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BQ > S2: BIOENERGÉTICA Y ENZIMOLOGÍA > Flashcards

S2: BIOENERGÉTICA Y ENZIMOLOGÍA Flashcards

1
Q

LIMITACIONES DE LA TERMODINÁMICA EN LA CELULA

A
  • SE APLICA A SISTEMAS CERRADOS, LA C ES UNO ABIERTO POR SU MEMBRANA SEMIPERMEABOE
  • NO CONSIDERA EL FACTOR TIEMPO
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2
Q

EN QUÉ CONSISTE LA SEGUNDA LEY DE LA TERMODINAMICA, QUÉ INDICA Y CUAL ES SU LIMITACION

A
  • G = H - TS Y G = -2,3 RTLogKe
  • G INDICA CUANTA ENERGÍA SE LIBERA O SE ABSORBE/REQUIERE PARA QUE UNA R SE PRODUZCA
  • SOLO EL T SE PUEDE MEDIR Y CUANTIFICAR, PUES NO EXISTE UN ENTALPIOMETRO O ENTROPIOMETRO
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3
Q

QUÉ TIPO DE REACCIÓN SERÁ SI LA Ke ES < A 1

A

ENDERGÓNICA/ NO ESPONTANEA(+G)

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4
Q

EN QUÉ SE EXPRESA LA ENERGÍA

A

KJ/MOL O Kcal/mol

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5
Q

conversión de cal a J

A

1 CAL = 4,128 J

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6
Q

CONTENIDO ENERGETICO DE LOS NUTRIENTES

A
  • CH: 4 CAL/GR O 16,8 KJ/MOL
  • PROT: 4 CAL/GR O 16,8 KJ/MOL
  • LÍPIDOS: 9 O 37,8
  • ALCOHOL: 7
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7
Q

QUE TIENE DE ESPECIAL EL DELLTAJE DEL ATP

A

ESQUE NO ES MUY ALTO PARA QUE NO SE DEGRADE TAN FÁCIL, PERO TAMPOCO TAN BAJO PARA QUE LIBERE MUY POCA ENERGÍA Y SEA SUFICIENTE PARA PROCESOS ENDERGÓNICOS

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8
Q

QUE ENLACE ES DIFICIL DE ROMPER EN ATP Y QUE UNE

A

ENLACE ESTER

UNE A LA RIBOSA CON EL PRIMER GRUPO FOSFATO

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9
Q

DESCRIBA LAS 2 HIPÓTESIS DE POR QUÉ LOS 2 FOSFATOS DE LOS EXTREMOS DEL ATP LIBERAN ENERGÍA

A

A) REPULSIÓN DE ENLACES:
-MUTUA REPULSIÓN DE LOS FOSFOROS MÁS EXTREMOS POR SUS NUBES ELECTRONICAS GENERADAS POR EL DOBLE ENLACE DE SUS O
B) ESTRUCTURAS RESONANTES:
- SE LOGRA UNA MAYOR ESTABILIDAD AL OBTENER MÁS ESTRUCTURAS RESONANTES, SIENDO EL AMP EL MÁS ESTABLE Y EL QUE LIBERARÍA MÁS ENERGÍA

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10
Q

ANABOLISMO Y CATABALISMO

A

ANABOLISMO
- PROCESOS REDUCTOR-ENDERGÓNICOS QUE FORMAN MACROMOLÉCULAS A PARTIR DE CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES
CATABOLISMO
- PROCESOS OXIDANTE-EXERGÓNICOS QUE DEGRADAN MACROMOLÉCULAS PARA OBTENER SUS CONSTITUYENTES FUNDAMENTALES

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11
Q

A QUE ESTÁ UNIDO USUALMENTE EL ATP Y POR QUÉ

A

AL MG QUE LE DA ESTABILIDAD

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12
Q

QUÉ ES EL METABOLISMO INTERMEDIARIO

A

CONJUNTO DE R CATABOLICAS Y ANABOLICAS QUE OCURREN EN LA C, TEJIDO, ORGANO U ORGANISMO

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13
Q

TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU UBUCACIÓN, Y DE QUÉ TIPO HAY MÁS

A

INTERCELULARES Y EXTRACELULARES

HAY MAS DE INTER

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14
Q

CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS Y SUS FUNCIONES

A
  1. OXIDORREDUCTASAS: TRASNFERENCIA DE ELECTRONES
  2. TRASNFERASAS: TRANSFERENCIA DE GRUPOS QUIMICOS
  3. HIDROLASAS: REACCIONES DE HIDRÓLISIS
  4. LIASAS: ADICION A DOBLES ENLACES
  5. ISOMERASAS: TRASNFORMAN ISÓMEROS
  6. LIGASAS: FORMACION DE ENLACES COVALENTES
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15
Q

