Structure et spécificité des protéases à sérine Flashcards
Nommer 3 exemples de fonctions des protéases
-Digestion
-Clivage de précurseurs hormonaux
-Clivage de précurseurs viraux
-Coagulation du sang
-Dégradation des protéines cellulaires
Quels sont les deux composés produits lors de l’hydrolyse du lien peptidique
-Composante carboxyle
-Composante amine
Quels sont les deux composés produits lors de l’hydrolyse du lien ester
-Composante d’acide carboxylique
-Composante Alcool
Quel type de peptidase permet une dégradation complète et où se situe le site de clivage
Exopeptidase, qui clive les liens N- ou C-terminale
Quel est le mécanisme des endopeptidases et quel type d’hydrolyse
Clive les liaisons internes qui permet une hydrolyse limitée
Vrai ou Faux
Est-ce que tous les liens amides sont coupés dans une hydrolyse limitée
Faux,
L’hydrolyse est limitée à cause d’une certaine spécificité pour des groupes
C’est quoi le site catalytique
Région de l’enzyme contenant les groupements catalytiques directement impliqués dans la réaction chimique
C’est quoi le site de spécificité (reconnaissance ou liaison)
Les résidus de l’enzyme qui viennent en contact avec les substrat et qui forment la région où le substrat se lie à l’enzyme
Vrai ou Faux
Si un substrat contient 6 chaines latérales. Est-ce que toutes les 6 chaines vont nécessairement intéragir avec l’enzyme
Faux,
Les 6 chaines latérales ont le potentiel d’intéragir avec les sous-sites de l’enzyme
Quel est la nomenclature des acides aminés dans les sous-sites du coté de l’amine du lien hydrolysé
P1’ P2’ P3’ …
C’est la même chose pour les sous-sites
Vrai ou Faux
La chymotrypsine catalyse seulement l’hydrolyse de lien amide
Faux,
Lien amide et ester
Nommer les 4 chaines latérales qui se positionne dans les sous-sites de la chymotrypsine
-Phénylalanine
-Tyrosine
-Tryptophane
-Méthionine
Comment est-ce qu’on a pu élucider le mécanisme de la chymotrypsine
Grâce à son activité estérase
Quel susbstrat a été utilisé pour comprendre le mécanisme de chymotrypsine
L’acétate para-nitrophényle (PNAP) , substrat ester
Quels sont les 2 produits généré par la PNAP suite à l’activité de la chymotrypsine
-Ion p-nitrophénolate
-Ion acétate
Quels sont les types de protéases à sérine (4)
-Trypsine
-Chymotrypsine
-Élastase
-Subtilisine
Quels sont les principaux paramètres cinétiques d’une enzyme (3)
-kcat = nombre de substrats transformés en produit
-Km = l’affinité enzyme substrat
-kcat/kM= constante de spécificité, efficacité catalytique
Vrai ou Faux
l’ion p-nitrophénolate et l’ion acétate sont généré en même temps.
Faux,
p-nitrophénolate généré durant la phase rapide
l’ion acétate généré durant la phase stationnaire
Pourquoi est-ce que l’ion p-nitrophénolate est prroduit si rapidement
La cinétique avec substrat en excès d’enzyme (saturation)
Quelle est la raison derrière la formation lente de l’ion acétate (2e produit)
La régénération de l’enzyme libre est plus lente, donc limite la formation du 2e produit
