Structure des protéines Flashcards
Rédactrice : Elizabeth Romero
1
Q
c’est quoi le dogme central de la biologie cellulaire?
A
flux de l’ADN vers ARN vers protéines
2
Q
quels sont les 2 types de signalisation permettant la communication cellulaire?
A
- Signalisation cellulaire à distance
- Signalisation cellulaire locale ou par contact direct local
3
Q
quels sont les 2 types de signalisation cellulaire à distance
A
- endocrine
- neuronale
4
Q
donnez un exemple de communication endocrine
A
les cellules endocrines du pancréas
5
Q
quels sont les 2 types de signalisation cellulaire locale ou par contact direct local
A
- paracrine
- contact-dependant
6
Q
donnez un type de communication paracrine
A
contrôle paracrine de l’inflammation
7
Q
expliquez la communication endocrine
A
une cellule endocrine libère des hormones dans le sang qui se rend jusqu’au récepteur de la cellule cible
8
Q
expliquez la communication neuronale
A
un neurone présynaptique libère dans la synapse les neurotransmetteurs qui se fixeront sur les récepteurs de la cellule cible
9
Q
expliquez la communication paracrine
A
la cellule envoie une signalisation à des cellules cibles via un médiateur local
10
Q
expliquez la communication contact-dependant
A
ce qui sert à envoyer un signal est directement attaché à la membrane de la cellule (membrane bound signal molecule) et c’est la cellule cible qui vient attacher son récepteur
11
Q
V ou F : Les protéines réalisent la plupart de fonctions dans l’organisme
A
Vrai
12
Q
qui a gagné le prix Nobel de la chimie en 1958n et pour quelle raison?
A
Frederick Sanger pour son travail sur la structure des protéines et surtout sur celle de l’insuline
13
Q
l’insuline est une cellule de signalisation dans quel métabolisme?
A
métabolisme du glycogène
14
Q
le changement de conformation par hydrolyse du GTP en GDP aura quel impact sur une protéine?
A
affectera sa fonction
15
Q
c’est quoi la protéine EF-Tu?
A
un facteur d’élongation de la chaine polypeptidique
16
Q
que se passe-t-il lors du changement de conformation de EF-Tu par hydrolyse du GTP en GDP?
A
il y a libération de l’ARNt
17
Q
la protéine de liaison du nucléotide GTP (guanosine triphosphate) d’EF-Tu contrôlée par quoi?
A
le gain ou la perte d’un groupement phosphate
18
Q
donnez un exemple de la modification de la conformation et protéines motrices
A
le déplacement directionnel de protéines motrices grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP (adénosine triphosphate)
19
Q
comment est-ce que le déplacement directionnel de protéines motrices grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP (adénosine triphosphate) fonctionne?
A
- la protéine passe de la conformation 1 à la 2 grâce à la fixation de l’ATP sur elle
- l’hydrolyse de l’ATP en ADP fait passer la protéine de la conformation 2 à la conformation 3
- la libération de la molécule d’ADP et d’une molécule de phosphate ramène la molécule à sa conformation 1
le changement de confromation de la protéine lui permet de se déplacer
20
Q
que peuvent faire les protéines motrices (5 choses)?
A
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
21
Q
c’est quoi que les protéines et les peptides ont en commun?
A
ce sont des polymères d’acide aminés
22
Q
c’est quoi la différence entre un peptide, un polypeptide et une protéine?
A
– Protéine: polymère de plus de 100 acides aminés
– Polypeptide: polymère de moins de 100 acides aminés
– Peptide: longueur variable, en général de 2 à 40 acides aminés
23
Q
comment décrireriez-vous la conformation d’une protéine?
A
tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace
24
Q
les protéines sont des éléments très dynamiques de la cellule: elles bougent. la dynamique de la protéine dépend de quels 2 facteurs?
