UE 1 Flashcards

Question

Chimie : Que mettent en jeu les réactions chimiques ?

Answer 1

Le nuage électronique périphérique

Answer 2

Les propriétés physiques (radioactivité)

Answer 3

Zone de probabilité de présence des électons

Answer 4

* Orbitales forment les sous-couche (s, p, d, f) * Sous-couches forment les couchent (M,N,O,P,Q)

Answer 5

2/ 1 orbitale

Answer 6

6/ 3 orbitales

Answer 7

10/ 5 orbitales

Answer 8

14/ 7 orbitales

Answer 9

ns np nd nf

Answer 10

Klechcowski

Answer 11

Remplir en 1er lieu les orbitales de plus faible NRJ

Answer 12

La couche externe (de Valence) comporte 1 orbitale s et 3 orbitales p, possède entre 1 et 8 e- (sauf pour H et He qui n'ont qu'une orbitale s)

Answer 13

Règle de Hund

Answer 14

(A l'état fondamental) dans une sous-couche, les e- se placent d'abord à raison d'un e- par orbital avant de former des doublets

Answer 15

Il est en contradiction avec la règle de Hund

Answer 16

L'e- se déplace dans la couche externe de son orbitale d'origine vers une autre orbitale de la même couche

Answer 17

I : Alcalins II : Alcalino-terreux métaux de transition lanthanide et actinides III IV V VI VII : halogène VIII : gaz rare

Answer 18

F> O >Cl = N> Br > I = S > C >= H >P > Mg, Ca, Na, K + électronégatif - électronégatif

Answer 19

1 e- sur la couche de Valence Alcalins z= 1

Answer 20

4 e- sur sa couche de Valence z=6

Answer 21

5 e- sur sa couche de Valence z = 7

Answer 22

6 e- sur sa couche de Valence z= 8

Answer 23

5 e- sur sa couche de Valence z= 15

Answer 24

6 e- sur sa couche de valence z = 16

Answer 25

De la colonne I à VII --> 2 électronégativité croissante Ligne 1 à 7 --> électronégativité décroissante Colonne VIII --> électronégativité nulle

Answer 26

Règle de l'octet (Un atome auquel il ne manque qu'1 ou 2 e- sera très avide d'e- et donc plus électronégatif)

Answer 27

Ensemble des composés biochimiques caractérisés par leur insolubilité dans l'eau

Answer 28

Molécules à : * caractère hydrophobe * origine commune (molécules à 2 ou 5 C)

Answer 29

* Solubilité dans les solvants organiques * Insoluble dans l'eau et les solvants polaires * Absence de composé macromoléculaire type polymère * Associations sous forme d'agrégats de molécules associés par interaction hydrophobes, fortement stabilisés par de très nombreuses liaisons faibles

Answer 30

- élément de structure - réserves énergétique - précurseurs métabolique essentiels - élément de signalisation cellulaire

Answer 31

* Triglycérides --> réserve NRGtique * Phospholipides et certains stéroïdes --> structures membranaires * Glycolipides --> supports des déterminants antigéniques * Eicosanoïdes, inositols triphosphates et certains stéroïdes --> effecteurs hormonaux

Answer 32

Issus de la condensation d'AG avec des alcools

Answer 33

- AG - Lipides simples ((C-H-O) alcool +AG) - Composés lipidiques complexes ((C-H-O-P-N-S) + AG)

Answer 34

* Glycérides : alcool = glycérol * Cérides : alcool à longue chaine * Stérides : alcool polycyclique

Answer 35

*Glycérophospholipides * Sphingolipides

Answer 36

AG saturés et insaturés

Answer 37

Composés qui portent une fonction acide carboxylique à une extrémité d'une chaîne carbonée hydrophobe

Answer 38

En fonction de leur chaine hydrocarbonée : Chaine aliphatique saturée = AG saturés Chaine aliphatique insaturée = AG insaturés Chaine comportant u cycle = Prostanoïdes Chaine comportant 1 ou plusieurs fonction alcool = AG hydroxylés Chaine aliphatique ramifiée = AG ramifiés

Answer 39

Pas de double liaison --> complètement saturé par les hydrogènes

Answer 40

- Apport en NRJ (catabolisme --> destruction mol carbonée) - Construction et renouvellement des tissus (anabolisme) - Fonctions, croissance, et renouvellement cellulaire

Answer 41

A cause de la lenteur des réactions chimiques. Besoin de réguler leur vitesse svt bcp trop lentes et dc incompatible avec la vie cellulaire

Answer 42

Catalyseurs biologiques des réactions chimiques. Favorisent : - Initiation - Accélération - Spécificité en substrat - Spécificité en action - Svt indispensable à une réaction - Créer un environnement approprié qui va favoriser une réaction chimique donné sur le plan NRGtique

Answer 43

- Macromolécule de nature protéique (sauf ribosome) possédant une activité catalytique, produite par les cellules (synthétisé de manière endogène)

Answer 44

Faux On retrouve l'enzyme à l'état initial en fin de réaction

Answer 45

- A l'état initial en fin de réaction - Spécifique d'un seul type de réaction chimique applicable à un ou plusieurs substrats

Answer 46

- Ne modifient pas les condition thermodynamiques (état d'équilibre --> initial/final) d'une réaction - Modifient les conditions cinétiques d'une réaction - Agissent à des doses très faibles

Answer 47

Leur environnement : - pH -T° - Force ionique - Concentration du substrat - Composés activateurs ou inhibiteurs

Answer 48

- Substrat se fixe sur le site actif de l'enzyme - Formation du complexe enzyme-substrat - Libération de produits réactionnels différents des produits de départ

Answer 49

Oui, beaucoup de réaction sont réversibles : le produit peut prendre le rôle de substrat et inversement

Answer 50

Digestion des lipides alimentaires (lipase pancréatique) et absorption des lipides (muqueuse intestinale)

Answer 51

Synthèse des TG endogènes à partir de molécules non lipidiques, synthèse/dégradation des AG

Answer 52

Stockage et mise en réserve de l'NRJ sous forme d'AG et TG

Answer 53

Dégradation des lipides = gros consommateurs d'NRJ qui profitent de la métabolisation énergétique

Answer 54

Essentiellement : * Reins * Cœur * Muscles

Answer 55

* Associer à des lipoprotéine pour les transporter * AG à chaine courte (

Answer 56

5 à 7 g de lipides par litre

Answer 57

* Cholestérol : le + présent * Phospholipides * Sphingolipides * Glycérides * AG libres

Answer 58

Composition : - 30% cholestérol sous forme libre - 70% cholestérol sous forme estérifiée Fonction : - Membrane - Précurseurs HS - Ac biliaires - Vit D3

Answer 59

- Lécithine - Lysolécithine - Phosphatidyléthanolamine

Answer 60

- 85 % de TG - Mono et diglycérides

Answer 61

Agrégats sphériques formés de lipides et d'apolipoprotéines (apoprotéine)

Answer 62

- Noyau de lipides apolaires (TG et esters de cholestérol) - Couronne d'environ 2 nm constitué d'apolipoprotéines + lipides amphiphiles

Answer 63

- L'importance et la nature de leur partie protéique - La composition de leur fraction lipidique

Answer 64

En fonction de leur densité : 1) Chylomicrons (+ faible densité) 2) VLDL 3) IDL 4) LDL 5) HDL (+ forte densité)

Answer 65

Même formule brute et même constitution --> c'est la disposition des atomes dans l'espace qui est différente

Answer 66

- Représentation de Cram en coin volant - Représentation de Newman - Représentation de Fischer

Answer 67

1 liaison = 1 symbole signifiant sa position par rapport au papier trait plein : dans le plan triangle plein : en avant du plan triangle en pointillé : en arrière du plan

Answer 68

On regarde la structure tétraédrique selon l'axe de liaison C-C

Answer 69

- On regarde la structure tétraédrique de façon à voir les liaisons verticales et horizontales exclusivement telle que : * Liaisons verticales dans le plan ou en arrière du plan * Liaisons horizontales en avant du plan - On privilégie la représentation où la chaine carbonée principale est dans le plan, verticale et l'extrémité la plus oxydée (C=O) en haut. Les substituant sont en avant du plan

Answer 70

2 stéréo-isomère de configuration ont la même constitution (formule développée) mais une disposition des atomes dans l'espace non due aux possibles rotation autours des liaisons simples.

Answer 71

En rompant une liaison

Answer 72

Stéréo-isomères image l'un de l'autre dans un miroir plan mais non superposable. --> il existe donc 2 stéréo-isomères

Answer 73

* Propriétés chimiques et physiques semblables * Propriété biologique différentes

Answer 74

Molécule ne possédant ni plan ni centre de symétrie avec un carbone asymétrique qui à 4 substituant différents

Answer 75

Capacité ou non à dériver le plan de polarisation d'un faisceau de lumière polarisée (dans un polarimètre)

Answer 76

Dérivation du faisceau vers la gauche. Notation : l ; (-) ; alpha -

Answer 77

Dérivation du faisceau vers la droite. Notation : d ; (+) ; alpha +

Answer 78

FAUX ! Deux énatioùères on

Answer 79

FAUX ! Deux énantiomères ont FORCEMENT des activité optiques opposées

Answer 80

α = [α] * l * C avec : [α] : pouvoir rotatoire spécifique l : longueur de la cuve C : concentration

Answer 81

- En zig zag - longueur de chaine variable : chaque sommet représente un carbone - la numérotation des carbone se fait à partir de la fonction COOH

Answer 82

On les définit par leur nombre de carbone et par les (in)saturations.

Answer 83

ex : C16 C16:0 --> 16 carbones + 0 insaturation dans la molécule

Answer 84

ex : C16 C16:1Δ9 avec Δla place de l'insaturation

Answer 85

ex : C18 C18:2Δ9;8

Answer 86

- Sous forme acide : insoluble dans l'eau - Sous forme de sels alcalins : molécule soluble = savon

Answer 87

Il possède: - une extrémité COOH très hydrophile (tête polaire) - une partie R très hydrophobe => molécule amphiphile

Answer 88

Regroupe en micelles : têtes polaires au contact de l'eau, chaines hydrocarbonées rassemblées dans la partie centrale

Answer 89

Fonction acide peut réagir avec : - alcool pour former un ester - amine pour former un amide - d'autres acide pour former des anhydride d'acide - bases pour former des savons/sels (c'est la saponification )

Answer 90

La réduction d'une double liaison conduit à son composé saturé correspondant.

Answer 91

Coupure au niveau de la double liaison. On obtient 2 fonctions acides : Acide carboxylique (monoacide) + diacide

Answer 92

- un nom chimique et un nom commun - numérotation à partir du carbone de la fonction COOH - CH3-(CH2)n-COOH avec n ≥ 2 - Formule brute : CxH2xO2

Answer 93

acide n-........anoïque n -> indique le caractère linéraire .......-> préfixe correspondant à la longueur de la chaine an -> indique le caractère saturé oïque ->suffixe désignant la fonction acide carboxylique

Answer 94

En fonction de la longueur de leurs chaines : chaines courtes : 4 à 10 carbones chaines moyennes : 12 à 18 carbones chaines longues : 20 à 32 carbones

Answer 95

Liquides jusqu'à C8 Point de fusion augmente avec la longueur de la chaine

Answer 96

Acide palmitique C16 Acide stéarique C18

Answer 97

Alternance de simples/doubles liaison (système conjugué) dans un cycle

Answer 98

Gain de stabilité et donc des propriétés ≠ de celles des alcènes

Answer 99

- Odeur caractéristique - Tjrs liquide ou solide (benzène = liquide) - Faible solubilité dans l'eau

Answer 100

- Délocalisation des électrons pi sur l'ensemble du système => stabilité - Forte densité électronique - Addition très difficile à cause du caractère aromatique

Answer 101

Cycle Ar + E-Nu --> cycle Ar-voir cours

Answer 102

H3-C - X avec X = F, Cl, I, Br

Answer 103

Préfixe : n°-HALOGENo- /!\ jamais de suffixe même si c'est la fonction principale

Answer 104

T° d'ébullition : -Supérieure à celle des alcanes équivalents => liaisons polarisées créent des interactions dipôle/dipôle Forte densité -Insoluble dans l'eau car ils ont une plus forte densité que l'eau (en dessous dans une solution)

Answer 105

- Liaison C-X est polarisée => présence de forces de Van der Waals - H delta + et X delta- => attaque par base - C delta + => attaque par réactifs nucléophiles

Answer 106

H3C-X + Nu- ---> H3C-Nu + X-

Answer 107

H3C-CH2-X + B- ---> H2C=CH2 + B-H + X- = attaque par une base forte

Answer 108

Sous la forme de disaccharides ou d'homopolysaccharides

Answer 109

Monosaccharides

Answer 110

Enzyme : saccharase (enzyme α-glucosidase) Lieu : entérocytes intestinaux Action : hydrolyse de la liaison O-glycosidique de type α(1-->2) et libération de glucose et fructose

Answer 111

Enzyme : lactase (enzyme β-galactosidase) Lieu : intestins/entérocytes intestinaux Action : hydrolyse de la liaison O-glycosidique de type β(1-->4) et libération de glucose et de galactose

Answer 112

Intolérance au lactose: Stagnation du lactose donc liaison avec de l'eau au niveau intestinal --> vomissements, diarrhées (symptômes fréquents les nouveaux nés)

Answer 113

Enzyme : α-amylase (salivaire --> type S ou provenant des sucs pancréatiques --> type P) + acidité de l'estomac Lieu : bouche Type S Intestins Type P Action : hydrolyse des liaisons α(1-4) et libération du maltose, du maltriose et des dextrines limites ET Enzyme : de type α-glucosidase : *α-dextrinase + isomaltase (liaisons α(1-6)) *maltase + amyloglucosidase (liaisons α(1-4)) Lieu : surface des etérocytes et des microvillosités Action : Hydrolyse des liasion α(1-6) et α(1-4)

Answer 114

Grâce à des transporteurs spécifiques (GLUT ou SGLT)

Answer 115

Car les glucides sont des molécules très hydrophiles alors que la membrane plasmique de la cellules est imperméable aux molécules hydrophiles

Answer 116

* permet 1 transport actif, contre un gradient de concentration * forte affinité pour le glucose et le galactose * permet l'entrée au sein de l'entérocyte au niveau du pôle/membrane luminale * réalise un symport

Answer 117

Sodium glucose Transporter

Answer 118

Pompes Na+/K+ pour maintenir le gradient en Na+

Answer 119

Glucose Transporteur

Answer 120

* Permet un transport facilité dans le sens du gradient de concentration * faible affinité pour le glucose (GLUT 2 et 5) * GLUT 2 permet sortie glucose au niveau du pôle basal dans le sang * transporte glucose, galactose, fructose

Answer 121

Constante de dissociation

Answer 122

Plus le KD est faible et plus l'affinité est importante

Answer 123

Cycles aromatiques de 6C avec alternance de simples/doubles liaisons (système conjugué) et groupement OH

Answer 124

* Odeur aromatique caractéristique * Solides à T° ambiante dû au fort encombrement stérique (l° hydrogène) * Légèrement soluble dans l'eau : nécessite une grande quantité d'eau pour une solubilisation totale

Answer 125

* Disponibilité du doublet libre << alcool * Rupture de la liaison O-H est très facile (> alcools) --> augmentation de l'effet mésomère source de stabilité => caractère acide (C6H5O-) > alcools * Rupture liaison C-O très difficile (<< alcools) --> diminution de l'effet mésomère => rupture non spontanée

Answer 126

C6H5O-H + E-Nu --> C6H4EO-H + H-Nu

Answer 127

HO-C6H5-OH + KMnO4 --> O=C6H5=O + 2H+ + 2e-

Answer 128

Ubiquinone (CoE) --> chaine respiratoire

Answer 129

* thioalcools (analogues soufrés des alcools) * mercaptans

Answer 130

Préfixe : n°-mercapto Suffixe : ...n°-thiols

Answer 131

* polarisation de S-H < à celle de O-H * liaison H thiols < liaison H alcools * alcanes équivalent < T° ébullition thiols < T° ébullition alcools équivalents * soluble dans l'eau * solubilité diminue à mesure que la chaine augmente

Answer 132

* SIMILAIRE A L'ALCOOL * liaison C-S impossible à couper

Answer 133

* caractère acide supérieur à celui des alcools * électronégativité S < O * mais rayon atomique S > O --> Stabilité RS- < RO- --> Acidité RS-H > RO-H

Answer 134

R' =O-OH + R"-S-H + H+ --> R'=O-S-R + H2O bilan = substitution mais en réalité =/= réaction = élimination + addition

Answer 135

R-R'C=O + R"-S-H + H+ --> Hémi-thio-acétal --> R'-RC-SR-SR''' Aldéhyde/cétone +thiol --> Thioacétal

