Structures des proteines Flashcards
1
Q
Une proteine est une séquence d’____ _____ dans un ordre _____, qui est lui meme dicté par une séquence d’_____.
A
acide aminés
specifique
ADN
2
Q
On a _____ codons pour ____ acide aminés différents, ce qui explique la redondance.
A
64
20
3
Q
Un protéome c’est l’esemble des ______ exprimées par la ______.
A
proteines
cellule
4
Q
Vrai ou Faux: Les polymeres d’acides aminés sont de tailles variables?
A
VRAIII
5
Q
Classe ces trois protéines de la plus petite a la plus grande:
1. Glutamine synthétase
2. Insuline
3. Hemoglobine
A
- Insuline
2.Hémoglobine - Glutamine synthétase
6
Q
Les protéines réalisent la _______ des fonctions de l’organisme.
A
plupart!!!
7
Q
Nomme 5 exemples de fcontions des proteines:
A
- Composition musculaire
- Enzymes
- Recepteurs
- Hormone (signalisation)
- Transport d’oxygene
8
Q
Les proteines composent ____ du poids des muscles:
A
25%
9
Q
Les enzymes sont des proteines qui sont des _______ biologiques.
A
catalyseurs
10
Q
Les endopeptidases sont des enzymes spécialisées dans la digestion de ______.
A
proteines!!!
11
Q
Nomme deux exemples d’endopeptidases et leur lieu de creation:
A
Trypsine: pancreas puis secreter dans intestin grele.
Pepsine: estomac
12
Q
Les recepteurs sont des proteines exprimées au niveau de la ______ ______.
A
membrane plasmique!!1
13
Q
L’insuline est une protéine et une ______ qui agit via des ______.
A
hormone
recepteurs
14
Q
L’insuline envoie _______ signaux dans la cellule via des ______.
A
PLUSIEURS
proteines
15
Q
L’hémoglobine est une _______ qui s’attache a des atomes de _____ et qui permet le transport d’______ dans le sang vers les tissus.
A
métalloproteine
fer
oxygene
16
Q
La drépanocytose/ anémie falciforme est une maladie _____ causée par une ______ du gene qui code pour la chaine ____ de l’hémoglobine, ce qui mene en un changement de l’____ ____ a la position 6: on passe de _____ a _____.
A
hereditaire
mutation
beta
acide aminé
Glu a Vlu
17
Q
Nomme la mutation qui a lieu au niveau du gene qui code pour la chaine beta de l’hémoglobine:
A
mutation A —–» T
18
Q
Une mutation cause un changement de la _____ et des _______ d’une proteine.
A
structure
propriétés
19
Q
Les polymere d’acides aminées ont une grande ______. Leur conformation est ______, ______ et _____ dans l’espace. Ils sont dynamique grace a l’énergie du mouvement _____ (qui augmente avec la température) et grace aux molécules énergétiques ______ et ______.
A
diversité
tridimenssionnelle, flexible et mobile
brownien
ATP
GTP
20
Q
L’hydrolyse d’un GTP en GDP induit un changement de ________ d’une protéine, ce qui affecte directement sa _____.
A
conformation
fonction
21
Q
L’hydrolyse de l’ATP en ADP induit un changement de _____ des proteines, ce qui permet le déplacement _____ des proteines motrices.
A
conformation
directionnelle
22
Q
Nomme les 5 fonctions des proteines motrices:
A
- Déplace d’autres proteines
- Impliqué dans la contraction musculaire
- Déplacement des chromosome durant mitose
- Déplacement des organites
- Déplacement des enzymes vers l’ADN durant la replication de l’ADN.
23
Q
Nomme un exemple de proteine motrice et sa voie de deplacement:
A
Kinesine
via les microtubules
24
Q
Il y a ____ acide aminés différents
A
20
25
Structure d'un acide aminé:
1. Une fonction ____ (NH2-)(base)
2. Une fonction _____ (COOH-)(acide)
3. un carbone _____
4. une chaine ______ (R)
amine
carboxyle
alpha
latérale
26
C'est la ____ _____ qui est variable d'une acide aminé a un autre et qui permet donc de les différencier.
chaine latérale
27
On représente les acide aminés via un code a ___ ou ____ lettre.
