Tissu conjonctif et fibreux Flashcards
Quelles sont les quatre propriétés générales des tissus de soutien?
- Origine commune: Tous les tissus conjonctifs proviennent du mésenchyme, un tissu embryonnaire généralement dérivé du mésoderme.
- Matrice extracellulaire: les tissus conjonctifs sont formés en grande partie par une matrice extracellulaire inanimée.
- Mécanismes d’adhésion des cellules à la matrice extracellulaire
- Degré de vascularisation variable: les tissus conjonctifs peuvent présenter tous les degrés de vascularisation.
Comment les tissus conjonctifs sont-ils caractérisés?
Les tissus conjonctifs sont caractérisés par: cellules > matrice extracellulaire (substance fondamentale, fibres).
Des variations dans la composition de la substance fondamentale, l’arrangement des fibres et les propriétés des cellules donnent origine à une grande variété de tissus différents.
Quels sont les éléments structurels des tissus conjonctifs fibreux?
- La matrice extracellulaire
- Substance fondamentale: les glycosaminoglycanes, lesprotéoglycanes
- Les fibres: les fibres de collagène, les fibres réticulées, les fibres élastiques
- Les cellules
- Tissu conjonctif fibreux lâche (aréolaire)
- Tissu conjonctif réticulé
- Tissu adipeux
- Tissu adipeux blanc
- Tissu adipeux brun
- Tissu conjonctif fibreux dense
Quelle est la substance fondamentale? De quoi est-elle composée? A quoi ça ressemble?
Substance amorphe qui occupe les espaces entre les cellules et retient les fibres.
- Liquide interstitiel (H2O, ions)
- Protéoglycanes
Protéine centrale + Glycosaminoglycanes (GAG)
Que sont les glycosaminoglycanes (mucopolysaccharides)?
Gros polysaccharideschargés négativement.
Ils sont constitués d’unités disaccharidiques répétées.
Forment des chaînes linéairesnon ramifiéesde 70 à 200 résidus.
Énumérez cinq GAG
Chondroitine sulfate Kératane sulfate Héparine Dermatane sulfate Acide hyaluronique: n’est pas sulfaté, n’est pas inclus dans les protéoglycanes
Que sont les protéoglycanes?
Molécules chargées négativement:
- Conformation déployée
- Fixation de molécules d’H2O et de ions positifs
Quel est le but de la viscosité de la substance fondamentale?
La viscosité de la substance fondamentale agit comme une barrière et réduit la pénétration de bactéries et d’autres microorganismes.
Qu’est-ce que la hyaluronidase et comment est-elle produite?
Les bactéries qui produisent l’hyaluronidase, une enzyme qui dégrade l’acide hyaluronique et d’autres glycosaminoglycanes, ont un grand pouvoir invasifparce qu’ils diminuent la viscosité de la substance fondamentale du tissu conjonctif.
Comment les GAG et les protéoglycanes sont-ils régénérés et dégradés?
Le renouvellement de l’acide hyaluroniqueest rapide (2-4 jours) alors que celui des protéoglycanesest plus lent (7-10 jours).
Les protéoglycanes sont dégradés grâce à des enzymes lysosomales spécifiques. L’absence de ces enzymes empêche la dégradation des GAG et provoque leur accumulation dans les tissus.
Que se passe-t-il si les enzymes lysosomales spécifiques sont absents?
Mucopolysaccharidoses chez l’homme: syndromes de Hurler, Hunter, Sanfilippo, Morquio
Accumulation de protéoglycanes dans de nombreux organes: foie, rate, coeur, vaisseaux sanguins et cerveau
Dans la matrice extracellulaire, quels types de trois types de fibres peut-on trouver?
- Fibres de collagène
- Fibres réticulées ou de réticuline
- Fibres élastiques
Qu’est-ce que le collagène? Quelles sont les deux molécules de collagène que nous devons connaître?
Le collagène est le constituant protéique plus abondant du corps humain.
Il est présent en proportions variables dans les divers types de tissu conjonctif.
La composition en acides aminés du collagèneest particulière.
Glycine et Proline
De quoi est composé le collagène?
La composition en acides aminés du collagène est particulière:
glycine[33.5%], proline[12%], l’hydroxyproline[10%]
Glycine-Proline-X Glycine-X-Hydroxyproline
L’hydroxyproline et l’hydroxylysine sont caractéristiques de cette protéine.
Localisation, fonction et synthèse du collagène de type I:
Derme, tendons, os, fibrocartilage
Résistance à la traction
Fibroblastes, ostéoblastes, chondroblastes, odontoblastes(dents)
Localisation, fonction et synthèse du collagène de type II:
Cartilage hyalin
Resistance à la pression
Chondroblastes
Localisation, fonction et synthèse du collagène de type III:
Tissu conjonctif réticulé
Maintien de la structure
Cellules réticulées
Localisation, fonction et synthèse du collagène de type IV:
Lame basale
Soutien de structures délicates
Cellules épithéliales, endothéliales, musculaires
La synthèse du collagène
- Réticulum endoplasmique rugueux:
- Synthèse du préprocollagène
- Clivage du peptide signal
- Hydroxylation des Pro et Lys
- Glycosylation de l’hydroxylysine
- Assemblage des molécules de procollagène (triple helice+ télopeptides) - Transport du procollagèn eà l’appareil de Golgi.
