S2: BIOENERGÉTICA Y ENZIMOLOGÍA Flashcards

1
Q

LIMITACIONES DE LA TERMODINÁMICA EN LA CELULA

A
  • SE APLICA A SISTEMAS CERRADOS, LA C ES UNO ABIERTO POR SU MEMBRANA SEMIPERMEABOE
  • NO CONSIDERA EL FACTOR TIEMPO
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2
Q

EN QUÉ CONSISTE LA SEGUNDA LEY DE LA TERMODINAMICA, QUÉ INDICA Y CUAL ES SU LIMITACION

A
  • G = H - TS Y G = -2,3 RTLogKe
  • G INDICA CUANTA ENERGÍA SE LIBERA O SE ABSORBE/REQUIERE PARA QUE UNA R SE PRODUZCA
  • SOLO EL T SE PUEDE MEDIR Y CUANTIFICAR, PUES NO EXISTE UN ENTALPIOMETRO O ENTROPIOMETRO
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3
Q

QUÉ TIPO DE REACCIÓN SERÁ SI LA Ke ES < A 1

A

ENDERGÓNICA/ NO ESPONTANEA(+G)

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4
Q

EN QUÉ SE EXPRESA LA ENERGÍA

A

KJ/MOL O Kcal/mol

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5
Q

conversión de cal a J

A

1 CAL = 4,128 J

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6
Q

CONTENIDO ENERGETICO DE LOS NUTRIENTES

A
  • CH: 4 CAL/GR O 16,8 KJ/MOL
  • PROT: 4 CAL/GR O 16,8 KJ/MOL
  • LÍPIDOS: 9 O 37,8
  • ALCOHOL: 7
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7
Q

QUE TIENE DE ESPECIAL EL DELLTAJE DEL ATP

A

ESQUE NO ES MUY ALTO PARA QUE NO SE DEGRADE TAN FÁCIL, PERO TAMPOCO TAN BAJO PARA QUE LIBERE MUY POCA ENERGÍA Y SEA SUFICIENTE PARA PROCESOS ENDERGÓNICOS

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8
Q

QUE ENLACE ES DIFICIL DE ROMPER EN ATP Y QUE UNE

A

ENLACE ESTER

UNE A LA RIBOSA CON EL PRIMER GRUPO FOSFATO

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9
Q

DESCRIBA LAS 2 HIPÓTESIS DE POR QUÉ LOS 2 FOSFATOS DE LOS EXTREMOS DEL ATP LIBERAN ENERGÍA

A

A) REPULSIÓN DE ENLACES:
-MUTUA REPULSIÓN DE LOS FOSFOROS MÁS EXTREMOS POR SUS NUBES ELECTRONICAS GENERADAS POR EL DOBLE ENLACE DE SUS O
B) ESTRUCTURAS RESONANTES:
- SE LOGRA UNA MAYOR ESTABILIDAD AL OBTENER MÁS ESTRUCTURAS RESONANTES, SIENDO EL AMP EL MÁS ESTABLE Y EL QUE LIBERARÍA MÁS ENERGÍA

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10
Q

ANABOLISMO Y CATABALISMO

A

ANABOLISMO
- PROCESOS REDUCTOR-ENDERGÓNICOS QUE FORMAN MACROMOLÉCULAS A PARTIR DE CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES
CATABOLISMO
- PROCESOS OXIDANTE-EXERGÓNICOS QUE DEGRADAN MACROMOLÉCULAS PARA OBTENER SUS CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES

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11
Q

A QUE ESTÁ UNIDO USUALMENTE EL ATP Y POR QUÉ

A

AL MG QUE LE DA ESTABILIDAD

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12
Q

QUÉ ES EL METABOLISMO INTERMEDIARIO

A

CONJUNTO DE R CATABOLICAS Y ANABOLICAS QUE OCURREN EN LA C, TEJIDO, ORGANO U ORGANISMO

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13
Q

TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU UBUCACIÓN, Y DE QUÉ TIPO HAY MÁS

A

INTERCELULARES Y EXTRACELULARES

HAY MAS DE INTER

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14
Q

CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS Y SUS FUNCIONES

A
  1. OXIDORREDUCTASAS: TRASNFERENCIA DE ELECTRONES
  2. TRASNFERASAS: TRANSFERENCIA DE GRUPOS QUIMICOS
  3. HIDROLASAS: REACCIONES DE HIDRÓLISIS
  4. LIASAS: ADICION A DOBLES ENLACES
  5. ISOMERASAS: TRASNFORMAN ISÓMEROS
  6. LIGASAS: FORMACION DE ENLACES COVALENTES
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15
Q