Answer 136

R-S-H +R-S-H -oxydant doux-> R-S-S-R => pont disulfure

Answer 137

You dumbass! You have to fill this carrrrd

Answer 138

Principale localisation tissulaire : Globule rouge, ubiquitaire (fort besoin en glucose) Affinité pour le glucose : Forte Ose transporté : Glucose, galactose

Answer 139

Principale localisation tissulaire : Foie, pancréas, intestin, reins Affinité pour le glucose : Faible Ose transporté : Glucose, galactose, Fructose

Answer 140

Principale localisation tissulaire : Cerveau (fort besoin en glucose) Affinité pour le glucose : Forte Ose transporté : Glucose, galactose

Answer 141

La possibilité de comas hypoglycémiques chez les diabétiques

Answer 142

Principale localisation tissulaire : Muscles striés, tissus adipeux (fort besoin en glucose) Affinité pour le glucose : Forte Ose transporté : Glucose

Answer 143

Principale localisation tissulaire : Intestin Affinité pour le glucose : Très faible Ose transporté : Fructose

Answer 144

Voie principale d'utilisation du glucose par les cellules de l'organisme. Voie métabolique cytosolique Produit de l'énergie sous forme d'ATP

Answer 145

Anabolisme + Catabolisme => phénomène de recyclage : tout ce qui est utilisé ressert pour créer/recréer de l'NRJ

Answer 146

Synthèse des AA et de ce à quoi ils vont servir

Answer 147

Dégradation des AA en 2 temps : * enlèvement du groupement aminé car toxique * squelette carboné restant : acide α-cétonique

Answer 148

Sans métabolisme des AA : aucun constituant des cellules étant obsolète seraient éliminé

Answer 149

* Variété des AA * Fonction nombreuses des AA * Métabolisme différent d'un tissu à l'autre * Métabolisme variant dans le temps

Answer 150

* De nb enzymes * De nb coenzymes vitaminiques * De nb protéines de transport * Différents organelles de la cellule --> organisation spatiale des éléments dans la cellule

Answer 151

Catabolisme endogène * Principale source d'AA 75% des apports quotidiens (225g) * Augmente durant la période de jeune --> puise dans l'organisme

Answer 152

Par 2 grands systèmes de protéolyse : * Syst lysosomal * Syst protéasome

Answer 153

Marquage préalable de la protéine à dégrader par un peptide : ubiquitine sur la lysine

Answer 154

Elle est très variable : * qq minutes pour les protéines enzymatique * 120 jours pour l'hémoglobine * 1000 jours pour le collagène

Answer 155

Catabolisme exogène des protéines --> Protéines d'origine alimentaire : 25 % des apports quotidiens en AA (75g)

Answer 156

* Protéines dégradées par des enzymes digestives protéolytiques (protéase + peptidase) * Absorption intestinale des AA libérés (phénomène consommateur d'NRJ) puis transformation dans l'entérocyte * Relargage dans le sang + captation des AA principalement par le foie et les muscles

Answer 157

Couvrir ses besoin sur le plan qualitatif ET quantitatif (apport des 8+2 AA indispensable/essentiels)

Answer 158

Obtention des AA par : * Transamination * Conversion (non réversible) *Autre : arginine produite au cours du cycle de l'urée

Answer 159

* méthionine -> Cystéine * phénylalanine -> tyrosine * aspartate -> alanine * Glutamate -> proline

Answer 160

Synthèse de protéines tissulaires (225 g/j pr un adulte)

Answer 161

Renouvellement protéique (protéolyse tissulaire et synthèse protéique)

Answer 162

Il y a un équilibre

Answer 163

Par une influence hormonale : * Anabolisante (croissance, forte nutrition) * Catabolisante (jeûne) * Elimination directe (< 1g/j, AA sanguin en excès) * Elimination pathologique (brulure, hémorragie) La synthèse est fonction de l'apport et du moment de vie

Answer 164

- Neurotransmetteurs *GABA *Sérotonine *DOPA et Dopamine - Hormones *Thyroxines -Molécules des processus énergétiques *Créatinine -Polyamine

Answer 165

* Décarboxylation pour -COOH *Transamination et Désamination pour -NH2

Answer 166

Métabolisme de la copule carbonée -R de chaque AA

Answer 167

Elimination du groupement COOH par le biais de décarboxylases spécifiques de chaque AA

Answer 168

Réaction irréversible qui produit l'amine correspondant à l'AA et rejette du CO2. Elle nécessite des coE : B6PO4

Answer 169

*Tissulaire (cellulaire) * Bactérienne (flore intestinale)

Answer 170

* Quantitativement peut importante dans les tissus * Qualitativement très importante par la nature des amines produites

Answer 171

AA donneur transmet son groupement amine à un acide α-étonique accepteur pour donner un autre AA AA donneur subit une oxydation au niveau de son Cα. AA receveur est donc issu de la réduction de l'acide α-cétonique + NH2

Answer 172

Donne acide à accepteur (il est + ou - spécifique)

Answer 173

* Impossible si l'AA donneur du NH2 n'a pas une forme acide α-cétonique * Réaction équilibrée, généralement réversible, catalysée par des transaminases + ou - spécifique et des coE

Answer 174

Transfert de l'N α-aminé vers une molécule unique : le glutamate qui sert de véhicule à N sous forme non-toxique Permet d'assurer la biosynthèse des AA à partir des acides α-cétonique correspondants

Answer 175

Dans le cytosol et les mitochondries chez les eucaryotes

Answer 176

En cas de souffrance/destruction cellulaire elles sont libérées dans la circulation sanguine => Marqueurs de pathologie

Answer 177

Diagnostic des cytolyses : *ASAT sérique : Hépatites et Infarctus du myocarde * ALAT sérique : Hépatites aigües

Answer 178

Réaction d'élimination du groupement aminé et d'oxydation

Answer 179

Transformation de l'AA en son corps α-cétonique

Answer 180

Catalyser par une enzyme comme la L-glutamate déshydrogénase couplée au NAD Transport de protons

Answer 181

Par oxydation du squelette carboné au niveau du cycle de Krebs

Answer 182

* Intermédiaire du cycle de Krebs * Acétyl-CoA ou acétoacétyl-CoA --> cétogène / cétoformateur * Pyruvate --> glucoformateur

Answer 183

* Cystéine * Thréonine *Glycine * Serine * Alanine * Méthionine * Valine * Glutamate * Arginine * Proline * Asparagine * Aspartate * Histidine * Glutamine

Answer 184

* Leucine * Lysine

Answer 185

* Tyrosine * Phénylalanine * Tryptophane * Isoleucine

Answer 186

Cycle dynamique => Rôle très important des CoE (+/- vitaminiques)

Answer 187

* Thiamine phosphate (B1) * Phosphate de pyridoxal (B6) * Méthylcobalamine (B12) * Folate (B9) * Biotine (B8 ou H) * Térahydrobioptérine

Answer 188

Inactive les enzymes métabolisant certains AA. --> Pathologie carentielle qui miment des déficits hérédit

Answer 189

Inactive les enzymes métabolisant certains AA. --> Pathologie carentielle qui miment des déficits héréditaires en enzymes

Answer 190

Oui elles sont traitables par apport vitaminique exogène. => Important d'identifier les anomalies du métabolisme pour permettre de composer les compléments alimentaires pour pallier aux déficits

Answer 191

Double origine : * Exogène * Endogène

Answer 192

* Déchet du catabolisme * Très toxique surtout pour le SNC (--> Encéphalopathies) * Toxique --> elle diffuse très bien * Même si production plutôt importante l'ammoniémie normale reste faible (30 à 50 µmol/L)

Answer 193

=> Mécanismes fonction d'où se situe le NH3 : * Glutaminogenèse (tissus périphériques) * Ammoniogenèse (rein) * Uréogenèse (foie)

Answer 194

=> Elimination du NH3 par le synthèse de glutamine. a) Le NH3 se met au niveau du radical R (d'un glutamate) (nécessite de l'ATP et la glutamine synthétase) b) La glutamine = principale forme de transport non toxique de NH3. Il y a transport plasmatique de la glutamine jusqu'aux reins et au foie c) Arrivée la glutamine libère son NH2 en présence de glutaminase pour reformer du glutamate (réaction inverse du a) La réaction est réversible en fonction du cycle

Answer 195

Rôle dans le maintien de l'équilibre acido-basique de l'organisme : régulation du pH

Answer 196

Applicable qu'aux solutions diluées : aA + bB <--> cC + dD La constante d'équilibre : Keq = ([C]^c *[D]^d)/([A]^a*[B]^b)

Answer 197

Acide ...oïque : c'est TOUJOURS la fonction principale, c'est la fonction avec le plus grand degrés d'oxydation

Answer 198

Acide formique Acide méthanoïque

Answer 199

Acide acétique Acide éthanoïque

Answer 200

* Nombreuses liaisons polarisées => force de Van der Waals * 2 liaisons hydrogènes très fortes = dimère cyclique = prend bcp de place => agitation moléculaire très difficile * T° d'ébullition et de fusion très élevé (> alcoos) * Liquide pour moins de 3 carbones et solides ensuite * Liaison hydrogène acide carboxylique / eau : soluble (solubilité diminue quand la chaine carbonée augmente)

Answer 201

=/= de la somme des celles des cétones + alcools * acidité * système conjugué

Answer 202

Liaison O-H polarisé, confère un caractère acide (acide relativement fort Finir de taper la carte

Answer 203

* aboutit à la formation de H3O+ : -COOH + H2O <--> -COO- + H3O+ => réactions acides-bases sont favorisées car l'effet mésomère est augmenté * modifie le pH (< 7)

Answer 204

* Aboutit à la formation de sels (liaison ionique) -COOH + NaOH <--> -COONa + H2O * COONa = Roate de sodium

Answer 205

Acide + alcool --> ester + eau

Answer 206

Acide + thiol --> thioester + eau

Answer 207

Acide + amine --> Amide + eau

Answer 208

* Formation acide anydride * à partir de 2 acides carboxyliques (R et R') * soit R=R' ou R=/=R' R-COOH + R'-COOH <-énergie-> R-COOCO-R' + H2O

Answer 209

* Anhydrides de H3PO3 = Réserve d'NRJ, leur hydrolyse libère de l'NRJ * EX= ATP

Answer 210

* N'a lieu qu'avec un chauffage important * Réaction facilitée qd il y a un second groupement carbonyle en β (diacide ou acide-β-cétonique) * R-COOH -chauffage-> R-H + O=C=O

Answer 211

* Obtention d'un alcool primaire (passage par le stade aldéhyde) * Réducteur : Hydrure métallique (+ solvant protique) * R-COOH -réducteur-> R-CH2-OH

Answer 212

= Ammoniurie càd la sortie de l'ammoniac dans les urines

Answer 213

NH3 capte un proton et donne l'ion ammonium : NH3 + H+ --> NH4+

Answer 214

* Cycle de Krebs-Henseleit (1932) * Cycle de l'urée

Answer 215

Dans les cellules hépatiques : cytosol et mitochondries => dans 2 compartiment différents

Answer 216

* NH3 se combine dans les mitochondries, avec du CO2 pour donner du carbamyl-phosphate qui rentre dans le cycle de Krebs-Henseleit pour donner de l'urée qui sera éliminée.

Answer 217

* Alimenter globalement le corps * Gérer les déchets

Answer 218

Les muscles

Answer 219

Le cerveau

Answer 220

L'intestin

Answer 221

Ils assurent à des niveaux différents les voies du métabolisme des AA. Comme certains tissus effectuent le travail incomplètement des transfert sont réalisés = Coopération inter-tissulaire

Answer 222

* Insaturé = éthylénique * Monoinsaturé : AG monoinsaturés ou monoéthyléniques * Polyinsaturé : AG polyinsaturés ou polyéthylénique

Answer 223

Acide n-.....-Δ...mono/di/tri èn oïque avec : * n= caractère linéaire * ..... = préfixe correspondant à la longueur de la chaine * Δ... = n° des carbones porteurs de doubles liaison * mono/di/tri = nombre de doubles liaisons * èn = indique le caractère insaturé * oïque = suffixe désignant la fonction acide carboxylique

Answer 224

* Pour chacun des AG insaturés on a : - Un nom systémique -Un nom courant - Un symbole (Cn:1 (1,2 etc. = nombre d'insaturation)) - Une série (oméga)

Answer 225

* Cis : courbe (double liaison d'angle de 30° et les H sont du même côté) * Trans : reste plat --> ne se courbe pas (avec des H pas tous du même côté)

Answer 226

* =CH-CH2-CH= * Existe dans le cas des AG polyinsaturés * Cette position va influencer la fonction du lipide considéré => Position allongée --> trans ou repliée --> cis

Answer 227

=> En fonction du nombre et de la position des double liaisons => La majorité à un nombre paire de C

Answer 228

* Acide oléique : C18 : Δ9 * Acide linoléique : C18 : Δ9,12 * Acide linolénique : C18 : Δ9,12,15

Answer 229

=> on repère les insaturations à partir du dernier C de la chaine = Nomenclature/Classification inversée => Chiffre oméga = 1ère insaturation rencontré en partant du dernier C

Answer 230

* Acide oléique : oméga 9 * Acide linoléique : oméga 6 * Acide linolénique : oméga 3

Answer 231

* Acide oléique (+++) * Acide palmitoléique

Answer 232

* Ubiquitaire

Answer 233

* Le + abondant des AG insaturé * Présent dans les huiles végétale (85% dans huile d'olive) et les graisses alimentaires

Answer 234

*Présent dans les huiles végétales (huile de lin) *Nécessaire à notre physiologie *Non synthétisé par note organisme => Apporté par l'alimentation *AG essentiels

Answer 235

* Non synthétiser par l'organisme => apporté par l'alimentation * Présent dans les huiles végétales

Answer 236

* Synthétisé dans l'organisme à partir de l'acide linoléique + alimentation * +/- AG essentiel

Answer 237

* Rôle antithrombique et antiathérogène * Indispensable au développement du SN à la croissance => Présent dans les huiles végétales naturelles, dans certains poisson de mer froides, dans le lait maternel

Answer 238

* Vaste famille * Substances dérivées d'acides arachidoniques * Dérivés d'AG polyinsaturés à 20 C obtenus par oxydation

Answer 239

En fonction de leur structure : * Leucotriènes (leucocytes) * Prostanoïdes (prostaglandines, prostacyclines, thromboxanes)

Answer 240

* Structure en C20 * En épingle à cheveux * Avec 4 doubles liaisons * Possibilité de fixation de différents radicaux sur le C5 ou la liaison C6-7

Answer 241

Produit d'oxydation AG polyinsaturé à 20 carbones

Answer 242

* Toujours une ou plusieurs doubles liaisons en configuration trans * Toujours 3 doubles liaisons conjuguées (=> Phénomène de délocalisation)

Answer 243

* 6 classes : A, B, C, D, E, F * Diffèrent en fonction de la nature de leur substituants (fixation en C5) * Il y a souvent un chiffre qui suit la lettre (ex leucotriène B4) => indique le nombre de doubles liaisons

Answer 244

L'oxydation des substrats carbonée

Answer 245

Sous forme d'énergie chimique : l'ATP

Answer 246

* Réduction de coenzymes nucléotidiques (FAD et NAD) au cours de la glycolyse, de l'oxydation des AG et du cycle de Krebs * Ces co-enzymes nucléotidiques seront réoxydé au cours de la respiration mitochondriale ce qui génèrera l'énergie

Answer 247

Transfert d'e- jusqu'à l'O2 moléculaire par une chaîne de réaction exergonique => mise en place d'un gradient de proton entre la matrice mitochondriale et l'espace intermembranaire mitochondriale

Answer 248

La libération d'énergie nécessaire à la production d'ATP à partir d'ADP par l'ATP synthase

Answer 249

Phosphorylation oxydative car elle est couplée à : * Réaction d'oxydation qui permet le transfert d'e- (réaction OxRed) * Formation et maintien d'un gradient de proton * Se termine par l'utilisation d'oxygène moléculaire

Answer 250

* Réservoir majoritaire d'énergie cellulaire * La cellule puise dedans pour réaliser l'ensemble de ses activité chimiques (synthèse) et mécanique (mouvement) + division cellulaire + biosynthèse + différentiation

Answer 251

300 mL d'eau métabolique

Answer 252

Oxygène = Oxydant Hydrogène = Réducteur => Energie importante utilisé pour la phosphorylation de l'ADP en ATP

Answer 253

* Catabolisme des substrat carbonée (oxydation des glucides, AA, AG) + Cycle de Krebs * Permettent la formation des co-enzyme nucléotidiques réduits (NADH, H+ et FADH2) = substrats de chaine carbonée --> Réduction de l'oxygène en eau

Answer 254

Apporter l'énergie nécessaire au réaction endergoniques que vont réaliser les cellules par une réaction exergonique

