S6. Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué es una enzima y cuál es su función principal en la célula?

A

Una enzima es una proteína que actúa como catalizador biológico, acelerando reacciones químicas sin consumirse en el proceso

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2
Q

¿Cuáles son las características esenciales de las enzimas en cuanto a su especificidad y funcionamiento?

A

Las enzimas presentan alta especificidad hacia sus sustratos
funcionan mejor cuando se encuentran en las condiciones adecuadas (como la temperatura y el nivel de acidez que tiene nuestro cuerpo) y su actividad puede regularse mediante diversos mecanismos

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3
Q

¿Qué es el sitio activo de una enzima y qué papel juega en la catálisis?

A

Región específica donde se une el sustrato. Conformación y características químicas determinan la especificidad y eficiencia con la que se lleva a cabo la reacción catalítica.

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4
Q

Explica brevemente el modelo de ‘llave y cerradura’ en la acción enzimática.

A

El sustrato encaja de manera perfecta y rígida en el sitio activo, similar a una llave en una cerradura, lo que facilita la catálisis de la reacción.

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5
Q

¿Cómo difiere el modelo del ‘ajuste inducido’ del modelo de ‘llave y cerradura’?

A

El modelo del ‘ajuste inducido’ sugiere que la enzima experimenta cambios conformacionales al unirse al sustrato, adaptándose de forma flexible para optimizar la interacción y catalizar la reacción de manera más eficiente.

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6
Q

Define ‘sustrato’ y ‘producto’ en el contexto de una reacción enzimática.

A

El sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima, y el producto es la molécula resultante después de que la enzima ha catalizado el sustrato.

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7
Q

¿Cuáles son las 10 clases comunes de las enzimas?

A
  • Hidrolasa
  • Nucleasa
  • Proteasa
  • Ligasa
  • Isomerasa
  • Polimerasa
  • Cinasa/quinasa
  • Fosfatasa
  • Oxidorreductasa
  • ATPasa
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8
Q

¿Qué es la cinética enzimática y cuáles son los parámetros clave que la describen?

A

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Los parámetros clave son la velocidad máxima (Vmax) y la constante de Michaelis-Menten (Km), que refleja la afinidad de la enzima por su sustrato.

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9
Q

¿Qué significa el valor de Km en la cinética enzimática?

A

Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima (Vmax). Un valor bajo de Km indica alta afinidad de la enzima por el sustrato.

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10
Q

¿Por qué se regula la actividad enzimática en las células?

A

La regulación de la actividad enzimática es fundamental para controlar las rutas metabólicas y responder a cambios en el entorno celular.

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11
Q

¿Qué son las enzimas alostéricas?

A

Las enzimas alostéricas son enzimas que poseen más de un sitio de unión de moléculas reguladoras llamados sitios alostéricos, lo que induce cambios conformacionales o estructurales que modifican directamente el sitio activo por el sustrato y, por tanto, la velocidad de la reacción.

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12
Q

Compara la inhibición competitiva con la no competitiva en la regulación enzimática.

A
  • Inhibición competitiva: El inhibidor compite directamente con el sustrato por el sitio activo, lo que puede superarse aumentando la concentración de sustrato.
  • Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo, afectando la actividad de la enzima sin interferir directamente en la unión del sustrato, de modo que la inhibición no se supera con mayor sustrato.
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13
Q

¿Qué es un cambio conformacional?

A

Se refiere a un cambio en la estructura del sitio activo para que se adapte menos al sustrato.

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14
Q

¿Qué es el estado de transición de una moléculas?

A

Se da cuando los átomos de una molécula son distorsionados o alterados en su geometría y distribución de electrones

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15
Q

¿Cómo pueden agruparse las enzimas?

A

En clases funcionales, qué dependen del tipo de molécula que catalizan o la reacción química que catalizan, ya que sólo realizan 1 por enzima

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16
Q

¿Cómo se produce la inhibición por retroalimentación?

A

Cuando se comienza a acumular grandes cantidades de producto final en una vía metabólica, este puede puede unirse a una enzima que cataliza pasos mas tempranos y enlentecer su actividad.

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17
Q

¿qué son las redes metabólicas?

A

Cuando el producto de una enzima es el sustrato de la siguiente, de esta manera las enzimas trabajan en conjunto

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18
Q

¿Qué son las coenzimas?

