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MMD 1042 Examen 1 > Structure des protéines > Flashcards

Structure des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés à tailles variables

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Q

Vrai ou faux? Les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

A

Vrai

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Q

Qu’est-ce qu’un protéome?

A

Somme de toutes les protéines exprimées par la cellule

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4
Q

Est-ce que l’ordre de la chaine d’a.a. est importante?

A

OUI

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Q

Donne des exemples de protéines utiles.

A

Muscles
Enzymes
Récepteurs
Hormone
Hémoglobine

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6
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une protéine qui agit comme catalyseur biologique

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7
Q

Qu’est-ce qu’un récepteur?

A

Protéine généralement exprimé à la membrane plasmique

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline?

A

Hormone et protéine qui agit via un récepteur

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9
Q

Vrai ou faux? L’insuline envoie un seul signal dans la cellule.

A

Faux

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10
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Métallprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges

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11
Q

Nomme un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine.

A

Anémie falciforme
GAG = GTG

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12
Q

Que peuvent réaliser les protéines motrice?

A

Déplacer d’autres protéines
Contraction musculaire
Migration des chromosomes dans la mitose
Déplacement des organites
Déplacement des enzymes sur l’ADN

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13
Q

Nomme les deux façons de changer la conformation d’une protéine.

A

ATP/ADP
GTP/GDP

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14
Q

De quoi est composé un acide aminé?

A

Fonction carboxyle acide (C=O)
Fonction amine basique (NH2)
R attaché au C alpha

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15
Q

Par quoi peuvent être représenté les a.a.?

A

Code de 3 ou 1 lettre

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16
Q

Nomme les 3 types de chaines latérales.

A

Polaire chargé (hydrophile)
Polaire non chargé (hydrophile)
Apolaire (hydrophobe)

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17
Q

Quelles liaisons peuvent effectuer des chaines polaires non chargées?

A

Ponts H

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18
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Un lien qui relie 2 a.a. entre-eux

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19
Q

Est-ce que le lien peptidique comprend le C alpha?

A

Non

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20
Q

Explique ce qui se passe pendant la formation d’un lien peptidique.

A

Condensation de 2 a.a. (perte d’une molécule d’eau

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21
Q

Est-ce que la liaison peptidique permet la rotation?

A

NON

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22
Q

Est-ce que la rotation est possible au niveau du C alpha?

A

Oui

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23
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Chaine latérale de l’a. a. (R)

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24
Q

La structure détermine…

A

la fonction!

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25
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure?

A

Interaction entre groupements R
L’ordre des a.a. dans la chaine
Propriétés physicochimique des a.a.

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26
Q

Dans quoi sont impliquées les liaisons faibles?

A

Stabilisation de la structure 3D de la protéine

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27
Q

Nomme les 4 types de liaisons faibles.

A

Van der Waals
Ponts H
Liens ioniques
Interactions hydrophobes

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28
Q

Qu’est-ce que les forces de Van der Waals?

A

Quand un atome non-polaire devient polarisé à cause d’une répartition inégale des électrons

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29
Q

Dans quoi se produit les forces de Van der Waals?

A

Chaine d’a.a. apolaire

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30
Q

Qu’est-ce qu’un pont H?

A

H sur FON

31
Q

Dans quoi se produit les ponts H?

A

Chaine d’a.a. polaires

32
Q

Qu’est-ce qu’un lien ionique?

A

Entre + et -

33
Q

Dans quoi se produit les liaisons ioniques?

A

Chaines d’a.a. chargés

34
Q

Dans quoi se produit les interactions hydrophobes?

A

Chaine d’a.a. apolaire

35
Q

Quel est l’équilibre dans les forces de Van der Waals?

A

Entre attraction et répulsion

36
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans le maintient de la structure des protéines?

A

Permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle de la protéine.

37
Q

Quel est l’impact d’une augmentation de liaisons covalente sur l’interaction entre 2 molécules?

A

Augmentation

38
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A

Association des résidus cistéiques
Liaison covalente la plus forte
Stabilise la structure

39
Q

Est-ce que les ponts disulfures sont des liaisons faibles?

A

Non

40
Q

Nomme le 4 niveau de structure des protéines.

A

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

41
Q

Qu’est-ce que la structure primaire?

A

Séquence d’a.a. de la protéine

42
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines

43
Q

Nomme les 4 types de structures secondaires.

A

Hélice alpha
Feuillet béta
Coude
Boucle

44
Q

Qu’est-ce que l’hélice alpha?

A

Mode de repliement dû à la formation de ponts H du squelette polypeptidique

45
Q

Caractéristiques de l’hélice alpha?

A

Un pont hydrogène toutes les 4 liaisons peptidiques

Les chaînes latérales (R) dans une hélice alpha pointent à l’extérieur de la structure.

Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l’hélice, celle-ci est élastique.

46
Q

Si les résidus d’une hélice alpha sont hydrophiles et hydrophobes, quelle est la nature de l’hélice?

A

Amphipathique

47
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet béta?

A

Formation de ponts hydrogène entre chaînes voisines

48
Q

Deux types de chaines du feuillet béta?

A

Parallèles
Antiparallèles

49
Q

Qu’est-ce que les boucles et les coudes et à quoi servent-ils?

A

Les boucles et les coudes sont des structures non régulières, non répétitives permettant des connections entre les différentes structures secondaires

50
Q

Caractéristiques des coudes?

A

Caractérisé par un changement de direction de la chaîne polypeptidique
Permet de fléchir le polypeptide dans l’espace.
Composé de moins de 5 acides aminés (typiquement 4)

51
Q

Caractéristiques des boucles?

A

Plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés)
Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des liaisons hydrogènes.

52
Q

Qu’est-ce que la structure tertaire?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

53
Q

Est-ce que toutes les protéines ont une structure tertiaire?
Quaternaire?

A

Oui
Non

54
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

55
Q

Le domaine protéique est souvent associé à quoi?

A

Une fonction

56
Q

Est-ce que le domaine protéique peut se retrouver dans plusieurs protéines différentes?

A

Oui

57
Q

Nomme une maladie de la structure tertiaire.

A

Prion

58
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

59
Q

2 chaînes identiques

A

homodimère

60
Q

2 chaines différentes

A

hétérodimère

61
Q

3 chaînes identiques

A

homotrimère

62
Q

3 chaines différentes

A

hétérotrimère

63
Q

4 chaines identiques

A

homotétramère

64
Q

4 chaines différentes

A

hétérotétramère

65
Q

Que peut former une protéine qui n’a qu’un site de liaison?

A

Dimère

66
Q

Des protéines identiques portant deux sites de liaison
peuvent s’assembler en un …

A

long filament hélicoïdale

67
Q

Si les sites de liaison sont disposés de façon
adéquate, les sous-unités protéiques peuvent
former un…

A

cercle

68
Q

Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?

A

Non

69
Q

Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?

A

Non

70
Q

Dans protéine en solution aqueuse, où se trouvent en général les acides
aminés hydrophobes?

A

Au centre

71
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP

72
Q

De quelles façons les protéines peuvent changer d’activité?

A

GTP

73
Q

Donne des caractéristiques du feuillet béta.

A

Parties de longues chaines polypeptidiques se replient
Pas élastique
Ponts H perpendiculaires

MMD 1042 Examen 1 (11 decks)

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