Answer 255

Oxydation du NADH,H+ : NADH, H+ + 1/2 O2 --> H2O + NRJ + NAD+ Oxydation du FADH2 : FADH2 + 1/2 O2 --> H2O + NRJ + F

Answer 256

Oxydation du NADH,H+ : NADH, H+ + 1/2 O2 --> H2O + NRJ + NAD+ Oxydation du FADH2 : FADH2 + 1/2 O2 --> H2O + NRJ + FAD

Answer 257

* Essentiellement mitochondriale (NADH, H+ et FADH2) et par : - Oxydation des AG (FADH2 et NADH,H+) - Décarboxylation du pyruvate en acétyl-CoA ( NADH, H+ - 4 réactions du cycles de Krebs ( produit 6 NADH,H+ et 2 FADH2) * Cytoplasmique pour le NADH, H+ : Système navette aspartate/malate qui permet son transport dans la matrice mitochondriale. (Provient de la glycolyse)

Answer 258

* Isocitrate --> α-cétoglutarate * α-cétoglutarate --> succinyl-CoA * Succinate --> Fumarate * Malate --> oxaloacétate

Answer 259

* Ce sont : - Composés réducteurs : avec un potentiel de réduction négatif - Substrats des réaction de la chaine respiratoire * NADH,H+ --> Coenzyme mobile substrat du complexe I d'oxydoréduction * FADH2 --> Groupement prosthétique/Co-E liés substrat du complexe II d'oxydoréduction

Answer 260

C'est la centrale énergétique de la cellule

Answer 261

Tous les constituants de la chaine respiratoire et l'ATP synthase qui participent à : * la chaine de transfert de e- et des H+ * la production d'eau métabolique * la synthèse d'ATP par l'ATP synthase * Formation d'un gradient de proton entre l'espace intermembranaire et la matrice mitochondriale, source d'énergie

Answer 262

Mécanisme chimio-osmotique => combine des réaction chimique (RedOx) et la formation de gradients osmotique (charge, pH)

Answer 263

Suffixe : ...yne Formule brute (si acyclique) = Cn H2n-2 -C≡C-

Answer 264

Acétylène = éthyne

Answer 265

* légère solubilité de l'éthyne/acétylène dans l'eau * Pas de liaison polarisée * Plus le PM augmente, plus la T° de fusion et d'ébullition augmente * A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important plus la température d'ébullition diminue * Soluble dans les corps gras = lipophiles= liposoluble (sauf pour HC≡CH)

Answer 266

Doublet pi = liaison fragile avec une forte densité électronique donc un site de réactivité

Answer 267

* Addition d'eau * Nécessite un catalyseur (Milieu acide et ion Hg2+) * Effet inductif qui se perpétue sur la triple liaison => induit que OH (électronégatif) se fixe avec C avec une électronégativité positive et H sur C avec électronégativité négative *R-C≡C-H + H-OH --> énol -(tautomérie)-> cétone * Déplacement vers la forme cétonique car + stable

Answer 268

*Oxydant fort : KMnO4 concentré => Obtient 2 acides carboxyliques

Answer 269

* présente un léger caractère acide *réagit en présence de bases fortes * R-C≡C-H + base forte--> R-C≡C- + base faible

Answer 270

*NaOH : Hydroxyde de sodium = soude * KOH = Hydroxyde de potassium = potasse *NH2Na : amidure de sodium *(CH3)3C-ONa : tertiobutylate de sodium

Answer 271

Ne possède qu'une seule liaison C-H

Answer 272

*Formule brute si acyclique : Cn H2n+2 *Nomenclature : Suffixe : ...ane

Answer 273

* Pas de liaison polarisés * Plus le PM augmente plus la T° de fusion et d'ébullition augmente * De C1 à C4 = Gazeux * De C5 à C16 = Liquides * A partir de C16 = Solide *A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important, plus la T° de fusion et d'ébullition diminue *Insoluble dans l'eau = hydrophobe mais soluble dans les corps gras = lipophiles = liposolubles

Answer 274

Liaisons sigma très solides et non (très peu) polarisée => composé apolaires, stable, très peu réactif

Answer 275

Chloration du méthane : CH4 + Cl-Cl -UV ou Chaleur-> H3C-Cl + HCl

Answer 276

Elle n'a lieu que s'il y a un apport d'énergie par des UV ou par une température 2 élevée

Answer 277

1) Initiation 2) Propagation 3) Terminaison Réaction parasite + non contrôle ("ça part dans tous les sens")

Answer 278

* Hydrocarbure + O2 => CO2 + H2O + Energie * Nécesite une flamme ou une étincelle pour se réaliser

Answer 279

*Formule brute si acyclique : Cn H2n *Nomenclature : suffixe ....ene +position de la double liaison * -C=C- *Hydrocarbures éthyléniques

Answer 280

Ethylène = Ethène

Answer 281

* Pas de liaison polarisés * Plus le PM augmente plus la T° de fusion et d'ébullition augmente *A poids moléculaire égal, plus le degré de ramification est important, plus la T° de fusion et d'ébullition diminue *Insoluble dans l'eau = hydrophobe mais soluble dans les corps gras = lipophiles = liposolubles

Answer 282

Liaison insaturé (pi) = liaison fragile avec une forte densité électronique => site de réactivité

Answer 283

H2C=CH2 + E(+)-Nu(-) --> +H2C-CH2-E + Nu- --> Nu-H2C-CH2-E

Answer 284

= Réduction * Réaction catalytique avec un catalyseur (Ni, Pt, Pd) = Composé activant et accélérant une réaction, se retrouvant intact à la fin de celle-ci * H2C=CH2 + H-H --> H3C-CH3 => obtention de l'alcane correspondant

Answer 285

H2C=CH2 + X-X --> XH2C-CH2X X= Cl, Br, I => famille des halogènes

Answer 286

* Alcène dissymétrique => régiosélectivité * R-HC=CH2 + H-H --> R-CXH-CH3

Answer 287

* Nécessite la présence d'un catalyseur acide (H+) * R-CH=CH2 +H-OH -H+--> R-CHOH-CH3 (alcool)

Answer 288

* Oxydant doux : O2 + Catalyseur, Peracide (R-(CO)-OOH) * H2C=CH2 + Ox doux --> H2C-O-CH2 (pont époxyde) --H2O--> H2C(OH)=CH2(OH) (α -diol) - Oxydant fort dilué (KMnO4 concentré) - H2C=CH2 + H2O --ox fort--> H2C(OH)=CH2(OH) (α-diol)

Answer 289

= Coupure de la liaison intégrale avec un oxydant fort (permanganate de potassium concentré) * H2C=CH2 + ox fort --> H2C=O + O=CH2 * Si le composé formé = -Cétone : la réaction s'arrête là - Aldéhyde : Oxydation jusqu'à l'acide carboxylique

Answer 290

* Addition d'un composé sur lui-même : -Ethylène --> Polyéthylène -Styrène --> Polystyrène * Tous les polymères sont à l'état solides * n(H2C=CH2) => (H3C-CH3)n : on obtient des polymères d'alcène (matière plastique)

Answer 291

* C-SH * Thiol = thioalcool (analogue soufré des alcools) = mercaptans

Answer 292

* ...n°-thiol * n°- mercapto

Answer 293

* Electronégativité < que l'oxygène : - Polarisation de S-H < à celle de O-H - Liaisons hydrogènes se produisent moins souvent : * Liaison H thiols < liaison H alcools - Alcanes équivalente < T° ébullition thiols < T° alcools équivalents * Soluble dans l'eau, diminue au fur et à mesure que la chaine carbonée augmente

Answer 294

* Caractère acide et basique => amphotères * Attaque nucléophile * Attaque par des bases * Liaison C-S impossible à couper (pas d'élimination)

Answer 295

* Caractère acide > à celui des alcools - Electronégativité S < O - Rayon atomique de S > O - Stabilité : RS- < RO- -Acidité : RS-H > RO-H

Answer 296

Acide carboxylique + thiol --> Thioester + H2O => Bilan : substitution MAIS = élimination + addition

Answer 297

Acétyl CoA

Answer 298

Aldhéyde/cétone + thiol --> thioacétal

Answer 299

* Création d'un pont disulfure + élimination de 2 H * avec oxydant doux => O2 de l'air * R-S-H + R-S-H --ox doux--> R-S-S-R

Answer 300

Pontage disulfure entre 2 cystéines de chaînes peptidiques participe à la structure 3D de la protéine

Answer 301

* Atome de soufre devient hexavalent (excitation) * Avec un oxydant fort : KMnO4 R-S-H --KMnO4--> R-S(=O)2-OH (acide sulfonique)

Answer 302

* Dérivé d'acide carboxylique * nomenclature : anhydride Roïque avec R l'acide carboxylique dont il est dérivé * R-C(=O)-O-C(=O)-R

Answer 303

* Dérivé d'acide carboxylique * Nomenclature : Roate de R'yle * R-C(=O)-O-R'

Answer 304

* Dérivé d'acide carboxylique * Nomenclature : ....amide * R-C(=O)-N(-R')-R"

Answer 305

* Dérivé d'acide carboxylique * H-C≡N

Answer 306

* Fonction principale : ...nitrile => on compte le C * Cyano... => on ne compte pas le C relié à l'azote dans la chaine carbonée

Answer 307

* Réaction réversible * Activation par une estérase (enzyme = hydrolase) pour la rendre quantitative * R'-C(=O)-O-R + H2O --estérase--> R'-C(=O)-OH + R-OH

Answer 308

* Saponification -> savon --> AG à longue chaine sous forme de carboxylate de sodium = activation chimique * A lieu en milieu basique * Correspond à une addition + élimination * R'-C(=O)-O-R + Na+,OH- --> R'-C(-O(-)Na)(-OH)-O-R --> R'-C(=O)-OH + R-O(-)-Na --> R'-C(=O)-O-Na + R-OH --H+--> R-OH + R'-C(=O)-OH

Answer 309

Ester intra cyclique (cycle à 5 ou 6 sommets)

Answer 310

* Très faible * <<<< Amines équivalentes car suppression de l'effet mésomère

Answer 311

* Equilibre céto-énolique : * H2N-C(=O)-R ---->/<-- HN=C(-OH)-R

Answer 312

Amide intracyclique Cycle à 5 ou 6 sommets

Answer 313

* Acide sulfonique : R-SO3H, R-S(=O)-OH * Sulfonamide : O=S(=O)(-R)-NH-R

Answer 314

* Propriétés chimiques qui se rapprochent de celle des aldéhydes et des alcynes * Caractère acide semblable aux alcynes vrais (H lié à 1 carbone impliqué dans une triple liaison)

Answer 315

HC≡N + Nu- --> HC(-Nu)=NH

Answer 316

* réducteurs : - H2 + catalyseur (Ni, Pd, Pt) - Hydrure métallique + solvant protique * HC≡N --réducteur--> H3C-NH2

Answer 317

HC≡N + B- ---> C(-)≡N + BH

Answer 318

Interviennent dans la physiologie des leucocytes : - Médiateur chimique - Modulent la diapédèse - Participent à la réaction inflammatoire - Provoque la contraction des muscles lisses

Answer 319

Crises d'asthmes => surtout au niveau des leucotriène A > vasoconstriction et bronchoconstriction

Answer 320

* Cycle C5 + 2 chaines * Cycle en C5 (noyau cyclopentane) <= formé par les atome 8-12 de l'AG polyinsaturé précurseur * 2 chaines latérales : - Une plus courte( 1 à 7) porte le COOH - Une plus longue (13 à 20 ) * 2 carbones asymétriques : C8β et C12α

Answer 321

* En fonction des hydroxylation - Prostaglandines - Thromboxanes - Prostacyclines

Answer 322

Noyau cyclopentane

Answer 323

1 cycle : cyclo éther hexagonal (hépoxyde)

Answer 324

2 cycles : Pentane + butane

Answer 325

Agissent sur : *Vaisseaux : vasodilatation, vasoconstriction * Plaquettes : anti-agrégant, pro-agrégant * Bronches : bronchoconstriction, bronchodilatation => AG vont donc jouer sur la fonction des lipides

Answer 326

Ensembles des composés qui libère par hydrolyse ou saponification du glycérol et des AG

Answer 327

* Molécule de glycérol estérifiée par 1, 2 ou 3 molécule d'AG pour donner du : *Monoacylglycérol/ monoglycéride *Diacylglycérol/ diglycéride *Triacylglycérol/ triglycéride

Answer 328

* α monoglycérides --> ester sur 1 des Cα * β monoglycérides --> ester sur le Cβ * αα' diglycérides --> ester sur les deux Cα (peut être 2 AG identiques ou des AG différents) * αβ --> ester sur 1 Cα et 1 Cβ * Triglycérides : les plus fréquents dans l'organisme

Answer 329

* TG homogène --> AG sont identiques * TG mixtes ou hétérogènes --> AG différents (le plus fréquent

Answer 330

* Substances liquides * Point de fusion dépend de la nature des AG qui vont le constituer => point de fusion abaissé quand la quantité d'AG insaturés augmente * Non polaires, (très) hydrophobe => insolubles dans l'eau * Solubles dans les solvants organiques (benzène)

Answer 331

* Hydrolyse * Saponification * Hydrogénation

Answer 332

* En milieu acide => rupture des liaisons ester => obtention d'un mélange de gycérol et d'AG * Peut être réalisé par : - Voie chimique (non spécifique) => glycérol + AG - Voie enzymatique (spécifique => non totale) => mono/diglycérol + AG

Answer 333

* En traitant un TG par de la potasse à chaud => décomposition des constituant mais les AG apparaissent sous forme de sels (savons) [R-COOK-] * On récupère du glycérol + acide de potassium (savon)

Answer 334

Rôle de stockage d'énergie

Answer 335

Phospholipide constitué de 2 résidu d'AG estérifiant un résidu glycérol, lui-même estérifié par un résidu phosphate

Answer 336

* Mol d'acide phosphorique (H3PO4) estérifie une des fonctions alcool primaire d'un αβ-diglycéride => acide phosphatique * Mol d'acide phosphatique peut être engagée dans une autre liaison ester avec d'autres fonctions alcool => famille des glycérophospholipides : - Si résidu = H => acide phosphatidique - Si résidu = X => glycérophospholipide ou phosphatidyl X

Answer 337

Selon la nature de X : H : Acide phosphatidique Glycérol : Phosphatidylglycérol Inositol : Phosphatidylinositol Ethanolamine : Phosphatidyléthanolamine Choline : Phosphatidylcholine Sérine : Phosphatidylsérine

Answer 338

Sous forme ionisée

Answer 339

* Amphiphiles * Propriétés émulsifiantes ou détergentes * Peuvent être hydrolysés

Answer 340

Par des enzymes spécifiques => phospholipases : agissent sur les liaisons esters : * Phospholipase A1 en α * Phospholipase A2 en β * Phospholipase C : libère l'acide phosphorique * Phospholipase D : rompt la fixation du substituant X

Answer 341

Constituants majeurs des membranes cellulaires : * Phosphatidylinositols * Phosphatidylcholines * Phosphatidylglycérols Ou ≠ rôles particuliers : -Phosphatidylinositols - Phosphatidylcholines - Phosphatidylglycérols

Answer 342

Précurseur de certains médiateurs à la membrane comme : *Inositol 1, 4, 5 triphosphate (IP3) => libère le calcium dans les compartiment cellulaires => déclanchement de l'activité de beaucoup d'enzymes calcium-dépendantes * Diacylglycérol : peut se lier à la protéine kinase C => phosphorylation d'autres enzymes et régulation grâce à l'action de ka phospholipase C

Answer 343

= Lécithine = composant principal du surfactant des alvéoles pulmonaires indispensable à l'interface liquide/air

Answer 344

* Spécifique des membranes mitochondriale interne => composé les plus importants, formées par duplication * 2 acides phosphatidique et un autre glycérol engagé dans une liaison ester avec ces 2 acides phosphatidiques => estérification du glycérol donne des diphosphatidylglycérols (ou cardiolipides) spécifique des membranes mitochondriales internes

Answer 345

Sphingosine + AG = céramide/acylsphingosine (= structure de base )

Answer 346

2 => on les distingue en fonction de leur substituants au niveau de la fonction alcool primaire : * Sphingophospholipides * Sphingosidolipides

Answer 347

Céramide sur lequel se fixe une molécule d'acide phosphorique. Le composé X détermine d'autre classe de sphingolipides.

