Terms Flashcards

1
Q

это участок фермента, в котором происходит специфическое связывание субстрата и его превращение в продукт. У простых ферментов активный центр состоит из аминокислот. У сложных ферментов, кроме аминокислот, в состав активного центра входит кофактор.

A

Активный центр фермента

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

это регуляция фермента путем связывания эффекторной молекулы в сайте, отличном от активного сайта фермента. Сайт, с которым связывается эффектор, называется аллостерическим сайтом

A

Аллостерическая регуляция

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы вызывает изменение пространственной конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

A

Аллостерический центр

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

это строительные блоки макромолекул белков. По строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. В аминокислотах обязательно присутствует карбоксильная группа (СООН), аминогруппа (NH2), асимметричный атом углерода и боковая цепь.

A

Аминокислоты

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

является путем распада углеводов и одновременно образования веществ, используемых в синтетических реакциях (НАДФН и рибозо-5-фасфата). Амфиболические пути выполняют сразу несколько функций, они находятся на перекрестках метаболизма и связывают анаболические и катаболические пути, примером может служить цикл лимонной кислоты.

A

Амфиболические процессы

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

совокупность метаболических процессов биосинтеза сложных молекул с затратой энергии. Сложные молекулы, входящие в состав клеточных структур, синтезируются последовательно из более простых предшественников. Анаболизм включает три основных этапа, каждый из которых катализируется специализированным ферментом.

A

Анаболизм

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

это окисление глюкозы до молочной кислоты (лактаты), , при дефиците в клетке кислорода . Лактата является метаболическим тупиком и далее ни во что не превращается. Единственная возможность утилизовать лактат - это окислить его.

A

Анаэробный гликолиз

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

группа органических соединений, подавляющих биологическую активность витаминов. Это соединения, близкие к витаминам по химическому строению, но обладающие противоположным биологическим действием. При попадании в организм антивитамины включаются вместо витаминов в реакции обмена веществ и тормозят или нарушают их нормальное течение.

A

Антивитамины

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

белковая часть ферментов микроорганизма, относящихся к классу сложные белки. Небелковая часть – кофермент. Комплекс апофермента с кофактором – голофермент. Апофермент при отсутствии кофермента не имеет ферментативной активности. Состав апофермента определяет избирательность (специфичность) действия конкретного фермента и возможные способы регуляции его активности

A

Апофермент

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

это процесс окисления глюкозы до пировиноградной кислоты, протекающий, в присутствии кислорода. Все ферменты, катализирующие реакции этого процесса, локализованы в цитозоле клетки

A

Аэробный гликолиз

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

A

Белки

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

это катаболический процесс, при котором молекулы жирных кислот расщепляются в цитозоле прокариот и в митохондриях эукариот с образованием ацетил-КоА, который входит в цикл лимонной кислоты, а также НАДН и ФАДН2, которые являются коферментами, используемыми в цепи переноса электронов.

A

бета-окисление

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

органические вещества, которые образуются в организмах животных или растений из аминокислот путём их декарбоксилирования (удаления карбоксильной группы) ферментами декарбоксилазами и обладающие высокой биологической активностью. К биогенным аминам относятся дофамин, норадреналин и адреналин и др

A

Биоге́нные ами́ны

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

низкомолекулярные органические соединения различной химической природы, участвуют в построении ферментов и гормонов, необходимые для осуществления жизненно важных биохимических и физиологических процессов в живых организмах

A

Витамины

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

это пространственное расположение атомов главной цепи молекулы белка. Существует три типа вторичной структуры: альфа-спираль, бета-складчатость и бета-изгиб. Образуется и удерживается в пространстве за счет образования водородных связей между боковыми группировками АК основной цепи

A

Вторичная структура белка

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

это органическое соединение, непротеиногенная аминокислота, важнейший тормозной нейромедиатор центральной нервной системы (ЦНС) человека и других млекопитающих. Аминомасляная кислота является биогенным веществом

A

Гамма-аминомасляная кислота

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

это макромолекулы, которые выполняют жизненно важные функции. Они состоят из множества различных мономеров сахаров (моносахаридов), повторно связанных между собой гликозидными связями различных типов

A

Гетерополисахариды

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

это процесс введения в молекулу органического вещества одновалентной отрицательно заряженной оксигруппы-OH. Получаемые при этом соединения носят общее название оксисоединений

A

Гидроксилирование

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

это гидрофильная молекула, которая состоит из имидазольного кольца и аминогруппы, соединенных двумя метиленовыми группами. Гистамин является биогенным соединением, образующимся в организме при декарбоксилировании аминокислоты гистидина, катализируемого гистидиндекарбоксилазой.

