TODO Flashcards
Apoenzima
Es la parte proteica de la enzima, no puede reaccionar
Cofactor
compuesto químico no proteico que es necesario para que la apoenzima funcione
Holoenzima
Enzima formada por una apoenzima y su cofactor
Qué estudia la cinética enzimática?
la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
Qué es la velocidad de reacción?
el cambio en la
concentración de un reactivo o de un producto con el
tiempo (M/s)
De qué es el mecanismo de Michaelis y Menten?
Para una velocidad de reacción que se satura
Cada enzima tiene su propia velocidad?
sipp
Qué es la KM
Constante de Michaelis, que es la concentración a la cual la mitad de los sitios activos están ocupados
KM grande
baja afinidad, es decir que necesita muchos sustrato para reaccionar
KM pequeña
alta afinidad, con poca cantidad de sustrato la enzima reacciona
El inhibidor aumenta o reduce la velocidad de reacción?
Reduce
Que representa la afinidad?
El sitio activo es específico
Que es la Kcat?
Es la constante catalítica, mide la función de recambio catalítico. Número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por segundo
Como es la interacción entre la enzima y su sustrato si tiene un KM pequeño?
Fuerte
Pasos para sacar KM
- Poner concentración como x y V como y
- Sacar la inversa de toda la tabla (1/x)
- sacar la gráfica con la ecuación
- b=1/Vmax, entonces se despeja para Vmax
- Para sacar KM, multiplicamos (Vmax)(M)
Los lípidos son hidrofílicos o hidrofóbicos?
Hidrofóbicos
Qué representa una Kcat mayor?
mayor eficiencia enzimática
Menciona las 3 funciones de los lípidos
- Almacenamiento de energía
- Señalización
- Formación de la estructura de las membranas
Tienen una cabeza hidrofílica y el cuerpo hidrofóbico
Lípidos
De qué se componen las micelas y membranas?
Lípidos
Cuántas kcal proveen los lípidos? (energía)
9kcal
Los _______ proveen almacenamiento de energía en los adipocitos
Lípidos
Los __________ , ____________ , ___________ son componentes estructurales de las membranas celulares
fosfoglicéridos, esfingolípidos, y esteroides
Son mensajeros intercelulares
críticos
Esteroides
Los ácidos grasos son un tipo de:
Lípidos
La cabeza de los ácidos grasos es un ___________ y el cuerpo es un ___________
Grupo carboxílico y cadena de hidrocarburos
Los Ácidos grasos saturados tienen enlaces….
sencillos
Los Ácidos grasos insaturados tienen enlaces….
dobles
Cuáles son los ácidos grasos que son mejores para la dieta
Los insaturados
Cómo se nombra un ácido graso insaturado
- Indica los carbonos de la cadena
- Número de dobles enlaces
- Cis o Trans
- Posición de los dobles enlaces
Funciones de los triglicéridos
producción de
energía, calor y aislamiento térmico
Los triglicéridos son hidrofílicos o hidrofóbicos?
Hidrofóbicos
De qué se compone un triglicérido?
un glicerol y 3 ácidos grasos libres
Reacción en la que se mezcla una base fuerte más un ácido graso nos da un jabón
Saponificación
Qué es una membrana?
Bicapa lipídica que separa el interior celular, o que pueda delimitar organelos
Cuál es la regla general de las membranas?
una membrana típica es aproximadamente 60% de proteína y
40% de lípidos en masa
Los lados de la bicapa lipídica son iguales o diferentes?
Diferentes
Qué es anfipático?
Que tiene un lado hidrofóbico y otro hidrofílico
4 tipos de lípidos de membrana
Glicerofosfolípidos, Glicoglicerolípidos, Esfingolípidos y Glicoesfingolípidos, Colesterol
“glicero”
glicerol
“fosfo”
grupo fosfato
“Glico”
Azúcar
“Esfingo”
Esfingosinasa
“Lípidos”
Es una grasa
Dónde están los esfingolípidos?