Answer 348

* Pôle hydrophile polaire (acide phosphorique) * Pôle hydrophobe (chaines carbonées) * Deux liaisons esters et une liaison amide

Answer 349

* En fonction des résidu (X) -Si choline : Choline sphingomyéline --> sphingomyéline - Si éthanolamine : Ethanolamine sphingomyéline (Nh2-CH2-CH2-OH)

Answer 350

* Molécule amphiphiles * Difficilement hydrolysable ( à cause de la liaison amide)

Answer 351

Présents dans les membrane plasmique (gaines de myélines) et dans les lipoprotéines

Answer 352

* Sphingosine + AG = céramide * A la place de l'acide phosphorique => sucre * Fonction alcool primaire engagée dans une liaison O-osidique substituée par une ose simple => obtention d'un glucosylcéramide

Answer 353

* En fonction du sucre : - Un seul sucre : * β D galactose => Galactosyl céramide * β D glucose => Glucosyl céramide * β D galactose 3 sulfate => Cérébrosulfatides - Plusieurs sucres : * Galactose, glucose et N-acétylosamines * Galactose, glucose et N-acétylosamines + acides sialiques => Oligosido céramides/ Gangliosides

Answer 354

* Caractère antigénique des groupes sanguins * Rôle important dans la fixation de médiateurs ou de toxines

Answer 355

Existe des enzymes chargé de dégrader la succession de ces chaines osidiques. => enzyme localisées dans les lysosome, en leur absence => accumulation de sphingolipides dans les tissus * Atteinte du SNC = maladies très graves et souvent mortelles

Answer 356

Maladie de : * Gaucher : accumulation de glucocérébrosides * Fabry : accumulation de céramide trihexoside * Niemann Pick : accumulation de sphingomyéline * Tay-Sachs : accumulation de ganglioside GM2 par défaut d'hexosaminidase (maladie moins rare que les autres)

Answer 357

Composé qui dérivent d'une structure polycyclique : Cyclopentanoperhydrophénanthrène ou noyau stérane

Answer 358

Noyau à 17C qui résulte de l'accolement entre 2 noyaux : * Noyau perhydrophénanthrène * Noyau cyclopentane

Answer 359

4 cycles : A, B, C et D

Answer 360

* Cycles C et D et B et C sont toujours en position trans * Cycle A : position trans ou cis

Answer 361

=> utilise l'atome de H en C5 - série 5α (trans) => H pointe sous le plan moyen des cycles (représentation pointillée) - série 5β (cis) => H pointe vers la face supérieure du plan moyen des cycle (représentation pleine)

Answer 362

=> référence donnée par le substituant en C10 en β * Substituant C13 et C17 => configuration cis (β) au-dessus du plan => dans le même sens que C10

Answer 363

En fonction : * Du nombre de C * CH3 en 10β et 13β * Chaine carbone ramifiée en 17β

Answer 364

Fonction alcool (-OH) secondaire en C3β Double liaison Δ5-6 => Δ5-cholestène-3-βol

Answer 365

Noyau le plus complexe mais le cholestérol est le chef de file des autres stérols (dérivent tous de celui-ci)

Answer 366

* Peut former des esters avec les AG => stérides/ester de cholestérol hydrophobes * Peut donner des hétéroside avec les sucres * Double liaison peut être réduite => réaparition de l'isomérie entre les cycles A et B

Answer 367

Chez les animaux = stérol le plus important Chez les végétaux => il y a des doubles liaison en plus

Answer 368

Présent dans : * Membrane plasmique * Plasma sanguin sous forme d'ester associer à des apolipoprotéines pour former des lipoprotéines sériques à cause de leur insolubilité dans le plasma * Origine des dépôts athéromateux dans les artères * Précurseur des acides biliaires , hormones stéroïdiennes et des vitamines D

Answer 369

* Noyau cholane en C24 * Configuration 5β du cycle A (cis par rapport au cycle B) * Fonction COOH en C24 => peut réagir avec des amines pour former des amides et les rend beaucoup plus solubles => permet de les éliminer dans la bile sous forme de sels biliaires

Answer 370

* Noyau cholane + taurine => Acide tauro-cholique * Noyau cholane + glycine => Acide glyco-cholique

Answer 371

= Isomérie de constitution * 2 isomères plan = même formule brute mais formule développé différente => Même nombre d'atomes avec un arrangement différent

Answer 372

2 : * Isomérie de position * Isomérie de fonction

Answer 373

Dans la formule développée : * Groupements fonctionnels identiques * Chaines carbonée et/ou position des fonctions différentes

Answer 374

* Propriété chimiques semblables * Propriété physique différentes

Answer 375

Dans la formule développée : * Fonctions différentes (avec toujours le même nombre d'atome)

Answer 376

Propriétés chimiques et physiques différentes

Answer 377

Equilibre chimique entre 2 molécules isomère de fonction par la transformation d'un groupement fonctionnel par un autre par déplacement d'un atome d'hydrogène lié à l'effet inductif => les deux formes tautomères coexistent et sont en équilibre

Answer 378

* liaisons rompues * liaisons créent => nouvelle molécules

Answer 379

* Rupture de liaisons hétérogènes * Rupture hétérolytique ou rupture ionique de la liaison * Représente la plupart des réaction in vivo (et laboratoire) * A-B --> A- + B+

Answer 380

=Rupture homolytique ou radicalaire de la liaison * Libère des radicaux libres * Réaction nécessite beaucoup d'NRJ apportée sous forme thermique ou photochimique => ce n'est pas une réaction spontanée * A-B --> A. + B. *Réaction en chaine très difficile à contrôler

Answer 381

Très instables et très réactifs

Answer 382

* Liaisons polarisées * Liaisons insaturées * Liaisons insaturées et polarisées

Answer 383

* Déséquilibre électronique : - Fragilise la liaison - Potentialise sa rupture => valable avec une polarisation dû à l'effet inductif

Answer 384

Doublet pi = fragile + forte densité électronique => site de réactivité

Answer 385

* Espèces nucléophiles * Espèces électrophiles

Answer 386

* espèces attirées par les charges positives ou électropositives * Forte densité en électrons ou doublets libres => possède en général un signe - * Quand lié à un C ou H elles sont plus électronégative qu'elle => Nu:- ou Nu: ou Nu(delta -)C/H

Answer 387

* Espèces attirées par les charges négatives ou électronégatives * Pourvues de charges positives ou électropositives * E+ ou E(delta+)

Answer 388

* Substitution * Addition * Elimination * Oxydation et réduction * Réaction électrophile et nucléophile

Answer 389

Un atome prend la place d'un autre : C-A + B --> A-B + C

Answer 390

* Avec le liaisons insaturés : - Doublet pi remplacé par 2 doublet sigma

Answer 391

Rupture de 2 liaison simple remplacée par un doublet pi

Answer 392

Gain d'hydrogène et/ou perte d'oxygène

Answer 393

Gain d'oxygène et/ou perte d'hydrogène

Answer 394

Réactif : A(-)-B(+) Substrat = mol organique : S-C(-)

Answer 395

* Attaque du réactif ers le substrat * Flèche indique le mouvement des électrons

Answer 396

Attaque d'un réactif sur une charge moins de la molécule organique

Answer 397

Attaque d'un réactif (A(-)) sur une charge plus (C(+)) de la molécule organique

Answer 398

Perte d'électons

Answer 399

Gain d'électrons

Answer 400

Perte d'H et/ou gain d'O

Answer 401

Gain d'H et/ou perte d'O

Answer 402

Correspond au nombre d'oxydation

Answer 403

* +1 par valence avec un élément plus électronégatif * 0 par valence avec un élément identique * -1 par valence avec un élément moins électronégatif * + q => charge de l'ensemble

Answer 404

Sa charge q

Answer 405

-2 sauf si lié à O ou F

Answer 406

+1 (même pour les liaison C-H) sauf si lié à un H ou un élément moins électronégatif

Answer 407

Sa charge q

Answer 408

* Oxydation augmente le NO * Réduction diminue le NO

Answer 409

Composé qui a la capacité à capter un ou plusieurs électrons

Answer 410

Composé qui a la capacité à céder un ou plusieurs électrons

Answer 411

A chaque oxydant correspond un réducteur => couple red-ox, couple oxydant/réducteur

Answer 412

*(Ox/Red) * ox + ne- ↔ red --> : réduction <-- : oxydation

Answer 413

Plus l'oxydant est fort, plus le réducteur et faible et inversement

Answer 414

Elle ne peut avoir lieu isolément : l'oxydant et réduit et le réducteur est oxydé => Elle se déroule donc toujours avec deux couples d'oxydant/réducteur

Answer 415

1) Ecrire les demies équations de chaque couple red-ox et les équilibrer * Calcul du nb d'e- mis en jeu = Δ entre les NO * Conservation du nombre de charge : ajout de HO- si milieu basique et H+ si milieu acide * Conservation de la matière : ajout d'H2O 2) Egalise le nb d'e- échangés entre les deux demies réactions 3) Somme des 2 demies-équations

Answer 416

Ox2 + Red1 --> Ox1 + Red2

Answer 417

Ox1 + Red2 --> Red1 + Ox2

Answer 418

Plus le couple est fort par rapport à l'autre, plus la réaction est quantitative et tend vers une réaction totale, plus le Keq est élevé

Answer 419

Son potentiel électrique Ex

Answer 420

* Une lame en métal M plongée dans une solution d'ion Mn+ = ½ pile = électrode * 2 x ½ piles associées = réaction redox = courant électrique = circulation d'e-

Answer 421

Mesurer la différence de potentiel (ddp) = force électromotrice (fem) de pile

Answer 422

E = E° - (0,06/n) * log * ([red1]*[ox2] / [ox1] * [red2])

Answer 423

E = ddp = E1 - E2 avec : * E1 : E du pôle+ : aOx1 + ne- --> cRed1 * E2 : E du pôle- : bRed2 --> dOx2 + ne- => E > 0 TOUJOURS xce qui implique E1 > E2

Answer 424

Ex = E°x + (0,06/n) * log ([ox] / [red])

Answer 425

E°x d'un couple X est mesuré en réalisant la pile : * ½ pile couple X * ½ pile couple de référence : H+/H2

Answer 426

E°x du couple X

Answer 427

Ox1 > Ox2 donc réaction dans le sens Ox1 + Red2 --> Red1 + Ox2

Answer 428

Ox1 < Ox2 donc réaction dans le sens Ox2 + Red1 --> Red2 + Ox1

Answer 429

* Ex = E°x + (0,06/n) * log ([ox] / [red]) * [H+]^q * Ex = E°x + (0,06/n)* log ([ox] / [red]) - (0,06/n) * q *pH

Answer 430

Macromolécules protéiques contenant un atome de Fer ou de Cuivre

Answer 431

* CoE flavinique : FAD / FADH,H+ , FMN / FMNH, H+ * CoE nicotinique : NAD+ / NADH,H+, NADP+ / NADPH,H+

Answer 432

Par une diversité extrêmes due aux variation importantes du patrimoine génétique entre les espèces, transmise de manières héréditaires

Answer 433

Variation de la structure primiare de la séquence d'ADN des génomes entre individus de la MÊME ESPECE

Answer 434

On décrit un polymorphisme génétique tous les 100 à 500 nucléotides

Answer 435

A la diversité du patrimoine génétique

Answer 436

Morphologiques, physiologiques, comportementales et/ou pathologiques

Answer 437

En grande partie au différence de séquence (sauf pour les jumeaux homozygotes) => polymorphisme génétique

Answer 438

Elles sont héréditaires

Answer 439

Le degré de différence de fragment d'ADN

Answer 440

FAUX ! Au sein de l'espèce il y a plus de 10 millions de variation du génome.

Answer 441

* Commun (quand le polymorphisme est rencontré dans plus de 5%des cas => fréquence allélique) * Rare

Answer 442

Systèmes qui permettent d'observer le polymorphisme génétique sur le plan technologique

Answer 443

2 types : * Phénotypique * Génotypique

Answer 444

Observation de l'expression d'un gène au niveau des protéines (polymorphisme protéique)

Answer 445

Observation directement au niveau de l'ADN => sa séquence

Answer 446

3,1 *10^9 pdb (soit 500 000 page A4)

Answer 447

1/400 nucléotides (en deçà => variant rare)

Answer 448

Ils sont plus difficiles à observer

Answer 449

Par l'addition des variants communs et rares du génome

Answer 450

0,1 % soit 3 à 4 million de paires de bases de différence. Il y a donc 0,1% du génome affecté par le polymorphisme génétique

Answer 451

J(one) Watson

Answer 452

1% => plus du polymorphisme génétique

Answer 453

Pour conserver les caractéristiques de l'espèce

Answer 454

N'importe où : * Régions fonctionnelles ou non * Régions codantes ou non

Answer 455

Modification des propriétés physico-chimiques, physiologiques et de la fonction des protéines si la variation se trouve dans une région codante/fonctionelle

Answer 456

Modification des propriétés physico-chimiques, physiologiques et de la fonction des protéines si la variation se trouve dans une région codante/fonctionnelle

Answer 457

Polymorphisme : * Localisé dans des régions -non codantes -non fonctionnelles -non transcrites -codantes (mais modifications silencieuse)

Answer 458

Ne modifient pas la séquence peptidique d'une protéine donc ne modifie pas la signification d'un codon => mutation silencieuse (en général)

Answer 459

Mutation localisée : * Dans une région codante avec une modification de ka signification du codon => modification de la séquence en AA d'une protéine * Dans les régions régulatrices de l'expression/transcription d'un gène : -Promoteur -Enhancer -Silencer * Sur un site d'épissage => mauvaise maturation de l'ARN, modifie la séquence protéique traduite

Answer 460

Région stimulatrice de la transcription

Answer 461

Région répressive de la transcription

Answer 462

Séquence impliquée dans l'élimination des intron

Answer 463

Pression de sélection négative s'il porte préjudice sur la reproduction => maintenu dans l'espèce à une fréquence allélique faible

Answer 464

Mutation dans une séquence codante qui confère un avantage sélectif à un organisme dans un environnement défavorable

Answer 465

La polymorphisme est amplifié ans l'espèce donnée pour la population placée dans cet environnement

Answer 466

Fragment ou séquence d'ADN ± longue qui contient ou non un gène (codant ou non) qui a une localisation chromosomique donnée et unique

Answer 467

Différentes formes moléculaire pour un même locus dans une espèce donnée

Answer 468

Locus monomorphe

Answer 469

Locus biallélique

Answer 470

Locus multiallélique

Answer 471

Polymorphe => marqueur de polymorphisme génétique

Answer 472

Un locus polymorphe si ces marqueurs possèdent un mode de transmission mendélien codominant

Answer 473

Le nombre d'allèle d'un locus polymorphe ainsi que la séquence des allèles pour un locus est stable au cours des générations (aussi bien en terme de type de séquence qu'en nombre d'allèles)

Answer 474

Il n'y a ni récessivité ni dominance, tous les génotypes d'un individu peuvent être observé sous forme de phénotype différents.

