s Flashcards
Nombre una característica de los carbonos quirales
Todos sus sustituyentes son distintos
Ejemplo: El carbono alfa del aminoácido glicina no es quiral porque tiene dos hidrógenos como sustituyentes.
¿A través de que estructura se forma el enlace peptídico?
Através del grupo carboxílicos liberando una molécula de agua
Ejemplo: En la síntesis de proteínas, el enlace peptídico une el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro.
¿Cuáles son L-Alfa aminoácidos polares?
Asparagina, Serina y Treonina
Ejemplo: Estos aminoácidos polares son esenciales para la formación de proteínas en el organismo.
De los aminoácidos estándar ¿cuáles son aminoácidos ácidos?
Aspartato y glutamato
Ejemplo: Los aminoácidos ácidos tienen un grupo carboxilo que puede liberar protones en solución acuosa.
¿Qué aminoácido está presente en todas las estructuras terciarias?
Glicina
La glicina es el aminoácido más simple y flexible, lo que le permite estar presente en diferentes estructuras proteicas.
Los puentes disulfuro en una proteína son el resultado de
Oxidación no enzimática
Los puentes disulfuro se forman por la oxidación de los grupos sulfhidrilo de los aminoácidos cisteína.
¿El siguiente gráfico a que inhibición corresponde?
Competitivo
En la inhibición competitiva, el inhibidor se une al sitio activo de la enzima impidiendo la unión del sustrato.
Enzimas que catalizan la misma reacción, pero su secuencia primaria es diferente:
Isoenzimas
Las isoenzimas son variantes de una enzima que catalizan la misma reacción, pero difieren en su secuencia de aminoácidos.
¿Cuál es la carga predominante (mayoritaria) del aminoácido serina a ph 7,4?
0
A pH 7.4, la serina tiene un grupo amino protonado y un grupo carboxilo desprotonado, lo que resulta en una carga neta de 0.
¿En qué tipo de inhibición se crea un enlace covalente en el sitio activo?
Irreversible
En la inhibición irreversible, el inhibidor forma un enlace covalente con la enzima, inactivándola de forma permanente.
¿Cuál es el tipo de Unión molecular que mantiene la estructura secundaria en las proteínas?
Puentes de hidrógeno
Los puentes de hidrógeno son interacciones débiles que mantienen la estructura secundaria de las proteínas, como las hélices alfa y las láminas beta.
¿A qué se le denomina apoenzima?
Es la enzima sin el sustrato
El término apoenzima se refiere a la forma inactiva de una enzima que necesita un cofactor o coenzima para ser funcional.
¿Cuál de los siguientes agentes denaturantes afectan al solubilidad?
Urea
La urea es un agente denaturante que interfiere en las interacciones no covalentes de las proteínas, afectando su solubilidad.
Si tengo una proteína cuyo punto isoeléctrico es 6,2 en un medio acuoso que en sus extremos tiene un ánodo y un cátodo y pongo el pH del agua a 8,3 ¿a qué lugar se dirigirá la proteína?
Hacia el cátodo
En un medio electroforesis, las proteínas con carga neta positiva se dirigen hacia el cátodo, mientras que las negativas se dirigen hacia el ánodo.
¿Cuál de las siguientes no corresponde a una característica de las enzimas?
No alteran la constante de equilibrio de la reacción.
Aunque aceleran las reacciones químicas, las enzimas no alteran la posición de equilibrio de una reacción química.
¿Cuál de las siguientes no corresponde a una característica de las enzimas?
E) Actúan en bajas concentraciones
Ejemplo: La enzima catalasa actúa en bajas concentraciones para descomponer el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