- Sécrétion du procollagènedans l’espace extracellulaire.
- Transformation du procollagèneen tropocollagène par procollagène peptidases
- Association des molécules de tropocollagène en fibrilles (ponts hydrogène et interactions électrostatiques): La lysyl oxidasecatalyse la formation de liaisons covalentes entre les molécules de tropocollagène
Organisation des molécules de collagène:
Les fibrilles de collagène de type I et III peuvent se regrouper pour constituer des fibres de collagène.
Dans de nombreuses régions du corps les fibres de collagène de type I s’étendent parallèlement les unes aux autres pour former des faisceaux (Ø plusieurs μm).
Collagène de type I: Fibres ou faisceaux
Collagène de type II: Fibrilles
Collagène de type III: Fibres
Collagène de type IV: Le tropocollagènes’associe à d’autres protéines de la lame basale
Que sont les fibres réticulées ou de réticuline et comment les voir histologiquement?
Elles sont constituées principalement de collagène de type IIIassocié à d’autres types de collagène, des glycoprotéines et des protéoglycanes.
Fibres très fines avec une disposition assez lâche et un diamètre moyen de 35 nm.
Forment des ramifications constituant des réseaux (reticulum= petit filet) qui entourent les vaisseaux sanguinset soutiennent les tissus mousdes organes.
Les fibres réticulées ne sont pas visibles avec les colorations histologiques classiques mais peuvent être mises en évidence par des colorations aux sels d’argent.
Syndromes cliniques résultant d’anomalies de la synthèse du collagène:
Syndrome de Ehlers-Danlos type vasculaire: carence en collagène de type III. Ruptures au niveau artériel et/ou intestinal.
Syndrome de Ehlers-Danlostype cypho-scoliotique:défaut de l’hydroxylation de la lysine. Augmentation de l’élasticité de la peau, luxation du cristallin.
Syndrome de Ehlers-Danlostype arthrochalasis: diminution de l’activité procollagènepeptidase. Augmentation de la mobilité articulaire, luxations fréquentes.
Syndrome de Ehlers-Danlos: augmentation de la mobilité articulaire, luxations fréquentes; augmentation de
l’élasticité de la peau.
Osteogenesis imperfecta (maladie des os de verre): mutations du gène codant pour le collagène de type I. Fractures fréquentes,i nsuffisance cardiaque.
Scorbut:
Scorbut: carence en vitamine C (acide ascorbique). La vitamine C est un cofacteur essentiel de la proline hydroxylase. Dégénérescence du tissu conjonctif. Chute des dents, hémorragies, retard dans la cicatrisation des plaies
Les fibres élastiques(fibres jaunes):
Fibres relativement fines et ramifiées.
Pas de striations visibles en microscopie électronique.
Chaque fibre est composée d’élastine, une protéine qui contient des acides aminés hydrophobes et des protéines microfibrillaires (surtout fibrilline) riches en groupements hydrophiles.
Les protéines microfibrillairesenveloppent l’élastine.
Propriétés de l’élastine:
Composition en acides aminés semblable à celle du collagène.
Glycine (~30%), proline (~11%)
Nombreux acides aminés hydrophobes (en particulier valine) et peu d’acides aminés chargés.
Peu de résidus hydroxyproline et pas d’hydroxylysine
Présence d’acides aminés particuliers: desmosine et isodesmosine
L’élastine peut s’étirer et s’enrouler de manière réversible
Structure de la desmosine:
Réaction covalentes entre 4 résidus lysine.
Permet de relier 4 chaînes polypeptidiques
En partie responsable des propriétés élastiques de l’élastine
Synthèse des fibres élastiques:
- RER synthèse
- Golgi
- Protéines Microfibrillaires + Tropoélastine
Produit par: fibroblastes, c. musculaires lisses, chondrocytes
Formation des fibres élastiques:
- Fibres oxytalanes
- Fibres élaunines
- Fibres élastiques
- Système de fibres élastiques
Fibres élastiques et temps et maladies:
La quantité de fibres élastiques dans la peau varie au cours des âges. Elle augmente jusqu’à l’âge adulte. Chez les personnes âgées leur nombre diminue: perte de souplesse et apparition de rides. Ce phénomène est accéléré par des expositions excessive au UV.
Les fibres élastiques peuvent subir des modifications suite à des maladies:
- Artériosclérose: perte d’élasticité de la paroi artérielle
- Emphysème pulmonaire: perte d’élasticité de la paroi alvéolaire
Le Syndrome de Marfan
Mutation génique de la fibrilline: anomalies des tissus conjonctifs riches en fibres élastiques, diminution de leur résistance; ruptures vasculaires.
