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MMD 1042 Examen 1 > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés à tailles variables

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Q

Vrai ou faux? Les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

A

Vrai

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Q

Qu’est-ce qu’un protéome?

A

Somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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Q

Est-ce que l’ordre de la chaine d’a.a. est importante?

A

OUI

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Q

Donne des exemples de protéines utiles.

A

Muscles
Enzymes
Récepteurs
Hormone
Hémoglobine

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6
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une protéine qui agit comme catalyseur biologique

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7
Q

Qu’est-ce qu’un récepteur?

A

Protéine généralement exprimé à la membrane plasmique

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline?

A

Hormone et protéine qui agit via un récepteur

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9
Q

Vrai ou faux? L’insuline envoie un seul signal dans la cellule.

A

Faux

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10
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Métallprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges

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11
Q

Nomme un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine.

A

Anémie falciforme
GAG = GTG

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12
Q

Que peuvent réaliser les protéines motrice?

A

Déplacer d’autres protéines
Contraction musculaire
Migration des chromosomes dans la mitose
Déplacement des organites
Déplacement des enzymes sur l’ADN

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13
Q

Nomme les deux façons de changer la conformation d’une protéine.

A

ATP/ADP
GTP/GDP

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14
Q

De quoi est composé un acide aminé?

A

Fonction carboxyle acide (C=O)
Fonction amine basique (NH2)
R attaché au C alpha

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15
Q

Par quoi peuvent être représenté les a.a.?

A

Code de 3 ou 1 lettre

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16
Q

Nomme les 3 types de chaines latérales.

A

Polaire chargé (hydrophile)
Polaire non chargé (hydrophile)
Apolaire (hydrophobe)

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17
Q

Quelles liaisons peuvent effectuer des chaines polaires non chargées?

A

Ponts H

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18
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Un lien qui relie 2 a.a. entre-eux

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19
Q

Est-ce que le lien peptidique comprend le C alpha?

A

Non

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20
Q

Explique ce qui se passe pendant la formation d’un lien peptidique.

A

Condensation de 2 a.a. (perte d’une molécule d’eau

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21
Q

Est-ce que la liaison peptidique permet la rotation?

A

NON

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22
Q

Est-ce que la rotation est possible au niveau du C alpha?

A

Oui

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23
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Chaine latérale de l’a. a. (R)

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24
Q

La structure détermine…

A

la fonction!

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25
Qu'est-ce qui détermine la structure?
Interaction entre groupements R L'ordre des a.a. dans la chaine Propriétés physicochimique des a.a.
26
Dans quoi sont impliquées les liaisons faibles?
Stabilisation de la structure 3D de la protéine
27
Nomme les 4 types de liaisons faibles.
Van der Waals Ponts H Liens ioniques Interactions hydrophobes
28
Qu'est-ce que les forces de Van der Waals?
Quand un atome non-polaire devient polarisé à cause d'une répartition inégale des électrons
29
Dans quoi se produit les forces de Van der Waals?
Chaine d'a.a. apolaire
30
Qu'est-ce qu'un pont H?
H sur FON
31
Dans quoi se produit les ponts H?
Chaine d'a.a. polaires
32
Qu'est-ce qu'un lien ionique?
Entre + et -
33
Dans quoi se produit les liaisons ioniques?
Chaines d'a.a. chargés
34
Dans quoi se produit les interactions hydrophobes?
Chaine d'a.a. apolaire
35
Quel est l'équilibre dans les forces de Van der Waals?
Entre attraction et répulsion
36
Quel est le rôle des liaisons faibles dans le maintient de la structure des protéines?
Permettent le repliement, l'adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle de la protéine.
37
Quel est l'impact d'une augmentation de liaisons covalente sur l'interaction entre 2 molécules?
Augmentation
38
Qu'est-ce qu'un pont disulfure?
Association des résidus cistéiques Liaison covalente la plus forte Stabilise la structure
39
Est-ce que les ponts disulfures sont des liaisons faibles?
Non
40
Nomme le 4 niveau de structure des protéines.
Primaire Secondaire Tertiaire Quaternaire
41
Qu'est-ce que la structure primaire?
Séquence d'a.a. de la protéine
42
Qu'est-ce que la structure secondaire?
Premier niveau d'organisation dans l'espace des protéines
43
Nomme les 4 types de structures secondaires.
Hélice alpha Feuillet béta Coude Boucle
44
Qu'est-ce que l'hélice alpha?
Mode de repliement dû à la formation de ponts H du squelette polypeptidique
45
Caractéristiques de l'hélice alpha?
Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques Les chaînes latérales (R) dans une hélice alpha pointent à l'extérieur de la structure. Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l'hélice, celle-ci est élastique.
46
Si les résidus d'une hélice alpha sont hydrophiles et hydrophobes, quelle est la nature de l'hélice?
Amphipathique
47
Qu'est-ce qu'un feuillet béta?
Formation de ponts hydrogène entre chaînes voisines
48
Deux types de chaines du feuillet béta?
Parallèles Antiparallèles
49
Qu'est-ce que les boucles et les coudes et à quoi servent-ils?
Les boucles et les coudes sont des structures non régulières, non répétitives permettant des connections entre les différentes structures secondaires
50
Caractéristiques des coudes?
Caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace. Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4)
51
Caractéristiques des boucles?
Plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés) Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes.
52
Qu'est-ce que la structure tertaire?
Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles
53
Est-ce que toutes les protéines ont une structure tertiaire? Quaternaire?
Oui Non
54
Qu'est-ce qu'un domaine protéique?
Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome
55
Le domaine protéique est souvent associé à quoi?
Une fonction
56
Est-ce que le domaine protéique peut se retrouver dans plusieurs protéines différentes?
Oui
57
Nomme une maladie de la structure tertiaire.
Prion
58
Qu'est-ce que la structure quaternaire?
Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles
59
2 chaînes identiques
homodimère
60
2 chaines différentes
hétérodimère
61
3 chaînes identiques
homotrimère
62
3 chaines différentes
hétérotrimère
63
4 chaines identiques
homotétramère
64
4 chaines différentes
hétérotétramère
65
Que peut former une protéine qui n'a qu'un site de liaison?
Dimère
66
Des protéines identiques portant deux sites de liaison peuvent s’assembler en un ...
long filament hélicoïdale
67
Si les sites de liaison sont disposés de façon adéquate, les sous-unités protéiques peuvent former un...
cercle
68
Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?
Non
69
Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?
Non
70
Dans protéine en solution aqueuse, où se trouvent en général les acides aminés hydrophobes?
Au centre
71
Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?
ATP
72
De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?
GTP
73
Donne des caractéristiques du feuillet béta.
Parties de longues chaines polypeptidiques se replient Pas élastique Ponts H perpendiculaires

MMD 1042 Examen 1 (11 decks)

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