Answer 475

* Hétérozygote (A1A2) * Homozygote (A1A1, A2A2)

Answer 476

* Hémizygote chez l'homme (A1, A2) * Homozygote ou Hétérozygote chez la femme

Answer 477

* Etude de la séparation des locus dans une même famille * Etude familiale de la répartition des allèles au cours des générations

Answer 478

=> Migration électrophorétique : suivit de la co-ségrégation des allèles Il y a de forte chance pour que le marqueur soit à proximité du gène responsable de la maladie

Answer 479

* Localiser les gènes responsable d'une maladie héréditaire * Diagnostic anténatal * Réalisation d'une carte génétique * Aide à la médecine légale (incrimination des suspect en comparant les génotype entre eux * Test de paternité * Trait quantitatif dans l'industrie agro-alimentaire

Answer 480

Marqueur du polymorphisme génétique repérable parce que le produit du gène possède différentes formes de protéines dans l'espèce

Answer 481

* Méthode immunologique (+utilisée) : Technique anticorps-antigènes * Electrophorèse : variation de charge, taille, qui permet de les séparer)

Answer 482

1 seul locus sur le bras court du chromosome 6

Answer 483

Ne permettent pas d'étudier de nombreux locus de manière significative, on ne peut observer qu'un petit nombre de locus en même temps du fait des technologies actuelles. Ne permettent d'étudier que partiellement le génome (d'où l'utilisation majoritaire des marqueurs génotypiques)

Answer 484

Permettent d'observer le polymorphisme génétique au niveau de la séquence d'ADN

Answer 485

Single Nucleotide Polymorphism < 100 000

Answer 486

Polymorphisme de séquence d'ADN qui résulte d'une substitution mononucléotidique. A une position précise dans le génome, on observe 2 allèles possible => système biallélique

Answer 487

Très fréquent et localisé dans tout le génome : Un SNP tous les 200 à 1000 nucléotides

Answer 488

Une inspection directe de la séquence du génome et donne une information précise du rôle du polymorphisme dans le fonction de la protéine

Answer 489

En fonction de leur localisation dans le génome

Answer 490

6 : *3 premiers => régions codantes = SNPc (coding) *3derniers => régions non-codandes

Answer 491

* Codant, non synonyme, non conservatif => les moins fréquents - Localisé dans une région codante - Modifie la signification d'un codon - Entraine le remplacement d'un AA par un autre AA d'une autre classe (glutamate/ valine) : Changement profond au niveau de la séquence * Répercussion phénotypique la plus importante * SNP le plus rare du génome 60 000 à 100 000

Answer 492

* Codant, non synonyme, conservatif * Substitution conservative en AA * un peu plus fréquent : 100 à 180 000 * Répercussion au niveau de la protéine est moindre * Incidence phénotypique est plus faible * AA modifié mais dans la même classe que l'ancien

Answer 493

* Codant silencieux , synonyme * Ne modifie pas la signification du codon, aucune répercussion phénotypique * 200 - 240 000

Answer 494

* Non codant en 5' UTR, moins de 140 000 * Non codant en 3' UTR, + de SNP car + long : 300 000) * Plus fréquents * 3'UTR à peu près 2 fois plus long que le 5'UTR

Answer 495

N'importe où ailleurs dans le génome , les plus fréquent : < 1 000 000, aucune incidence phénotypique

Answer 496

Séquençage de l'ADN

Answer 497

* Marqueurs faciles à identifier et à génotyper (simple PCR) * Marqueurs très fréquents (plusieurs millions) sur de nombreux locus * Faciles à interpréter car bi allélique * Système binaire : 0 (homozygote), 1 (hétérozygotes), 2 (indétermineé) * Génotypage automatisable : avec les technologies => génotyper pour un même individu szq millions de SNP de manière instantanée

Answer 498

* Marqueurs faciles à identifier et à génotyper (simple PCR) * Marqueurs très fréquents (plusieurs millions) sur de nombreux locus * Faciles à interpréter car bi allélique * Système binaire : 0 (homozygote), 1 (hétérozygotes), 2 (indétermineé) * Génotypage automatisable : avec les technologies => génotyper pour un même individu szq millions de SNP de manière instantanée

Answer 499

* Marqueurs faciles à identifier et à génotyper (simple PCR) * Marqueurs très fréquents (plusieurs millions) sur de nombreux locus * Faciles à interpréter car bi allélique * Système binaire : 0 (homozygote), 1 (hétérozygotes), 2 (indétermineé) * Génotypage automatisable : avec les technologies => génotyper pour un même individu szq millions de SNP de manière instantanée

Answer 500

* Aussi nommé VNTR * Polymorphisme de taille * Nombre de répétitions change d'un individu à l'autre mais aucune différence dans la séquence = amplification d'un tandem groupé

Answer 501

* Les plus utiliser lors d'analyse * Polymorphisme de taille (nombre de répétition du microsatellite change d'un individu à l'autre) * Bloc de répétition en tandem (2, 3 ou 4 nucléotides) * Polymorphisme le plus fréquent : [CA]n --> 100 000 répétition sur le génome * Multiallélique ( > 10 allèles différents) donc puissance d'information > aux SNP (très utilisé au début des années 2000)

Answer 502

PCR + Gel de séquence : amplification du microsatellites par PCR + Discrimination par migration en gel de séquence (automatisable)

Answer 503

* Cartographie génétique * Diagnostic indirect * Médecine légale * Test de paternité

Answer 504

FAUX Microsatellite = variable mais les séquences flanquantes autours sont uniques et spécifiques et permettent d'amplifier un microsatellite donné.

Answer 505

Par liaison génétique et clonage positionnel ou par position

Answer 506

Discriminant à l'individu près sur 13 microsatellites ainsi la possibilité que 2 individu aient les mêmes est de 1*10^-18

Answer 507

Tailles des microsatellites : il faut une concordance à 100% pour prouver que le père est le père biologique

Answer 508

CNV : Variation de nombre de copies d'ADN fréquentes

Answer 509

"Next generation sequencing" => génotypage exhaustif en une journée

Answer 510

Ensemble de l'information génétique contenue sous forme d'ADN dans les cellules

Answer 511

2 : * Nucléaire * Mitochondrial

Answer 512

Contient l'essentiel de l'information, représenté par 22 000 gènes => codent pour information protéique (ou non)

Answer 513

Compact contient 37 gènes

Answer 514

Double origine : * 99% codées par le génome nucléaire * 1% codé par le génome mitochondrial

Answer 515

2% de la quantité totale du génome

Answer 516

* Circulaire * Bicaténaire : un brin H et un L * Fait 16 569 pdb * Contient 37 gènes * Très compact * Gènes dépourvu d'introns => tout est codant sauf l'ORI

Answer 517

* 13 des 70 protéines de la chaine respiratoire * 22 ARNt mitochondriaux * 2 ARNr mitochondriaux : 16S et 12S

Answer 518

Pas de promoteurs individualisés mais 2 promoteurs qui permettent la transcription complète de chacun des brins du génome mitochondrial

Answer 519

Transcription Polycistronique

Answer 520

Légèrement différent pour la traduction : 4 codons différents

Answer 521

Exclusivement par la mère = support de l'hérédité cytoplasmique maternelle

Answer 522

Cytopathies mitochondriales qui se traduisent par un phénotype extrêmement polymorphe et variable dont les signes cliniques sont extrêment variés = hétéroplasmie

Answer 523

Dans les cellules qui ont besoin de beaucoup d'énergie (ex :cerveau)

Answer 524

Altération de gènes, mutation

Answer 525

Du type de mutation, du gène affecté et de la fréquence de cette mutation dans un tissu donné

Answer 526

* 3,1*10^9 pdb (Giga) = 3100 mégabases/millions de paires de base

Answer 527

Inclus dans un noyau

Answer 528

La superstructure permettant la condensation est la chromatine

Answer 529

Elle est extrême : ADN = 1 à 2 m de long et doit être contenu dans un noyau de quelques µm

Answer 530

* ADN * Histone : H2A, H2B, H3, H4, H1 => condensent l'ADN * Protéines non-histones : HMG (High Mobility Group)

Answer 531

1) Collier de perles : perles = nucléosome , collier = ADN qui vient s'enrouler autour du nucléosome 2) Forme une structure solénoïde qui va encore réduire la longueur de l'ADN

Answer 532

Au niveau des chromosome mitotiques au début de la mitose => visible au MO

Answer 533

La partie inactive du génome, représente 200 Mb. Les gène en son sein ne sont pas exprimés => Ne sont pas accessible aux protéines nucléaires

Answer 534

7 à 10 % du génome humain

Answer 535

* Centromère de tous les chromosomes (75Mb) * Bras courts des chromosomes acrocentriques (13, 14, 15, 21, 22 = 60Mb) * Bras long du chromosome Y (25Mb) * Du bras long des chromosomes 1, 9, 16 (segment plus petits Σ = 40Mb)

Answer 536

Partie active/fonctionnelle, représente 3000 Mb (3 Gb). 80% sont en conformation intermédiaire

Answer 537

93% du génome

Answer 538

* ADN génique * Régions intergéniques

Answer 539

Il peut être codant ou non codant => 27% de l'euchromatine Unité fonctionnelle participant à l'expression du génome

Answer 540

* ADN répété non codant => 50% de l'euchromatine * ADN dupliqué, non codant, conservé (potentiellement fonctionnel) ou indéterminé

Answer 541

* + de 21 000 gènes * Codent pour des fonction très variées au sein de la biologie cellulaire

Answer 542

* 65 gènes * Sont des séquence prédites, codant pour des fonction pas encore déterminées sur le plan expérimental

Answer 543

* 4 800 - ARNr : 800 - ARNt : 600 - ARNsn, sno : 500 - ARNmi : 2 900

Answer 544

Gènes de structure

Answer 545

* ≈ 22 000 dont : - 21% des gènes codent pour des enzymes - 9% des gènes codent pour des protéines intervenant dans la transcription - 8% des gènes codent pour des récepteurs

Answer 546

* 9 670 séquences * Séquences qui s'apparentent à des gènes mais qui ne sont pas fonctionnelles donc on ne les compte pas dans les gènes

Answer 547

* 800 gènes * Gènes de classe I = transcrits par l'ARN polymérase I * Gène de classe III = transcrit par l'ARN polymérase III

Answer 548

* Structure spéciale : 5 groupes de 40 copie de gènes en tandems répétés de nombreuse fois les uns derrière les autres * Sur les bras courts des chromosomes acrocentriques (13, 14, 15, 21, 22)

Answer 549

* Transcrit les gène ribosomaux de classe I en un ARN précurseur long : 13,7 Kb => ARN 45S * ARN précurseur clivé ou maturé en 3 des 4 ARNr : ARNr 28S, ARNr 18S et ARNr 5,8S

Answer 550

Organisateur nucléolaire (NOR)

Answer 551

Regroupement de gènes ribosomaux avec une organisation fonctionnelle qui permet une transcription rapide et efficace de 3 des 4 ARNr directement dans le nucléole

Answer 552

* Codent pour l'ARNr 5S (4ème ARNr présent dans le cytosol) * Gène répété en 200 copie du gène en batteries * Retrouvé sur le chromosome 1

Answer 553

* 600 gènes * ARNt intervient dans la traduction * Gène de classe III = transcrit par l'ARN polymérase III * 1 à 40 copie du gène de chaque ARNt * 50% des copies présent sur le bras court du chromosome 6 (6p)

Answer 554

De la fréquence d'utilisation de l'AA spécifique de l'ARNt rencontré dans les protéines, ex : * 7 copies de l'ARNt Trp * 35 copies de l'ARNt Leu (donc plus utilisé)

Answer 555

* ARNsn : interviennent dans l'épissage * > 100 gènes répartis sur des chromosomes différents * Classe II ou III * Pas d'organisation en cluster

Answer 556

* 250 à 300 gènes * Dispersé dans le génome

Answer 557

* > 2000 gènes * Dispersé dans le génome * Classe II

Answer 558

* Gènes de classe II => transcrit par l'ARN polymérase II * Gènes unique ou faiblement répétés dans le génome * Mais extrêmement pour les gènes des histones

Answer 559

* Décrit dans le sens de transcription : extrémité 5'P vers 3'P * Séquence de brin codant * Site +1 : site d'initiation de la transcription * A gauche/En amont du site +/en 5' : région promotrice et régulatrice => pas transcrite * A droite/En aval du site +1/ en 3' : portion du gène transcrite en ARN

Answer 560

* Position +1 à -100 * Est présent le promoteur orienté : sans promoteur le gène n'est pas transcrit * Courte séquence d'ADN ≈ 100 nucléotides indispensable à la transcription du gènes * Contient des TFII (facteur généraux de la transcription) * En amont de la région promotrice : région régulatrice/région cis-régulatrice => TE (transcription) ou RE (régulation) - Courtes séquence FACULTATIVES d'ADN qui peuvent fixer spécifiquement des facteurs protéiques trans-régulateurs qui se fixent sur des élément de réponse - Rôle dans le modulation du taux de transcription du gène et donc dans la modulation de l'expression du génome

Answer 561

* Constituée par l'alternance de séquence exonique et intronique, ces séquences sont transcrites dans le noyau * Présence d'introns et d'exons * Tout l'ARNm mature n'est pas traduit , mais contient une information génétique continue + possède une séquence de localisation dans le cytoplasme * UTR 3' : signal de polymérisation ou signal consensus (AATAAA) entre 10 à 20 nucléotides (en 5' de l'extrémité finale de l'ARNm) => Rôle dans la maturationde l'ARNm

Answer 562

Séquence transcrites mais éliminé lors de l'épissage et ne sont plus présents dans l'ARNm. => Nom codants, non traduits

Answer 563

Transcrits mas conservé dans l'ARNm. Contiennent l'information codante et les région UTR (UnTranslated Region) non codante : UTR5' et UTR3'

Answer 564

Région non traduites des ARNm retrouvée au dans l'ARNm après maturation

Answer 565

* Entre le site +1 et ATG qui est le codon/site initiateur de la traduction = Codon méthionine * Transcrit mais pas traduit

Answer 566

* Entre TAA/TGA/TAG et la fin du gène donc la séquence codante se termine au niveau du codon stop => Fin de traduction

Answer 567

Gènes qui codent pour les Histones (mais reste des exceptions)

Answer 568

* Gène qui code pour l'ARNm le plus grand mais ce n'est pas le gène le plus grand. Taille des introns équivalente à celle des exons

Answer 569

Gène humain le plus grand. Très grande taille moyenne des introns

Answer 570

5% de quantité d'exon dans l'ADN (grande masse intronique)

Answer 571

Moyen pour le génome de se protéger des mutations

Answer 572

* 30 Kb * 9 exons de 122 pdb * 5% d'exon par gène

Answer 573

Ensemble de gènes dont les séquences présentent une forte homologie sur toute la partie du gène ou au moins sur la partie codante, regroupé en isolat et codant pour des fonctions biologiques similaires

Answer 574

Région du génome où l'on retrouve un ensemble de gène d'une même famille

Answer 575

α-globine en 16p13.3 β-globine en 11p15.5 : exprimé pendant la période embryonnaire (gamma), foetale (delta) ou adulte (β)

Answer 576

Homologie plus faible mais codent pour des protéines qui ont des fonctions similaires ou des structures analogues

Answer 577

* Immunoglobulines * HLA (Human Leucocyte Antigene)

Answer 578

Présentent une organisation semblable à celle d'un gène de classe II mais ils sont dépourvus de fonctions car ils ont subits des mutations => séquences inactives

Answer 579

* Alternace d'introns et d'exons * Peut y avoir un promoteur * Localisé à proximité du gène fonctionnel apparenté

Answer 580

* Alternance d'introns et d'exons * Peut y avoir un promoteur * Localisé à proximité du gène fonctionnel apparenté

Answer 581

Produit de phénomènes de duplication du gène à partir d'un gène ancestral unique, il porte une fonction unique mais il est inactif

Answer 582

* Structure similaire à celle d'un ADNc * Pas de promoteur * Pas d'intron * Peut y avoir un signal de polyadénylation (extrémité 3' riche en nucléotides A) * Localisé n'importe où dans le génome à distance du gène fonctionnel

Answer 583

Copie d'ADN complémentaire d'un ARN

Answer 584

Il est trouvé entre les séquences codantes. Il est majoritaire dans le génome. Rôle dans la variation, la plasticité, et l'évolution du génome.

Answer 585

* Hautement répété * Représente 10 à 15% du génome humain (mammifères) * Contient un motif : Séquence élémentaire répété en tandem un très grand nombre de fois regroupé dans un bloc

Answer 586

En fonction de la taille du bloc; on trouve : ADN satellites > Mini satellite > micro satellite

Answer 587

* Bloc de grande taille : de 100 Kb à plusieurs Mb * ADN non transcrit * Présents dans l'hétérochromatine constitutive au niveau des centromères

Answer 588

Satellite α => chez tous les primates au niveau du centromère) * Localisé dans le centromère de tous les chromosomes * Motif de 171 pdb hautement répétées en tandem (*5000) * Bloc de 300 Kb à quelque Mb en fonction du nombre de répétition du motif * "Sous-séquence" dans le motif : Boite sur laquelle peut se fixer une protéine du Kinétochore => permet la séparation des chromosomes lors de la mitose => séquence non codante mais qui a une fonction

Answer 589

Partie qui permet la liaison du centromère au fuseau mitotique

Answer 590

2 : * Télomère * VNTR (Variable Number of Tandem Reapeat) ou mini satellites hypervariables

Answer 591

Bloc de taille intermédiaire : 0,1 à 20 Kb

Answer 592

= Extrémité de tous les chromosomes, ils sont fonctionnels * Bloc : 10 à 15 Kb * Motif : TT[A/G]GGG (TTAGGG chez l'Homme) => hexamère

Answer 593

* Permettent la réplication complète de l'extrémité des chromosomes (ARN télomérase mise en jeu) * Protègent l'extrémité des chromosomes de leur raccourcissement

Answer 594

* Répartis sur tous les chromosomes sur une localisation précise * [motif]n avec n variable d'un chromosome à l'autre, d'un individu à 'autre au sein d'une espèce

Answer 595

Marqueurs du polymorphisme génétiques

Answer 596

* Motifs élémentaires = répétition de di, tri ou tétranucléotides répétés * Blocs de 2 à 6 Kb (petite talle) * Représente 2% du génome nucléaire => très fréquent * [CA]n (dinucléotide) est le microsatellite le plus fréquent dans le génome humain => 1 toutes les 30 Kb soir 100 000 en tout * n répétition variables en fonction de l'individu, présent sur un locus donné

Answer 597

* Marqueurs du polymorphisme génétique * Localisation des locus morbides (leucodystrophie, myopathie, mucoviscidose, Huntington) * Utilisé pour les diagnostics génétiques indirects

Answer 598

* ADN "mobile" => peut se déplacer dans tout le génome * Représente 30% du génome humain * Existe 2 types en fonction de la teille de ces séquence répétée : SINE ou LINE

Answer 599

* = Short Interspersed Nucleotidic Element * Séquences "Alu" = les plus importantes : 900 000 copies dans le génome humain * Séquences "Alu" = 300 pdb * Séquences transcrite par l'ARN polymérase III * Non -codante * Monomère de droite pourrait dérivé d'une séquence similaire à l'ARN 7SL * Motif encadré par des séquences riches en nucléotides A