Son componentes de la vaina de mielina y células nerviosas
Cómo es la estructura del colesterol?
voluminosa y rígida
Qué % hay de colesterol en la membrana?
25%
En qué ayuda el colesterol en las membranas?
Impide un empaquetamiento estrecho entre los lípidos de membrana ayuda a mantener fluidez en temperaturas bajas y rigidez en temperaturas elevadas
Las proteínas se quedan quitas en la membrana?
NO ya que la membrana es un mosaico de lípidos
Proteínas de membrana periférica
expuestas en una sola cara de la
membrana
proteínas integrales
están en gran parte enterradas
dentro de la membrana
proteínas transmembranales
atraviesan ambas caras.
Los esteroides son lípidos?
siii
Existen vitaminas liposolubles, qué significa?
solo se solubilizan en grasa
Función principal de las membranas
dar estructura
Cuáles son los 3 movimientos de las membranas?
difusión, flip-flop, balsa lipídica
Movimiento de difusión
Se intercambian de lugar
Movimiento Flip-Flop
se invierte de cabeza
Movimiento balsa lipídica
Mueve la membrana completa
Qué es el transporte celular?
Intercambio de compuestos/moléculas/iones entre dos diferentes medios separados por una membrana celular semipermeable
Cuáles son los tipos de transporte celular?
Activo y pasivo
4 características del transporte pasivo
- paso de moléculas pequeñas por la membrana
- paso de moléculas o iones por canales membranales
- No usa energía
- Sigue el gradiente de concentración
4 características del transporte activo
- Canales específicos para moléculas o iones
- Requiere energía
- A favor del gradiente electroquímico
- En contra del gradiente de concentración
Transporte activo secundario
Utiliza un gradiente electroquímico como fuente de energía para mover moléculas contra su gradiente
Antiportadores
transportan moléculas en direcciones
opuestas
Simportadores
mueven moléculas en
la misma dirección.
exocitosis
proceso de fusión de vesículas con la membrana celular y la liberación de
su contenido fuera de la célula
endocitosis
una célula captura una sustancia, la engulle con la membrana
celular y la lleva dentro
4 características de los carbohidratos
- Existen en otras biomoléculas
- Reconocimiento/adhesión celular
- Protección celular o estructura
- Almacenamiento y generación de
energía
Enlace que une azúcares
enlace glucosídico
dos clases principales de monosacáridos
aldosas y cetosas
Aldosa
3 carbonos y un aldehído
Cetosa
3 carbonos y una cetona
Enantiómeros
Imágenes en el espejo no sobre
ponibles
Diasterómeros
no son imágenes en el espejo
Anómeros
difieren en la configuración del
carbono anomérico
Epímeros
difieren en la configuración de un
carbono que no sea el anomérico
Isómeros conformacionales
silla o bote
Qué es el metabolismo?
interconversión de compuestos químicos en el cuerpo, las vías que siguen moléculas individuales, sus
interrelaciones, y los mecanismos que regulan el flujo de metabolitos a través de las vías
3 categorías de las vías metabólicas
Vías anabólicas, Vías catabólicas, Vías anfibólicas
Vías anabólicas
de menor a mayor
Vías catabólicas
desintegración de moléculas de mayor tamaño
Vías anfibólicas
actúan como enlaces entre las vías anabólicas y catabólicas
Niveles de organización de las rutas metabólicas
tejido y órgano, y subcelular
Reacción endergónica
energía positiva (en productos)
Reacción exergónica
energía negativa (en reactivos)
Qué es la glucolisis?
la principal vía para el metabolismo de la glucosa
Dónde sucede la glucolisis?
citosol
La glucólisis es aerobia o anaerobia?
ambas
Cuantas etapas y reacciones tiene la glucolisis?
3 etapas y 10 reacciones
Cuáles son las 3 etapas de la glucolisis?
