Síntesis de proteínas

Question 1

¿Cómo es el proceso de síntesis de proteínas?

Answer 1

La información almacenada y transmitida a través de la replicación del ADN se expresa a través de la transcripción a ARN, y en el caso de mARN, su posterior traducción a proteínas

Question 2

¿Qué es el código genético?

Answer 2

Es un diccionario que identifica la correspondencia entre una secuencia de bases de nucleótidos y una secuencia de aminoácidos

Question 3

¿Qué es un codón?

Answer 3

Se presentan en el lenguaje del mARN (A, G, C, U. De extremo 5’ a 3’. Las cuatro bases de nucleótidos se usan para producir codones de tres bases. Hay 64 combinaciones distintas

Question 4

¿Cuál es el codón de inicio para la traducción?

Answer 4

AUG (Metionina)

Question 5

¿Cuáles son los codones de terminación?

Answer 5

UAA, UAG, UGA: No codifican aminoácidos

Question 6

¿Cuáles son las características de los codones?

Answer 6

Específicos, universales, degeneración y ausencia de superposición

Question 7

¿Cuáles son las consecuencias de alteraciones de la secuencia de nucleótidos?

Answer 7

Mutación silenciosa, mutación de cambio de aminoácido, mutación finalizadora

Question 8

¿Qué es la mutación por repetición de trinucleótidos?

Answer 8

Se presentan copias del triplete y copias extra de aminoácidos. La amplificación del codón CAG hace que se peguen residuos extra de glutamina a la proteína huntingtina: trastorno neurodegenerativo, enfermedad de Huntington.
Si la expansión tiene lugar en regiones no traducidas (RNT), disminuye la cantidad de proteína: Síndrome del cromosoma X frágil y distrofia miotónica

Question 9

¿Qué son las mutaciones del sitio de corte y empalme?

Answer 9

Pueden alterar la forma de eliminación de los intrones, causando proteínas aberrantes. Distrofia miotónica

Question 10

¿Qué son las mutaciones del marco se lectura?

Answer 10

Si se quitan/añaden 1 o 2 nucleótidos a la región codificadora de mARN. Fibrosis quística: deleción de tres nucleótidos de la región codificadora, por lo tanto se pierde fenilalanina.

Question 11

Aminoácidos

Answer 11

Si falta un aminoácido la traducción se detiene en en el codón que lo especifca

Question 12

ARNt

Answer 12

Cada molécula de ARNt tiene un sitio de unión a un aminoácido específico en el extremo 3’. El grupo carboxilo del aminoácido hace enlace éster con el grupo hidroxilo 3’ de la porción ribosa de A.
Cada molécula de ARNt tiene un anticodón, que especifica la inserción de la cadena peptídica del aminoácido

Question 13

Aminoacil-RNAt-sintetasa

Answer 13

Une aminoácidos a RNAt. Tiene actividad correctora

Question 14

ARNm

Answer 14

Plantilla

Question 15

Ribosomas

Answer 15

Constituidos por dos subunidades, sus tamaños mediados por unidas Svedberg. ARNr: ribosomas procariotas (3), eucariotas (4). Se generan a partir de un ARNr por ribonucleasas. Proteínas ribosómicas. Sitios A, P y E. En eucariotas: en citosol (RER)

Question 16

Sitios A, P y E

Answer 16

Al sitio A se une el aminoacil-ARNt codificado por e codón de ese sitio. Este codon codifica cuál es el siguiente aminoácido. El sitio P está ocupado por el peptidil-ARNt, este ARNt transporta el aminoácido ya sintetizado. El sitio E está ocupado por el ARNt vacío para salir

Question 17

Factores protéicos

Answer 17

Iniciación, elongación y terminación. Algunos son proteínas G, por lo tanto, están activas cuando están unidas a GTP e inactivas cuando están unidos a GDP

Question 18

¿Cómo es el reconocimiento de los codones?

Answer 18

La unión del anticodón al RNAt sigue las reglas de unión antiparalela. El mecanismo que permite a RNAt identificar más de un codón sigue la hipótesis de «bamboleo». Afirma que el apareamiento anticodón-codón sigue las leyes de Watson-Crick (C con G y A con U) para las dos primeras bases pero puede ser menos riguroso con las demás

Question 19

¿En qué consiste la iniciación?

Answer 19

Se montan las dos subunidades, el ARNm, el aminoacil-ARNt, GTP y los facores de iniciación: En procariotas solo hay 3 (IF-1, 2, 3); en eucariotas son e IF

Question 20

¿En qué se basa la secuencia de Shine-Dalgarno?

Answer 20

Una secuencia de nucleótidos ricos en purina, localizada cerca del extremo 5’ del ARNm. El componente 16S de la subunidad ribosómica pequeña tiene una secuencia de nucleótidos cerca de 3’ que es complementaria a SD. El extremo 5’ del ARNm y 3’ de ARNr pueden formar bases complementarias y facilitar la colocación de la subunidad pequeña en el ARNm, con proximidad al codón de iniciación AUG

Question 21

¿En qué se basa la caperuza?

Answer 21

En eucariotas la subunidad pequeña se une a la caperuza del extremo 5’ del ARM y lo desplaza al iniciador AUG

Question 22

¿En qué se basa el codón de inicio?

Answer 22

AUG es reconocido por un ARNt iniciador. Facilitado por el IF-2-GTP en procariotas y eIF-2-GTP en eucariotas. ARNt cargado entra en sitio P (en bacterias lleva fMet, sintetizada por la transformilasa). En eucariotas lleva un Met no formilado. Después de la traducción se retira Met N-terminal. Un factor de intercambio de nucleótido guanina facilita la reactivación de eIF-2-GDP por la sustitución de GDP por GTP.

Question 23

¿En qué consiste la elongación?

Answer 23

Adición de aminoácido al extremo carboxilo de la cadena. Ribosoma se desplaza de 5’ a 3’. La entrada del aminoacil-ARNt está facilitada por EFTu-GTP y EF-Ts. Ya formado el enlace peptídico, lo que estaba en sitio P ahora está en A. Ribosoma avanza 3 sitios al extremo 3’ (translocación), en procariotas necesita EF-G-GTP, eucariotas necesitan EF-2-GTP. Sitio P, A, E, codón de terminación

Question 24

¿En qué consiste la terminación?

Answer 24

En el sitio A aparecen codones de terminación reconocidos por los factores de liberación RF-1 que reconocen UAA y UAG y RF-2 que reconoce UAA y UGA. RF-3-GTP libera RF; eucariotas eRF.

Question 25

Regulación de la traducción

Answer 25

Modificación de eIF-2: es inactivo cuando es fosforilado.

Question 26

Modificación de recorte

Answer 26

Endoproteasas pueden eliminar porciones de la cadena y provocar la liberación de una proteína activa.

Question 27

Modificación de uniones covalentes

Answer 27

Fosforilación: en grupos hidroxilo de serina o treonina, catalizada por protein cinasas y revertirse por proteinfosfatasas. Glucosilación: N-glucosilación en RE y O-glucosilación en Golgi. Hidroxilación: prolina y lisina

Question 28

Degradación de proteínas

Answer 28

Proteínas mal plegadas o defectuosas deben ser eliminadas por ubiquitinación. Degradadas por un proteosoma dependiente de ATP

Question 29

¿Qué fármacos regulan estas etapas?

Answer 29

Estropticina: hace que bacterias no sinteticen proteínas. Puromicinas: en contra de la elongación. Clorafenicol. Toxomodiflénica: no síntesis de proteínas