Structure des protéines Flashcards
Polymère de plus de 100 acides aminés
Protéine
Polymère de moins de 100 acides aminés
Peptide
Quelles sources d’énergie (2) utilisent les protéines motrices?
- Énergie du mouvement brownien
- Molécules énergétiques (ATP, GTP)
Combien y a-t-il d’acides aminés différents essentiels pour l’être humain?
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Nommez les 3 éléments (i.e. fonctions, groupements) qui composent les acides aminés
- Fonction carboxyle (-COOH)
- Fonction amine (-NH2)
- Groupement R (différent pour chaque type d’acide aminé)
Nommez les 3 types de chaînes latérales dans les acides aminés
- Polaire chargée
- Polaire non-chargée
- Apolaire
Quel type de chaîne latérale (R) n’interagit pas avec l’eau
Apolaire (ou aliphatique ou aromatique)
Qu’est-ce qui change d’une protéine à l’autre?
La chaîne latérale R (sinon toutes les protéines seraient identiques)
Y a-t-il rotation autour du lien C-N de la liaison peptique?
Non (le lien peptidique fait partie d’un plan rigide)
En quoi consiste la structure primaire des protéines?
La séquence des acides aminés (l’ordre dans lesquels ils se trouvent dans une protéine)
Comment se nomment la chaîne latérale d’un acide aminé faisant partie d’une peptide ou d’une protéine?
Résidu (Truc: R pour Résidu)
Unité de base du peptide ou de la protéine
Acide aminé
Qu’est-ce qui détermine la structure des protéines
Interactions entre les différentes chaînes latérales
Nommez les 4 types de liaisons chimiques faibles (non covalences) qui maintiennent la structure des protéines
- Forces de Van der Waals
- Pont hydrogène
- Lien ionique ou pont salin (car formation d’un sel)
- Interactions hydrophobes
Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure 3D des protéines
Liaisons chimiques faibles
Où se trouvent les ponts disulfures?
Entre deux cystéines
Rôle des ponts disulfure
Stabilisation de la structure 3D des protéines
Mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique
Hélice alpha
Dans l’hélice alpha, on retrouve un pont hydrogène à toutes les __ liaisons peptiques et ___ acides aminés par tour d’hélice
Dans l’hélice alpha, on retrouve un pont hydrogène à toutes les 4 liaisons peptiques et 3,6 acides aminés par tour d’hélice
Peuvent être parallèles ou anti-parallèles
Feuillets bêta
En quoi consiste la structure tertiaire?
Organisation des éléments de structure secondaire en domaines protéiques
Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de façon autonome/semi-autonome, et pouvant porter une fonction spécifique
INDICE: on peut le retrouver dans des protéines différentes
Domaine protéique
Pas toutes les protéines ont une structure quaternaire. Vrai ou faux?
Vrai
Qu’est-ce qu’un hétérotétramère?
Association de 4 chaînes polypeptidiques différentes
Complexe protéique de deux sous-unités peptidiques
Dimère
La drépanocytose est-elle une maladie héréditaire?
Oui
Nommez 2 moyens de contrôle de l’activité des protéines
- Phosphorylation
- Liaison de GTP
Moyen de régulation de l’activité des protéines impliquant un changement de conformation de la protéine
Phosphorylation
Les protéines G sont activées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP. Vrai ou faux?
Faux, elles sont activées sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP
Où se fait la liaison peptidique?
Entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre acide aminé
De quelles façons les protéines peuvent-elles changer de conformation?
Changement de conformation dû à une mutation génétique ou à une modification régulatrice de la fonction (i.e. phosphorylation)
À quoi correspond la structure secondaire?
Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines (hélices alpha et feuillets bêta)