Answer 600

ARN fonctionnel qui reconnait le peptide signal lors de la traduction à l'extrémité des protéines membranaires ou sécrétées

Answer 601

= Long Interspersed Nucleotidic Element * Plus grande catégorie/famille, la plus représentative = Line 1 (L1 ou Kpn1) * 5 000 copies complète LINE1 * 100 000 copies incomplètes/tronqués ou fragmenté (donc non fontionnelles) de séquence LINE1 distribuées dans le génome humain * Copie complète = 6 à 7 Kb * Transcrite par l'ARN polymérase II * Codante (copies complètes) car contient 2 ORF : - ORF1 et ORF2

Answer 602

= Open reading frame ou phase de lecture ouverte

Answer 603

Code pour un polypeptide de 38kDa qui a une endonucléase

Answer 604

Code pour une transcriptase inverse = ADN polymérase ARN dépendante

Answer 605

* Encadrées par des UTR transcrites non traduites * Ne codent pas pour des séquence protéique vitales => elles sont délétères (explique leur classification) * En condition physiologique normale => transcription inhibée * Pour la fonctionnalité de la cellules il faut qu'elles ne soient pas exprimées * Pas des gènes humains mais des parasites

Answer 606

ADN mobile transportable

Answer 607

* Se déplacent dans le génome * Peuvent coloniser en masse par vagues successives d'amplification * Se dispersent dans le génome humain => Augmentation de la taille et modification de la structure du génome

Answer 608

Transcription => traduction de la reverse transcriptase => transcription inverse => insertion soit sous l'action de cassures naturelles de l'ADN ou par fracture du fait de l'endonucléase

Answer 609

Cela permet l'évolution du génome ne serait-ce que par l'augmentation /!\ il ne faut pas que ça touche l'information génétique déjà présente

Answer 610

Par méthylation de l'ADN qui peut permettre la répression de ces séquences répétées

Answer 611

Peut endommager des gènes ex : * Hémophilie A (facteur 8 de la coagulation) => maladie héréditaire * Cancers

Answer 612

* Contribuent à l'évolution du génome - dispersion des séquences agrandis le génomes et augmente sa complexité -Permet le réarrangement de portion de génome

Answer 613

Séparation entre l'Homme et les grands singes

Answer 614

Caractéristique tumoral Impliqué dans des pathologies : * Maladies héréditaires (hémopathies, myopathies, leucodystrophie) * Cancers => Réexpression des gènes n'est pas du tout avantageuse pour l'Homme

Answer 615

Il rythme la vie de la cellule

Answer 616

4 phases : *G0 ou phase de veille : *G1 *S *G2 *Mitose (G0 ne fais pas partie du cycle cellulaire à proprement parlé)

Answer 617

* Définitive (dans le cas des cellules nerveuses) * Transitoire : jusqu'à ce qu'un stimulus cellulaire fasse repartir la cellule dans la phase G1

Answer 618

* Phase de préparation * Dure de quelques heures à quelques à quelques jours : moyenne : 10h

Answer 619

* Phase de synthèse * 9h * Duplication de l'ADN, synthèse des histones * Indispensable pour la transmission de l'ADN aux cellules filles

Answer 620

* Attente * Environ 4h * Jusqu'à ce qu'un stimulus fasse entrer la cellule en mitose

Answer 621

* Donne 2 cellules filles qui ont chacune la même quantité d'ADN * Environ 1 h

Answer 622

A la phase S de duplication de l'ADN

Answer 623

Multiplier la quantité de génome par mitose = duplication de l'ADN nécessaire pour la transmission de l'ADN à chaque cellule fille après la mitose

Answer 624

Complexe protéique multienzymatique volumineux qui catalyse une réaction de haute précision et extrêmement rapide.

Answer 625

* 1 000 nucléotides/seconde chez les bactéries * 100 nucléotides/seconde chez les eucaryotes

Answer 626

* Précise * Semi-conservative * Basé sur la complémentarité

Answer 627

Dans la cellule filles on retrouve un brin ancien d'origine parental qui sert de matrice et un brin fils/nouveau : néosynthétisé, copié de manière complémentaire et antiparallèle à partir de la matrice

Answer 628

Nécessite l'ouverture et la séparation des 2 brins de la double hélice

Answer 629

* Hélice extrêmement stable : nécessite des températures élevées pour la séparer ≈ 100°C * Liaisons hydrogènes au niveau de la double hélice conditionne son ouverture => liaison faibles si elle sont prises une à une => protéines spécialisée pour ouvrir l'hélice

Answer 630

* Séquence OR : origine de réplication

Answer 631

* 100 pdb * Riche en AT * Il existe 10 000 séquence OR distribuées dans le génome humain

Answer 632

Plus facile à ouvrir car 2 liaisons hydrogènes contre 3 pour les CG

Answer 633

D'initier la réplication simultanément à différents endroit => plus rapide

Answer 634

* Protéines nucléaires qui forment un complexe multiprotéique de réplication de l'ADN qui se fixe au niveau des séquences OR * Elles recrutent un ensemble de protéines nécessaires à la réplication dont la première est l'hélicase

Answer 635

Ouvre/dénature l'hélice en présence d'énergie (ATP)

Answer 636

* Structure particulière où a lieu la synthèse de l'ADN => zone de séparation des 2 brins * On peut l'observé au ME : Ressemble à une disjonction en Y qui se forme de part et d'autre de l'OR

Answer 637

Après ouverture d'un OR : * 2 fourche se déplacent dans des sens opposés * S'écartent tout en synthétisant les nouveaux brins d'ADN complémentaires * Le déplacement s'effectue jusqu'à l'extrémité complète du chromosome

Answer 638

Bidirectionnel

Answer 639

L'ADN polymérase III

Answer 640

* Catalyse la polymérisation de l'ADN qui est la synthèse du nouveau brin * Catalyse la formation d'une liaison phosphodiester entre le 5'-P du nouveau nucléotide et le 3'-OH du brins en cours de synthèse (dans un sens unique)

Answer 641

La libération d'énergie nécessaire à la formation du nouveau brin : * Hydrolyse du pont triphosphate : libération d'un pyrophosphate (càd un diphosphate) * Pyrophosphate lui-même hydrolysé en deux Pi (HPO4^2-)

Answer 642

Elle est irréversible

Answer 643

La processivité est élevée : Capacité de l'enzyme à rester accroché au brin matrice tout en permettant la polymérisation d'un brin d'ADN de grande taille

Answer 644

Dans le sens 5'P --> 3'OH (polymérasique)

Answer 645

La synthèse de la réplication de l'ADN est polarisée : Au niveau u milieu de la boucle =>Réplication aisée dans le sens 5'-3' pour les 2 brins MAIS pour l'autre portion => le sens 3'-5' est opposé à celui du sens de déplacement de la fourche

Answer 646

* Synthèse par petits fragments * Synthèse discontinue : fragment d'Okazaki

Answer 647

* 100 à 200 nucléotides chez les eucaryotes * Synthétisé dans le sens 5'-3'

Answer 648

* Fragment le plus nouvellement synthétiser est le plus près de la fourche de réplication, le plus ancien est le plus proche de l'origine de réplication

Answer 649

* Brin continu => brin précoce : synthèse dans le sens du déplacement de la fourche (5'-3') * Brin discontinu => brin tardif : synthèse en petits fragments d'Okazaki, ce brin tardif se retourne pour assurer la réplication

Answer 650

Une fonction "d'auto-correction" pour corriger les erreurs dues à la réplication de l'ADN => au cours de la réplication de l'ADN il peut y avoir incorporation d'un mauvais nucléotide non complémentaire au brin matrice

Answer 651

* Va vérifier que chaque dernier nucléotides est bien appareillé et pourra ainsi le remplacer * Dotée d'une activité 3'-5' exonucléasique (hydrolysation) * Reconnait les bases mal appareillées , revient en arrière, hydrolyse la mauvaise liaison et en crée une bonne * Vérification effectuée à chaque cycles

Answer 652

=> Appareillement illégitimes => Mésapareillement de bases

Answer 653

Une erreur tous les 10^5 nucléotides répliqués => taux d'erreur faible/rare mais toujours trop élevé pour la survie cellulaire

Answer 654

Une erreur tous les 10^7 nucléotides répliqués

Answer 655

L'activité d'autocorrection sur épreuve conditionne le sens de polymérisation 5'-3'

Answer 656

FAUX. Elle a un rôle qui se limite à ajouter un nouveau nucléotide à l'extrémité 3'-OH déjà existante

Answer 657

Une primase qui synthétise une amorce de 10 ribonucléotides (ARN) chez les bactéries.

Answer 658

* S'accroche au brin matrice et synthétise une courte séquence * Utilise le brin matrice d'ADN pour synthétiser une séquence d'ARN => c'est une ARN polymérase ADN dépendante

Answer 659

* Pas d'activité d'autocorrection (peut commettre des erreurs de lecture ou de copie) * Possède une faible processivité (brins courts)

Answer 660

Il suffit d'une amorce pour réaliser la polymérisation complète d'un brin d'ADN fils

Answer 661

Il y a autant de d'amorce ARN que de fragments d'Okazaki. Chaque fragment d'Okazaki nécessite une amorce d'ARN

Answer 662

Elimination de l'amorce ARN et son remplacement par une séquence ADN fidèle puis soudure/ligature des brins discontinus

Answer 663

* Peut hydrolyser les brins d'ARN qui se trouvent sur un hétéro duplexe ARN/ADM * Elimine les amorce d'ARN + laisse un trou dans lequel potentiellement des erreurs => élimination potentiel de mauvais appariement

Answer 664

ADN polymérase I

Answer 665

* Agit à partir de l'extrémité 3'OH * Resynthèse d'un fragment d'ADN * Réparation de l'ADN * Allonge le fragment d'Okazaki jusqu'à se rabouter à l'extrémité 5'P de l'autre fragment

Answer 666

Activité d'autocorrection sur épreuve très efficace mais de faible processivité

Answer 667

ADN ligase

Answer 668

* Soudure des fragment d'Okazaki par création de liaisons phosphodiesters 5'P - 3'OH entre les fragment d'ADN contigus * Fin de la finition (3étapes) => obtention d'un fragment contigu

Answer 669

Complexe multiprotéique multienzymatique spécialisé localisé au niveau de la fourche d'ADN qui agit de manière coordonnée pour permettre d'une part la réplication de l'ADN et d'autre pour faire avancer la fourche de réplication (déplacement de la fourche)

Answer 670

* Protéine à la tête de la fourche de réplication et à la tête du réplisome * Ouvre la double hélice * Met à disposition les 2 brins d'ADN comme matrice pour la réplication grâce à l'utilisation de l'énergie de l'ATP

Answer 671

= Single string binding protein Protéines de liaison stabilisatrice des ADN simples brin des zones d'appariement ou structure double hélices

Answer 672

[Quand la double hélice est ouverte il peut y avoir un ré appariement spontanée du monobrin] * Maintenir de manière linéaire l'ADN ancien pour éviter les appariements intramoléculaires/intra-caténaires transitoires qui entravent ou empêche l'ADN polymérase d'avancer * Favorisent le déplacement de l'ADN polymérase le long du brin matrice * Rôle de faciliateur de la réplication

Answer 673

Constitué de deux sous unités protéiques qui s'associent, forment un collier (clamp)sur l'ADN matrice

Answer 674

* Se déplace tout le long de la matrice ADN simple brin * Clamps persiste tant que toute la longueur de l'ADN n'est pas répliquée * Permet le bon déplacement de l'ADN polymérase et lui confère une vitesse et une processivité élevée * Action de clampage/déclampage pour les fragments d'Okazaki

Answer 675

Il faut que les deux ADN polymérases avancent dans le même sens, côte à côte dans le sens de déplacement de la fourche de réplication

Answer 676

Le brin parental correspondant au futur brin tardif se retourne => ADN polymérase se retrouvé à côté de la primase.

Answer 677

Réplication plus simple des fragment d'Okazaki par un système de clampage/déclampage de la sous unité β => ADN polymérase III passe de l'extrémité du fragment qu'elle vient de synthétisé de l'amorce qu'elle va synthétiser

Answer 678

Permet aux 2 polymérase de se déplacer dans le sens de la fourche de réplication alors que physiologiquement, cela ne serait pas possible

Answer 679

Il y a des tension en amont à cause du déroulement de l'ADN en amont de la fourche : * Enchevêtrement entre brins * Blocage de la fourche

Answer 680

Action de protéines : Topoisomérase

Answer 681

* Elles réalisent des coupures transitoire mono ou bicaténaires => réduction des tension que l'on trouve au sein de la double hélice * Enlèvent les superenroulements/ super tours d'ADN => résolution des problèmes d'enchevêtrement des chromosomes

Answer 682

2 : * Topoisomérase de type 1 * Topoisomérase de type 2

Answer 683

* Coupure monocaténaire transitoire réversible * Nécessite ni ATP, ni énergie => permet une diminution des tensions à l'intérieur même de la double hélice en amont de la fourche de réplication * L'hélice tourne sur elle-même => coupure monocaténaire ATP indépendante * Lorsque la tension disparait : les deux brins se ressoudent entre eux (réaction réversible)

Answer 684

Coupure bicaténaire * Nécessite l'hydrolyse de l'ATP => objectif : résoudre les problème d'enchevêtrement de molécules dépendante * ADN se reconstruit ensuite * Permet à la polymérase d'avancer vite

Answer 685

Chez les eucaryotes : * ≠ au niveau su type de protéine impliquée dans la réplication => ADN polymérase et protéines associé à ces polymérases * Chromosomes ont des extrémités linéaires : réplication des extrémité des chromosomes nécessite donc un système enzymatique particulier

Answer 686

* ADN polymérase α * ADN polymérase delta et epsilon * ADN polymérase gamma

Answer 687

* 2 sous-unités d'une primase * 2 sous-unité d'une polymérase multiérique

Answer 688

* Initioation de la synthèse du brin précose et de nombreux fragments d'Okazaki du brin tardif * Amorce mixte ARN/ADN => ARN : 10 ribonuléotides, pui de 20 à 30 désoxyribonucléotides (ADN) (Amorce un peu ≠ de celle des procaryotes)

Answer 689

Activité ADN et ARN polymérase : 2 activités polymérasique, mais dépourvue d'autocorrection sur épreuve

Answer 690

* Haute processivité * Activité d'autocorrection sur épreuve * Les deux on la même fonction

Answer 691

* Impliquées dans la synthèse des 2 brins tardif (epsilon) et précoce (delta) * Polymérisent la séquence de l'ADN à partir de l'amorce synthétisé par l'ADN polymérase α * Utilisent l'extrémité OH à nue pour polymériser

Answer 692

Transloquée dans la mitochondrie ou elle est fonctionnelle : utilisée pour la réplication de l'ADN mitochondrial

Answer 693

* ADN polymérase α // Primase (amorçage de la réplication ) * ADN polymérase delta + epsilon // ADN polymérase III (réplication des brins tardifs et précoces) * ADN polymérase β // ADN polymérase I * ADN polymérase γ pas d'égo car pas de mitochondrie dans les procaryotes

Answer 694

Enzyme réplicative de haute fidélité, faible processivité, spécialisée dans la réplication de petits fragment d'ADN. Enzyme qui intervient dans la réparation

Answer 695

= Replicating Protein A Permet la correction des mésapariement fait par l'ADN polymérase α

Answer 696

= Replicating Factor C Recruté par le complexe amorce/matrice et intervient juste après RP-A : * Complexe multimérique * Activité ATPasique * Recrute PCNA

Answer 697

* Recrute l'ADN polymérase delta/epsilon réplicative * Facteur de processivité => confère une haute processivité à cette enzyme

Answer 698

= Proliferating Cell Nuclear Antigen * Correspond à l'anneua de processivité de l'ADN polymérase III * Protéine indépendante ( pas associée directement à une polymérase) * Recruté par RF-C * Se clampe sur l'ADN matrice

Answer 699

* Spécifique aux ADN linéaires * Brin continu synthétisé jusqu'au bout mais pas brin tardif => raccourcissement des extrémités télomérique du brin tardif à chaque réplication

Answer 700

Il n'y a pas d'extrémité 3'OH en amont sur laquelle peut se faire l'élongation qui remplace la séquence de l'amorce

Answer 701

Séquence riche en G aux extrémité des chromosomes (linéaires)

Answer 702

Utilise une enzyme qui allonge le brin parental du côté 3' : Télomérase

Answer 703

* Reconnait les fragments riche en G dont l'extrémité est 3' sortante * Se fixe au niveau de l'extrémité 3' du brin parental * Sert de copie pour le rallongement du brin parental = ADN polymérase ARN dépendant * Rétro transcrit une séquence ARN en ADN * Se déplace de manière discontinue pour effectuer une copie d'environ 60 hexamères

Answer 704

Cela forme un équilibre avec le raccourcissement du brin tardif

Answer 705

Il n'est pas égale, on a donc une variation de la taille des télomères

Answer 706

Protéine peu ou pas exprimé par les cellules somatiques adultes => raccourcissement progressif des télomérase

Answer 707

* Raccourcissement progressif des télomères à chaque réplication * Au bout de 40 divisions => dégénérescence et mort cellulaire

Answer 708

Mécanisme semblable à une horloge biologique : détermine le temps de survie d'une cellule => permet aux cellules de ne pas vivre trop longtemps

Answer 709

De leur passé réplicatif

Answer 710

Cellules à fort potentiel prolifératif : * Lymphocytes en activité * Cellules souches * Cellules germinales

Answer 711

* Cellules cancéreuses : Toutes ont une activité télomérase élevée * Si la télomérase un une action trop élevée, elle à un rôle oncogène * Sans télomérase, pas de développement de cancer car la cellule dégénère

Answer 712

* Inhibition de l'activité télomérase Cependant = activité nécessaire à certaine cellules normle donc toxicité potentielle * Molécule anti-rtélomérase à l'étude => /!\ Il existe des mécanismes alternatif de maintenance des télomères...

