Transaminación y Desaminación Flashcards

1
Q

Cuál es la principal función de un aminoácido que conforma una proteína

A

Dar estructura

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Q

Sustratos que dan energía

A

Glucosa
Lípidos
Cuerpos cetónicos
Aminoácidos

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3
Q

Cuántos son los aminoácidos no esenciales

A

22

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4
Q

Porqué se llaman así los aminoácidos no esenciales

A

Porque el cuerpo los puede sintetizar

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5
Q

aa esenciales

A

debo consumir alimentos de origen animal, no puedo sintetizarlos

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6
Q

aa como fuente energética

A

Cetogénicos
Glucogénicos
Mixtos

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7
Q

aa cetogénicos

A

formar 3 cc

isoleucina, metionina, valina

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8
Q

aa glucogénicos

A

proporcionan moléculas de glucosa a partir de ellos

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9
Q

Funciones de los aminoácidos libres

A

Renovación de tejidos

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10
Q

Desnaturalización de proteínas

A

Rompe los aa
Comienza en el proceso de cocción del alimento
Continúa en tubo digestivo

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11
Q

Función de aminoácidos libres en sangre

A

Formar proteínas

Formar cuerpos cetónicos o glucosa

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12
Q

Qué elemento identifica al aminoácido

A

nitrógeno

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13
Q

recambio proteico

A

sintesis y degradación constante de proteinas

Permite la eliminacion de proteinas anormales e innecesarias

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14
Q

Enlace que se da entre el grupo carboxilo del 1er aa con el grupo amino del 2do aa

A

Enlace peptídico

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15
Q

Sistema Ubiquinina proteosoma

A

Recicla aa

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16
Q

Cantidad de aminoácidos para formar proteínas

A

más de 100

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17
Q

eliminacion de proteinas anormales e innecesarias

A

no tengo la necesidad de tener esa proteína o la tengo en exceso

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18
Q

aa de vida corta

A

Reguladoras
minutos/horas
Ej: enzimas

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19
Q

aa de vida media

A

celulares
días/semanas
Ej: cabello, uñas, piel

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20
Q

aa de vida larga

A

Estructurales
meses/años
Ej: tejidos, tendones, ligamentos, músculo

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21
Q

Órgano donde sucede el recambio proteico

A

hígado

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22
Q

Proteosoma

A

rompe los enlaces peptidicos y los deja como aa libres

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23
Q

Ciclo al que va el exceso de nitrógeno

A

ciclo de la Urea

24
Q

Estado fisiológico en el que se da el metabolismo de proteínas

A

Muy buena alimentación por exceso de proteínas

Ayuno prolongado

25
Proteínas que ya terminaron su vida útil
Proteinas corporales
26
Proteínas para la síntesis de aa no esenciales
Proteínas dietéticas
27
Para qué se da el proceso de desaminación de aa
Para formar o generar energía
28
Cuál es el proceso metabólico que siempre van a sufrir todos los aa
Transaminación
29
Qué pasa en el proceso de transaminación
Se transfiere el grupo amino
30
Enzima que cataliza la transaminación
Aminotransferasa
31
Receptor de grupo amino
Cetoácido | Principal: cetoglutarato
32
Enzima limitante de transaminación y también de desaminación
Glutamato deshidrogenasa
33
Desaminación
Extracción de un grupo amino por hidrolisis u oxidación | Forman moléculas de glucosa y cuerpos cetonicos
34
Destinos de la cadena de carbonos sin su grupo amino
Ciclo de krebs (alfa cetoglutarato) y obtener energía ATP Glucolisis (oxidar) formar cc Gluconeogénesis (sintesis de glucosa)
35
Recambios de proteinas lisosomal
autofagia, catepsinas, inanición celular, proteínas viejas
36
Cantidad de aa libres en sangre
100gr
37
Las 5 reacciones del ciclo de la urea
1. Formación de carbamilfosfato 2. Formación de citrulina 3. Síntesis de argininosuccinato 4. Catabolismo del argininosuccinato 5. Conversión de la arginina en ornitina y urea
38
Enzima limitante del ciclo de la urea
Carbamoil fosfato sintetasa 1
39
Inicio y fin del ciclo de la urea
Ornitina
40
Punto de conexión con el ciclo de Krebs
Fumarato
41
Aminoácidos cetogénicos
Isoleucina Valina Metionina
42
Carbamoil sintetasa 1
Controla la condensación con el grupo amino (NH3) y CO2
43
Elemento principal del ciclo de la Urea
Nitrógeno proveninete de los aa
44
Aspartato
Donador de un átomo de nitrógeno y formar Arguinina
45
Donde suceden las primeras 2 reacciones del ciclo de la Urea
En la mitocondria
46
Donde suceden las otras 3 reacciones del ciclo de la Urea
Citosol
47
Balance de nitrogeno positivo Ingesta positiva
Degradación de Ps dietéticas | El ciclo de la urea aumenta su actividad
48
aa esenciales importantes
Histidina y Arginina
49
Hígado
principal destino metabólico de los aa, es su incorporación a proteínas, peptidos y sustancias nitrogenadas
50
Balance nitrogenado negativo Ingesta negativa (inanición)
Degradación de Ps corporales | Ciclo de la Urea aumenta su actividad
51
Balance de nitrógeno neutro (0)
Ingesta=Requerimiento
52
Arginina
Activa alostericamente a N-acetil glutamato
53
Desaminación oxidativa
Proporciona energía | El grupo amino que se retiró se convierte en amoniaco el cual termina convertido en urea
54
En donde es generado el glutamato
en el citosol de las células hepáticas por las reacciones de transaminación
55
Circunstancias por las que sucede la transaminación y desaminación de aa
Cuando la disponibilidad supera la capacidad de uso en la síntesis de las proteínas; es el caso de las dietas hiperproteicas. Cuando no existe otra fuente de energía; en este caso las proteínas se van a hidrolizar en sus aminoácidos constituyentes.