3 ou une lettre
28
On classifie les acides aminées via les caractéristiques physicochimiques des _____ _____.
chaines latérales !!!!!
29
Nomme les deux types de chaines latérales ainsi que si elles sont hydrophile ou hydrophobe:
1. Polaires (hydrophile
2. Apolaires (hydrophobe)
30
Nomme les 3 sous-types de chaines latérales polaires et leur spécificitées:
1. Chargées positiviement :a.a basique
2. Chargées negativement: a.a acide
3. Non-chargé: inclut des H qui peuvent faire des pont H avec des O et des N(soit des atomes tres electronegatifs)
31
Nomme les deux synonymes de chaines latérales apolaires. Les chaines latérales apolaires incluent plusieurs atomes ___ et ___.
aliphatique et aromatique
C et H
32
Certains acides aminées sont ____ et doivent etre inclut dans notre regime quotidien.
essentiel
33
Un lien peptidique resulte de la condensation entre 2 ____ ____(la fonction amine de l'un et la fonction carboxyle de l'autre), ce qui mene a une perte d'une molecule d'_____.
acide aminés
eau
34
2 a.a : __peptide
3 a.a: ___peptide
3-10 a.a: ____peptide
10 et plus a.a : ____peptide
dipeptide
tripeptide
oligopeptide
polypeptide
35
On nomme un acide aminée isolé :
On nomme un acide aminée polymérisé:
acide aminée
résidu d'acide aminé
36
La structure d'un polypeptide: un squelette _________ formée des différentes liaisons ______ et qui a deux extremité: _____-terminal (N-terminal) et _____ (C-terminal). Les chaines latérales attachées au squelette polypeptidique se nomment _____
polypeptidique
peptidique
amino
carboxylo
résidus
37
est-ce que les carbone alpha sont inclus dans la liaison peptidique?
NON
38
Est- ce que une rotation est possible au niveau d'un lien peptidique?
Entre le carbone alpha et la chaine latérale?
Non
Oui
39
Les chaines latérales des acides aminées inclut dans un peptide ou proteine se nomment des _____.
résidus
40
Sachant que les proteines sont formé de centaine d'a.a et donc de milliers d'atomes, on utilise des ______ simplifiés pour faciliter leur représentation:
diagrammes
41
La structure détermine la ______
fonction!!!!
42
Quelle est la plus grosse proteine ever? Elle compose quel genre de tissus?
Titin
Muscles
43
Les ____ ______ et leur séquence détermine le repliement des proteines en leur structure finale et fonctionelles.
chaine latérales
44
Les ____ _____ _____ (____-____) entre les chaines latérales permettent le _____, l'_____ et la ______ (RAS) des structures tridimensionnelle des proteines.
liaison chimique faibles (non-covalentes)
Repliement Adoption Stabilisation (RAS)
45
Les liens entre les chaines latérales sont ______, ce qui permet de réguler les différentes conformations des proteines.
dynamiques
46
Est-ce que les proteines ont differentes conformations?
Oui
47
Nomme les 4 liaisons chimiques faibles (non-covalentes)
1. Force de Van der Walls
2. Liens Ioniques
3. Interactions hydrophobes
4. Pont H
48
Qu'est-ce que les forces de Van der Walls?
Elle résulte de quel équilbre?
Quel résidus peuvent en faire?
Interactions entre 2 atomes non-polaires qui se polarisent a cause d'une repartition inegale des electrons
Elle resultent de l'équilibre entre attraction et répulsion (distance parfaite)
Concernent les résidus apolaires.
49
Qu'est ce que les pont H?
Ca concerne quels résidus?
Liaison entre un H lié a un O ou un N et un autre O ou N. Le H est pris en sandwich entre deux atomes electronegatifs
Ca concerne les residus polaires .
50
Qu'est ce que les liens ioniques?
Ca concerne quels résidus?
Interactions entre des résidus de charge opposées.
Ca concerne les résidus polaires chargés.
51
En milieu aqueux, les liens ioniques sont-ils plus fort que les liens covalents?
Non, les liaisons covalentes sont les plus fortes en milieux aqueux
52
Qu'est-ce qu'une interaction hydrophobe?
Ca concerne quels résidus?
