Structure des protéines Flashcards
Rédactrice : Elizabeth Romero
c’est quoi le dogme central de la biologie cellulaire?
flux de l’ADN vers ARN vers protéines
quels sont les 2 types de signalisation permettant la communication cellulaire?
- Signalisation cellulaire à distance
- Signalisation cellulaire locale ou par contact direct local
quels sont les 2 types de signalisation cellulaire à distance
- endocrine
- neuronale
donnez un exemple de communication endocrine
les cellules endocrines du pancréas
quels sont les 2 types de signalisation cellulaire locale ou par contact direct local
- paracrine
- contact-dependant
donnez un type de communication paracrine
contrôle paracrine de l’inflammation
expliquez la communication endocrine
une cellule endocrine libère des hormones dans le sang qui se rend jusqu’au récepteur de la cellule cible
expliquez la communication neuronale
un neurone présynaptique libère dans la synapse les neurotransmetteurs qui se fixeront sur les récepteurs de la cellule cible
expliquez la communication paracrine
la cellule envoie une signalisation à des cellules cibles via un médiateur local
expliquez la communication contact-dependant
ce qui sert à envoyer un signal est directement attaché à la membrane de la cellule (membrane bound signal molecule) et c’est la cellule cible qui vient attacher son récepteur
V ou F : Les protéines réalisent la plupart de fonctions dans l’organisme
Vrai
qui a gagné le prix Nobel de la chimie en 1958n et pour quelle raison?
Frederick Sanger pour son travail sur la structure des protéines et surtout sur celle de l’insuline
l’insuline est une cellule de signalisation dans quel métabolisme?
métabolisme du glycogène
le changement de conformation par hydrolyse du GTP en GDP aura quel impact sur une protéine?
affectera sa fonction
c’est quoi la protéine EF-Tu?
un facteur d’élongation de la chaine polypeptidique
que se passe-t-il lors du changement de conformation de EF-Tu par hydrolyse du GTP en GDP?
il y a libération de l’ARNt
la protéine de liaison du nucléotide GTP (guanosine triphosphate) d’EF-Tu contrôlée par quoi?
le gain ou la perte d’un groupement phosphate
donnez un exemple de la modification de la conformation et protéines motrices
le déplacement directionnel de protéines motrices grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP (adénosine triphosphate)
comment est-ce que le déplacement directionnel de protéines motrices grâce à l’énergie fournie par l’hydrolyse de l’ATP (adénosine triphosphate) fonctionne?
- la protéine passe de la conformation 1 à la 2 grâce à la fixation de l’ATP sur elle
- l’hydrolyse de l’ATP en ADP fait passer la protéine de la conformation 2 à la conformation 3
- la libération de la molécule d’ADP et d’une molécule de phosphate ramène la molécule à sa conformation 1
le changement de confromation de la protéine lui permet de se déplacer
que peuvent faire les protéines motrices (5 choses)?
- Déplacer d’autres protéines
- Participer à la contraction musculaire
- Participer à la migration des chromosomes durant la mitose
- Participer au déplacement des organites
- Participer au déplacement des enzymes sur l’ADN durant la réplication de l’ADN
c’est quoi que les protéines et les peptides ont en commun?
ce sont des polymères d’acide aminés
c’est quoi la différence entre un peptide, un polypeptide et une protéine?
– Protéine: polymère de plus de 100 acides aminés
– Polypeptide: polymère de moins de 100 acides aminés
– Peptide: longueur variable, en général de 2 à 40 acides aminés
comment décrireriez-vous la conformation d’une protéine?
tridimensionnelle, flexible et mobile dans l’espace
les protéines sont des éléments très dynamiques de la cellule: elles bougent. la dynamique de la protéine dépend de quels 2 facteurs?
– Énergie du mouvement brownien (vibration causée par la température)
– (l’hydrolyse de) molécules énergétiques (ATP, GTP)
c’est quoi la formule générale d’un acide aminé?
une atome de carbone α lié à:
- H
- NH2 (groupement amine)
- COOH (groupement carboxyle)
- R (une chaîne latérale qui différencie les acides aminés)
combien y a-t-il d’acides aminés différents?
20 car il y a 20 types de chaines latérales
que se passe-t-il dans un acide aminé lorsque le pH est de 7?
les groupements carboxyle et amine sont tous les 2 ionisés
à quoi correspond un pH de 7?
au pH physiologique
qu’est-ce qui différencie les acides aminés entre eux?
leur chaîne latérale (qui leur donnent leur propriétés physico-chimiques)
lorsque le pH est de 7, quelle est la charge de chaque groupement de l’acide aminé?
- groupement amine passe de NH2 à NH3 et est donc chargé +
- groupement carboxyle passe de COOH à COO et est donc chargé -
quels sont les 3 types de chaîne latérales?
- Polaires chargées (hydrophiles)
- Polaires non chargés (hydrophiles)
- Apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes)
qu’est-ce qui fait que certaines protéines sont hydrophiles?
- protéines chargées: interagissent avec l’eau à cause de leur charge
- protéines non chargées: interagissent avec l’eau à cause de leur charge partielle
décrivez les chaînes polaires chargées (hydrophiles)
sont chargés positivement (a.a. basique) ou négativement (a.a. acide)
décrivez les chaînes polaires non chargées (hydrophiles)
contiennent des H pouvant former des ponts hydrogène avec F, O ou N (atomes électronégatifs)
décrivez les chaînes apolaires (aliphatiques, aromatiques = hydrophobes)
incluent surtout C et H
quels sont les 3 acides aminés polaires chargés positivement?
- Lysine
- Arginine
- Hystidine
quels sont les 2 acides aminés polaires chargés négativement?
- acide glutamique
- acide aspartique
quels sont les 4 acides aminés polaires non chargés?
- sérine
- thréonine
- asparagine
- glutamine
quels sont les 3 acides aminés apolaires aromatiques?
- tryptophane
- phénylalanine
- tyrosine
quels sont les 5 acides aminés alyphatiques?
- alanine
- valine
- leucine
- isoleucine
- proline
quel est l’acide aminé à part?
glycine
que se passe-t-il lors de la formation du lien peptidique?
il y a l’élimination d’une molécule de H2O par condensation lors de la formation du lien entre C (du groupement carboxyle terminal) et N (du groupement amine de l’acide aminé qui s’ajoute à la protéine)
l’addition des nouveaux acides aminés se fait toujours par quelle extrémitée?
C-terminale seulement
quelle est la particularité des liens peptidiques par rapport aux autres liens de la protéine?
il n’y a pas de rotation du lien peptidique, qui fait partie d’un plan rigide puisque le N possède un doublet d’électrons libres qui bloque la rotation
pourquoi les longues chaînes d’acides aminés sont très flexibles s’il n’a pourtant pas de rotation du lien peptidique?
rotation autour du carbone α où se trouve la chaine latérale R
est-ce que les chaînes latérales font partie du squelette peptidique?
non, elles sont attachées au squelette peptidique par contre
qu’est-ce qui fait partie du squelette peptidique
seul les liens peptidiques ainsi que le C=O du groupement carboxyle et le N-H du groupement amine
c’est quoi un résidu?
lorsque l’acide aminé fait partie d’une protéine ou d’un peptide (et donc qu’il y a eu perte d’une molécule d’eau), on appelle la chaîne latérale résidu
c’est quoi les 4 strucutures d’une protéine?
- primaire
- secondaire
- tertiaire
- quaternaire
c’est quoi la structure primaire d’une protéine?
séquence d’acide aminés