Answer 713

La transcription

Answer 714

Dans le noyau

Answer 715

A la formation d'un ARNm pour les gènes qui codent des protéines

Answer 716

La traduction Elle est possible car l'ARNm est véhiculé dans le cytoplasme

Answer 717

Elle est copiée en un brin complémentaire et antiparallèle d'ARN

Answer 718

Des enzymes ARN polymérases ADN dépendantes : synthétisent une chaines d'ARN en utilisant une matrice d'ADN

Answer 719

Des enzymes ARN polymérases ADN dépendantes : synthétisent une chaines d'ARN en utilisant une matrice d'ADN

Answer 720

* ARN polymérase I * ARN polymérase II * ARN polymérase III

Answer 721

* Agit au sein du nucléole * Transcrit le précurseur ribosomique ARNr 45S

Answer 722

Hydrolysé ensuite en : * 18S *28 S * 5,8S

Answer 723

* Fonctionnelle dans le nucléoplasme * Transcription d'un ARNhn ou transcrit primaire qui sera ensuite maturé en ARNm * Impliquée dans la synthèse de certains ARNsn * Transcription des miARN

Answer 724

* hn pour nucléaire hétérogène * Précurseur de l'ARNm ou ARNprém

Answer 725

* U1 * U2 * U4 * U5

Answer 726

* Fonctionnelle dans le nucléoplasme * Impliquée dans la synthèse d'autre ARN : -ARNt (de transfert) -ARN 5S -ARN 7SL -ARNsn U6

Answer 727

Reconnaissance du peptide signal lors de la traduction des protéines sécrétée ou membranaire

Answer 728

3 : * L'initiation * L'élongation * La terminaison

Answer 729

ARN polymérase II

Answer 730

Il faut que des facteurs de transcription viennent se fixer sur le promoteur => car ARN polymérase II ne peut pas initier seule la réaction

Answer 731

* Amont de la partie transcrite en 5' * Séquence orientée * Localisée immédiatement en amont de +1 * Responsable du niveau basal de la transcription La séquence du promoteur détermine : * Localisation du site +1 d'initiation de la transcription * Direction de la transcription

Answer 732

VRAI ! S'il n'y a pas de promoteur, il n'y a pas de transcription

Answer 733

Des séquences particulières fonctionnelles : Séquence cis-régulatrice RE ou TE

Answer 734

* Réalise la transcription d'un brin d'ARN complémentaire par rapport à un brin d'ADN dans le sens 5'P --> 3'OH * Utilise un des deux brins d'ADN d'un gène comme brin matrice => Transcription en un brin d'ARN complémentaire et antiparallèle

Answer 735

Orientation opposée à l'ARN : 3' --> 5'

Answer 736

Possède la même sens et la même séquence que l'ARN (séquence en 5'-3')

Answer 737

Celui qui est transcrit, il est complémentaire à l'ARN

Answer 738

La coopération préalable entre facteur généraux de la trascription

Answer 739

Permettent la fixation de différents facteurs généraux de la transcription

Answer 740

* TATA... * C'est une séquence consensus

Answer 741

* Présente dans plu se 70 % des promoteurs des gènes humains * Située à 25-30 pdb en amont du site +1 * Se lie spécifiquement et étroitement à TBP * Séquence riche en nucléotides AT => double hélice s'ouvre relativement facilement permettant l'initiation de la transcription

Answer 742

= TATA binding protein * Sous unité du Facteur Général de la transcription

Answer 743

* 50 pdb en amont du site +1 * Se lie spécifiquement au facteur de transcription activateur Sp1 (Specificity Factor 1) * Pas toujours retrouvée dans le promoteur : séquence activatrice non constante * Permet d'augmenter le taux de transcription du gène correspondant

Answer 744

* 90 pdb en amont du site +1 * Se lie spécifiquement au facteur activateur CTF (CAAT box Transcription Factor) * Constante : on la retrouve constamment dans les promoteurs * Augmente le taux de transcription de gènes

Answer 745

Se lie à la TATA box via sa sous unité TBP

Answer 746

Se fixe au niveau de l'ADN en 5' de la boîte TATA et stabilise le complexe ADN-TFIID

Answer 747

L'ensemble des autres différents facteurs généraux de la transcription (TFIIB, TFIIE, TFIIF, TFIIH, TFIIJ ) coopèrent autour de TFIID et forment un complexe inportant

Answer 748

Une modification conformationnelle de ce complexe de pré initiation => recrute l'ARN polymérase II

Answer 749

Directement positionnée au niveau du site +1 = site d'initiation

Answer 750

Facteurs trans-régulateurs /!\ pas obligatoirement !!!

Answer 751

* Au niveau des éléments promoteurs activateurs : SP1 sur GC box, FT sur CAAT box * Sur les séquences ADN en amont : liaison spécifique à certains éléments cis-régulateurs (RE/TE) par des facteurs protéiques trans-régulateurs = interaction cis-trans

Answer 752

Ils régulent le degrés de stabilité de ce complexe : plus le complexe est stable, plus le niveau de transcription est élevé, plus il y a une quantité importante de polymérase recrutée => Le taux de transcription du gène est DIRECTEMENT lié à ce degrés de stabilisation

Answer 753

* Ouverture locale de la double hélice qui libère le brin matrice grâce à une hélicase apporté par TFIIH au niveau de la boîte TATA * Libération de l'ARN polymérase II via TFIIH qui a également une activité kinase => peut phosphoryler le domaine carboxyterminal de l'ARN polymérase II

Answer 754

Son activation et sa libération du complexe de pré-initiation

Answer 755

* Commence la polymérisation à partir du site +1 grâce à un autre facteur : TFIIS (permet l'élongation)

Answer 756

Polymérisation d'un brin d'ARN complémentaire au brin matrice ou la thymine est remplacée par l'uracile

Answer 757

30 ribonu/s à 37°C

Answer 758

Elle suppose le déroulement transitoire de la double hélice de l'ADN, ainsi que le déplacement vers l'extrémité 3' du brin codant ou 5' du brin matrice

Answer 759

Un hétéroduplexe (hybride) ADN/ARN de 8 à 9 pdb (le reste de l'ARN est libérée dans la matrice nucléaire)

Answer 760

2 : * mécanisme pyrophorolytique * mécanisme hydrolytique

Answer 761

Clivage et remplacement du dernier ribonucléotide polymérisé s'il n'est pas complémentaire (erroné)

Answer 762

Relecture des 3/4 derniers nucléotides polymérisés puis leur clivage et leur remplacement si incorrecte

Answer 763

L'ARN polymérase II dans le sens 5'P-3'OH

Answer 764

Attaque nucléophile du phosphate en alpha du nouveau nucléotide par l'OH en 3' de l'ARN en cours de synthèse pour former la liaison phosphodiester

Answer 765

Irréversible : * Le rNTP est hydrolysé en phosphate + pyrophosphate inorganique * Pyrophosphate inorganique hydrolysé par la pyrophosphatase en 2 phosphates inorganiques * NTP apporte l'énergie nécessaire à la synthèse => Création de la liaison phosphodiester entre le 3'OH et le 5'P

Answer 766

* ARN polymérase reconnaît une séquence particulière appelée signal d'arrêt au niveau du dernier exon en 3' UTR de l'ADN matrice qui provoque l'arrêt progressif de la transcription * Libération du transcrit primaire (ARNhn) et le l'ARN polymérase dans la matrice nucléaire

Answer 767

Les séquences présente sur le brin matrice : * Signal de polyadenylation TTATTT * Ou plus en aval ATACAAC

Answer 768

A un transcrit primaire : ARNhn

Answer 769

* séquence identique à celle du gène * introns toujours présents * n'apporte pas une information génétique continue * non fonctionnel * doit être modifié

Answer 770

N'ont pas d'introns (même dans leurs gènes)

Answer 771

3 étapes de maturation dans le noyau : * addition d'une coiffe en 5' * addition d'une queue polyA en 3' * élimination des introns

Answer 772

ARNm qui présente de manière continue la séquence codant

Answer 773

* Possède deux extrémités fonctionnelles * Présente de manière continue la séquence codante * Est fonctionnel : exporté dans le cytoplasme pour être traduit

Answer 774

Addition d'un groupent 7-methylguanosibe(monoP) en 5' de l'extrémité de l'ARN primaire par la formation d'un pont 5'5' triphosphate

Answer 775

* ARN quand il est synthétisé, présente une structure triphosphate alpha, bêta, gamma en 5' correspondant au premier nucléotide. ARN triphosphatase hydrolysé son phosphate gamma (reste alpha et bêta) * Guanyltransferase lie une guanosine monophosphate en 5' par hydrolyse du GTP en GMP et PPi => liaison/pont 5',5' triphosphate * Addition du groupement méthyle en position 7 guanyl de l'azote au niveau de l'extrémité 5' : par une methyltransférase

Answer 776

C'est un mécanisme cotranscriptionnel

Answer 777

Très vite après l'initiation de la transcription

Answer 778

* Protéger l'extrémité 5' de l'ARN de l'hydrolyse (par nucléase, phosphatase...) * Indispensable à l'initiation de la traduction de l'ARNm * Signale une extrémité complète en 5' de l'ARNm ≈ contrôle qualité

Answer 779

Addition d'un grand nombre (200) de résidus d'adénosyl monophosphate en 3' => queue polyA

Answer 780

* Dans l'ARN en cours de synthèse * 10 à 30 nucléotides en aval du signal de polyadénylation : coupure en 3' de AAUAA (signal) * Intervention d'une endonucléase * Libération d'une extrémité 3'OH * Utilisation de la libération pour l'ajout ≈ 200 copies d'adénylate catalysée par polyA polymérase * Énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP

Answer 781

* Queue de polyA : - protège l'extrémité 3' des ARNm - augmente la stabilité des ARNm * Modification indispensable à l'initiation de la traduction * Présence de la queue de polyA facilite le passage de l'ARNm à travers les pores nucléaires vers le cytoplasme

Answer 782

Conditionnent la bonne qualité de l'ARNm : cellule considère que l'ARNm n'as perdue aucune information

Answer 783

Faite passer l'ARNhn en une molécule d'ARNm dépourvue d'introns

Answer 784

Obtenir de exons rabouté pour avoir une séquence codante continue.

Answer 785

La reconnaissance par la cellule des séquences introniques

Answer 786

Ce sont des séquences particulières = site d'épissage reconnue par la cellule dans les introns. Au niveau d'un intron il y à 3 sites d'épissage : * Site d'épissage donneur, en 5' * Site d'épissage accepteur, en 3' * Site de branchement

Answer 787

* 5' * Débute au niveau de l'exon par AG * Débute au niveau de l'intron par GU => indispensable et invariant * Suivi d'un A ou G puis AGU

Answer 788

* 3' * Succession de 5 nucléotides pyrimidiques Y * Suivi d'un N (N'importe lequel des 4 nucléotides) * Puis un autre nucléotide pyrimidique Y * Puis AG en extrémité 3' de l'intron (invariant) * Puis G au niveau de l'extrémité 5' de l'exon

Answer 789

Nucléotide A 18 à 40 nucléotides en amont (en 5') de l'extrémité 3' de l'intron (exon suivant)

Answer 790

Des ribonucléoprotéine nucléaires particulières : snRNP qui présentent un snRNA dans leur structure : * snRNP U1 * snRNP U2

Answer 791

Nucléaire : petite protéine ribonucléique nucléaire

Answer 792

Permettent la reconnaissance des séquences introniques présente dans l'ARNhn par la cellules => Présence indispensable à la fonctionnalité de ce site

Answer 793

* Reconnait et se lie au site 5' donneur * Appariement à l'ARN par l'intermédiaire d'un snRNA U1 intrinsèque * Complémentarité de séquence et de conformation dans l'espace

Answer 794

* Reconnait et se lie avec le site de branchement * Par l'intermédiaire d'un snRNA U2 intrinsèque

Answer 795

2 réaction de clivage/ligature = 2 réaction de transestérification

Answer 796

* Attaque nucléophile de l'hydroxyle en 2' de A du site de branchement sur le liaison phosphodiester entre l'extrémité 5' de l'intron et l'extrémité 3' de l'exon * Créer une liaison phosphodiester 5'P-2'OH et forme une boucle => lasso au niveau de l'intron 1

Answer 797

* Hydroxyle en 3' de l'exon 1 => attaque le phosphate en 5' de l'exon suivant * Libération de l'intron (appelé lasso) dans le nucléoplasme * Permet de rabouter les 2 exons contigus liées par une liaison phosphodiester

Answer 798

Un complexe protéique, qui s'assemble au cours de l'épissage => Spliceome

Answer 799

Un complexe protéique, qui s'assemble au cours de l'épissage => Spliceosome

Answer 800

Un complexe protéique, qui s'assemble au cours de l'épissage => Spliceosome

Answer 801

* Complexe ribonucléique volumineux * Composé d'environ 150 protéines

Answer 802

* 5 snRNP : U1, U2, U4, U5, U6 qui contiennent respectivement les snRNA U1, U2, U4, U5, U6

Answer 803

Rôle de faciliteur, catalyseur de la réaction d'épissage

Answer 804

* Reconnaissance du site donneur 5' par U1 * Reconnaissance du site de branchement par U2 => Par interaction entre la séquence d'ADN spécifique du site et le snRNA contenu dans le snRNP

Answer 805

* Formation du complexe avec l'ensemble des snRNP U4, U5, U6 * Association entre les U1 et U2 => formation d'un complexe important * Création d'un pont entre les deux exons

Answer 806

* Libération de U1 * Libération de U4 => site de branchement et le site 5' reconnus et les autres U sont associés entre eux

Answer 807

* Rapprochement par U5 du site de branchement avec le site 5' * Rapprochement par U5 du site 5' avec site 3' * Rapprochement des sites fonctionnels de l'intron favorise les réaction de transestérification catalysées par U6 et U2 => Permet l'élimination d'intron + recyclage des snRNP

Answer 808

Plusieurs protéines : tissus, cellules, stades de développement

Answer 809

= différentiel Différentes réactions d'épissage qui permettent, à partir d'un même transcrit primaire, la formation de plusieurs isoformes d'ARNm

Answer 810

7 différents : * Site 5' d'épissage alternatif * Site 3' d'épissage alternatif * Saut d'exon * Exon mutuellement exclusif * Rétention d'intron * "Promoteur alternatif" * Signal de polymérisation alternatif

Answer 811

Extrémité 5' peut être située à deux niveau ce qui donne un isoforme court et un isoforme long

Answer 812

C'est la longueur de l'exon à l'extrémité 3' qui est variable en fonction du site 3'. La cellules décide quel site d'épissage elle utilise

Answer 813

Exon "facultatif" => il peut être retenu ou éliminé de l'ARNm

Answer 814

Présence de 2 exons qui ne peuvent pas être ensemble dans l'ARNm

Answer 815

Intron non épissé donc retrouvé dans la séquence de l'ARNm

Answer 816

Initiation alternative de la transcription. Deux sites d'initiation différents qui peuvent donner naissance à des isoformes

Answer 817

Signal de polyadénylation alternatif => isoforme avec des exons différents

Answer 818

A partir de 22/23 000 gènes la cellule peu synthétiser 100 000 protéines différentes

Answer 819

Contribue à la régulation de l'expression des gènes ainsi qu'à la diversité phénotypique des eucaryotes => un cellules peut donc adapter la synthèse protéique

Answer 820

Gène de la calcitonine : * 6 exons : 3 premiers constitutif, les 3 derniers sont alternatifs - TYROÏDE- : transcrit en ARNm codant pour la calcitonine => 3 premiers exons constitutifs et le premier des exons alternatif => hormone impliquée dans le métabolisme phosphocalcique - CERVEAU- : transcription aboutit à un ARNm différent : 3 premiers exon constitutifs + 2 exons distaux alternatifs =>protéine = CGRP, rôle de puissant vasodilatateur

Answer 821

* Thalassémie : - β0 thalassémie --> maladie héréditaire : synthèse de la chaine β globine défectueuse - β+ thalassémie --> synthèse de la chaine β globine réduite

Answer 822

Gène β globine = 3 exons + 2 introns * Sur site accepteur de l'exon 3 (AG), A remplacé par un G => site non fonctionnel : ne peux plus éliminer l'intron * Site d'épissage cryptique l'intron 2, situé plus en amont (plus en 5') est utilisé => exon 3' allongé en 5' * /!\ Nouvelle partie en 5' de l'exon 3 possède un codon stop => entraine une terminaison prématurée de la traduction de l'ARNm => Protéine tronqué, plus courte, non-fonctionnelle, défectueuse

Answer 823

Nomenclature : *...n°-ol *n°-hydroxy... C-OH

Answer 824

* Primaire * Secondaire * Tertiaire

Answer 825

Ils ont des propriétés chimiques différentes

Answer 826

* Molécules polaires * Peuvent former des liaisons hydrogènes entre les molécules d'alcool * T° d'ébullition est très supérieure à celle des alcanes équivalentes * Liquides à T° ambiante * Peuvent former des liaisons hydrogène avec l'eau * Soluble dans l'eau ( + de C5) => Quand la chaine augmente la solubilité diminue

Answer 827

Caractère acide et basique => espèce ampholytes ou amphotères

Answer 828

* Acide très faible : pKa de 16 à 19 * Dissociation (perte de H+) dans l'eau n'est pas possible * Rupture du groupement OH en présence d'une base forte : R-OH + B- --> R-O- +B-H * Caractère acide diminue des alcools primaires aux alcools tertiaires

Answer 829

* Effet inductif répulsif augmente avec le nombre de radicaux => Effet inductif va avoir tendance à déplacer les électrons de la liaison O-H vers le milieux * Plus difficile de récupérer les électrons pour l'oxygène

Answer 830

* Très faible : déportation de l'eau (capture H+) est impossible * En présence d'un acide fort : R-O-H + H+ --> R-O+(-H)-H --> R+ + H2O (avec R+ = intermédiaire) * Il augment des alcools primaires aux alcools secondaire

Answer 831

L'effet inductif répulsif des radicaux va reprocher les électrons de la liaison C-O de l'oxygène. => doublets non liant sont + disponibles pour capter un proton

Answer 832

* En milieu aide avec un chauffage * Augmente des alcools primaires aux alcools secondaires * Avec chauffage modéré : déshydratation intermoléculaire => éther oxyde * Avec chauffage fort : déshydratation intramoléculaire => alcène

Answer 833

* Acide + alcool --H+--> Intermédiaire réactionnel --> Ester + eau * Se fait en 2 temps : 1) Addition nucléophile 2) élimination * Action catalytique de H+ sur les attaques nucléophiles

Answer 834

* Obtient une fonction lactones avec un cycle à 5 ou 6 sommets => ceux sont les plus nombreux et/car les plus stable * Fonction gamma ou delta hydroxyacide

Answer 835

* A partir d'un aldéhyde ou d'une cétone * Aldéhyde/cétone + alcool --H+--> hémiacétal + alcool --H+--> acétal + H2O * Pour réaliser la seconde partie de la réaction il faut un excès d'alcool qui permet une déshydratation

Answer 836

A partir d'un gamma ou delta hydroxy-aldéhydes ou hydroxy-acétone on obtient un cycle à 5 ou 6 sommets

Answer 837

* Cyclisation des monosaccharides = hémiacétalisation intramoléculaire : - Aldoses C1-C4, cétose C2-C5 => cycle à 5 sommets - Aldoses C1-C5, cétose C2-C6 => cycle à 6 sommets * Liaison entre monosaccharides cyclisées => di/polysaccharides = liaison acétal

Answer 838

* R-CH2-OH --oxydant--> R-C(-H)=O --oxydant--> R-C(=O)-OH * Oxydant : O2 de l'air (réaction plus lente) * Oxydant : KMnO4 (oxydant fort) * La réaction ne s'arrête pas au stade d'aldéhyde => se poursuit jusqu'à l'obtention d'un acide carboxylique

Answer 839

* (R'-)R-CH-OH --Oxydant--> (R-)R'-C=O * On obtient une cétone, la réaction s'arrête à ce stade car la cétone ne peut pas s'oxyder à un degré supérieure

Answer 840

Pas d'oxydation

Answer 841

On appelle mutation, toute modification définitive de la séquence de l’ADN, elles peuvent être simples ou complexes

Answer 842

Altérations se limitant à quelques nucléotides

Answer 843

Insertions, translocations, duplications, substitutions sur un grand nombre de nucléotides

Answer 844

Quelques rares mutations peuvent conférer au sein d’une espèce et de son évolution un changement positif => Colonisation de nouveaux espaces, adaptation à un nouvel environnement…

Answer 845

Au sein d’un individu, elle est toujours préjudiciable.

Answer 846

Elle est absolument nécessaire à la survie et à la reproduction des individus, il faut qu’il y ait un équilibre

Answer 847

Elles sont transmises à la descendance, certaines d’entre elles sont à l’origine de maladies héréditaires si elles sont délétères

Answer 848

* Mutation d'une adénine (A) en thymine (T) sur le codon6 du gène de la β-globine. *Modification du codon : substitution d’un acide aminé dans la séquence de l’Hg : Glutamate → valine. *Hémoglobine S : entraîne une anémie falciforme.

Answer 849

* Ce ne sont pas des mutations qui se transmettent, elles sont acquises * Base moléculaire de sélection de clones cellulaires aux dépens de cellules normales. * Entraîne une prolifération tumorale à l’origine du développement d’un cancer.

Answer 850

30% => 1èrer cause de mortalité en France : poumon, colorectal, sein ...

Answer 851

* Le cancer est une accumulation progressive de mutations, qui ne se transmettent pas, mais qui peuvent modifier le comportement cellulaire. * Du fait de l’accumulation de mutations dans le génome => Principalement retrouvé chez l’individu âgé

Answer 852

* Du mécanisme de réplication (après autocorrection de l’épreuve, il reste 1 erreur tous les 10^7 nucléotides, ce qui reste trop élevé). * Peuvent provenir des agressions physico-chimiques de l’ADN

Answer 853

2 : * Un système qui répare les mésappariements de l’ADN notamment au cours de la réplication. * Un système lié à la réparation des lésions chimiques de l’ADN

Answer 854

« DNA MisMatch Repair » - MMR chez les eucaryotes. => système indépendant de la synthèse d’ADN.

Answer 855

Répare les mésappariements, les erreurs faites au cours de la réplication de l’ADN.

Answer 856

Ce système réduit de 1 erreur tous les 107 à 1 erreur tous les 109 nucléotides copiés, mais cette fidélité reste insuffisante.

Answer 857

comprend 3 protéines : * Mut L * Mut S * Mut H => existe des équivalents protéiques chez l’homme.

Answer 858

* Intervention est rapide après la fourche de réplication * Avant la méthylation de l’ADN fils pour reconnaître le brin ancien (qui est méthylé alors que le néoformé ne l’est pas) / la matrice qui ne porte pas d’erreur => permet de trouver une brèche sur le brin en cours de synthèse pour faciliter l’action d’une exonucléase.

Answer 859

Reconnaissance de l'anomalie grâce à un dimère

Answer 860

Existe 2 types de dimères : *Dimère MutSα composé de MSH2 et MSH6 reconnait de petites erreurs de lecture : anomalies de 1 à 2 nucléotides. *Dimère MutSβ composé de MSH2 et MSH3 reconnaît des anomalies de grande taille : de 3 à 16 nucléotides.

Answer 861

Fixation d'un deuxièmes dimère

Answer 862

MutLα composé de 2 protéines MLH1 et PMS2. => formation d’un complexe volumineux qui associe le premier dimère de reconnaissance et le second dimère.

Answer 863

Permet de recruter les protéines qui ont un rôle dans les étapes suivantes : * Exo 1 = exonucléase * PCNA (facteur de processivité) * ADN ligase => soudure/ligature des 2 brins.

Answer 864

Hydrolyse la portion de l’ADN portant le nucléotide mal apparié: crée une brèche au niveau de la séquence d’ADN → Perte du fragment anormal

Answer 865

Hydrolyse la portion de l’ADN portant le nucléotide mal apparié: crée une brèche au niveau de la séquence d’ADN → Perte du fragment anormal

Answer 866

Hydrolyse la portion de l’ADN portant le nucléotide mal apparié: crée une brèche au niveau de la séquence d’ADN → Perte du fragment anormal

Answer 867

Recrute l’ADN polymérase réplicative (δ/ε) : comble la brèche en synthétisant un ADN complémentaire exact → Synthèse réparatrice.

Answer 868

Ces mutations sont responsables : * D’une forme héréditaire du cancer colorectal : HNPCC => 5 à 10% des cancers colorectaux * Syndrome de Lynch : gènes MSH2 et MSH6…=>caractérisé par l’absence de polypes.

Answer 869

Certaines d’entre elles sont spontanées => Elles ont une cause endogène ou exogène

Answer 870

* Dépurination * Désamination * Produits chimiquement hautement réactifs * Radiations UV

Answer 871

* Modification chimique spontanée de l’ADN. * Hydrolyse spontanée d’une base purique (A ou G) de l’ADN => donne squelette sucre-phosphate. * Système qui touche jusqu'à 5 000 bases puriques/génome/jour => très fréquentes. * Création d’un site AB = abasique ou AP = apurique.

Answer 872

* Réaction spontanée, * Transforme cytosine en uracile ou adénine en hypoxanthine * 100 bases/génome/jour (moins fréquentes que les dépurination).

Answer 873

Base azotée rarement retrouvée dans les AN mais décrite dans les ARNt

Answer 874

=> L’ADN peut subir des altérations chimiques : l’intervention de produits exogènes ou endogènes peut provoquer des modifications non-spontanées : * Des lésions oxydatives * Des hydrolyses * Des alkylations * Des méthylations * Des ponts ADN/ADN ou ADN/protéine

Answer 875

L’exposition aux UV peut favoriser : * le pontage entre bases pyrimidiques adjacentes sur un même brin d’ADN. * pontage entre ADN et protéines Exemple : formation d’un dimère de thymine, ce qui bloque la réplication.

Answer 876

Entraîne des modifications de la structure primaire : * Blocage de la réplication quand dimère de thymine. * Délétion d’un ou plusieurs nucléotides quand dépurination → cycle abasique. * Substitution d’un nucléotide par un autre quand désamination.

Answer 877

* Il existe des milliers de modifications chimiques de la structure de l’ADN/cellule/jour. * Seules quelques mutations restent/cellule/année. => Système de réparation extrêmement performant.

Answer 878

Il existe 2 copies d’ADN, et l’erreur ne concerne qu’une copie en général ; l’information n’est donc jamais perdue, il reste toujours 1 copie normale.

Answer 879

3 : 1) Reconnaissance 2) Remplacement de l'ADN normal 3) Soudure

Answer 880

*Reconnaissance de la conformation particulière que prends l’anomalie et son excision. * Intervention de protéines spécifiques du type d’anomalie dépendante du type de liaison chimique. => Cette première réaction donne sa spécificité à la réaction

Answer 881

* Remplacement par de l’ADN normal de la brèche formée * Intervention des protéines classiques similaires quels que soit les mécanismes mis en jeux : -ADN polymérases réplicatives ou réparatrices => doivent être pourvues d’une activité d’autocorrection sur épreuve

Answer 882

Soudure qui recrée une liaison entre les deux fragments d’ADN => ADN ligase agit tout le temps → aspécifique du type d’anomalie

Answer 883

Le système BER est impliqué dans la réparation de bases altérées => Base exision reparation (surement)

Answer 884

Passe par la création d’un site abasique : *AP (apyrimidique ou apurique) * AB (abasique)

Answer 885

2 voies possibles : * Polymérase β : faible processivité, autocorrection, voie courte * Polymérase δ/ε : haute processivité, voie plus large

Answer 886

Uracile ADN-glycosylase hydrolyse et élimine la base mal appariée, créant un site AB

Answer 887

*AP endonucléase, activée par la présence du site abasique * Ouverture de l’ADN en 5’ du site AB => coupe la liaison phosphodiester entre le site AB et le nucléotide en 5’ * Libération d'un résidu hydroxyle qui sera utilisé pour le remplacement.

Answer 888

- Voie courte : Polymérase β intervient * Synthétise le nouveau nucléotide complémentaire à partir de l’extrémité OH disponible puis une autre nucléase (phosphodiestérase = dRPase) Clive le nucléotide abasique. => Moins de 3 nucléotides modifiés - Voie plus longue : Polymérase δ/ε intervient * Part de 3’OH pour synthétiser un brin complémentaire plus long tout en séparant le brin qui portait l’erreur. * DNAse 4 (exonucléase) ou FLAP1 élimine le brin erroné flottant → FLAP => Utilisé pour un plus grand nombre de nucléotides.

Answer 889

ADN ligase recrée le pont phosphodiester → un seul brin continu

Answer 890

= Nucléotide Exision Repair * Processus le plus utilisé par la cellule : - Nucléotides modifiés - Addition - Pontage entre thymine-pyrimidine adjacents, dans un même brin d’ADN(dimères de thymines), pontages covalents entre 2 brins d’ADN = pontages inter-brins

Answer 891

* Utilise le bras intact comme matrice pour remplacer le brin endommagé. * Si les 2 brins d’ADN sont endommagés (pontages) => combinaison du système NER avec la synthèse translésionnelle et/ou la recombinaison homologue.

Answer 892

* Dimères de thymine entraînent une distorsion de l’ADN au niveau du brin erroné. * Système induit par XPC qui se fixe au niveau de l’ADN qui porte le dimère de thymine.

Answer 893

* Reconnait spécifiquement la distorsion (conformation anormale) * Ouvre localement la double hélice => Activité hélicase que porte la protéine TFIIH permet l’ouverture locale de la double-hélice, sur environ 30 nucléotides

Answer 894

* XPC est éliminé * Remplacé par deux autres protéines XPA et RPA : - XPA confirme l’existence de l’altération chimique et reconnaît le brin porteur de l’anomalie - puis RPA se fixe sur le brin matrice.

Answer 895

* Excision par 2 endonucléases qui agissent de part et d’autre du site anormal du dimère de thymine : - XPG : 3’-endonucléase en 3’ - XPF : 5’-endonucléase en 5’. * Coupent de part et d’autre de l’erreur et éliminent le fragment (environ 30 nucléotides) comportant l’erreur. * Synthèse réparatrice qui fait intervenir le facteur de processivité PCNA et l’ADN polymérase δ/ε => combler la brèche en synthétisant un fragment d’ADN complémentaire normal * Soudure qui fait intervenir une ADN ligase I. => On a alors un brin corrigé continu.

Answer 896

FAUX ! * Synthèse - soudure => toujours réalisées par les mêmes enzymes * Reconnaissance excision= > intervention d’enzymes spécialisées.

Answer 897

* Entraîne une pathologie héréditaire grave → xéroderma pigmentosum : hypersensibilité à la lumière → Lié à une anomalie de réparation de l’ADN au niveau du pontage → Risque accru du cancer cutané due à la formation d’un dimère de thymine

Answer 898

* Si la coupure est franche + pas de perte de nucléotides => complexe protéique à activité ligase : fixation au niveau de la brèche et recréation de la liaison phosphodiester

Answer 899

* Mécanisme de recombinaison avec une réparation basée sur recombinaison générale (avec système NER) => à partir du brin d’ADN complémentaire du chromosome homologue, utilisé comme matrice => permet de resynthétiser des brins corrigés : ici l’intervention seule de la ligase ne suffit pas.

Answer 900

Il intervient quand c’est le brin matrice (en réplication) qui est altéré

Answer 901

=> Système par recombinaison du brin parental homologue. * Au niveau de la zone altérée, la polymérase s’arrête et reprend plus loin. * Formation d’une brèche qui sera comblée par recombinaison du brin parental homologue sur le brin fils complémentaire du brin altéré.

Answer 902

=> Le brin matrice est touché. * Choix de l’organisme : mieux vaut accumuler des erreurs que de ne pas avoir d’ADN /!\ Ne concerne que de très rares cas.

Answer 903

Quand la cellule ne peut plus rien faire d’autre, elle remplace l’ADN polymérase réplicative, qui se détache, synthétise des nucléotides au hasard en faisant des erreurs, passe la lésion, commet des erreurs mais permet la reprise de la synthèse.