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MMD1042 Examen 1 homemade > Structures des proteines > Flashcards

Structures des proteines Flashcards

1
Q

Une proteine est une séquence d’____ _____ dans un ordre _____, qui est lui meme dicté par une séquence d’_____.

A

acide aminés
specifique
ADN

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Q

On a _____ codons pour ____ acide aminés différents, ce qui explique la redondance.

A

64
20

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3
Q

Un protéome c’est l’esemble des ______ exprimées par la ______.

A

proteines
cellule

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4
Q

Vrai ou Faux: Les polymeres d’acides aminés sont de tailles variables?

A

VRAIII

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5
Q

Classe ces trois protéines de la plus petite a la plus grande:
1. Glutamine synthétase
2. Insuline
3. Hemoglobine

A
  1. Insuline
    2.Hémoglobine
  2. Glutamine synthétase
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6
Q

Les protéines réalisent la _______ des fonctions de l’organisme.

A

plupart!!!

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7
Q

Nomme 5 exemples de fcontions des proteines:

A
  1. Composition musculaire
  2. Enzymes
  3. Recepteurs
  4. Hormone (signalisation)
  5. Transport d’oxygene
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8
Q

Les proteines composent ____ du poids des muscles:

A

25%

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9
Q

Les enzymes sont des proteines qui sont des _______ biologiques.

A

catalyseurs

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10
Q

Les endopeptidases sont des enzymes spécialisées dans la digestion de ______.

A

proteines!!!

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11
Q

Nomme deux exemples d’endopeptidases et leur lieu de creation:

A

Trypsine: pancreas puis secreter dans intestin grele.
Pepsine: estomac

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12
Q

Les recepteurs sont des proteines exprimées au niveau de la ______ ______.

A

membrane plasmique!!1

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13
Q

L’insuline est une protéine et une ______ qui agit via des ______.

A

hormone
recepteurs

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14
Q

L’insuline envoie _______ signaux dans la cellule via des ______.

A

PLUSIEURS
proteines

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15
Q

L’hémoglobine est une _______ qui s’attache a des atomes de _____ et qui permet le transport d’______ dans le sang vers les tissus.

A

métalloproteine
fer
oxygene

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16
Q

La drépanocytose/ anémie falciforme est une maladie _____ causée par une ______ du gene qui code pour la chaine ____ de l’hémoglobine, ce qui mene en un changement de l’____ ____ a la position 6: on passe de _____ a _____.

A

hereditaire
mutation
beta
acide aminé
Glu a Vlu

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17
Q

Nomme la mutation qui a lieu au niveau du gene qui code pour la chaine beta de l’hémoglobine:

A

mutation A —–» T

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18
Q

Une mutation cause un changement de la _____ et des _______ d’une proteine.

A

structure
propriétés

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19
Q

Les polymere d’acides aminées ont une grande ______. Leur conformation est ______, ______ et _____ dans l’espace. Ils sont dynamique grace a l’énergie du mouvement _____ (qui augmente avec la température) et grace aux molécules énergétiques ______ et ______.

A

diversité
tridimenssionnelle, flexible et mobile
brownien
ATP
GTP

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20
Q

L’hydrolyse d’un GTP en GDP induit un changement de ________ d’une protéine, ce qui affecte directement sa _____.

A

conformation
fonction

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21
Q

L’hydrolyse de l’ATP en ADP induit un changement de _____ des proteines, ce qui permet le déplacement _____ des proteines motrices.

A

conformation
directionnelle

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22
Q

Nomme les 5 fonctions des proteines motrices:

A
  1. Déplace d’autres proteines
  2. Impliqué dans la contraction musculaire
  3. Déplacement des chromosome durant mitose
  4. Déplacement des organites
  5. Déplacement des enzymes vers l’ADN durant la replication de l’ADN.
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23
Q

Nomme un exemple de proteine motrice et sa voie de deplacement:

A

Kinesine
via les microtubules

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24
Q

Il y a ____ acide aminés différents

A

20

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25
Q

Structure d’un acide aminé:
1. Une fonction ____ (NH2-)(base)
2. Une fonction _____ (COOH-)(acide)
3. un carbone _____
4. une chaine ______ (R)

A

amine
carboxyle
alpha
latérale

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26
Q

C’est la ____ _____ qui est variable d’une acide aminé a un autre et qui permet donc de les différencier.

A

chaine latérale

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27
Q

On représente les acide aminés via un code a ___ ou ____ lettre.

A

3 ou une lettre

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28
Q

On classifie les acides aminées via les caractéristiques physicochimiques des _____ _____.

