Unidad 1 Flashcards

1
Q

Bioquímica concepto

A

Es una ciencia que estudia la base molecular de la vida su objetivo es el entendimiento completo en el ámbito molecular de todos los procesos químicos relacionados con las células vivas

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2
Q

Agua

A

El agua es dipolar ya que tiene una distribución desigual de los electrones esto se da por la electronegatividad del oxígeno y la electropositividad del hidrógeno
Forma puentes de hidrógeno con otras moléculas polares

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3
Q

Puentes de hidrógeno

A

Tipo de atracción entre moléculas que contienen hidrógeno y están unidas a un elemento muy electronegativo o n f

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4
Q

Polaridad

A

Separación parcial de las cargas eléctricas esto género un dipolo de molécula

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5
Q

líquido intracelular y extracelular

A

Intracelular líquido localizado en el interior de la célula corresponde al 60% y son 25 litros
Extracelular líquido que hay fuera de la membrana celular corresponde al 40% y son 15 litros 10 l intersticial y 5 l en la sangre

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6
Q

Cohesión

A

Atracción que tienen las moléculas por otras de su mismo tipo esta es responsable de la atención superficial que es la tendencia de la superficie de un líquido al resistirse la ruptura cuando se le someta atención o estrés las moléculas no compiten

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7
Q

Adhesión

A

Es la atracción de moléculas de un tipo por moléculas de otro tipo cóncavo

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8
Q

Ácidos y bases

A

Ácidos concentración de hidrógeno mayor que el agua abajo de 7
Básico concentración de hidrógeno menor que el agua arriba de 7
6.8 pH de las células humanas
7.4 pH de la sangre

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9
Q

Soluciones amortiguadoras

A

Capaces de resistir cambios en el pH

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10
Q

Aminoácidos y peptidos

A

Son monómeros que componen las proteínas cada proteína está compuesta de una o más cadenas lineales de aminoácidos cada una de las cuales se denomina polipéptido

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11
Q

Aminoácidos

A

Tienen un grupo carboxilo amino un hidrógeno en un enlace y cadenas r
Si el grupo amino está en la derecha es un d-aminoácido si está en la izquierda es un l-aminoácido estas últimas son las que forman las proteínas en los seres vivos

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12
Q

Enlace peptídico

A

Enlace covalente
Carácter de doble enlace parcial
El carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono
carbonilo y el nitrógeno de un péptido hace coplanares a los
cuatro átomos del enlace peptídico y restringe el número de
conformaciones peptídicas posibles.
Los peptidos son polielectrolitros

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13
Q

Síntesis por deshidratación

A

Para que se unan los aminoácidos por medio del enlace peptídico reacciona el grupo o de los carboxilos con el H del grupo amino y forman una molécula de agua esto se da lugar en los ribosomas
Polipéptida cadenas que contienen más de 10 aminoácidos
Péptido cadena formada por aminoácidos

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14
Q

Estructura primaria

A

Secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica las proteínas se sintetizan a partir de 20 aminoácidos

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15
Q

Estructura secundaria

A

Plegado de segmentos de polipéptido cortos (3 a 30 residuos) y
contiguos, hacia unidades ordenadas de manera geométrica
Hay estructuras irregulares curvas asas y giros

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16
Q

Hélices a

A

Cadenas laterales trans se proyectan hacia afuera y hacia atrás
Suele predominar grupos hidrofóbicos en un lado del eje de la hélice e hidrofílicos en el otro
e –57o
y un ángulo psi de alrededor de –47o
Un
giro completo de la hélice contiene un promedio de 3.6 residuos

y en las proteínas
sólo hay hélices α diestra

17
Q

Hojas b

A

Tienen forma de Zig zag o plisado en el cual los grupos r de residuos adyacentes apuntan en direcciones opuestas estos enlaces se
forman con segmentos adyacentes de hoja β
Las hojas β que interactúan pueden disponerse para formar
una hoja β paralela, en la cual los segmentos adyacentes de la
cadena polipeptídica proceden en la misma dirección amino hacia carbonilo, o una hoja antiparalela, en la cual proceden en
direcciones opuestas

18
Q

Estructura terciaria

A

Ver foto
Encontramos los dominios que es la zona de la proteína donde se encuentra mayor densidad donde hay más plegamiento una cadena polipeptídica puede tener 2 o más dominios y subdominios

19
Q

Desnaturalizacion de las proteínas

A

Pérdida de la organización estructural que conlleva la pérdida de las propiedades y funciones de la proteína

20
Q

Estructura cuaternarias

A

Foto

21
Q

Mioglobina y hemoglobina

A

Constan de un tetrapirrol cíclico que tiene cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de metileno

22
Q

Grupo hemo

A

La posición quinta y sexta de hierro son directamente perpendiculares
Fórmula
C34H32FeN4O4

23
Q

Mioglobulina

A

Hay globulares y fibrosas
Proteína globular compuesta por una sola cadena de polipédica que tiene un sitio de Unión O2
Ocho hélices alfa conectadas por espirales cortas estructura conocida como pliegue de la globina
Estructura inusual para una proteína globular porque no tiene hojas beta
Se encarga de almacenar oxígeno en los músculos proteína monométrica
Polipéptido de 153 residuos aminoácilo

24
Q

Histinas

A

La f8 es histina proximal y la e7 es histina distal desempeñan funciones singulares en la unión del oxígeno

25
Q

Cuando el O2 ocupa la sexta posición

A

Cuando ocupa la sexta posición de coordinación el hierro se mueve hacia adentro del plano del anillo hem
Estado tenso baja afinidad del oxígeno y estado relajado alta afinidad del oxígeno

26
Q

Hemoglobulina

A

Tetrameron compuesto de dos tipos de subunidades diferentes subunidad a2 y b2
Proteína tetramédica de los eritrocitos transporta O2 hacia los tejidos y regresa CO2 y protones hacia los pulmones

27
Q

La cooperatividad en unión del oxígeno en la hemoglobina procede de

A

Cambios de conformación en la estructura terciaria que tiene el hogar cuando el oxígeno se une

28
Q

Curvas mioglobina y hemoglobina

A

Curva de la mioglobina en la unión del oxígeno y hiperbólica
Y en la hemoglobina sigmoidea

29
Q

Hemoglobina
Foto

A

Foto

30
Q

Agentes que afectan la unión del oxígeno con la hemoglobina

A

Iones de hidrógeno
2,3 bisfosfoglicerato
Unión covalente del o2

31
Q

Cadena alfa y cadena beta

A

Cadena alfa 141 aminoácidos cadena beta 146 aminoácidos
El oxígeno tiene que estar en el complejo 4 de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria