TRANSPORTE DE PROTEÍNAS Flashcards
1
Q
¿Qué es el sistema de endomembrana?
A
Es formada por el retículo endoplasmático, complejo de Golgi, endosomas, lisosomas y vacuolas.
2
Q
¿De dónde surgen los elementos básicos de la membrana?
A
Del retículo endoplasmático y las proteínas se toman del citosol.
3
Q
¿Cómo se transportan los materiales dentro de la célula?
A
A través de una red dinámica e integrada con ciclos repetidos.
4
Q
¿Qué es la vía biosintética?
A
Las proteínas se sintetizan en RER, se modifican en el complejo de Golgi y se dirigen a diversos destinos.
5
Q
¿Cuáles son los dos tipos de secreción?
A
- Constitutivas
- Reguladas
6
Q
¿Cómo funcionan las secreciones constitutivas?
A
Se transportan en vesículas secretoras y se descargan en el espacio extracelular.
7
Q
¿Qué caracteriza a la secreción regulada?
A
Se almacenan en paquetes de membrana y se descargan con un estímulo apropiado.
8
Q
¿Qué son los gránulos secretores?
A
Son densamente empaquetados y unidos a la membrana.
9
Q
¿Qué es la vía endocítica?
A
Es todo lo contrario a la vía biosintética.
10
Q
¿Qué son las señales de clasificación?
A
Codificadas en secuencias de aminoácidos, reconocidas por receptores de membrana.
11
Q
¿Cómo se cree que evoluciona el retículo endoplasmático?
A
De invaginaciones de la membrana plasmática.
12
Q
¿Cuáles son los dos compartimientos del retículo endoplasmático?
A
- Liso
- Rugoso
13
Q
¿Qué son las cisternas en el retículo endoplasmático?
A
Son sacos aplanados que se unen a sus vecinos por membranas helicoidales.
14
Q
¿Qué induce la curvatura de los túbulos del REL?
A
Reticulones.
15
Q
¿Cuál es la función del retículo endoplasmático liso?
A
Síntesis de hormonas esteroideas, desintoxicación de compuestos orgánicos y secuestro de iones Ca.
16
Q
¿Qué caracteriza al retículo endoplasmático rugoso?
A
Contiene ribosomas ligados y es el punto de partida de la vía biosintética.
17
Q
¿Qué es la hipótesis de la señal?
A
La secuencia de aminoácidos en la sección N-terminal determina el sitio de síntesis de una proteína.
18
Q
¿Qué es la translocación cotraduccional?
A
Es el proceso donde el producto va al lumen del RER mientras se traduce.
19
Q
¿Qué hace la proteína de reconocimiento de señal (SRP)?
A
Reconoce la secuencia de señal y se une al ribosoma.
20
Q
¿Cuál es la función del translocón?
A
Canal en la membrana de RER por el cual la proteína pasa al lumen.
21
Q
¿Cómo se regulan la síntesis y el tráfico de proteínas secretoras?
A
Por la unión o hidrólisis de GTP.
22
Q
¿Qué sucede durante la hidrolisis del GTP?
A
Desactiva la proteína G y libera la secuencia señal del SRP.
23
Q
¿Qué es la señal peptidasa?
A
Elimina la porción terminal N de las proteínas en el RER.
24
Q
¿Qué es la oligosacariltransferasa?
A
Agrega carbohidratos a las proteínas en el RER.
25
¿Qué hacen las chaperonas moleculares?
Reconocen proteínas mal plegadas y les ayudan a alcanzar su estructura correcta.
26
¿Qué es la proteína disulfuro isomerasa (PDI)?
Cataliza la formación de disulfuros oxidados de residuos de cisteína.
27
¿Cómo se sintetizan las proteínas integrales de membrana?
Mediante translocación translacional.
28
¿Qué son los segmentos transmembrana hidrofóbicos?
Derivan del canal translocón a la bicapa lipídica.
29
¿Cómo se lleva a cabo la biosíntesis de membrana?
Las membranas crecen a partir de proteínas recién sintetizadas a las que se les unen lípidos.
30
¿Qué es la glucosilación en el RE?
La mayoría de proteínas se convierten en glucoproteínas mediante glucosiltransferasas.
31
¿Qué provoca la deficiencia de fosfomanosa isomerasa?
Causa hemorragia gastrointestinal no controlada.
32
¿Qué desencadena la respuesta de proteína desplegada (UPR)?
Acumulación de proteínas mal plegadas en el RE.
33
¿Qué es la degradación asociada a RE (ERAD)?
Proceso de destrucción de proteínas mal plegadas en el citosol.
34
¿Qué es el transporte vesicular del RE al Golgi?
Las vesículas se forman en sitios de salida especializados del RER.
35
¿Cómo se marcan las proteínas secretoras para seguir su camino?
Con GFP.
36
¿Qué sucede en el complejo de Golgi respecto a la glucosilación?
Se ensamblan carbohidratos a glucoproteínas y glucolípidos.
37
¿Qué es el retículo endoplásmatico del compartimiento intermedio de Golgi?
Se llama ERGIC.
38
¿De qué está compuesto el movimiento de VTC?
Microtúbulos.
39
¿Qué ocurre durante la glucosilación en el complejo de Golgi?
Se ensambla carbohidratos a glucoproteínas y glucolípidos.
40
¿Qué se elimina de la glucoproteína si ha pasado el sistema de control?
Residuos de glucosa.
41
¿Qué azúcares se agregan en Golgi a medida que las moléculas pasan por las cisternas?
Otros azúcares por medio de glucosiltranferasas.
42
¿Qué función tiene la sialiltransferasa en Golgi?
Coloca un ácido siálico en posición terminal en la cisterna trans.
43
¿Dónde se ensamblan completamente los oligosacáridos ligados a O-?
Dentro de Golgi.
44
¿Qué polisacáridos se sintetizan principalmente en Golgi?
Cadenas de glucosaminoglucanos, pectinas y hemicelulosas.
45
¿Qué modelo describe la maduración de las cisternas en Golgi?
Modelo de maduración cisternal.
46
¿Qué modelo describe el transporte de proteínas en Golgi?
Modelo de transporte vesicular.
47
¿Qué se ha demostrado acerca del movimiento de las vesículas?
Pueden moverse en dos direcciones.
48
¿Qué es la manosidasa II y dónde se encuentra?
Elimina manosa de oligosacáridos solo en cisterna medial.
49
¿Cuáles son los tipos de vesículas de transporte?
* COP II
* COP I
* Clatrina.
50
¿Qué hace la proteína COP II?
Va de ER a Golgi, movimiento anterógrado.
51
¿Cuál es la función de Sar1 en el transporte vesicular?
Reguladora de ensamblaje de recubrimiento vesicular.
52
¿Qué proteína análoga a Sar1 se utiliza en COP I?
Arf1.
53
¿Qué secuencia de aminoácidos tienen las proteínas que residen en el RE para recuperación?
lis-asp-glu-leu (KDEL).
54
¿Qué es el red trans de Golgi (TGN)?
Estación de clasificación que dirige a las proteínas a sus destinos.
55
¿Qué señal de clasificación se utiliza para las enzimas lisosomales?
Manosa-6-fosfato.
56
¿Qué proteínas actúan como anclajes para las vesículas?
* Proteínas fibrosas
* Complejos multiproteicos.
57
¿Qué son las proteínas Rab en el contexto de vesículas?
Pequeñas proteínas G que otorgan identidad de superficie.
58
¿Qué familia de proteínas se involucra en la fusión de vesículas?
Proteínas SNARE.
59
¿Qué proteína regula la fusión de vesículas en respuesta a Ca?
Sinaptotagmina.
60
¿Qué función tienen los lisosomas?
Digestión y recambio de organelos.
61
¿Qué es la autofagia?
Proceso de recambio de organelos mediante un lisosoma y un organelo.
62
¿Qué genes son necesarios para la vía autofágica?
Genes Atg.
63
¿Qué es la endocitosis?
Proceso por el cual la célula internaliza receptores y ligandos.
64
¿En qué se diferencia la fagocitosis de la pinocitosis?
Fagocitosis describe la absorción del material masivo.
65
¿Qué proteína se enrolla alrededor del hoyo recubierto durante la endocitosis?
Dinamina.
66
¿Qué son los fosfoinosítidos?
Fosfolípidos que tienen uno o más grupos fosfato enlazados al inositol.
67
¿Qué efecto tienen los fosfoinosítidos en la membrana?
Dan identidad de superficie y reclutan proteínas.
68
¿Qué son los PI4.5P2 y su función en la membrana?
Reclutan proteínas como la dinamina y AP2; causan cambios conformacionales en AP2.
69
¿Cuál es la función de la actividad de la fosfatasa en la membrana de vesícula?
Aumenta el PI4P para el reclutamiento de más auxilinas.
70
¿Dónde desaparece el PI4.5P2?
Cuando la vesícula se desprende.
71
¿Dónde se encuentra el PI3P?
En un endosoma temprano.
72
¿En qué lugares se encuentra el PI4P?
* TGN
* Gránulos secretores
* Vesículas sinápticas
73
¿Dónde se localiza el PI3,5P2?
En la membrana límite del endosoma tardío.
74
¿Cuáles son los dos tipos de receptores para la endocitosis?
* Receptores de limpieza
* Receptores de señalización
75
¿Qué ocurre con los receptores de limpieza después de entregar materiales?
Regresan a la membrana.
76
¿Qué pasa con los receptores de señalización tras su activación?
No regresan; hay un mecanismo de regulación negativa.
77
¿Cómo se acidifica el lumen de los endosomas?
Por H+ATP.
78
¿Qué caracteriza a los endosomas tardíos?
Se encuentran más cerca del núcleo, tienen un pH bajo y un intercambio de proteína de Rab 5 a Rab 7.
79
¿Qué ocurre con los receptores de limpieza en el endosoma?
Se disocian de sus ligandos por el nivel del pH.
80
¿Qué son los cuerpos multivesículares (MVBs)?
Estructuras que resultan de la invaginación y corte de receptores ubiquitinados en los endosomas.
81
¿Qué contiene el núcleo central de las LDL?
1500 moléculas de colésterol.
82
¿Cuál es la función de la apolipoproteína B-100?
Se une a los receptores de LDL.
83
¿Qué sucede en la enfermedad de Niemann-Pick tipo C?
Carece de proteínas que sacan el colesterol, resultando en neurodegeneración.
84
¿Qué función tienen las estatinas?
Inhiben la HMGCoA reductasa para reducir niveles de LDL en sangre.
85
¿Cuál es la principal diferencia entre LDL y HDL?
LDL utiliza apolipoproteína B-100 y HDL utiliza apolipoproteína A-I.
86
¿Qué hace la enzima PCSK9?
Destruye receptores de LDL en el hígado.
87
¿Qué es la fagocitosis?
Captación de partículas grandes, mayores a 0.5 micras de diámetro.
88
¿Qué es un fagosoma?
Estructura formada al atrapar una partícula durante la fagocitosis.
89
¿Cómo se forman los fagolisosomas?
Al unirse un fagosoma con un lisosoma.
90
¿Qué es la señal de orientación peroxisomal (PTS)?
Una secuencia que guía proteínas hacia los peroxisomas.
91
¿Qué son los translocones en los peroxisomas?
Estructuras que permiten el movimiento de proteínas hacia el interior.
92
¿Cuáles son las partes de la mitocondria?
* Membrana mitocondrial externa (OMM)
* Membrana mitocondrial interna (IMM)
* Espacio intermembrana
* Matriz
93
¿Qué tipo de proteínas predominan en las mitocondrias?
La mayoría son importadas; 13 son de la mitocondria misma.
94
¿Qué es la difusión sesgada en la matriz mitocondrial?
El proceso que permite a las proteínas mantenerse dentro de la matriz.
95
¿Qué hacen las chaperonas Hsp 70 y Hsp 90?
Preparan proteínas en estado relativo o desplegado para la importación.
96
¿Qué complejos forman la importación de proteínas en la IMM?
* TIM 22
* TIM 23
97
¿Qué inhibe el movimiento de proteínas hacia la matriz mitocondrial?