A

Гистамин

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

наследственные заболевания углеводного обмена, в основе которых лежит нарушение синтеза и/или расщепления гликогена и накопление его в тканях организма, особенно в печени и мышцах, что проявляется выраженной гипертрофией и снижением функции пораженных органов.

A

Гликогеновые болезни (гликогенозы)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

биохимический процесс расщепления гликогена до глюкозы, осуществляется главным образом в печени и мышцах. Основная задача гликогенолиза — поддержание постоянного уровня глюкозы в крови. Регуляция гликогенолиза осуществляется совместно с регуляцией гликогеногенеза по типу переключения одного на другое.

A

Гликогено́лиз

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

это тип ковалентной связи, которая соединяет молекулу сахара с другой молекулой. Гликозидная связь образуется между полуацетальной группой сахара и гидроксильной группой органического соединения, например, спирта

A

Гликозидная связь

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

это липиды с углеводом, присоединенным ковалентной связью, которые включают углеводные остатки и не содержат фосфорной кислоты. Типичные представители гликолипидов- цереброзиды и ганглиозиды-они представляют собой сфингозинсодержащие липиды.

A

Гликолипид

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.

A

Гликопротеи́ны

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

метаболический путь, приводящий к образованию глюкозы из неуглеводных соединений (в частности, пирувата). Наряду с гликогенолизом, этот путь поддерживает в крови уровень глюкозы.

A

Глюконеогене́з

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

это полимеры, состоящие из моносахаридов одного вида. Например, гликоген, крахмал построены только из молекул α-глюкозы мономером клетчатки (целлюлозы) так же является β-глюкоза.

A

Гомополисахариды

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

это органические вещества, которые образуются в тканях одного типа, поступают в кровь, переносятся по кровяному руслу в ткани другого типа (ткани-мишени), где оказывают своё биологическое действие

A

Гормоны

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами. В организме человека дезаминирование в основном происходит в печени.

A

Дезаминирование

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

это процесс отщепления CO2 из карбоновых кислот и их солей. Декарбоксилирование проводят путем нагревания в присутствии кислот или оснований. При этом происходит замещение карбоксильной группы на атом водорода

A

Декарбоксилирование

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

это лишение белка его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому что она сформирована прочными ковалентными связями.

A

Денатурация белков

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

элемент третичной структуры белка, представляющий собой достаточно стабильную и независимую подструктуру белка, фолдинг которой проходит независимо от остальных частей. В состав домена обычно входит несколько элементов вторичной структуры.

A

Доме́н белка́

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

это различные по аминокислотной последовательности изоформы одного и того же фермента, существующие в одном организме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах.

A

Изоферменты

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

это значение pH, при котором белок является электронейтральным. Для кислых белков изоэлектрическая точка лежит в кислой среде (pH<7), а для основных (катионных) – в щелочной среде (pH>7). Белки в таком состоянии быстро выпадают в осадок.

A

Изоэлектрическая точка (ИЭТ)

34
Q

это подавление активности ферментов посредством использования различных соединений.

A

Ингибирование

35
Q

группа продуктов обмена веществ, которые образуются в печени из ацетил-КоА: ацетон, ацетоуксусная кислота, бета-оксимасляная кислота

A

Кето́новые тела́

36
Q

расщепление и окисление сложных органических молекул до более простых конечных продуктов. Оно сопровождается высвобождением энергии, заключенной в сложной структуре веществ. Большая часть высвобожденной энергии рассеивается в виде тепла. Меньшая часть этой энергии “перехватывается” коферментами окислительных реакций НАД и ФАД, некоторая часть сразу используется для синтеза АТФ.

A

Катаболизм

37
Q

это ферменты, катализирующие перенос фосфатной группы от молекулы АТФ на различные субстраты.