A
– Énergie du mouvement brownien (vibration causée par la température)
– (l’hydrolyse de) molécules énergétiques (ATP, GTP)
25
c'est quoi la formule générale d'un acide aminé?
une atome de carbone α lié à:
- H
- NH2 (groupement amine)
- COOH (groupement carboxyle)
- R (une chaîne latérale qui différencie les acides aminés)
26
combien y a-t-il d'acides aminés différents?
20 car il y a 20 types de chaines latérales
27
que se passe-t-il dans un acide aminé lorsque le pH est de 7?
les groupements carboxyle et amine sont tous les 2 ionisés
28
à quoi correspond un pH de 7?
au pH physiologique
29
qu'est-ce qui différencie les acides aminés entre eux?
leur chaîne latérale (qui leur donnent leur propriétés physico-chimiques)
30
lorsque le pH est de 7, quelle est la charge de chaque groupement de l'acide aminé?
- groupement amine passe de NH2 à NH3 et est donc chargé +
- groupement carboxyle passe de COOH à COO et est donc chargé -
31
quels sont les 3 types de chaîne latérales?
- Polaires chargées (hydrophiles)
- Polaires non chargés (hydrophiles)
- Apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes)
32
qu'est-ce qui fait que certaines protéines sont hydrophiles?
- protéines chargées: interagissent avec l'eau à cause de leur charge
- protéines non chargées: interagissent avec l'eau à cause de leur charge *partielle*
33
décrivez les chaînes polaires chargées (hydrophiles)
sont chargés positivement (a.a. basique) ou négativement (a.a. acide)
34
décrivez les chaînes polaires non chargées (hydrophiles)
contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec F, O ou N (atomes électronégatifs)
35
décrivez les chaînes apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes)
incluent surtout C et H
36
quels sont les 3 acides aminés polaires chargés positivement?
- Lysine
- Arginine
- Hystidine
37
quels sont les 2 acides aminés polaires chargés négativement?
- acide glutamique
- acide aspartique
38
quels sont les 4 acides aminés polaires non chargés?
- sérine
- thréonine
- asparagine
- glutamine
39
quels sont les 3 acides aminés apolaires aromatiques?
- tryptophane
- phénylalanine
- tyrosine
40
quels sont les 5 acides aminés alyphatiques?
- alanine
- valine
- leucine
- isoleucine
- proline
41
quel est l'acide aminé à part?
glycine
42
que se passe-t-il lors de la formation du lien peptidique?
il y a l'élimination d'une molécule de H2O par condensation lors de la formation du lien entre C (du groupement carboxyle terminal) et N (du groupement amine de l'acide aminé qui s'ajoute à la protéine)
43
l'addition des nouveaux acides aminés se fait toujours par quelle extrémitée?
C-terminale seulement
44
quelle est la particularité des liens peptidiques par rapport aux autres liens de la protéine?
il n'y a pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d'un plan rigide puisque le N possède un doublet d'électrons libres qui bloque la rotation
45
pourquoi les longues chaînes d'acides aminés sont très flexibles s'il n'a pourtant pas de rotation du lien peptidique?
rotation autour du carbone α où se trouve la chaine latérale R
46
est-ce que les chaînes latérales font partie du squelette peptidique?
non, elles sont attachées au squelette peptidique par contre
47
qu'est-ce qui fait partie du squelette peptidique
seul les liens peptidiques ainsi que le C=O du groupement carboxyle et le N-H du groupement amine
48
c'est quoi un résidu?
lorsque l'acide aminé fait partie d'une protéine ou d'un peptide (et donc qu'il y a eu perte d'une molécule d'eau), on appelle la chaîne latérale résidu
49
c'est quoi les 4 strucutures d'une protéine?
- primaire
- secondaire
- tertiaire
- quaternaire
50
c'est quoi la structure primaire d'une protéine?
séquence d'acide aminés
51
la structure d'une protéine détermine quoi?
la fonction
52
un changement de conformation de la protéine peut mener à quelles 3 options?
- perte de fonction (inactivation)
- gain de fonction (activation)
- changement de fonction (ex.: passer de répresseur à activateur
53
à quoi peut être dû un changement de conformation de la protéine?