Fármacos como DNP.
98
Defecto en las células I
Enzima N- Acetilglucosamina fosfotransfersa
99
Deficiencia en la enfermedad de Tay- Sachs
Enzima beta-N-Hexosaminidasa A
100
Deficiencia y síntomas en la enfermedad de Gaucher
Enzima glucocerebrósidasa y agrandamiento de bazo y anemia
101
Tratamiento para la enfermedad de Gaucher y de Niemann-Pick tipo C
Miglustat o Zavesca
102
A que se debe ka enfermedad de Faby y sus síntomas
Mutaciones en galactosidasa alfa A y agioqueratomas, hipohidrosis, acroparestesias y lesiones en riñón, corazón y encéfalo
103
Que se utiliza para detener las acroparestesias
Gabapentina y carbamazepina
104
Que tipo de enfermedad de Gaucher es visceral de progresión lenta a rápida
Tipo 1
105
Que ocasiona la célula de Gaucher
Taponamiento medular e infarto, isquemia, necrosis y destrucción del cuerpo
106
Deficiencia en la enfermedad Niemann Pick
Esfingomielinasa ácida
107
Diferencia entre el tipo A y B de la enfermedad de Niemann Pick
En la A hay hepatoesplenomegalia masiva y en la B es con cirrosis y células espumosas
108
Deficiencia en los mucopolisacaridos tipo 1
Alfa-L-Iduronidasa
109
Además de la deficiencia que más tiene la enfermedad de Hurler
Hay neurodegeneración
110
Nombre de la enfermedad de MPS 1 con afección somatica grave y neurodegeneración
Enfermedad de Hurler-Scheie
111
Tratamientos para la enfermedad de MPS 1
Trasplante de células madre hematoyeticas y tratamiento enzimático
112
Tipo de enfermedad de Hunter y deficiencia
MPS II y iduronato sulfato sulfatasa
113
Que almacena y deficiencia en la enfermedad de Pompe
Glucogeno y maltasa ácida (GAA)
114
Síntomas en niño de la enfermedad de Pompe
Hipotonia, miocardiopatia y hepatoesplenomegalia
115
Fases de las técnicas de la biología molecular
Preanalítica, analítica y postanalítica
116
Productos para la extracción del ADN
Fenol, cloroformo y alcohol isoamílico
117
Técnica en la que el ADN se mueve al ánodo
Electroforesis
118
Productos para un hibridación
Secuencia diana y una sonda
119
Tipos de métodos de hibridación en soporte sólido
Dot-blot, Slot-bot, Southern y Northern
120
Tipo de papel para la técnica de dot-blot y slot-blot
Nitrocelulosa o nailon
121
Que son los microarreglos
Biochips para fijar muchas sondas diferentes
122
Tipo de cebadores en el hibridación por PCR
Biotinilados
123
En que técnica se usa la estreptavidina conjugada con flouróforo
Hibridación por PCR
124
Para que son las matrices de expresión
Muestras de pacientes sanos VS enfermos en la enfermedad que se desea investigar
125
Tipos de hibridación in situ
Tisular o cromosómica (Fish)
126
Funcionamiento para el ADN recombinante
Nucleasas que dividen al ADN en sitios específicos en ambas cadenas
127
Tipo de gel para electroforesis de ácidos nucleicos
Gel de agarosa
128
Principal diferencia entre las enzimas de restricción de tipo 1 y 3, y tipo 2
Las primeras no son palindrómicas y la 2 si lo son y se utilizan en ingeniería genética
129
Que se necesita para el ADN recombinante
Plásmidos bacterianos y enzimas de restricción
130
Que es un vector en biología molecular
Son versiones modificadas de los plásmidos bacterianos
131
Tipos de primers en PCR
Dntop, oligos y polimerasa
132
Qpcr
Mide la velocidad a la que se amplifica el ADN
133
Para que se utiliza la Rt-pcr
Expresión genica y detección de virus de ARN
134
Número de bases que alcanza la PCR larga
De 5-40 kb
135
Proceso de la PCR inversa
Es una secuencia diana desconocida y además se cortan los extremos de la secuencia diana
136