QUE INDICA EL EC

A

EL ENZIMA CODE INDICA EL TIPO DE ENZIMAS EN LAS PUBLICACIONES

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16
Q

QUÉ ES LA ACTIVDAD ENZIMÁTICA Y QUPE INDICA

A

ES UI (moles de sustrato/ min) / mg de proteína
INDICA LA PUREZA DE UNA PREPARACIÓN ENZIMÁTICA
- MIENNTRAS MÁS PURA SEA (+ENZIMAS) MAYOR SERÁ SU ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

17
Q

QUÉ SON LOS AA DE CONTACTO Y LOS AUXILIARES

A

LOS AA DE CONTACTO: SE ENCUENTRAN EN EL SITIO ACTIVO Y SON LOS QUE RALIZAN LOS QUE REALIZAN LOS CAMBIOS QUÍMICOS DEL SUSTRATO PARA HACERLO PRODUCTO
LOS AA AUXILIARES: SE ENCUENTRAN EN EL RESTO DE LA ENZIMA Y TB AYUDAN A LA FUNCIÓN CATALÍTICA

18
Q

DESCRIBA LOS EFECTOS DE ORIENTACION Y APROXIMACION

A

ORIENTACIÓN
- EL SUSTRATO CON LA ENZIMA TIENE QUE ENCAJAR DE UNA MANERA ESPECÍFICA
APROXIMACION
- PARA QUE SE UNAN SE DEBEN ACERCAR CON UNA FUERZA O VELOCIDAD ADECUADA

19
Q

ES NECECESARIO QUE EL COFACTOR SE UNA A LA ENZIMA, V O F?

A

FALSO, BASTA CON QUE ESTÉ EN EL MEDIO ALGUNAS

20
Q

QUÉ ES LA HOLOENZIMA?

A

ENZIMA FUNCIONAL

ENZIMA + COFACTOR

21
Q

CÓMO ACTÚA LA ENZIMA Y EN QUE TIPO DE R ACTÚA

A

DISMINUYENDO LA E DE ACTIVACIÓN, FACILITA LOS PROCESOS DE APROX Y ORIENTACION
ACTUA EN LAS R EXERGÓNICAS

22
Q

QUÉ INDICA LA V MÁX, DE QUE DEPENDE, CUÁL ES SU GRÁFICA Y CÓMO SE CALCULA

A
  • INDICA QUE LA CONCENTRACIÓN DEL ENZIMA-SUSTRATO ESTÁ EN SU MÁX Y Q SE SATURA
  • DEPENDE DE LA CONCENTARCIÓN DE ENZIMAS
  • SU GRAFICA ES UNA HIPERBOL EQUILÁTERA
  • V MÁX = -DELTA SUSTRATO/T O DELTA PRODUCTO/T
23
Q

QUE ÉS KM Y QUÉ INDICA

A
  • CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO QUE SE NECESITA PARA ALCANZAR LA MITAD DE LA V MÁX
  • ESO IMPLICA QUE LA MITAD DE LAS ENZIMAS ESTEN OCUPADAS
  • INDICA LA AFINIDADENZIMA-SUSTRATO; -KM, MAYOR AFINIDAD; YA QUE CON MENOS SUSTRATO SE SATURA
24
Q

