Structure des protéines Flashcards
Polymère de plus de 100 acides aminés
Protéine
Polymère de moins de 100 acides aminés
Peptide
Quelles sources d’énergie (2) utilisent les protéines motrices?
- Énergie du mouvement brownien
- Molécules énergétiques (ATP, GTP)
Combien y a-t-il d’acides aminés différents essentiels pour l’être humain?
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Nommez les 3 éléments (i.e. fonctions, groupements) qui composent les acides aminés
- Fonction carboxyle (-COOH)
- Fonction amine (-NH2)
- Groupement R (différent pour chaque type d’acide aminé)
Nommez les 3 types de chaînes latérales dans les acides aminés
- Polaire chargée
- Polaire non-chargée
- Apolaire
Quel type de chaîne latérale (R) n’interagit pas avec l’eau
Apolaire (ou aliphatique ou aromatique)
Qu’est-ce qui change d’une protéine à l’autre?
La chaîne latérale R (sinon toutes les protéines seraient identiques)
Y a-t-il rotation autour du lien C-N de la liaison peptique?
Non (le lien peptidique fait partie d’un plan rigide)
En quoi consiste la structure primaire des protéines?
La séquence des acides aminés (l’ordre dans lesquels ils se trouvent dans une protéine)
Comment se nomment la chaîne latérale d’un acide aminé faisant partie d’une peptide ou d’une protéine?
Résidu (Truc: R pour Résidu)
Unité de base du peptide ou de la protéine
Acide aminé
Qu’est-ce qui détermine la structure des protéines
Interactions entre les différentes chaînes latérales
Nommez les 4 types de liaisons chimiques faibles (non covalences) qui maintiennent la structure des protéines
- Forces de Van der Waals
- Pont hydrogène
- Lien ionique ou pont salin (car formation d’un sel)
- Interactions hydrophobes
Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure 3D des protéines
Liaisons chimiques faibles