A

Кина́зы

38
Q

это прерывание химического пути вследствие того, что одно химическое вещество подавляет действие другого, конкурируя с ним за связывание или связывание.

A

Конкурентное ингибирование

39
Q

это органические соединения небелковой природы, участвующие в ферментативной реакции в качестве акцепторов отдельных атомов или атомных групп, отщепляемых ферментом от молекулы субстрата

A

Коферменты

40
Q

смесь полисахаридов, молекула которого состоит из остатков глюкозы. Мономером является альфа-глюкоза

A

Крахма́л

41
Q

ферментопатия, характеризующаяся неспособностью расщеплять молочный сахар (лактозу) в связи со снижением активности или отсутствием фермента лактазы.

A

Лактазная недостаточность

42
Q

это углевод группы дисахаридов, содержится в молоке и молочных продуктах. Молекула лактозы состоит из остатков молекул глюкозы и галактозы.

A

Лакто́за

43
Q

это группа пептидных гормонов, которые по системе портальных капилляров попадают в аденогипофиз и стимулируют выделение тропных гормонов гипофиза, регулирующих функции эндокринных желез

A

Либерины

44
Q

это фермент, вырабатываемый поджелудочной железой для расщепления триглицеридов на жирные кислоты в процессе пищеварения.

A

Липаза

45
Q

это химическая гетерогенная группа органических соединений, которые связаны с жирными кислотами.

A

Липиды

46
Q

метаболический процесс расщепления жиров на составляющие их жирные кислоты под действием липазы. Фермент триглицеридлипаза расщепляет триглицериды на диглицериды и жирные кислоты, на следующей стадии активны диглицеридлипаза и моноглицеридлипаза.

A

Липо́лиз

47
Q

биологические молекулы, которые способны накапливать и передавать энергию в ходе реакции. При гидролизе одной из связей высвобождается более 20 кДж/моль. По химическому строению макроэрги — чаще всего ангидриды фосфорной и карбоновых кислот, а также слабых кислот

A

Макроэргические соединения (соединения с высоким потенциалом переноса групп)

48
Q

это природный дисахарид, это две молекулы альфа-глюкозы, соединенные 1,4-гликозидной связью

A

Мальтоза

49
Q

это совокупность всех химических реакций в организме, которые обеспечивают его веществами и энергией, необходимыми для жизнедеятельности

A

Метаболизм

50
Q

это азотосодержащий продукт белкового метаболизма. В результате окончательного распада белков образуется аммиак, который в печени соединяется с углекислым газом и образует мочевину, которая в дальнейшем подлежит удалению.

A

Мочевина

51
Q

характеризуется нормальным уровнем глюкозы в крови натощак, отсутствием глюкозы в моче, как правило, не проявляется клинически и выявляется только при проведении глюкозотолерантного теста.

A

Наруше́ние толера́нтности к глюко́зе

52
Q

это тип ингибирования фермента, при котором ингибитор снижает активность фермента и одинаково хорошо связывается с ферментом независимо от того, связал он субстрат или нет.

A

Неконкурентное ингибирование

53
Q

это гликозиламины, содержащие азотистое основание, связанное с сахаром (рибозой или дезоксирибозой). Нуклеозиды могут быть фосфорилированы киназами клетки по первичной спиртовой группе сахара, при этом образуются соответствующие нуклеотиды.

A

Нуклеозиды

54
Q

это производные нуклеозидов, которые образуются в результате этерификации пентозного фрагмента фосфорной кислотой. В зависимости от строения пентозы различают РНК и ДНК.

A

Нуклеотиды

55
Q

это важный этапом катаболизма, позволяющий включаться в цикл Кребса тем веществам, при распаде которых образуется ПВК. Образовавшаяся молекула НАДН2 окисляется в длинной дыхательной цепи с образованием 3-х молекул АТФ

A

Окислительное декарбоксилирование пирувата

56
Q

это многоэтапный процесс, происходящий во внутренней мембране митохондрий и заключающийся в окислении восстановленных эквивалентов (НАДН и ФАДН2) ферментами дыхательной цепи и сопровождающийся синтезом АТФ.

A

Окислительное фосфорилирование

57
Q

это альтернативный путь окисления глюкозы, включает в себя окислительный и неокислительный этапы.

