T9 - Princípios gerais de enzimologia Flashcards
Enzimas
Catalisadores biológicos;
Aproximam o substrato a uma orientação próxima de modo a facilitar a ligação;
São proteínas, dependem do ph e da temperatura;
Tem um elevado poder catalítico - diminui a energia de ativação e o gasto de energia, e aceleram a velocidade reação;
Possuem pontos ótimos de funcionamento;
Constituição das enzimas
Centro ativo - ligação do substrato ou inibidor competitivo
Centro alostérico - ligação do inibidor não competitivo;
Tipos de enzimas
Oxirredutases: catalisam reações redox;
Transferases: catalisam reações de transferência de grupos;
Hidrólases: adição de H2O e quebra de ligações;
Liases: lise de substratos com formação de dupla ligação;
Isomerases: promovem isomerização cis-trans;
Ligases: ligam grupos;
Componentes de enzimas
Apoenzima (comp. proteico)
Holoenzima (comp. não proteico):
Cofator
Coenzima
Grupo prostético (grupo heme)
Concentração do substrato
Maior concentração de substrato, mais substrato ligado, maior velocidade de reação;
Até atingir a velocidade máxima;
Km
Concentração de substrato necessário para que a enzima atinja metade da vmax possível
Se Km é baixo, alta afinidade pelo substrato, ligação forte;
E + S = ES = E+ P
.
Inibição competitiva
Semelantes ao substrato;
Liga-se ao centro ativo, impedindo a ligação do substrato;
Pode ser atenuada pelo aumento da concentração de substrato - há um aumento de Km;
Inibição não competitiva
Liga-se ao centro alostérico;
Diminui o número de renovação;
Modifica a plasticidade do centro ativ, diminuindo a quantidade de produto que se forma;
Dá-se a diminuição da vmáx;
Inibidores irreversíveis
Ligam-se permanentemente à enzima;
Afetam a estrutura enzimática e apresenta elevada toxicidade;
Fosforilação enzimática
Modificação pós-traducional — alteração da função
Cinases — adicionam grupo fosfato
Desodrigenases — removem grupos fosfato
A fosforilação pode ativar ou inativar uma enzima;