Afin de minimiser leur contact avec l'eau, les résidus apolaires s'orientent tous ensemble vers l'intérieur (le centre). Ces interactions se forment par répulsion
Ca concerne les résidus apolaires.
53
Les résidus polaires s'orientent vers l'______ puisqu'ils peuvent former des _____ __ avec l'eau. Les résidus apolaires s'orientent vers l'_____, ce qui fournit une force importante pour le _____ des proteines.
exterieur
point H
intérieur
repliement
54
Entre une hormone et son recepteur, il y a formation de liaisons ______ ______ (_____-_____). Plus il y en , plus l'interaction est ____.
chimique faibles non-covalentes
forte
55
Les ponts disulfure sont des liasons ______ interchaine ou intrachaine qui résultent de l'oxydation des groupements ____ (SH) de deux acide aminées nommés _______.
covalentes (forte)
thiols
cysteine
56
Les ponts disulfure ont surtout un role dans la stabilisation des structures tridimensionnelle des proteines _____.
extracellulaires
57
Nomme les 4 niveaux de structures des proteines:
Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire
58
Qu'est-ce que la structure primaire:
la séquence d'acide aminés de la proteine
59
Qu'est-ce que la structure secondaire?
Le premier niveau d'organisation dans l'espace des proteines
60
Nomme les quatres elements de structure secondaire:
Helice alpha
Feuillet beta
boucles
coudes
61
L'hélice alpha est un repliement causé par la formation de _____ __ entre les groupements _____ et le groupements _____ du squelette ______.
pont H
amine (NH)
carbonyle (C=O)
polypeptidique
62
Nomme les 3 caractéristiques des helices alpha:
1. Les pont H se forment a un intervalle de ___ liens peptidiques
2. Les chaines latérales d'une hélice alpha sont toutes orientées vers _____, ce qui leur permet d'interagir
3. Les pont H sont orientée dans le meme sens que ______, ce qui fait en sorte que l'hélice alpha est _____.
4
l'exterieur
l'hélice
elastique
63
Le domaines transmembranaires est souvent constitués d'_____ _____, dont la plupart ont des résidus hydro______.
helice alpha
hydrophobe
64
Une helice alpha peut etre _____, soit a la fois hydrophile et hydrophobe, si les résidus d'un _____ _____ sont tous hydrophiles ou hydrophobes.
amphipatiques
meme coté
65
Ou retrouve-t-on des helices amphipathiques?
Dans les leucine zipper.
66
Les feuillets beta resultent eux aussi de la formation de ____ ___ entre des groupements _____ et des groupements ____ du squelette _______. Cependant, cela se fait entre des chaines qui sont ____.
pont H
amine (NH) et carbonyle(C=O)
polypeptidique
voisines
67
Les 3 caractéristiques des feuillets beta:
1. La longue chaine polypeptidiques se replient en parties qui se ______. Il y a formation de pont H entre ces chaines la.
2. Les pont H sont _____ a l'axe de la chaine polypeptidique, ce qui fait que, a l'opposé de l'helice alpha, le feuillet beta n'est pas ______.
3. Les feuillets beta ne sont pas necesserement formés de chaines qui étaient _______ dans la structure primaire.
longent
perpendiculaires
adjacents
68
Les feuillets beta sont formés de ___ ou plusieurs brins beta. Leur orientation peut etre soit _____, ______ ou ______.
2
paralleles
antiparalles
mixtes
69
20% des feuillets beta sont _____
mixtes!!
70
Vrai ou Faux: des acides aminés ont une affinité avec certaines structures secondaires, ce qui fait qu'on peut predire si a partir de la structure primaire la structure secondaire qu'ils adopteront
VRAIIII
71
Les boucles et les coudes sont des élements des structures _______ qui sont non-______ et non-_______, et qui assurent la connections des differentes structures ______. Sans eux, les proteines seraient de ____ _____.
secondaires
reguiliere et repetitives
secondaires
longues tiges
72
Les coudes sont plus ____ que les boucles. Ils permettent les changements d'______ des chaines polypeptidique et de ______ les chaines dans l'espace.
orientation
fléchir
73
les boucles sont plus grosses. Elle se trouvent a l'______ des proteines. Elle assurent la formation des _____ ___.
exterieur
pont H
74
Qu'est ce que la structure tertiaire?
c'est l'organisation dans l'espace des structures secondaires entre elles.
