Tenta-frågor Flashcards

1
Q

Vilka psi och phi vinklar har en alpha-helix?

A

phi= -60
psi= -45

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Varför är en peptidbindning speciell?

A

Den har en dubbelbindningskaraktär som gör planet stelt och minskar avståndet mellan C’ och N’.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hur uppstår en peptidbindning? Vad heter reaktionen?

A

Den uppstår när karboxylgruppen på en aminosyra reagerar med aminogruppen på en annan. En vattenmolekyl släpps. Reaktionen kallas condensation reaction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hur många atomer behövs för att definiera dihedrala vinklar?

A

4.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Vilka psi och phi vinklar har ett parallellt beta-flak?

A

Phi: -120
Psi: +115

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hur många strukturer finns det? Vilka är de?

A
  1. Primär
  2. Sekundär
  3. Tertiär
  4. Kvartär
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Vilka egenskaper har ett peptidplan?

A
  1. Platta
  2. Starka
  3. Stela
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Vad är skillnaden på cis-och trans-formation? Vilken är vanligast förekommande?

A

Vid cis är de två underenheterna på samma sida om dubbelbindningen. Vid trans är de på motsatt sida.
Vanligast förekommande är trans.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vilka är livets molekyler?

A
  1. DNS
  2. RNS
  3. Proteiner
  4. Kolhydrater
  5. Lipider
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Vilka är de fyra baserna (+1)?

A
  1. Adenin (A)
  2. Cytosin (C)
  3. Guanin (G)
  4. Thymin (T)
  5. Uracil (U)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

DNA innehåller fyra baser. Vilka?

A

Adenin, cytosin, guanin och thymin.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

RNA innehåller fyra baser. Vilka?

A

Adenin, cytosin, guanin och uracil.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Är DNA parallella eller antiparallella?

A

Antiparallella

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Vad innebär kiralitet?

A

Det är en symmetriegenskap. Ett objekt är kiralt om det skiljer sig från sin spegelbild. Ett exempel är våra händer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vilket atom är kiralt?

A

Den centrala kolatomen, alpha-kol.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Vilken aminosyra har inte en kolatom som är kiralt?

A

Glycine. Den har enbart en väte som sidokedja.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Vad är en ramachandran plot?

A

Områdena på en sådan plot visar de tillåtna värdena för psi och phi.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Vilka psi och phi vinklar har ett antiparallellt beta-flak?

A

Phi: -140
Psi: +135

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Vad är skillnaden mellan en polypetid och ett protein?

A

En polypeptid har 10-20 aminosyror och kan inte veckas. Proteiner kan veckas och kan även ha domän.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Prolin gör en alpha-helix böjd. Varför?

A

Kvävet i prolin kan inte binda i en vätebindning.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Vilka två enantiomerer finns det?

A

L och D. L står för left.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Vilka två aminosyror har två kirala atomer?

A

Threonine och isoleucine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Vad innebär enantiomer?

A

Ett kiralt objekt och dess spegelbild kallas för enantiomerer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Vilken enatiomer finns i cellerna?

A

L-isomerer. D-aminosyror känns inte igen av ribosomerna och enzymen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Hur många kategorier kan man dela in aminosyror i?

A

7 st.
1. Aliphatic
2. Basic
3. Acidic
4. Aromatic
5. Hydroxylic
6. Sulfur-containing
7. Amidic

26
Q

Vad är speciellt med alifatiska aminosyror?

A

De är hydrofobiska och icke polära.

27
Q

Vad är speciellt med basiska aminosyror?

A

De är positivt laddade.

28
Q

Vad är speciellt med sura aminosyror?

A

De är negativt laddade.

29
Q

Vad är speciellt med aromatiska aminosyror?

A

Det är en aminosyra som har en aromatisk ring.

30
Q

Vad är speciellt med hydroxylic aminosyror?

A

De har en OH-grupp.

31
Q

Vad är speciellt med sulfur-containing aminosyror?

A

De innehåller sulfat.

32
Q

Vad är speciellt med amidic aminosyror?

A

De har en amide grupp och är polära.

33
Q

Vilken aminosyra kan ibland refereras till som en iminosyra?

A

Prolin eftersom dens sidogrupp återansluter till huvudkedjan.

34
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen aliphatic och vilka är det?

A
  1. Proline, valine, leucine, isoleucine, glycine och alanine.
35
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen basic och vilka är det?

A

3.
Arginine, histidine och lysine.

36
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen acidic och vilka är det?

A
  1. Aspartic acid och glutamic acid.
37
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen aromatic och vilka är det?