Preparación, partición y oxidoreducción-fosforilación
Dónde sucede el ciclo de krebs?
mitocondria
¿Qué son los aminoácidos? Y cual es su estructura base
bloques de construcción de las proteínas. Un ácido carboxílico, una amina y un grupo R
Como sé que el aminoácido es polar?
Tiene un -OH, -SH o tiene cargas
Como sé que el aminoácido es no polar?
Tiene S, N, es alifático
Cuándo un aminoácido es básico?
tiene una amina es su grupo R
Cuándo un aminoácido es ácido?
tiene un ácido carboxílico es su grupo R
Como se llaman los enlaces que unen a los aminoácidos?
enlaces peptídicos
Si el aa tiene carga positiva es pH ácido o básico?
ácido
Si el aa tiene carga negativa es pH ácido o básico?
básico
Si el aa tiene cargas que se anulan, que sucede con el pH?
está en el punto isoeléctrico
Qué uno el enlace peptídico?
ácido carboxílico y grupo amino
3 aminoácidos esenciales
Triptófano, metionina, histidina
Estructura primaria
cadena polipeptídica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
Cuáles son los dos tipos de estructura secundaria?
Hélice Alfa y Beta plegada
Hélice Alfa
Es forma de espiral, se junta con puentes de hidrógeno y termina en prolina
Beta plegada
Están en zig-zag y también se unen por puentes de hidrógeno y pueden ser paralelas o antiparalelas
Cuáles son los tipos de estructura terciaria?
Fibrosas y globulares
Estructuras fibrosas
son las que dan estructura, son secuencias repetitivas de aa, tienen poca sensibilidad a temperatura y pH, son insolubles en agua
Estructuras globulares
son hormonales, secuencias irregulares, sensibles a pH y temperatura, y son solubles en agua
Qué son los motivos?
Conjunto de dominios
Qué son los dominios?
Son partes de la proteína para mantener su estabilidad, tienen una función específica
4 maneras de que desnaturalizan las proteínas
temperatura, pH, polaridad del disolvente, y fuerza iónica
2 tipos de estructura cuaternaria
Homotípicas y Heterotípicas
Heterotípicas
subunidades de estructuras muy diferentes
Homotípicas
cadenas polipeptídica idénticas
Qué es una enzima?
proteína que actúa como catalizador biológico
Oxidorreductasa
Es redox, gana y pierde electrones. “Deshidrogenasa”
Transferasa
Añade grupos químicos “fosforilación”
Hidrolasa
Meten agua
Liasas
Rompen enlaces (creo que hay un protón en los reactivos)
Isomerasas
Rearreglan grupos del sustrato
Ligasas
Unen 2
De qué es el segundo dígito al nombrar a las enzimas?
subclase de enzima
De qué es el tercer dígito al nombrar a las enzimas?
información con respecto al sustrato que utiliza la
enzima
Cuando no hay tanta actividad enzimática?
Cuando la temperatura o el pH es muy bajo o muy alto
Qué es el sitio activo?
Es la parte específica para cada sustrato, se encarga de la selectividad del sustrato de la enzima
Modelo llave cerradura
Hacen match perfeto
Modelo de Ajuste Inducido
La enzima y el sustrato se ajustan a la forma del sitio activo para unir al sustrato
¿Qué pasa si el sustrato no deja el sitio activo?
La enzima se bloquea (inhibida) para interacciones posteriores con el sustrato
Cuales son los tipos de inhibición
Inhibición Competitiva
Inhibición No competitiva
Inhibición Acompetitiva
Inhibición Irreversible
Inhibición Competitiva
Una u otra
Inhibición No competitiva
El inhibidor se une a la enzima libre y al complejo enzima sustrato
Inhibición Acompetitiva
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre
Inhibición Irreversible
Se forma un enlace covalente entre el inhibidor y la enzima. Queda inactivado permanentemente