75
Quels sont les éléments des structures tertiaires:
Les domaines protéiques
76
Les domaines protéiques sont des parties d'une protéine qui sont capable d'adopter une structure _____ de facon ______ ou partiellement _____.
stable
autonomoe
autonome
77
Une proteine est composé de plusieurs ______ ______
domaines proteiques
78
Les domaines protéiques sont des unités ______.
Ils sont associés a une ______ spécifique de la proteine complete.
modulaires
fonction
79
Une proteine est composé de plusieurs _______ qui sont lié entre eux par des regions moins ______.
domaines
structurés
80
Nomme la maladie associé a un cafouillage de la structure tertiaire d'une proteine.
La proteine malade: PcP sc
Proteine normale: PcP c
la maladie du prion
81
Qu'est ce que la structure quaternaire:
l'assemblage de plusieurs sous-unités protéiques qui ont elles-meme leur propre structure tertiaire.
82
Les sous-unités (chaine polypeptidiques) qui forme la structure quaternaire sont liés entre elles de facon non-________.
non-covalente!!!!!
83
Est ce que toute les proteines ont une structure tertiaire?
Quaternaire?
Oui
Non
84
L'association de
2 chaines identiques:
2 chaines différentes:
3 chaines identiques
3 chaines différentes
4 chaines identiques
4 chaines différentes:
identique: homo di/tri/tetramere
différentes: hetero di/tri/tetramere
85
2 proteines identiques qui ont un seul site de liaison forment un _____.
Plusieurs proteines identiques qui ont 2 sites de liaisons chacunes forme un _____ ______ ______.
Plusieurs proteines identiques qui ont 2 sites de liaisons chacunes mais qui ont une disposition adequate forme un _____.
dimere
long filament helicoidale
cercle
86
Quelle genre de structure quaternaire est l'hemoglobine?
Heterotetramere
87
Comment controler de facon rapide et reversible l'acitivité des enzymes impliqués dans la phosphorylation?
Via la phosphorylation (ajout d'un groupement phosphate)
88
Qu'est-ce que la phosphorylation induit pour pouvoir moduler l'activité de la proteine?
un changement de conformation de la proteine.
89
Qu'est-ce qui permet de moduler de facon rapide et reversible l'activité des proteines G?
La GTP
90
Qu'est ce que la GTP induit pour pouvoir moudler l'activité?
un changement de conformation.
91
Si GTP est lié: la proteine est activé ou désactvié?
Si GTP est hydrolysé en GDP: la proteine est activé ou desactivé?
activé
desactivé
92
Quel type de liaison relie les acides aminés entre eux
les liens peptidiques
93
Le groupe R est-il inclut dans le lien peptidique?
Non
94
Est-ce que le lien peptidique permet une rotation?
Non
95
Quelles sont les liaisons chimiques faibles:
Quelle est la liaison chimique forte:
Non-covalente:1. van der walls, 2. Pont H, 3. lien ioniques, 4. interactions hydrophobes
Covalente: pont disulfure
96
Dans une proteine en solution aqueuse, quels sont les emplacements typiques des acides aminés hydrophobes et hydrophiles:
hydrophobes: au centre
hydrophiles: vers l'exterieur
97
Quelles sont les types de strucutres secondaires que l'on retrouve dans les proteines?
Helice alpha
Feuillet beta
coudes
boucles
98
La définition d'un domaine proteique:
Une partie de la proteine qui est capable d'adopter une structure stable de maniere independante au reste de la proteine. Une fonction leur est associé. Ils ne sont pas exclusifs a une seul proteine.
99
Quelle source d'énergie les proteines motrices utilisent elles:
atp
100
Quels sont les mecanismes par lesquels les proteines peuvent changer d activité:
Phosphorylation
GTP
101
Définis les 4 niveaux de structures des proteines:
Primaire: sequence d'acide aminé
Secondaire: Premier niveau d'organisaiton des proteines dans l'espace
Tertaire: Organisation des structures secondaires entre elles dans l'espace (forme des domaines proteiques)
Quaternaire: Assemblage de sous-unités de facon non-covalente qui ont elles-meme leur prore structure tertiaire.
102
Quels interactions favorise une conformation compacte en milieu aqueux?
Les interactions hydrophobes