A

Пентозофосфа́тный путь

58
Q

вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты

A

Пептидная связь

59
Q

последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи соединенных пептидными связями. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

A

Первичная структура белка

60
Q

Кофермент ферментов, катализирующих декарбоксилирование и трансаминирование аминокислот; он является активной формой витамина В6.

A

Пиридоксальфосфат

61
Q

процесс распада белков.

A

Прицельный протеолиз

62
Q

это ингибирующее действие конечного продукта цепи биохимических реакций на активность, как правило, самого первого из ферментов (регуляторного), катализирующего данную последовательность реакций, либо фермента находящегося в точке «разветвления» мультиферментной системы

A

Ретроингибирование

63
Q

группа эндокринных заболеваний, связанных с нарушением усвоения глюкозы и развивающихся вследствие абсолютной или относительной недостаточности гормона инсулина.

A

Са́харный диабе́т

64
Q

это, когда одновременно под действием одного вещества один процесс активируется, другой противоположный ингибируется. От концентрации цАМФ (метаболита), который является вторичным посредником, зависит скорость обмена гликогена. Первое путем фосфорилирования и дефосфорилировани. В зависимости от концентрации вторичного посредника АМФ. Циклическая АМФ, когдаее в клетке много начинает действовать на протеинкиназу А.

A

Реципрокная регуляция

65
Q

дисахарид из группы олигосахаридов, состоящий из остатков двух моносахаридов: α-глюкозы и β-фруктозы.

A

Сахароза

66
Q

тормозящий нейромедиатор, относится к биогенным аминам, классу триптаминов. Серотонин часто называют «гормоном хорошего настроения».

A

Серотонин

67
Q

это основной механизм обезвреживания аммиака в организме. Синтез мочевины происходит в печени в цикле Кребса-Гензелейта в несколько этапов с участием ряда ферментных систем..

A

Синтез мочевины

68
Q

гиполипидемические лекарственные препараты. Одни из самых распространённых препаратов, используемых для снижения уровня холестерина.

A

Статины

69
Q

это реакция синтеза АТФ или ГТФ путём прямого переноса фосфата (PO3) на АДФ или ГДФ с высокоэнергетического промежуточного продукта.

A

Субстратное фосфорилирование

70
Q

биохимическая ферментативная реакция обратимого переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без промежуточного образования аммиака.

A

Трансаминирование

71
Q

реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота. Реакция катализируется ферментами – аминотрансферазами, или трансаминазами.

A

ТРАНСДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

72
Q

это укладка полипептидной цепи в глобулу. Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат взаимосвязи между радикалами аминокислот, отстоящими далеко друг от друга в цепи.

A

Третичная структура белка

73
Q

это сложный эфир, полученный из глицерина и трех жирных кислот. Они хранятся главным образом в клетках жировой ткани, адипоцитах

A

Триацилглицерины

74
Q

органические вещества, содержащие карбонильную группу и несколько гидроксильных групп.

A

Углево́ды

75
Q

это белковые молекулы, выполняющие функцию катализаторов биохимических реакций в живых организмах. Практически все хи- мические реакции в организме протекают с огромными скоростями именно благодаря участию в них ферментов.

A

Ферменты

76
Q

процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную структуру.

A

Фолдинг

77
Q

фермент, который катализирует дефосфорилирование субстрата (как правило другого белка) в результате гидролиза сложноэфирной связи фосфорной кислоты. При этом образуется фосфатный анион и молекула продукта с гидроксильной группой.

A

Фосфатаза

78
Q

это природный, полициклический спирт, который относится к простым жирам (стеринам). Это соединение синтезируется в разных органах и тканях организма

A

Холестерин

79
Q

это биохимически активное соединение, образующееся в результате сочетания фермента с коферментом. Например: РНК-полимераза, ДНК-полимераза и др.

A

Холофермент

80
Q

это ключевой этап дыхания всех клеток, использующих кислород, центр пересечения множества метаболических путей в организме, промежуточный этап между гликолизом и электронтранспортной цепью.

A

Цикл трикарбоновых кислот

81
Q

это белки, которые облегчают формирование вторич- ной и третичной структуры других белков. Hsp также участвуют в процессах репарации или элиминации не- правильно свернутых или денатурированных белков

A

Шапероны