Structure des protéines Flashcards

1
Q

Polymère de plus de 100 acides aminés

A

Protéine

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2
Q

Polymère de moins de 100 acides aminés

A

Peptide

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3
Q

Quelles sources d’énergie (2) utilisent les protéines motrices?

A
  • Énergie du mouvement brownien

- Molécules énergétiques (ATP, GTP)

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4
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés différents essentiels pour l’être humain?

A

20

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5
Q

Nommez les 3 éléments (i.e. fonctions, groupements) qui composent les acides aminés

A
  • Fonction carboxyle (-COOH)
  • Fonction amine (-NH2)
  • Groupement R (différent pour chaque type d’acide aminé)
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6
Q

Nommez les 3 types de chaînes latérales dans les acides aminés

A
  • Polaire chargée
  • Polaire non-chargée
  • Apolaire
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7
Q

Quel type de chaîne latérale (R) n’interagit pas avec l’eau

A

Apolaire (ou aliphatique ou aromatique)

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8
Q

Qu’est-ce qui change d’une protéine à l’autre?

A

La chaîne latérale R (sinon toutes les protéines seraient identiques)

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9
Q

Y a-t-il rotation autour du lien C-N de la liaison peptique?

A

Non (le lien peptidique fait partie d’un plan rigide)

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10
Q

En quoi consiste la structure primaire des protéines?

A

La séquence des acides aminés (l’ordre dans lesquels ils se trouvent dans une protéine)

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11
Q

Comment se nomment la chaîne latérale d’un acide aminé faisant partie d’une peptide ou d’une protéine?

A

Résidu (Truc: R pour Résidu)

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12
Q

Unité de base du peptide ou de la protéine

A

Acide aminé

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13
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure des protéines

A

Interactions entre les différentes chaînes latérales

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14
Q

Nommez les 4 types de liaisons chimiques faibles (non covalences) qui maintiennent la structure des protéines

A
  • Forces de Van der Waals
  • Pont hydrogène
  • Lien ionique ou pont salin (car formation d’un sel)
  • Interactions hydrophobes
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15
Q

Liaisons qui permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure 3D des protéines

A

Liaisons chimiques faibles

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16
Q

Où se trouvent les ponts disulfures?

A

Entre deux cystéines

17
Q

Rôle des ponts disulfure

A

Stabilisation de la structure 3D des protéines

18
Q

Mode de repliement dû à la formation de ponts hydrogène entre les C=O et N-H du squelette polypeptidique

A

Hélice alpha

19
Q

Dans l’hélice alpha, on retrouve un pont hydrogène à toutes les __ liaisons peptiques et ___ acides aminés par tour d’hélice

A

Dans l’hélice alpha, on retrouve un pont hydrogène à toutes les 4 liaisons peptiques et 3,6 acides aminés par tour d’hélice

20
Q

Peuvent être parallèles ou anti-parallèles

A

Feuillets bêta

21
Q

En quoi consiste la structure tertiaire?

A

Organisation des éléments de structure secondaire en domaines protéiques

22
Q

Partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de façon autonome/semi-autonome, et pouvant porter une fonction spécifique
INDICE: on peut le retrouver dans des protéines différentes

A

Domaine protéique

23
Q

Pas toutes les protéines ont une structure quaternaire. Vrai ou faux?

A

Vrai

24
Q

Qu’est-ce qu’un hétérotétramère?

A

Association de 4 chaînes polypeptidiques différentes

25
Q

Complexe protéique de deux sous-unités peptidiques

A

Dimère

26
Q

La drépanocytose est-elle une maladie héréditaire?

A

Oui

27
Q

Nommez 2 moyens de contrôle de l’activité des protéines

A
  • Phosphorylation

- Liaison de GTP

28
Q

Moyen de régulation de l’activité des protéines impliquant un changement de conformation de la protéine

A

Phosphorylation

29
Q

Les protéines G sont activées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP. Vrai ou faux?

A

Faux, elles sont activées sous la forme liée au GTP et désactivées lorsque le GTP est hydrolysé en GDP

30
Q

Où se fait la liaison peptidique?

A

Entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre acide aminé

31
Q

De quelles façons les protéines peuvent-elles changer de conformation?

A

Changement de conformation dû à une mutation génétique ou à une modification régulatrice de la fonction (i.e. phosphorylation)

32
Q

À quoi correspond la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines (hélices alpha et feuillets bêta)