Testy z quizu Flashcards
Nazwa “proteazy serynowe”, do których zalicza się np. trypsynę i chymotrypsynę pochodzi od tego, że:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Aktywacja proenzymu do enzymu zachodzi poprzez hydrolizę wiązania pomiędzy resztą seryny a resztą kwasu asparaginowego.
b.
Hydrolizują wiązanie pomiędzy resztą seryny a resztą aminokwasu apolarnego.
c.
Hydrolizują wiązanie pomiędzy resztą seryny a resztą dowolnego aminokwasu.
d.
Reszta seryny w centrum aktywnym jest istotna dla przebiegu katalizy.
e.
Hydrolizują wiązanie pomiędzy dwoma resztami seryny.
Poprawna odpowiedź to: Reszta seryny w centrum aktywnym jest istotna dla przebiegu katalizy.
Proszę zaznaczyć zdanie prawdziwe dotyczące centrum aktywnego enzymu.
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Występuje na ogół na powierzchni enzymu, aby substraty miały do niego łatwy dostęp.
b.
W większości przypadków nie oddziałuje bezpośrednio z inhibitorami kompetycyjnymi.
c.
W przypadku enzymów allosterycznych stanowi miejsce wiązania aktywatorów allosterycznych.
d.
Może zmieniać konformację w wyniku oddziaływania z substratem.
e.
W wiązaniu substratu oraz w samej katalizie uczestniczą aminokwasy, które zwykle sąsiadują ze sobą w łańcuchu polipeptydowym.
Poprawna odpowiedź to: Może zmieniać konformację w wyniku oddziaływania z substratem.
Naukowcy z pewnego laboratorium opracowują lek, którego efekt terapeutyczny ma polegać na hamowaniu aktywności enzymu. Zbadano Ki czterech potencjalnych inhibitorów. Który jest najbardziej obiecujący?
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Ki = 0.5 × 10-8 M
b.
Ki = 3 × 10-5 M
c.
Ki = 4.5 × 105 M
d.
Ki = 1.5 × 108 M
Poprawna odpowiedź to: Ki = 0.5 × 10-8 M
Zaznacz prawdziwe stwierdzenia dotyczące nieodwracalnych inhibitorów.
Wybierz wszystkie poprawne:
a.
Inhibitory nieodwracalne inaktywują enzymy.
b.
Inhibitor nieodwracalny to synonim inhibitora niekompetycyjnego.
c.
Inhibitory nieodwracalne często pełnią funkcję regulatorów allosterycznych.
d.
Inhibitory nieodwracalne często tworzą wiązania kowalencyjne z enzymem; stała dysocjacji kompleksu enzym-inhibitor jest bardzo niska.
e.
Inhibitory nieodwracalne mogą być truciznami ale także lekami.
Prawidłowymi odpowiedziami są: Inhibitory nieodwracalne inaktywują enzymy.,
Inhibitory nieodwracalne często tworzą wiązania kowalencyjne z enzymem; stała dysocjacji kompleksu enzym-inhibitor jest bardzo niska.,
Inhibitory nieodwracalne mogą być truciznami ale także lekami.
Które z poniższych stwierdzeń jest nieprawdziwe w odniesieniu do izoenzymów:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Reakcje prowadzone przez izoenzymy mają taką samą stałą równowagi.
b.
Izoenzymy prowadzą tę samą reakcję enzymatyczną.
c.
Typowym przykładem enzymów występującego w różnych tkankach w postaci różnych izoenzymów jest dehydrogenaza mleczanowa (LDH)
d.
Podjednostki izoenzymów są kodowane przez odrębne geny.
e.
To, że izoenzymy różnią się miedzy sobą ruchliwością elektroforetyczną wynika z różnic w ich potranslacyjnych modyfikacjach.
Poprawna odpowiedź to: To, że izoenzymy różnią się miedzy sobą ruchliwością elektroforetyczną wynika z różnic w ich potranslacyjnych modyfikacjach.
Zaznacz prawdziwe stwierdzenia dotyczące stałej Michaelisa:
Wybierz wszystkie poprawne:
a.
Stała Michaelisa nie zależy ani od stężenia substratu ani od stężenia enzymu.
b.
Przy założeniu, że szybkość przekształcania kompleksu ES w E+P jest znacznie mniejsza niż szybkość dysocjacji ES do E+S, stała Michaelisa jest miarą powinowactwa enzymu do substratu.
c.
Im wyższa stała Michaelisa tym enzym jest sprawniejszy.
d.
Stała Michaelisa odpowiada takiemu stężeniu substratu, przy którym osiągana jest szybkość maksymalna reakcji enzymatycznej.
e.
Jeśli enzym ma kilka substratów, dla każdego z nich ma (na ogół) inną stałą Michaelisa.
Prawidłowymi odpowiedziami są: Stała Michaelisa nie zależy ani od stężenia substratu ani od stężenia enzymu.,
Przy założeniu, że szybkość przekształcania kompleksu ES w E+P jest znacznie mniejsza niż szybkość dysocjacji ES do E+S, stała Michaelisa jest miarą powinowactwa enzymu do substratu.,
Jeśli enzym ma kilka substratów, dla każdego z nich ma (na ogół) inną stałą Michaelisa.