- mutation génétique (modification permanente)
- modification régulatrice de la fonction (phosphorylation/déphosphorylation, liaison à une molécule, liaison à d'autres protéines)
54
qu'est ce qui détermine la structure d'une protéine (et donc sa fonction)?
les liaisons chimiques faibles entre les résidus (dû aux propriétés des chaînes latérales puisque ces interactions touchent celles-ci)
55
quels sont les 2 grands types de liaisons chimiques déterminant la sturcture d'une protéine et la stabilisant?
- liaison chimique faible (non covalente)
- liaison chimique forte (covalente)
56
quelles sont les 4 liaison chimique faible (non covalente)?
- Forces de Van der Waals
- Ponts hydrogènes
- Liens ioniques
- Interactions hydrophobes
57
les liaisons chimiques faibles sont impliquées dans quoi plus précisément?
repliement, adoption et stabilisation de la strucure 3D des protéines
58
c'est quoi la force de Van der Waals?
zone de stabilité (équilibre entre répulsion/attraction de 2 atomes situés à très courte distance l'un de l'autre) en raison des fluctuations de charges constante entre 2 atomes
## Footnote
**TOUS LES ATOMES EXERCENT CETTE FORCE**
59
comment fonctionne la force de Van der Waals sur la distance?
à une très faible distance l'un de l'autre, les atomes montrent une faible attraction grâce à leur charges électriques fluctuantes, cependant, s'ils se rapprochent trop l'un de l'autre, ils se repoussent très fortement (noyaux se repoussent)
60
c'est quoi un pont H?
pont entre un atome ++ électronégatif (F,O,N) et un atome de H lié à un atome ++ électronégatif
61
c'est quoi un lien ionique/pont salin?
c'est l'attraction entre 2 groupes chargés (mais + la distance est grande entre ceux-ci, + la force d'attraction est faible): un positif et un négatif.
en abscence d'eau, ces forces sont ++ fortes (formation de cristaux) alors que dans l'eau c'est le contraire : groupements chargés interagissent avec l'eau et les liaisons ioniques deviennent ++ faibles (dissociation électrolytique)
62
c'est quoi les interactions hydrophobes
l'eau force les groupes hydrophobes à se rassembler afin d'atteindre l'énergie minimale en diminuant la surface hydrophobe exposée à l'eau
63
que se passe-t-il pour une protéine qui contient des groupes hydrophiles et des groupes hydrophobes?
elle e replie de manière à ce que les groupes hydrophobes soient à l'intérieur et ceux hydrophiles à l'extérieur de la molécule
64
quelle est la liaison chimique forte?
pont disulfure
65
c'est quoi un pont disulfure?
Liaison covalente interchaîne ou intrachaîne (peut être entre 2 acides aminés cystéine d'une même protéine ou bien entre 2 protéines différentes) via l’oxydation du groupement thiol (SH) de deux acides aminés cystéine
66
La structure de quelles protéines est souvent stabilisée par des ponts disulfure
des protéines extracellulaires
67
quels sont les 2 types de liaisons faibles que l'on peut regrouper ensemble comme jouant presque le même rôle
Van der Waals et hydrophobes
68
quels sont les 2 types de structures secondaires?
- hélice α
- feuillet β
69
c'est quoi l'hélice α
Un mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre le C=O du résidu d'acide aminé et le N-H du résidu d'acide aminé situé **4 liaisons peptidiques plus loin (i.e.: entre le 1er et le 5e a.a. et ainsi de suite)** du squelette polypeptidique
70
est-ce que les chaînes latérales R sont situées à l'intérieur où à l'extérieur de l'hélice α?
à l'extérieur
71
qu'est-ce qui permet de stabiliser l'hélice α?
les chaînes latérales des acides aminés: la structure secondaire est stabilisée par 2 ponts H formés par acide aminé
72
c'est quoi les 2 caractéristiques de l'hélice α?