A

chaines latérales !!!!!

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29
Q

Nomme les deux types de chaines latérales ainsi que si elles sont hydrophile ou hydrophobe:

A
  1. Polaires (hydrophile
  2. Apolaires (hydrophobe)
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30
Q

Nomme les 3 sous-types de chaines latérales polaires et leur spécificitées:

A
  1. Chargées positiviement :a.a basique
  2. Chargées negativement: a.a acide
  3. Non-chargé: inclut des H qui peuvent faire des pont H avec des O et des N(soit des atomes tres electronegatifs)
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31
Q

Nomme les deux synonymes de chaines latérales apolaires. Les chaines latérales apolaires incluent plusieurs atomes ___ et ___.

A

aliphatique et aromatique
C et H

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32
Q

Certains acides aminées sont ____ et doivent etre inclut dans notre regime quotidien.

A

essentiel

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33
Q

Un lien peptidique resulte de la condensation entre 2 ____ ____(la fonction amine de l’un et la fonction carboxyle de l’autre), ce qui mene a une perte d’une molecule d’_____.

A

acide aminés
eau

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34
Q

2 a.a : __peptide
3 a.a: ___peptide
3-10 a.a: ____peptide
10 et plus a.a : ____peptide

A

dipeptide
tripeptide
oligopeptide
polypeptide

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35
Q

On nomme un acide aminée isolé :
On nomme un acide aminée polymérisé:

A

acide aminée
résidu d’acide aminé

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36
Q

La structure d’un polypeptide: un squelette _________ formée des différentes liaisons ______ et qui a deux extremité: _____-terminal (N-terminal) et _____ (C-terminal). Les chaines latérales attachées au squelette polypeptidique se nomment _____

A

polypeptidique
peptidique
amino
carboxylo
résidus

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37
Q

est-ce que les carbone alpha sont inclus dans la liaison peptidique?

A

NON

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38
Q

Est- ce que une rotation est possible au niveau d’un lien peptidique?
Entre le carbone alpha et la chaine latérale?

A

Non
Oui

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39
Q

Les chaines latérales des acides aminées inclut dans un peptide ou proteine se nomment des _____.

A

résidus

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40
Q

Sachant que les proteines sont formé de centaine d’a.a et donc de milliers d’atomes, on utilise des ______ simplifiés pour faciliter leur représentation:

A

diagrammes

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41
Q

La structure détermine la ______

A

fonction!!!!

42
Q

Quelle est la plus grosse proteine ever? Elle compose quel genre de tissus?

A

Titin
Muscles

43
Q

Les ____ ______ et leur séquence détermine le repliement des proteines en leur structure finale et fonctionelles.

A

chaine latérales

44
Q

Les ____ _____ _____ (____-____) entre les chaines latérales permettent le _____, l’_____ et la ______ (RAS) des structures tridimensionnelle des proteines.

A

liaison chimique faibles (non-covalentes)
Repliement Adoption Stabilisation (RAS)

45
Q

Les liens entre les chaines latérales sont ______, ce qui permet de réguler les différentes conformations des proteines.

A

dynamiques

46
Q

Est-ce que les proteines ont differentes conformations?

A

Oui

47
Q

Nomme les 4 liaisons chimiques faibles (non-covalentes)

A
  1. Force de Van der Walls
  2. Liens Ioniques
  3. Interactions hydrophobes
  4. Pont H
48
Q

Qu’est-ce que les forces de Van der Walls?
Elle résulte de quel équilbre?
Quel résidus peuvent en faire?

A

Interactions entre 2 atomes non-polaires qui se polarisent a cause d’une repartition inegale des electrons
Elle resultent de l’équilibre entre attraction et répulsion (distance parfaite)
Concernent les résidus apolaires.

49
Q

Qu’est ce que les pont H?
Ca concerne quels résidus?

A

Liaison entre un H lié a un O ou un N et un autre O ou N. Le H est pris en sandwich entre deux atomes electronegatifs
Ca concerne les residus polaires .

50
Q

Qu’est ce que les liens ioniques?
Ca concerne quels résidus?

A

Interactions entre des résidus de charge opposées.
Ca concerne les résidus polaires chargés.

51
Q

En milieu aqueux, les liens ioniques sont-ils plus fort que les liens covalents?

A

Non, les liaisons covalentes sont les plus fortes en milieux aqueux

52
Q

Qu’est-ce qu’une interaction hydrophobe?
Ca concerne quels résidus?

