Tissus Conjonctifs 1 Flashcards
L’histologie
- Se développe à partir du XVII siècle avec la découverte du microscope (Marcello Malpighi 1628-1694).
- Observation au microscope de coupes histologiques (épaisseur 0.1-10 μm)
- La plupart des structures sur la coupe sont difficiles à discerner
→ utilisation de colorant (découverts empiriquement)
Colorations histologique
- colorant basique (+) → constituant basophile (-)
- colorant acidophile (-) → constituant acidophile (+)
4 types fondamentaux de tissu
- tissu épithélial
- tissu musculaire
- tissu nerveux
- tissu conjonctif
Les différentes classes de tissu de soutien
Tissu conjonctif → latin «conjonctivus» = qui sert à relier
- le tissus conjonctif fibreux
- le cartilage
- le tissu osseux
Propriétés générales des tissus de soutien
- Tous les tissus conjonctifs proviennent du mésenchyme, un tissu embryonnaire généralement dérivé du mésoderme
- les tissus conjonctifs peuvent présenter tous les degrés de vascularisation
- les tissus conjonctifs sont formés en grande partie par une matrice extracellulaire inanimée
- intéraction continuelle entre cellules et matrice extracellulaire
Composition du tissu conjonctif fibreux
- matrice extracellulaire
- substance fondamentale
- les fibres
- les cellules
Composition du tissu conjonctif fibreux
- matrice extracellulaire
- substance fondamentale
- fibres
- cellules
Différents types de tissu conjonctif fibreux
→ Tissu conjonctif fibreux lâche (aréolaire)
- Tissu conjonctif réticulé - tissu adipeux - tissu adipeux blanc - tissu adipeux brun
→ Tissu conjonctif fibreux dense
Substance fondamentale
Substance amorphe qui occupe les espaces entre les cellules et retient les fibres
Composée de :
- Liquide interstitiel (H2O, ions)
- protéoglycanes
Glycosaminoglycanes
- autre nom = mucopolysaccharides
- Gros polysaccharides chargés négativement
→ constitué d’unités disaccharidiques répétées
→ forme des chaînes linéaires non ramifiées de 70 à 200 résidus
Les 5 glycosaminoglycanes:
- Chondroitine sulfate
- Kératane sulfate
- Héparine
- Dermatane sulfate
- Acide hyaluronique
Acide hyaluronique
- pas sulfaté
- pas inclu dans les protéoglycanes
- présent dans la matrice extracellulaire
→ pas relié à la protéine centrale - renouvellement rapide, 2-4 jours
Les protéoglycanes
- Molécules chargées négativement
- Conformation déployée
- Fixation de molécules d’H2O et de ions positifs
- renouvellement en 7-10 jours
→ sont dégradés grâce à des enzymes lysosomales spécifiques. L’absence de ces enzymes empêche la dégradation des GAG et provoque leur accumulation dans les tissus.
→ syndrome de Hurler, Hunter, Sanfilippo, Morquio
→ dysfonctionnement des organes ( retard mental/prob. Cardiaque)
La viscosité de la substance fondamentale
- agit comme une barrière et réduit la pénétration de bactéries et d’autres microorganismes
- Les bactéries qui produisent l’hyaluronidase, une enzyme qui dégrade l’acide hyaluronique et d’autres glycosaminoglycanes, ont un grand pouvoir invasif parce qu’ils diminuent la viscosité de la substance fondamentale du tissu conjonctif.
→ les bactéries vont facilement dans les tissus
Les 3 types de fibre dans la matrice extracellulaire
- fibre de collagène
- fibre réticulée ou de réticuline
- fibres élastiques
Les fibres de collagène
- fibres blanches → aspect blanchâtre (tendons)
- constituant protéique plus abondant du corps humain 30% du poids du corps humain
- présent en proportions variables dans les divers types de tissu conjonctif
- composition en a.a. particulière → env. 1000 a.a.
→ 33.5% glycine, 12% proline, 10% hydroxyproline
La famille des collagènes
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Synthèse du collagène
- Réticulum endoplasmique rugueux
- synthèse du préprocollagène
- clivage du peptide signal
- hydroxylation des Pro et Lys
- gycolsylation de l’hydroxylysine
- assemblage des molécules de procollagène
- Transport du procollagène à l’appareil de Golgi
- Sécrétion du procollagène dans l’espace extracellulaire
→ Transformation du procollagène en tropocollagène- les enzymes procollagène peptidase détache les télopeptides et forme le tropocollagène
Association des molécules de tropocollagène en fibrilles
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Les fibrilles
- Les fibrilles de collagène de type I et III peuvent se regrouper pour constituer des fibres de collagène.
- Dans de nombreuses régions du corps les fibres de collagène de type I s’étendent parallèlement les unes aux autres pour former des faisceaux (Ø plusieurs μm).
- En microscopie électronique les fibrilles de collagène présentent des striations transversales
Organisation des molécules de collagène
Collagène de type I → fibres ou faisceaux
Collagène de type II → fibrille
Collagène de type III → fibres
Collagène de type IV → tropocollagène s’associe à d’autres protéines de la lame basale
Fibres réticulées ou de réticuline
- constituées principalement de collagène de type III associé à d’autres types de collagène, des glycoprotéines et des protéoglycanes
- Fibres très fines avec une disposition assez lâche et un diamètre moyen de 35 nm
- Forment des ramifications constituant des réseaux (reticulum = petit filet) qui entourent les vaisseaux sanguins et soutiennent les tissus mous des organes
- peuvent être mises en évidence par des colorations aux sels d’argent
Syndromes ehlers-danlos
- augmentation de la mobilité articulaire
- luxations fréquentes
- augmentation de l’élasticité de la peau
Scorbut
- carence en vitamine C (acide ascorbique)
→ La vitamine C est un cofacteur essentiel de la proline hydroxylase
Ce qui provoque : → Dégénérescence du tissu conjonctif → chute des dents → hémorragie → retard dans la cicatrisation des plaies
Fibres élastiques
- fibres jaunes
- Fibres relativement fines et ramifiées
- Pas de striations visibles en microscopie électronique
- Chaque fibre est composée d’élastine
→ protéine qui contient des acides aminés hydrophobes et des protéines microfibrillaires (surtout fibrilline) riches en groupements hydrophiles
→ Les protéines microfibrillaires enveloppent l’élastine
Propriétés de l’élastine
- Composition en acides aminés semblable à celle du collagène
→ glycine 30% , proline 11% - Nombreux acides aminés hydrophobes (en particulier valine) et peu d’acides aminés chargés
- peu d’hydroxyproline et pas d’hydroxylysine
- Présence d’acides aminés particuliers: desmosine et isodesmosine
- peut s’étirer et s’enrouler de manière réversible
Structure de la desmosine
- Réaction covalentes entre 4 résidus lysine
- Permet de relier 4 chaînes polypeptidiques
→ En partie responsable des propriétés élastiques de l’élastine
Système de fibres élastiques
- fibres oxytalanes
- fibres élaunines
- fibre élastiques