Tema 4.1 Estructura terciaria. Mioglobina. Flashcards
Localización de la mioglobina. Función.
Músculo esquelético. Almacen y aumento de la velocidad de difusión del oxígeno en la célula muscular.
Estructura de la miogoblina.
Proteína globular muy compacta formada por una única cadena polipeptídica de 153 aa. Formada por parte proteica y parte no proteica (grupo hemo).
Estructura y composición de la parte proteica de la mioglobina.
8 segmentos relativamente rectos (alfa hélice) (a-h). Separados por curvaturas, segmentos no alfa hélice. Otras regiones no helicoidales: los dos últimos aa del extremo N-terminal y los 5 aa últimos del extremo C-terminal. Grupos R polares hacia exterior y grupos R apolares hacia interior.
Grupo prostético de la miogolobina y color.
Grupo hemo rojo.
¿Dónde se localiza grupo hemo?
Oquedad apolar de la estructura proteica de la mioglobina.
Importancia de la oquedad apolar donde se localiza el grupo hemo.
Es importante para la oxigenación reversible del grupo hemo y para su conformación.
El grupo hemo se compone de dos partes:
Parte orgánica e inorgánica.
La parte orgánica del grupo hemo se denomina
Protoporfirina
La parte inorgánica del grupo hemo se corresponde con el
Fe.
Estructura de la protoporfirina.
Es la parte orgánica del grupo hemo.
- 4 anillos pirrol unidos por puentes meteno formando anillo tetrapirrólico.
- Tiene sustituyentes: 4 metilos, 2 vinilos, 2 propiónicos.
- Sustituyentes se colocan en distintos lugares -> hasta isómeros en la protoporfirina -> la más importante protoporfirina 9 (SV)
Localización del átomo Fe.
Centro del anillo tetrapirrólico. Unido a los 4N de los anillos pirrol por enlace covalente.
Estados en los que aparece el Fe y afinidad por oxígeno.
Ferroso (Fe 2+): forma que capta el oxígeno.
Férrico (Fe 3+).
El Fe, además de los 4 enlaces covalente que forma con los N de los anillos pirrol, puede formar otros dos enlaces:
Que dan lugar a la 5ta y 6ta posición de coordinación.
- 5ta: unión a His F8 (proximal).
- 6ta: donde se une el O2.
Dos estados de la mioglobina según si Fe en estado ferroso presenta O2 o no en 6ta posición de coordinación.
desoximioglobina, oximioglobina.
Importancia del ambiente polar para el Fe.
El ambiente polar en el que se encuentra el grupo hemo protege al Fe en estado ferroso, el cual es el estado que nos interesa porque es el que capta O2.
Estructura del Fe respecto al grupo hemo.
El Fe (sin oxígeno) queda fuera del plano del hemo, desplazado hacia la His F8, es decir, no ocupa el centro del anillo tetrapirrólico de manera perfecta sino que está desplazado hacia la Histidina proximal (de la cadena polipep F, en número 8)
Estructura del Fe cuando se une al oxígeno.
Cuando el Fe se une al oxígeno, se mueve un poco hacia el centro tirando de la cadena polipeptídica F a la que se encuentra unida por la histidina F8 (proximal).
¿Tiene este grupo hemo la misma función en todas las proteínas?
La función de los grupos prostéticos depende del ambiente polipeptídico en el que se encuentre, por lo que la función del grupo hemo puede ser distinta: almacenar oxígeno en mioglobina y HB o transportar electrones en otra proteína.
Interacciones que estabilizan la estructura terciaria.
El plegamiento lo dirigen las fuerzas hidrofóbicas. Las fuerzas que estabilizan la conformación son:
- Puentes disulfuro entre Cys
- Puentes de H entre grupos R
- Interacciones iónicas.
- Interacciones de Van der Waals (son un tipo de interacción electrostática)
Estructura terciaria.
conformación tridimensional biológicamente activa.