A

Afin de minimiser leur contact avec l’eau, les résidus apolaires s’orientent tous ensemble vers l’intérieur (le centre). Ces interactions se forment par répulsion
Ca concerne les résidus apolaires.

53
Q

Les résidus polaires s’orientent vers l’______ puisqu’ils peuvent former des _____ __ avec l’eau. Les résidus apolaires s’orientent vers l’_____, ce qui fournit une force importante pour le _____ des proteines.

A

exterieur
point H
intérieur
repliement

54
Q

Entre une hormone et son recepteur, il y a formation de liaisons ______ ______ (_____-_____). Plus il y en , plus l’interaction est ____.

A

chimique faibles non-covalentes
forte

55
Q

Les ponts disulfure sont des liasons ______ interchaine ou intrachaine qui résultent de l’oxydation des groupements ____ (SH) de deux acide aminées nommés _______.

A

covalentes (forte)
thiols
cysteine

56
Q

Les ponts disulfure ont surtout un role dans la stabilisation des structures tridimensionnelle des proteines _____.

A

extracellulaires

57
Q

Nomme les 4 niveaux de structures des proteines:

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

58
Q

Qu’est-ce que la structure primaire:

A

la séquence d’acide aminés de la proteine

59
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire?

A

Le premier niveau d’organisation dans l’espace des proteines

60
Q

Nomme les quatres elements de structure secondaire:

A

Helice alpha
Feuillet beta
boucles
coudes

61
Q

L’hélice alpha est un repliement causé par la formation de _____ __ entre les groupements _____ et le groupements _____ du squelette ______.

A

pont H
amine (NH)
carbonyle (C=O)
polypeptidique

62
Q

Nomme les 3 caractéristiques des helices alpha:
1. Les pont H se forment a un intervalle de ___ liens peptidiques
2. Les chaines latérales d’une hélice alpha sont toutes orientées vers _____, ce qui leur permet d’interagir
3. Les pont H sont orientée dans le meme sens que ______, ce qui fait en sorte que l’hélice alpha est _____.

A

4
l’exterieur
l’hélice
elastique

63
Q

Le domaines transmembranaires est souvent constitués d’_____ _____, dont la plupart ont des résidus hydro______.

A

helice alpha
hydrophobe

64
Q

Une helice alpha peut etre _____, soit a la fois hydrophile et hydrophobe, si les résidus d’un _____ _____ sont tous hydrophiles ou hydrophobes.

A

amphipatiques
meme coté

65
Q

Ou retrouve-t-on des helices amphipathiques?

A

Dans les leucine zipper.

66
Q

Les feuillets beta resultent eux aussi de la formation de ____ ___ entre des groupements _____ et des groupements ____ du squelette _______. Cependant, cela se fait entre des chaines qui sont ____.

A

pont H
amine (NH) et carbonyle(C=O)
polypeptidique
voisines

67
Q

Les 3 caractéristiques des feuillets beta:
1. La longue chaine polypeptidiques se replient en parties qui se ______. Il y a formation de pont H entre ces chaines la.
2. Les pont H sont _____ a l’axe de la chaine polypeptidique, ce qui fait que, a l’opposé de l’helice alpha, le feuillet beta n’est pas ______.
3. Les feuillets beta ne sont pas necesserement formés de chaines qui étaient _______ dans la structure primaire.

A

longent
perpendiculaires
adjacents

68
Q

Les feuillets beta sont formés de ___ ou plusieurs brins beta. Leur orientation peut etre soit _____, ______ ou ______.

A

2
paralleles
antiparalles
mixtes

69
Q

20% des feuillets beta sont _____

A

mixtes!!

70
Q

Vrai ou Faux: des acides aminés ont une affinité avec certaines structures secondaires, ce qui fait qu’on peut predire si a partir de la structure primaire la structure secondaire qu’ils adopteront

A

VRAIIII

71
Q

Les boucles et les coudes sont des élements des structures _______ qui sont non-______ et non-_______, et qui assurent la connections des differentes structures ______. Sans eux, les proteines seraient de ____ _____.

A

secondaires
reguiliere et repetitives
secondaires
longues tiges

72
Q

Les coudes sont plus ____ que les boucles. Ils permettent les changements d’______ des chaines polypeptidique et de ______ les chaines dans l’espace.

A

orientation
fléchir

73
Q

les boucles sont plus grosses. Elle se trouvent a l’______ des proteines. Elle assurent la formation des _____ ___.

A

exterieur
pont H

74
Q

Qu’est ce que la structure tertiaire?