A
  1. Phenylalanine, tryptophan och tyrosine.
38
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen hydroxylic och vilka är det?

A
  1. Serine och threonine.
39
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen sulfur-containing och vilka är det?

A

2.
Cysteine och methionine.

40
Q

Hur många aminosyror tillhör gruppen amidic och vilka är det?

A
  1. Asparagine och glutamine.
41
Q

Vilka aminosyror absorberar ljus vid 280 nm?

A

Tryptophan och tyrasine.

42
Q

Mellan vilka aminosyror kan en saltbrygga formas?

A

Mellan de positiva (basiska) och negativa (sura). Dvs arginine och lysine med aspartic och glutamic. Histidine räknas inte in.

43
Q

Från vilken terminus till vilken terminus går vi?

A

Alltid från N´till C´. Tummens topp ska vara mot C´.

44
Q

Definiera dissociationskonstanten Kd.

A

Kd = Koff/Kon

45
Q

Definiera associationskonstanten Ka.

A

Ka = 1/Kd

46
Q

Under vilka förhållanden gäller att Km är en “exakt” beskrivning av bindningsaffinitet dvs Km = Kd?

A

När K(off) > K(cat)

47
Q

Beskriv hur man gör ammoniumsulfatfällning?

A

Man tillsätter saltet under omrörning och stegvis. Mängden salt kan bestämmas från publicerade tabeller och beslutas mha pH på bufferten. Det utfällda proteinet kan utvinnas genom centrifugering och sen dialys.

48
Q

Varför är pI nödvändigt om man ska rena fram ett protein med en jonbyteskolonn?

A

För att få bort rätt del av lösningen. Man väljer ett pH större eller mindre än proteinets pI.

49
Q

Redogör noggrant för två oberoende metoder som kan användas för att bestämma ett proteins storlek?

A

Gelfiltrering och SDS-page.

50
Q

Hur används Lambert-Beers lag för att räkna ut ett proteins koncentration?

A

A = E * l * c och för att få koncentrationen i mg/mL multiplicerar man med molekylärvikten.

51
Q

Hur kan man snabbt öka koncentrationen hos ett protein ?

A

Genom ultrafiltrering. Det är en membranfiltreringsmetod som använder hydrostatiskt tryck för att tvinga en lösning genom ett membran. Viktigt att komma ihåg MWCO.

52
Q

Förklara vad som menas med CORN-regeln.

A

Man kollar på alpha-kolen med vätet framför. Om man kan läsa CORN medurs är det en L-isomer. CORN-regeln är ett sätt för oss att skilja på enantiomererna.

53
Q

Varför beror peptidens nettoladdning på buffertens pH?

A

Om peptiden har ett lägre pH än pI så kommer bufferten att ge ett väte och nettoladdningen blir +1. Om pH>pI så tar bufferten ett väte och nettoladdningen blir -1. Om pH=pI får vi nettoladdning 0.

54
Q

Vad heter den plot som visar alla phi och psi vinklar i ett protein?

A

Ramachandran plot.

55
Q

Vad menas med en protein domän?

A

En proteindomän är en del av protein som en självständig enhet. Den kan vecka sig och är oberoende av det övriga proteinet.

56
Q

Vad menas med en s.k swapped dimer?

A

När två liknande monomerer “byter” domäner och bildar en dimer.

57
Q

Redogör för ett vanligt förekommande PTM som är reversibelt.

A

Phosphorylation. Adderar en fosfat till serine, threonine eller tyrosine.

58
Q

Ange en biologisk funktion som kan höra till stark respektive svag växelverkan.

A

Stark växelverkan: antigen-antikropp
Svag växelverkan: enzym-substrat

59
Q

Definiera “kompetativ” inhibering.

A

En inhibitor som tävlar om enzymet med substratet.

60
Q

Beskriv pincipen bakom sonikering?

A

Sonikering använder sig utav högfrekventa ljudvågor för att förstöra cellmembranet.

61
Q

Vilka nackdelar har sonikering för proteiner och vilka återgärder gör man?

A

Det genereras mycket värme, något som kan göra att proteinerna bryts ner. För att förhindra det kan man ha provet på is.

62
Q

Vad ska en typisk lysis buffer innehålla? Vad är anledningen till att man tillsätter ingridienserna?

A

NP-40: rengöringsmedel som löser upp cellmembran
EDTA: suger ut metaller från proteaser
DTT: reducerande medel för cysteiner
Lysosyme: tuggar sig igenom cellvägg
DNase: digest DNA och minskar viskositeten