A

Son moléculas no proteicas, que están estrechamente asociadas al sitio activo de una enzima y colabora con su función catalítica, algunas veces las coenzimas no se pueden producir, entonces se extraen de alimentos para obtener vitaminas

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19
Q

Cómo se controlan las proteínas

A

La célula puede controlar la cantidad de proteína que contiene, la velocidad con la que se degradan y las actividades que realicen. También las propias proteínas pueden regular o ajustar su propia actividad

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20
Q

Cuál es la función de las hidrolasas

A

Cataliza una molécula que requiere una escisión hidrólitica, es decir, se va a partir en dos o más mediante la adición de una molécula de agua a sus enlaces para romperlos

21
Q

Función de la nucleasa

A

Romper enlaces por hidrólisis, específicamente los fosfodiester, que se dan entre los nucleótidos del DNA o RNA

22
Q

función de las proteasas

A

Romper enlaces peptídicos de las proteínas por hidrólisis, descomponiendolas en fragmentos más pequeños como los péptidos o los aminoácidos

23
Q

Función de las ligasas

A

Rompen los enlaces en los extremos de las cadenas de DNA o RNA y luego creando nuevos enlaces covalente

24
Q

Función de la isomerasa

A

Catalización de isómeros (moléculas que pueden cambiar de forma, conservando los mismos átomos) para que cambien su forma reduciendo el nivel de energía requerida

25
Función de las polimerasas
Síntesis o unión de ácidos nucleicos en secuencia específica (polimerización), para sintetizar de cadenas DNA o RNA
26
Funcion de las cinasas
Catalizan un grupo fosfato a través de la fosforilación, comúnmente del ATP, para transferirlo a una molécula diana, comúnmente proteína, para activarla o modificar su función.
27
Función fosfatasa
Catalizan por medio de hidrólisis una molécula a través de la desfosforilación, es decir rompimiento de un enlace de un grupo fosfato para eliminarlo, comunmente en proteinas para inhibir o modificarlas
28
Función de la oxidorreductasa
Facilitan la transferencia de electrones entre moléculas, permitiendo que una molécula de oxide (pierda electrones) y la otra se reduzca gane electrones) ej: oxidasa, reductasa, deshidrogenasa
29
Funcion ATPasa
Cataliza la hidrólisis del ATP para liberar energía, rompe un enlace entre un grupo fosfato por lo cual se libera energía dejando al ATP como ADP y un fosfato inorgánico
30
Porqué las enzimas se consideran catalizadores
Permiten romper o formar enlaces covalentes a voluntad disminuyendo la energía de activación
31
De qué está compuesta cada molécula de anticuerpo
de 2 cadenas pesadas y 2 cadenas livianas totalmente idénticas, por ellos sus 2 si sitios de unión son idénticos
32
Cual es la molécula que se une al anticuerpo
Antígeno (diana)
33
Qué células ingieren la unión anticuerpo-antígeno para eliminarlo
Células fagocíticas
34
Las proteínas de la sangre________a los virus o bacterias que están cubiertos por anticuerpos
Destruyen
35
Qué célula elabora los anticuerpos
Una clase de leucocitos, los linfocitos o células B
36
Cómo se elaboran anticuerpos
Antigeno se une membrana linficito B Linfocito B se estimula Linfocito B se divide y secreta muchos anticuerpos
37
De qué depende la velocidad de una enzima para catalizar
De la concentración de sustrato
38
Números de recambio
Varían de 1 a 100 000 moléculas por seg
39
qué es la lisozima
Enzima que rompe enlaces de polipeptídicos(hidrólisis) de la pared celular de una bacteria para destruirla por medio de lisis
40
Qúe inhiben las estatinas hipocolesterolemiantes
La HMG-CoA reductasa, involucrada en la síntesis hepática del colesterol
41
Qúe inhibe el metotrexato
El dihidrifilato reductasa, por ello elimina algunos tipos de célular cancerosas
42
La proteína rodopsina(sensible a la luz) se una a la molécula llamada
Retinal
43
La hemoglobina se une a la
Molécula hemo, que le da el color rojo de la sangre
44
Qué es la biotina
Una coenzima que ayuda a la formación de enlaces covanlente transitorio con el grupo COO, que produce una molécula transportadora activada
45
La retroalimentación negativa...
Inhibe la enzima de pasos anteriores en una red metabólica
46
La retroalimentación positiva...
Estimula la enzima
47
Son alostéricas cuando...
Se produce 2 o mas conformaciones poco diferentes y su actividad puede ser regulada por una cambio de una forma a otra
48
Diferencia entre ligandos y sustrato
El ligando es la molécula que va a unir a la enzima pero no se han unido y al unirse se transforma en sustrato, el resultado es el producto