QUE INDICA EL EC

A

EL ENZIMA CODE INDICA EL TIPO DE ENZIMAS EN LAS PUBLICACIONES

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16
Q

QUÉ ES LA ACTIVDAD ENZIMÁTICA Y QUPE INDICA

A

ES UI (moles de sustrato/ min) / mg de proteína
INDICA LA PUREZA DE UNA PREPARACIÓN ENZIMÁTICA
- MIENNTRAS MÁS PURA SEA (+ENZIMAS) MAYOR SERÁ SU ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

17
Q

QUÉ SON LOS AA DE CONTACTO Y LOS AUXILIARES

A

LOS AA DE CONTACTO: SE ENCUENTRAN EN EL SITIO ACTIVO Y SON LOS QUE RALIZAN LOS QUE REALIZAN LOS CAMBIOS QUÍMICOS DEL SUSTRATO PARA HACERLO PRODUCTO
LOS AA AUXILIARES: SE ENCUENTRAN EN EL RESTO DE LA ENZIMA Y TB AYUDAN A LA FUNCIÓN CATALÍTICA

18
Q

DESCRIBA LOS EFECTOS DE ORIENTACION Y APROXIMACION

A

ORIENTACIÓN
- EL SUSTRATO CON LA ENZIMA TIENE QUE ENCAJAR DE UNA MANERA ESPECÍFICA
APROXIMACION
- PARA QUE SE UNAN SE DEBEN ACERCAR CON UNA FUERZA O VELOCIDAD ADECUADA

19
Q

ES NECECESARIO QUE EL COFACTOR SE UNA A LA ENZIMA, V O F?

A

FALSO, BASTA CON QUE ESTÉ EN EL MEDIO ALGUNAS

20
Q

QUÉ ES LA HOLOENZIMA?

A

ENZIMA FUNCIONAL

ENZIMA + COFACTOR

21
Q

CÓMO ACTÚA LA ENZIMA Y EN QUE TIPO DE R ACTÚA

A

DISMINUYENDO LA E DE ACTIVACIÓN, FACILITA LOS PROCESOS DE APROX Y ORIENTACION
ACTUA EN LAS R EXERGÓNICAS

22
Q

QUÉ INDICA LA V MÁX, DE QUE DEPENDE, CUÁL ES SU GRÁFICA Y CÓMO SE CALCULA

A
  • INDICA QUE LA CONCENTRACIÓN DEL ENZIMA-SUSTRATO ESTÁ EN SU MÁX Y Q SE SATURA
  • DEPENDE DE LA CONCENTARCIÓN DE ENZIMAS
  • SU GRAFICA ES UNA HIPERBOL EQUILÁTERA
  • V MÁX = -DELTA SUSTRATO/T O DELTA PRODUCTO/T
23
Q

QUE ÉS KM Y QUÉ INDICA

A
  • CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO QUE SE NECESITA PARA ALCANZAR LA MITAD DE LA V MÁX
  • ESO IMPLICA QUE LA MITAD DE LAS ENZIMAS ESTEN OCUPADAS
  • INDICA LA AFINIDADENZIMA-SUSTRATO; -KM, MAYOR AFINIDAD; YA QUE CON MENOS SUSTRATO SE SATURA
24
Q

LA VÍA METABOLICA PREFERENCIAL ES LA DE MAYOR KM, V O F

A

F

25
Q

LA VÍA METABOLICA DE MAYOR KM NO SE HACE, V O F

A

SI SE HACE, PERO OCURRE MÁS LENTO

26
Q

CARACTERISTICAS DE LA INHIBICION COMPETITIVA

A
  • EL IN TIENE SIMILITUD CON LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO
  • EL INH BLOQUEA/COMPITE EL SITIO ACTIVO
  • EL INH NO ES CONVERTIDO A PRODUCTO
  • ES REVERSIBLE
  • ES RELATIVAMENTE ESPECÍFICA
27
Q

CINÉTICA DEL INHIBIDOR COMPETITIVO Y EJEMPLO

A

REDUCE LA AFINIDAD ENZIMA-SUSTRATO ESTO HACE QUE

  • KM, Y + 1/KM Y SE = V MÁX
  • BIOSINTENSIS DE COLESTEROL
28
Q

CARACTERISTICAS DE LA INHIBICION NO COMPETITIVA

A
  • NO HAY SIMILITUD ESTRUCTURAL
  • EL INH NO REACCIONA NECESARIMANETE EN EK SITIO ACTIVO
  • BLOQUEA EL SITIO ACTIVO
  • INH NO ES CONVERTIDO EN PRODUCTO
  • ES IRREVERSIBLE
  • ES MUY INESPECÍFICA, UN SOLO TIPO PUEDE AFCETAR A VARIAS ENZIMAS
29
Q

