeno
  • Fuerzas electrostáticas
  • Fuerzas de Van der Waals
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Q

Mencione las interacciones covalentes

A

Enlaces electrónicos

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4
Q

El aporte de energía varía en función de la dirección de las reacciones químicas. ¿Con qué conceptos metabólicos podemos relacionar esa idea?

A

Catabolismo y anabolismo

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5
Q

Las células utilizan reacciones energéticamente favorables para impulsar reacciones desfavorables. ¿De dónde sacan la energía suficiente para hacer eso?

A

De la hidrólisis del ATP que permite que las proteínas realicen trabajo mecánico dentro de la célula

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6
Q

¿Cuáles son las funciones de los iones dentro de las células?

A
  • Cofactores protéicos
  • Presión osmótica celular
  • pH estable
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7
Q

¿Cuáles son los cuatro tipos de macromoléculas?

A

Polímeros:
- Carbohidratos
- Proteínas
- Ácidos nucléicos
Especiales:
- Lípidos

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8
Q

¿Qué es un polímero?

A

Molécula larga compuesa por la unión covalente de múltiples subunidades idénticas o similares (monómeros).

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9
Q

¿Qué es un monómero?

A

Es una molécula pequeña que puede unirse a otras de un tipo similar para formar una moécula más grande (polímero).

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10
Q

¿Qué átomos componen a los carbohidratos, y en qué relación se encuentran?

A

(CH₂O)ₙ

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11
Q

¿Cuál es la definición de carbohidrato como polímero?

A

Polímero resultante de la unión de dos o más monosacáridos.
∑ Monosacáridos = Polisacárido

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12
Q

¿Qué tipo de enlace se forma entre monosacáridos?

A

Enlace glucosídico “O-glucosídico”

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13
Q

¿Cómo se forma un enlace glucosídico?

A

Por una sustitución nucleofílica de primer orden realizada por el monosacárido entrante al carbono anomérico del último residuo. Es una reacción de deshidratación.

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14
Q

Mencione los tipos de carbohidratos según el número de carbonos (de los carbohidratos más importantes de la biología molecular)

A
  • Triosas
  • Pentosas
  • Hexosas
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15
Q

¿Qué es una triosa?

A

Es un monosacárido formado por tres átomos de carbono

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16
Q

Mencione las triosas más importantes

A
  • Gliceraldehido
  • Dihidroxiacetona
17
Q

Mencione las pentosas más importantes

A
  • Ribosa
  • Desoxirribosa
18
Q

Mencione las hexosas más importanes

A
  • Glucosa
  • Fructosa
  • Manosa
  • Galactosa
19
Q

Los carbohidratos pueden pasar de su forma cíclica a su forma lineal en función del pH. Mencione algunos isómeros causados por este fenómeno.

A

D-Glucopiranosa (común)
D-Glucofuranosa (rara)

20
Q

Mencione algunos ejemplos notables de disacáridos

A
  • Galactosa + Glucosa = Lactosa
  • Glucosa + Fructosa = Sacarosa
21
Q

Mencione algunas características acerca de los oligosacáridos.

A

No son muy relevantes; están constituidos por entre 3 a 10 monómeros.

22
Q

Mencione algunos ejemplos de polisacáridos

A
  • Glucógeno
  • Celulosa
  • Amilopectina
23
Q

¿Cuáles son las funciones biológicas de los oligosacáridos y polisacáridos?

A
  • Fuente primaria de energía
  • Estructura celular
  • Señalización celular
24
Q

¿Qué molécula permite la señalización celular?

A

Los oligosacáridos, en unión a proteínas o grupos fosfato

25
¿Qué es una proteína?
Polímero resultante de la unión de dos o más aminoácidos. ∑ Aminoácidos = Polipéptido
26
¿Cuál es la estructura básica de un aminoácido?
. H | H₃N⁺-Cα-COO⁻ | R
27
Mencione algunas de las particularidades de la cadena lateral de la cisteína, glicina y prolina
Cisteína: Forma enlaces disulfuro Glicina: Es un comodin porque no provoca repulsión estérica Prolina: Provoca cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica dado que es bastante voluminoso
28
Mencione los tipos de aminoácidos según su cadena lateral
- Hidrófilos - Hidrófobos - Especiales
29
Por qué es importante la presencia/existencia de aminoácidos hidrófobos e hidrofílicos.
En enzimas que catalizan reacciones anhidras, los sitios activos de la proteína son hidrófobos para repeler el agua, en cambio el exterior es hidrofílico.
30
¿Cómo se forma el enlace peptídico?
Se forma de tal manera que el aminoácido entrante realiza un ataque nucleofílico al grupo carboxilo del último residuo de aminoácido de la cadena. También es una reacción de deshidratación.
31
Describa la estructura primaria de un polipéptido
Determinada por la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica.
32
Describa la estructura secundaria de un polipéptido
Determinada por estructuras regulares en las conformaciones locales mantenidas por enlaces no covalentes entre residuos de aminoácidos adyacentes. (Hélices α y láminas β)
33
Describa la estructura terciaria de un polipéptido
Determinada por la cadena polipeptídica completamente plegada y compactada, cuya estructura es mantenida por enlaces no covalentes entre residuos de aminoácidos distantes de la misma cadena polipeptídica.
34
Describa la estructura cuaternaria de un polipéptido
Determinada por la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas completamente plegadas (por medio de interacciones no covalentes) en una proteína multisubunitaria u oligomérica (dimero, trímero, etc.).
35
¿Cuál es la dirección de una cadena polipeptídica?
NH₃⁺ → COO⁻
36