Rozpatrujemy reakcję zachodzącą zgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten. Jeśli stężenie substratu jest cztery razy wyższe niż wartość Km to wówczas szybkość reakcji będzie wynosiła:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
40% Vmax
b.
20% Vmax
c.
60% Vmax
d.
Vmax
e.
80% Vmax
Poprawna odpowiedź to: 80% Vmax
Zaznacz prawdziwe stwierdzenia dotyczące Vmax.
Wybierz wszystkie poprawne:
a.
Szybkość maksymalna jest zawsze większa od szybkości początkowej.
b.
Vmax to szybkość początkowa reakcji zachodzącej przy tak wysokim stężeniu substratu, że wszystkie cząsteczki enzymu są stale wysycone substratem.
c.
Vmax = k2 × [ET], gdzie k2 jest stałą szybkości reakcji ES → E + P, a [ET] jest stężeniem całkowitym enzymu.
d.
Vmax to inaczej liczba obrotów enzymu.
e.
Vmax nie zależy od stężenia enzymu.
Prawidłowymi odpowiedziami są: Vmax = k2 × [ET], gdzie k2 jest stałą szybkości reakcji ES → E + P, a [ET] jest stężeniem całkowitym enzymu., Vmax to szybkość początkowa reakcji zachodzącej przy tak wysokim stężeniu substratu, że wszystkie cząsteczki enzymu są stale wysycone substratem.
Stała Michaelisa:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Jest to stężenie substratu wysycające enzym w 50%.
b.
Jest równa połowie szybkości maksymalnej reakcji.
c.
Jest stałą szybkości reakcji: ES → E + P
d.
Jest miarą efektywności działania enzymu.
e.
Jest to stosunek stężenia substratu do siły katalitycznej enzymu wyrażonej jako liczba obrotów.
Poprawna odpowiedź to: Jest to stężenie substratu wysycające enzym w 50%.
Enzym A prowadzi reakcję zgodnie z kinetyką Michaelisa-Menten. Jeśli szybkość reakcji osiągnęła wartość = 75% szybkości maksymalnej to:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Nie można wyrazić stężenia substratu jako wielokrotność lub ułamek stałej Michaelisa (KM).
b.
[S] jest równe 75%KM.
c.
[S] jest równe 2KM.
d.
[S] jest równe 50% KM.
e.
[S] jest równe 3KM.
Poprawna odpowiedź to: [S] jest równe 3KM
Stała Michaelisa może być uznana za stałą dysocjacji KD kompleksu enzym-substrat, jeśli dla danej reakcji:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
Nie można dokończyć logicznie tego zdania bo KM nigdy nie może mieć wartości zbliżonej do KD kompleksu ES.
b.
Stała szybkości reakcji E + S → ES (k1) jest znacznie wyższa niż stała szybkości reakcji ES → E + P (k2).
c.
Stężenie kompleksu ES jest stałe.
d.
Stała szybkości reakcji ES → E + P (k2) jest znacznie niższa niż stała szybkości dysocjacji ES (k-1).
e.
Reakcja ES → E + P jest znacznie szybsza niż reakcja ES → E + S
Poprawna odpowiedź to: Stała szybkości reakcji ES → E + P (k2) jest znacznie niższa niż stała szybkości dysocjacji ES (k-1).
Różne enzymy charakteryzują się różną wydajnością katalizy. Enzym zbliża się do katalitycznej perfekcji, gdy:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
kcat/KM ≈ kcat
b.
Stała szybkości tworzenia kompleksu ES jest wyższa niż stała szybkości dysocjacji kompleksu ES.
c.
Szybkość reakcji ES → E + P jest znacząco wyższa niż szybkość reakcji E + S → ES
d.
Jego liczba obrotów jest bliska Vmax.
e.
kcat/KM wynosi około 108 M-1s-1.
Poprawna odpowiedź to: kcat/KM wynosi około 108 M-1s-1.
Pewną reakcję przebiegającą w zgodzie z kinetyką Michaelisa-Menten prowadzono przy [S] = KM. Gdy stężenie substratu zwiększono dwa razy, to szybkość początkowa reakcji była równa:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
2KM/S
b.
2/3 Vmax
c.
50%Vmax
d.
1/3 Vmax
e.
Vmax
Poprawna odpowiedź to: 2/3 Vmax
Miarą efektywności działania enzymu jest wyrażenie kcat/KM. Przyjmijmy, że k1 to stała szybkości tworzenia ES, k-1 to stała szybkości dysocjacji ES, a k2 to stała szybkości reakcji ES → E + P. Wartość kcat/KM nigdy nie przekracza wartości:
Wybierz jedną odpowiedź:
a.
(k-1 + k2)/k1
b.
k-1
c.
k2
d.
k-1 + k2
e.
k1
Poprawna odpowiedź to: k1
Do której klasy enzymów należy karboksylaza pirogronianowa prowadząca zależną od biotyny reakcję?
pirogronian + HCO3- + ATP → szczawiooctan + ADP + Pi
Do której klasy enzymów należy karboksylaza pirogronianowa prowadząca zależną od biotyny reakcję?
pirogronian + HCO3- + ATP → szczawiooctan + ADP + Pi
Poprawna odpowiedź to: Ligazy