A

c’est l’organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles.

75
Q

Quels sont les éléments des structures tertiaires:

A

Les domaines protéiques

76
Q

Les domaines protéiques sont des parties d’une protéine qui sont capable d’adopter une structure _____ de facon ______ ou partiellement _____.

A

stable
autonomoe
autonome

77
Q

Une proteine est composé de plusieurs ______ ______

A

domaines proteiques

78
Q

Les domaines protéiques sont des unités ______.
Ils sont associés a une ______ spécifique de la proteine complete.

A

modulaires
fonction

79
Q

Une proteine est composé de plusieurs _______ qui sont lié entre eux par des regions moins ______.

A

domaines
structurés

80
Q

Nomme la maladie associé a un cafouillage de la structure tertiaire d’une proteine.
La proteine malade: PcP sc
Proteine normale: PcP c

A

la maladie du prion

81
Q

Qu’est ce que la structure quaternaire:

A

l’assemblage de plusieurs sous-unités protéiques qui ont elles-meme leur propre structure tertiaire.

82
Q

Les sous-unités (chaine polypeptidiques) qui forme la structure quaternaire sont liés entre elles de facon non-________.

A

non-covalente!!!!!

83
Q

Est ce que toute les proteines ont une structure tertiaire?
Quaternaire?

A

Oui
Non

84
Q

L’association de
2 chaines identiques:
2 chaines différentes:
3 chaines identiques
3 chaines différentes
4 chaines identiques
4 chaines différentes:

A

identique: homo di/tri/tetramere
différentes: hetero di/tri/tetramere

85
Q

2 proteines identiques qui ont un seul site de liaison forment un _____.
Plusieurs proteines identiques qui ont 2 sites de liaisons chacunes forme un _____ ______ ______.
Plusieurs proteines identiques qui ont 2 sites de liaisons chacunes mais qui ont une disposition adequate forme un _____.

A

dimere
long filament helicoidale
cercle

86
Q

Quelle genre de structure quaternaire est l’hemoglobine?

A

Heterotetramere

87
Q

Comment controler de facon rapide et reversible l’acitivité des enzymes impliqués dans la phosphorylation?

A

Via la phosphorylation (ajout d’un groupement phosphate)

88
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation induit pour pouvoir moduler l’activité de la proteine?

A

un changement de conformation de la proteine.

89
Q

Qu’est-ce qui permet de moduler de facon rapide et reversible l’activité des proteines G?

A

La GTP

90
Q

Qu’est ce que la GTP induit pour pouvoir moudler l’activité?

A

un changement de conformation.

91
Q

Si GTP est lié: la proteine est activé ou désactvié?
Si GTP est hydrolysé en GDP: la proteine est activé ou desactivé?

A

activé
desactivé

92
Q

Quel type de liaison relie les acides aminés entre eux

A

les liens peptidiques

93
Q

Le groupe R est-il inclut dans le lien peptidique?

A

Non

94
Q

Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?

A

Non

95
Q

Quelles sont les liaisons chimiques faibles:
Quelle est la liaison chimique forte:

A

Non-covalente:1. van der walls, 2. Pont H, 3. lien ioniques, 4. interactions hydrophobes
Covalente: pont disulfure

96
Q

Dans une proteine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et hydrophiles:

A

hydrophobes: au centre
hydrophiles: vers l’exterieur

97
Q

Quelles sont les types de strucutres secondaires que l’on retrouve dans les proteines?

A

Helice alpha
Feuillet beta
coudes
boucles

98
Q

La définition d’un domaine proteique:

A

Une partie de la proteine qui est capable d’adopter une structure stable de maniere independante au reste de la proteine. Une fonction leur est associé. Ils ne sont pas exclusifs a une seul proteine.

99
Q

Quelle source d’énergie les proteines motrices utilisent elles:

A

atp

100
Q

Quels sont les mecanismes par lesquels les proteines peuvent changer d activité:

A

Phosphorylation
GTP

101
Q

Définis les 4 niveaux de structures des proteines:

A

Primaire: sequence d’acide aminé
Secondaire: Premier niveau d’organisaiton des proteines dans l’espace
Tertaire: Organisation des structures secondaires entre elles dans l’espace (forme des domaines proteiques)
Quaternaire: Assemblage de sous-unités de facon non-covalente qui ont elles-meme leur prore structure tertiaire.

102
Q

Quels interactions favorise une conformation compacte en milieu aqueux?

A

Les interactions hydrophobes

MMD1042 Examen 1 homemade (6 decks)

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