- 1 pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques
- 3.6 acides aminés par tour d’hélice
73
c'est quoi le pas de l'hélice?
la distance verticale entre deux spires consécutives de l'hélice il y a 3.6 acides aminés par pas d'hélice
74
donnez un exemple d'hélice α
alpha kératine (cheveux, ongles)
75
c'est quoi le feuillet β?
mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique qui fait en sorte que les segments de la protéine se côtoient
76
c'est quoi la différence ente des feuillets parallèles et antiparallèles?
77
c'est quoi la différence entre l'hélice α et le feuillet β quant à leur ponts H?
l'hélice α forme 2 ponts H par a.a. alors que le feuillet β en forme 1 seul par a.a.
78
c'est quoi la structure tertiaire d'une protéine?
Conformation 3D de la chaîne polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices α et feuillets β), les boucles, et enroulement au hasard
79
avant que la protéine adopte sa structure tertiaire, les éléments de structure secondaire peuvent s'organiser en....
domaines protéiques
80
V ou F: Typiquement, une protéine est composée d’un ou plusieurs domaines reliés par des régions moins structurées
vrai
81
quelle est la particularité du domaine protéique?
Un domaine protéique peut se replier indépendamment du reste de la protéine en une unité modulaire souvent associée à une fonction
82
donnez un exemple de protéine formée de plusieurs domaines
Facteur de transcription avec un domaine de liaison à l’ADN et un domaine d’activation de la transcription
83
que se passe-t-il si un domaine n'est pas associé à un autre?
il est lui seul quand même une protéine de structure tertiaire, mais lorsqu'il s'associera à un autre domaine, il formera avec lui une nouvelle protéine de structure tertiaire
84
c'est quoi exactement un domaine protéique?
une partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
85
un domaine protéique peut être porteur de quoi?
d’une fonction spécifique de la protéine complète (Ex liaison de ligands, interaction avec d’autres macromolécules, site catalytique…)
86
quels sont les 2 modèles de domaines protéiques pouvant se retrouver dans plusieurs protéines différentes?
- EF hand
- doigt de Zinc
87
qu'est-ce qui fait en sorte que le EF hand et le doigt de Zinc peuvent être utilisés de façon combinatoire?
levier de l'évolution moléculaire
88
c'est quoi la structure quaternaire des molécules?
implique plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou domaines) qui s’assemblent pour être fonctionnelles
89
c'est quoi un homodimère (structure quaternaire)
2 chaînes identiques
90
c'est quoi un hétérodimère (structure quaternaire)
2 chaines différentes
91
c'est quoi un homotétramère (structure quaternaire)
4 chaines identiques
92
c'est quoi un hétérotétramère (structure quaternaire)
4 chaines différentes
93
donnez un exemple d'hétérotétramère
hémoglobine
94
V ou F : toutes les protéines ont une structure quaternaire?
FAUX: Ce ne sont pas toutes les protéines qui doivent adopter une structure quaternaire pour être fonctionnelles. Toutefois, la structure tertiaire est toujours nécessaire
95
V ou F: les protéines peuvent s'assembler en structures multimériques
VRAI: c'est la structure quaternaire
96
une protéine qui n'a qu'un site de liaison peut former quoi? (structure quaternaire)
peut former un dimère avec une protéine identique
97
des protéines identiques portant 2 sites de liaison peuvent former quoi? (structure quaternaire)
peuvent s’assembler en un long filament hélicoïdal
98
des protéines identiques portant 2 sites de liaison disposés de façon adéquate peuvent former quoi? (structure quaternaire)
les sous-unités protéiques peuvent former un cercle plutôt qu’un long filament
99
donnez un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine, modifie ses propriétés et conduit à une maladie
dépranocytose/anémie falciforme/« sickle cell disease »
100
quel type de maladie est la dépranocytose?
héréditaire
101
qu'est-ce qui cause la dépranocytose?
mutation du gène codant chaîne β de l’hémoglobine qui conduit à un changement d’un seul acide aminé (Glu6 à Val6) dans cette protéine qui transporte l’O2 dans le sang
102
pourquoi appelle-t-on celle maladie l'anémie falciforme?
