Traduccion Flashcards

1
Q

La información contenida en los genes por dónde se transmite y cómo se expresa?

A

Se transmite por medio del DNA y se expresa a través de la transcripción (ARNm)

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2
Q

Se le conoce como traducción a…

A

La síntesis de una proteína de acuerdo con la información genética y se emplea como molde de una molécula de ARNm

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3
Q

Por qué se llama traducción?

A

Porque interpreta la información contenida en el gen utilizando un código, desarrollando una lectura de la secuencia de nucleótidos contenidos en el ARNm

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4
Q

Como se le conoce a la conversión de información en la traducción?

A

Decodificación

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5
Q

Cual es el grado de error, temperatura y cuantos aminoácidos incorpora por segundo la decodificación

A

Grado de error: 5x10-4
Agrega 15 aminoácidos por segundo
Está a una temperatura de 37

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6
Q

Cual es el porcentaje de ATP y GTP que consume respectivamente?

A

80% ATP
20% GTP

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7
Q

El RNAm cuantos condones codifica?

A

64

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8
Q

Cual es la principal reacción de la traducción?

A

La polimerización (adición secuencias de aminoácidos)

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9
Q

Cuantas combinaciones de tres nucleotidos hay?

A

64

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10
Q

Como se dividen las 64 combinaciones posibles de 3 nucleotidos?

A

61que codifican aminoácidos y tres que marcan la terminación de la traducción

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11
Q

Como se agrupan las combinaciones del código genético?

A

De derecha a izquierda y de arriba a abajo

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12
Q

Cuales son los únicos codones que no son codificados por más de un co dón?

A

Metionina y tríptófano

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13
Q

A qué se le llama degeneración?

A

Que solo difieren en un nucleotido pero que codifique un mismo aminoácido

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14
Q

Amí ácido donde como primer y segunda base tienen GC pero la tercera pueden ser cualquiera de las cuatro bases nitrogenadas

A

Alanina

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15
Q

A qué se refieren los tripletes sinónimos

A

Cuando un aminoácido puede ser traducido por 2,3,5 y hasta 6 codones diferentes

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16
Q

Menciona a los c odones de terminación, paro o sin sentido

A

UAA,UAG,UGA

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17
Q

Por qué son regulados la mayoría de los procesos biológicos?

A

Modificaciones postraduccionales

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18
Q

A qué hace referencia las modificaciones mientras está unida al complejo ribosomas o cuando finaliza la síntesis

A

Modificaciones post traduccionales

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19
Q

El control de calidad del plegamiento de las proteínas para adquirir la estructura cuaternaria por quíen se lleva a cabo?

A

Chaperonas y proteasas

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20
Q

Qué proteína tiene la funcion de plegar o replegar de forma correcta las proteínas recién sintetizadas?

A

Chaperonas

21
Q

Enzima que degrada proteínas que a pesar de la acción no se pliegan de forma correcta

22
Q

Cuantas modificaciones distintas se conocen?

23
Q

Cual es una de las modificaciones más importantes y abundantes ?

A

Fosforilacion con más del 30%

24
Q

Qué modificación postraduccional, tiene modificaciones a grupos funcionales (R) y cadenas laterales amino y carboxiloterminales

A

Modificaciones covalentes

25
Cuales son los tipos de modificaciones post traduccionales que existen?
Sulfacion, glicosilación, hidroxilacion, modificación con lípidos, formación de puentes disulfuro, procesamiento proteolítico.
26
Mencione un aminoácido que es acetileno
Metionina
27
Que proporciona la acetilacion?
Un incremento de la resistencia a su degradación,
28
En qué modificación postraduccional se añade un grupo carboxilo a la cadena lateral de un aminoácido
Carboxilación
29
La metilación postraduccional de las proteínas en donde ocurre?
Nitrogenos y oxígenos
30
Donde está la metilación más común?
ε-amina
31
Es una de las modificaciones más comunes pero actúan casi siempre de forma reversibles
Fosforilación
32
Modificación que ocurre como un mecanismo para regular la actividad biológica de una proteína
Fosforilación
33
Proteína que provoca Fosforilación y eliminación de fosfatos
Fosforilacion: cinasa Eliminación de fosfato: fosfatasas
34
Modificación postraduccional que ocurre en residuos de tirosina y es agregado de forma permanente
Sulfatación
35
Tipo de modificación postraduccional que une de manera covalente las cadenas de oligosacáridos
Glucosilacion
36
Tipo de modificación postraduccional que mantiene la solubilidad de las glicopreotéinas y aseguran el plegamiento correcto de los dominós
Glucosilacion
37
Tipo de modificación postraduccional que da estabilización contra degradación, se ve en proteínas de membrana
Glucosilacion
38
Tipo de modificación postraduccional que cataliza la incorporación de grupos -OH a proteína dependiente de vitamina C
Hidroxilacion
39
Enzimas que están en la hidroxilacion
Prolil hidroxilasa y lisil hidroxilasa
40
En donde tiene lugar la acilación
En proteínas citosólicas insolubles
41
Qué provoca la acilación
Incrementa el punto de anclaje de la membrana y su hidrofobicidad
42
Cual es el principal ácido graso que se incorpora por acilación
Miristato y palmitato
43
Se refiere a la adición del grupo geranilo, farnesil o geranilgeranilo a proteínas receptoras
Prenilacion
44
Proteínas que depende de la prenilacion
Las que modulan la respuesta inmune, RAS (hidrolizan el GTP) y proteínas G
45
En dónde y por quién se forman los enlaces de disulfuro
En el luemen del RER por la disulfuro isomerasa
46
Para qué sirven los puentes disulfuro
favorecen un correcto plegamiento y ayudan a la protección de la conformación nativa de la proteína de la desnaturalización.
47
También llamada por algunos científi cos recorte, es el mecanismo más común de modifi caciones, aunque también se presenta la derivación de aminoácidos específi cos.
Procesamiento proteolítico
48
la gran mayoría de las proteínas maduras deben modifi carse de esta manera: a todas se les deben retirar algunas porciones de la cadena [metionina (o-Met)], después de emerger del ribosoma
Procesamiento proteolítico