LA VÍA METABOLICA PREFERENCIAL ES LA DE MAYOR KM, V O F

25
LA VÍA METABOLICA DE MAYOR KM NO SE HACE, V O F
SI SE HACE, PERO OCURRE MÁS LENTO
26
CARACTERISTICAS DE LA INHIBICION COMPETITIVA
- EL IN TIENE SIMILITUD CON LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO - EL INH BLOQUEA/COMPITE EL SITIO ACTIVO - EL INH NO ES CONVERTIDO A PRODUCTO - ES REVERSIBLE - ES RELATIVAMENTE ESPECÍFICA
27
CINÉTICA DEL INHIBIDOR COMPETITIVO Y EJEMPLO
REDUCE LA AFINIDAD ENZIMA-SUSTRATO ESTO HACE QUE - KM, Y + 1/KM Y SE = V MÁX - BIOSINTENSIS DE COLESTEROL
28
CARACTERISTICAS DE LA INHIBICION NO COMPETITIVA
- NO HAY SIMILITUD ESTRUCTURAL - EL INH NO REACCIONA NECESARIMANETE EN EK SITIO ACTIVO - BLOQUEA EL SITIO ACTIVO - INH NO ES CONVERTIDO EN PRODUCTO - ES IRREVERSIBLE - ES MUY INESPECÍFICA, UN SOLO TIPO PUEDE AFCETAR A VARIAS ENZIMAS
29
CINÉTICA DE LA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
SE PUEDE CONSIDERA QUE SE SUSTRAEN ENZIMAS, POR LO QUE SU CONCENTRACION DISMINUYE = KM Y 1/KM; Y -V MÁX
30
REGULACIÓN DE LA ACTIVAD ENZIMÁTICA Y SUS TIPOS DE ACTUAR
``` A NIVEL DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA -POR ACCION PROTEOLITICA - MODIFICACION COVALENTE - ALOSTERISMO A NIVEL DE CANTIDAD DE ENZIMAS - REGULACION DE SU SINTESIS - REGULACION DE SU DEGRADACION -REGULACION DE SU TRANSPORTE ```
31
EFECTO DEL PH Y DE LA T EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
PH - LAS ENZIMAS TIENEN UN PH ESPECIFICO EN EL QUE ALCANZAN SU MÁX ACT. ENZIMÁTICA - LA PAPAINA ES UNA QUE ES INSENSIBLE AL PH, MANTIENE REGULAR SU V MÁX TEMPERATURA - EXISTE UN RANGO ÓPTIMO DE TEMEPERATURA EN QUE SE ALCANZA LA MÁX ACT. ENZIMÁTICA - ESTO PORQUE DEBE SER UN PROMEDIO DE QUE CON +T AUMENTAN LOS CHOQUES, PERO MUCHO SE PUEDE DENATURAR LA ENZIMA AL SER PROTEINA
32
QUÉ SON LAS ISOENZIMAS O ISOZIMAS Y SU FUNCIÓN
- SON DIFERENTES FORMAS MOLECULARES (DIFERENTES PROPORCIONES DE SUS SUBUNIDADES) DE UNA ENZIMA QUE CATALIZAN UNA MISMA R, Y SE ENCUENTRAN EN DIFERENTES TEJIDOS - SIRVEN PARA DETECTAR ENFERMEDADES A TARVES DE ELECTROFORESIS, AL DETECTAR UN AUMETNO DE UNA DE ELLAS EN UN ÓRGANO
33
EXPLIQUE EL ALOTERISMO ( SUS CONFORMACIONES Y LOS EFECTORES)
- ES UN TIPO DE REGULACION ENZÍMATICA POR SU ACTIVIDAD - LAS ENZIMAS PUEDEN CAMBIAR DE CONFORMACIONES A UNA MÁS ACTIVA O A UNA MENOS ACTIVA - ESTO VARÍA LA DISPONIBILIDAD DEL SITIO ACTIVO - ESTOS CAMBIOS SON PRODUCTO DE LOS EFECTORES, QUE PUEDEN SER POSITIVOS O NEGATIVOS - ESTOS EFECTORES SE UNEN AL SITIO ALOSTÉRICO DE LA SUBUNIDAD REGULADORA DE LA ENZIMA
34
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
PRESENTAN UNA ESTRUCTURA CUATERNARIA TIENEN CINETICA SIGMOIDEA PRESENTAN SUBUNIDADES CATALITICAS Y REGULADORAS RESPONDEN A EFECTORES TIENEN CONFORMACIONES DE MENOR O MAYOR ACTIVIDAD NUNCA ESTAN TOTALMENTE ACTIVAS O INACTIVAS SU RESPUESTA ES RÁPIDA, PERO NO MÁS QUE LA COVALENTE
35
COMO ACTÚA LA ACCIÓN PROTEOLÍTICA
LA ACTIVACIÓN DE LA ENZIMA SE PRODUCE POR LA LIBERACION DE UN PEPTIDO INHIBIDOR POR ACCIO PROTEOLITICA DE UNA PROTEASA
36
MODIFICACION COVALENTE Y UN EJ
CUANDO UNA ENZIMA ESTÁ ACTIVA LA OTRA NO - EL GLICÓGENO FOSFORILASA DEGRADA GLICÓGENO Y ESTÁ ACTIVADA CUANDO ESTÁ FOSFORILADA - EL GLICÓGENO SINTETASA SINTETIZA GLICÓGENO Y ESTÁ ACTIVADA CUANDO NO ESTÁ FOSFORILADA