A faible concentration en O2, la β globine mutante a tendance à précipiter et à former des longues fibres qui déforment le globule rouge et lui donne une forme de faucille
103
c'est quoi la caractéristique principale du contrôle de l'activité des protéines par phosphorylation?
Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines telles les enzymes impliquées dans la phosphorylation
104
la phosphorylation permet quoi pour la protéine, grâce à quoi?
ajout d'un groupement phosphate (qui porte deux charges négatives) - induit changement de conformation de la protéine
105
quels sont les acides aminés dont la phosphorylation est possible?
- Sérine
- Thréonine
- Tyrosine
106
est-ce que la modification par phosphorylation post-traductionnelle est réversible?
oui
107
quels sont les 2 types de régulation de l'activité protéique par phosphorylation?
positive et négative
108
que se passe-t-il lors de la phosphrylation?
c'est un transfert (catalysé par la protéine kinase) du groupe phosphate terminal d'une molécule d'ATP sur le groupement hydroxyle de la Sérine, Thréonine ou Tyrosine pour soit stimuler l'activité de la protéine ou l'inhiber (dépendamment de la protéine impliquée et du site de phosphorylation)
109
c'est quoi la réaction inverse de la phosphorylation?
déphosphorylation
110
par quoi est catalysée la déphosphorylation?
protéine phosphatase
111
c'est quoi la caractéristique principale du contrôle de l'activité des protéines par liaison de GTP?
Moyen rapide et réversible pour contrôler l’activité des protéines liant le GTP (GTP-binding proteins = G proteins) par changement de la structure de la protéine
112
les GTP-binding proteins sont activées sous quelle forme?
sous leur forme liée au GTP
113
les GTP-binding proteins sont désactivées quand?
lorsque que le GTP est hydrolysé en GDP
114
CONCEPTS À RETENIR : Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?
non
115
CONCEPTS À RETENIR : Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?
non
116
CONCEPTS À RETENIR : Quelles sont les liaisons chimiques faibles et laquelle est une liaison forte?
- **faibles**: Van der Waals, hydrophobes, ponts H, ponts salin
- **forte**: pont disulfure
117
CONCEPTS À RETENIR : Dans une solution aqueuse, où se trouvent en général les acides aminés hydrophobes et où se trouvent les acides aminés hydrophiles?
les groupes hydrophobes soient à l'intérieur et ceux hydrophiles à l'extérieur de la molécule
118
CONCEPTS À RETENIR : Quels sont les éléments de structure secondaire?
- hélice α
- feuillet β
119
CONCEPTS À RETENIR : Qu’est-ce qu’un domaine protéique?
partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
120
CONCEPTS À RETENIR : Comment définit-on les différents niveaux de structure (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)?
- **primaire**: séquence d'acides aminés
- **secondaire**: mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
- **tertiaire**: (organisation dans l'espace des structures secondaires enre elles) conformation 3D de la chaîne polypeptidique incluant les structures secondaires (hélices α et feuillets β), les boucles, et enroulement au hasard grâce aux liaisons faibles et forte
- **quaternaire**: plusieurs protéines (ou plusieurs chaînes polypeptidiques ou domaines) ayant chacune sa structure tertiaire qui s’assemblent pour être fonctionnelles
121
CONCEPTS À RETENIR : Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?
ATP (adénosine triphosphate)
122
CONCEPTS À RETENIR : De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?
- par phosphorylation
- par liaison de GTP
123
quel est le 1er niveau d'organisation des protéines dans l'espace?
structure secondaire
124
les protéines peuvent s'assembler en complexes multimériques (**structure quaternaire**) adoptant quelles formes générales (donnez des exemples pour chacun)
- **filament** (filament d'actine)
- **coquille sphérique** (enveloppe de virus)
- **tube vide** (tubuline)
125
les protéines se replient pour adopter la conformation qui confère quel avantage?
plus bas niveau d'énergie
126
quelle interaction favorise une conformation compacte des protéines en milieu aqueux?
interactions hydrophobes
127
la distance entre les atomes d'une protéine dépend de quoi?
type de lien