CINÉTICA DE LA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

A

SE PUEDE CONSIDERA QUE SE SUSTRAEN ENZIMAS, POR LO QUE SU CONCENTRACION DISMINUYE
= KM Y 1/KM; Y -V MÁX

30
Q

REGULACIÓN DE LA ACTIVAD ENZIMÁTICA Y SUS TIPOS DE ACTUAR

A 
A NIVEL DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
-POR ACCION PROTEOLITICA
- MODIFICACION COVALENTE
- ALOSTERISMO
A NIVEL DE CANTIDAD DE ENZIMAS
- REGULACION DE SU SINTESIS
- REGULACION DE SU DEGRADACION
-REGULACION DE SU TRANSPORTE
31
Q

EFECTO DEL PH Y DE LA T EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A

PH
- LAS ENZIMAS TIENEN UN PH ESPECIFICO EN EL QUE ALCANZAN SU MÁX ACT. ENZIMÁTICA
- LA PAPAINA ES UNA QUE ES INSENSIBLE AL PH, MANTIENE REGULAR SU V MÁX
TEMPERATURA
- EXISTE UN RANGO ÓPTIMO DE TEMEPERATURA EN QUE SE ALCANZA LA MÁX ACT. ENZIMÁTICA
- ESTO PORQUE DEBE SER UN PROMEDIO DE QUE CON +T AUMENTAN LOS CHOQUES, PERO MUCHO SE PUEDE DENATURAR LA ENZIMA AL SER PROTEINA

32
Q

QUÉ SON LAS ISOENZIMAS O ISOZIMAS Y SU FUNCIÓN

A
  • SON DIFERENTES FORMAS MOLECULARES (DIFERENTES PROPORCIONES DE SUS SUBUNIDADES) DE UNA ENZIMA QUE CATALIZAN UNA MISMA R, Y SE ENCUENTRAN EN DIFERENTES TEJIDOS
  • SIRVEN PARA DETECTAR ENFERMEDADES A TARVES DE ELECTROFORESIS, AL DETECTAR UN AUMETNO DE UNA DE ELLAS EN UN ÓRGANO
33
Q

EXPLIQUE EL ALOTERISMO ( SUS CONFORMACIONES Y LOS EFECTORES)

A
  • ES UN TIPO DE REGULACION ENZÍMATICA POR SU ACTIVIDAD
  • LAS ENZIMAS PUEDEN CAMBIAR DE CONFORMACIONES A UNA MÁS ACTIVA O A UNA MENOS ACTIVA
  • ESTO VARÍA LA DISPONIBILIDAD DEL SITIO ACTIVO
  • ESTOS CAMBIOS SON PRODUCTO DE LOS EFECTORES, QUE PUEDEN SER POSITIVOS O NEGATIVOS
  • ESTOS EFECTORES SE UNEN AL SITIO ALOSTÉRICO DE LA SUBUNIDAD REGULADORA DE LA ENZIMA
34
Q

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS

A

PRESENTAN UNA ESTRUCTURA CUATERNARIA
TIENEN CINETICA SIGMOIDEA
PRESENTAN SUBUNIDADES CATALITICAS Y REGULADORAS
RESPONDEN A EFECTORES
TIENEN CONFORMACIONES DE MENOR O MAYOR ACTIVIDAD
NUNCA ESTAN TOTALMENTE ACTIVAS O INACTIVAS
SU RESPUESTA ES RÁPIDA, PERO NO MÁS QUE LA COVALENTE

35
Q

COMO ACTÚA LA ACCIÓN PROTEOLÍTICA

A

LA ACTIVACIÓN DE LA ENZIMA SE PRODUCE POR LA LIBERACION DE UN PEPTIDO INHIBIDOR POR ACCIO PROTEOLITICA DE UNA PROTEASA

36
Q

MODIFICACION COVALENTE Y UN EJ

A

CUANDO UNA ENZIMA ESTÁ ACTIVA LA OTRA NO

  • EL GLICÓGENO FOSFORILASA DEGRADA GLICÓGENO Y ESTÁ ACTIVADA CUANDO ESTÁ FOSFORILADA
  • EL GLICÓGENO SINTETASA SINTETIZA GLICÓGENO Y ESTÁ ACTIVADA CUANDO NO ESTÁ FOSFORILADA

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