TD Flashcards

1
Q

quel est le rôle de l electrophorese ?

A

technique de séparation et caractérisation de certaines molecules

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2
Q

dans quel domaine l electrophorese est elle utilisée ?

A

biochimie ou biologie moleculaire

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3
Q

comment se fait la separation des molecules ?

A

en fonction de leur taille et de leur charge

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4
Q

formule de la force électrostatique

A

F= qE

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5
Q

que se passe t il si on augmente l intensité d un champs électrique ?

A

force et charge augmentent

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6
Q

formule de force de frottement pour une sphère ?

A

Ff= 6πnvr

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7
Q

que se passe t il si la taille de la particule augmente ?

A

force de frottement augmente aussi et viscosité

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8
Q

dnas e champ électrique, y a t il une force de. gravitation ?

A

oui, mais négligeable

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9
Q

formule de la viscosité ?

A

v= Felectrostatique / Ff

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10
Q

pourquoi la formule de la viscosité est elle approximative ?

A

biomolecule n est pas une sphère, viscosité peu définie, taille des ions difficile a prédire

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11
Q

une petite molecule ira t elle plus vite qu une grande ?

A

OUI

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12
Q

quelles sont les differentes matrices utilisées?

A

acetate de cellulose
gel d amidon
gel d agarose–> très utilisé
acrylamide–> le plus utilisé

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13
Q

qu est ce que le point isoélectrique ?

A

correspond au pH auquel une protéine possède autant de charge + que -
–> neutres

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14
Q

les proteines continuent elles de migrer une fois le point isoélectrique atteint ?

A

NON

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15
Q

deux proteines avec des mêmes aa peuvent elles avoir des point isoélectrique différents ?

A

OUI, car la proteine peut se modifier différemment apres la traduction –> modifications rarement neutres

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16
Q

l electrophorese permet elle de détecter des proteines a formes et charges differentes ?

A

oui

17
Q

qu est ce que l electrophorese SDS-PAGE?

A

technique qui consiste a faire migrer des proteines dans un gel sous l influence d un champ électrique –> séparation des proteines selon leur tailles

18
Q

quelle est l autre utilisation du SDS?

A

detergent –> casse et dénaturé les liaisons non covalences des proteines et les solubilise

19
Q

comment varie la charge des protéines sous l effet du SDS?

A

tres négative car dénaturant

20
Q

peut on ajouter du SDS avec separation par focalisation isoélectrique ?

A

non car pas de liaisons covalentes avec les propriétés

21
Q

que se passe t il en cas d ajout de SDS?

A

proteine plus soluble et change sa charge nette

–> n aide pas a la separation isoélectrique

22
Q

application clinique de l electrophorese ?

A

detection de mutations en comparant aux autres personnes