Ribosomas y RER Flashcards
Por que estan compuestos los ribosomas
RNA
Proteinas
Estructuras basofilas
Estructruas que se tiñen de basico
S (Svedberg)
Unidad de medida del coeficiente de sedimentacion en ultracentrigufación
Proceso de sintesis de ribosomas
Se genera un transcrito primario de 35s
El RNA 35s es modificado y cortado al 18s, 5.8s y 28s gracias a los snRNAs
El RNA 18s se une a 33 proteinas para formar la subunidad menor (40s)
El RNA 5.8s y 28s se unen con el RNA 5s nuclear y 49 proteinas para formar la subunidad mayor (60s)
Se liberan las subunidades maduras al citoplasma donde se ensamblan
Queda ribosoma funcional
Traduccion en la sintesis de proteinas
Lectura y traduccion del ARNm a traves de reconocer los codones del ARNm por anticodones del ARNt
Componentes de la traduccion
Polirribosomas
Codon
ARNt
Codon
Secuencia de tres bases nitrogenadas en el ARNm que indican que aminoacido se incorporará a la proteina
Codon de inicio
AUG - met
Cuantos aminoacidos esenciales forman una proteina
20
Lazos en el ARNt
Lazo:
T
D
del anticodón
Funcion del lazo T en el ARNt
Sitio de reconocimiento de ribosomas
Función del lazo D en el ARNt
Sitio de reconocimiento de la enzima RNA aminoacil sintetasa
ARNt
ARN de 4s que porta aminoacidos formadores de proteinas y reconoce los codones del ARNm. Toma aminoacidos libres del citosol y los lleva al ribosoma
Polisoma/Polirribosoma
Asociacion de ribosomas a lo largo del RNAm
Sitios de union en el polisoma
Sitio A (aminoacil)
Sitio P (peptido)
Sitio E (exit)
RNAm
Partes del proceso de traduccion
Iniciación
Elongación
Terminación
Proceso de iniciacion de la traducción
- Subunidad pequeña del ribosoma se une a ARNt iniciador que lleva el aminoacidode inicio (siempre con metionina)
- Esta estructrua se une al extremo Cap del extremo 5´ del ARNm y lo escanea hasta encontrar el codon de incio
- Una vez encontrado el codon de inicio la subunidad mayor se une a todo el complejo
- Factores de iniciacion se liberan
- El ribosoma cuenta con tres sitios de union
A: entrada a nuevos ARNt cargados con aminoacidos ARNt
P: acupado por ARNt
E: salida de los ARNt despues de dejar aminoacido
El ARNt iniciador se coloca en sitio P
Proceso de enlongación de la traducción
- Nuevo ARNt cargado entra al ribosoma en el sitio A
- Se empareja anticodon con codon de ARNm
- Durante esto se rechazan los ARNm de codones incorrectos
- Enlace peptido (enzima peptidil transferasa) entre los adayacentes aminoacidos una vez que se emparejan los codones
- Mientras se forma el enlace peptido el ARNt del sitio P libera los aminoacidos al del sitio A
- Al mismo tiempo el ribosoma se mueve un triplete hacia adelante del ARN mensajero
- El ARNt vacio se queda en el sitio E y el peptidil en el sitio P (se recorren una hacia la izquierda)
- Sitio A se encuentra libre para aceptar otro ARNt
Esto se repite para cada codon del ARNm
Proceso de terminación de la traducción
- Nuevo ARNt cargado entra al ribosoma en el sitio A
- Se empareja anticodon con codon de ARNm
- Durante esto se rechazan los ARNm de codones incorrectos
- Enlace peptido (enzima peptidil transferasa) entre los adayacentes aminoacidos una vez que se emparejan los codones
- Mientras se forma el enlace peptido el ARNt del sitio P libera los aminoacidos al del sitio A
- Al mismo tiempo el ribosoma se mueve un triplete hacia adelante del ARN mensajero
- El ARNt vacio se queda en el sitio E y el peptidil en el sitio P (se recorren una hacia la izquierda)
- Sitio A se encuentra libre para aceptar otro ARNt
Esto se repite para cada codon del ARNm
En que se convierten las proteinas sintetizadas en ribosomas libres
Proteinas solubles
Proteinas perifericas de la membrana
Proteinas constituyentes del citoesqueleto (lamininas, tubulinas, keratinas, etc)
Proteinas de organulos que no pertenecen al sistema endomembranoso (mitocondria)
Proteinas del nucleo
En que se convierten las proteinas sintetizadas por ribosomas del RER
Proteinas glicosiladas
Proteinas de organulos pertenecientes al sistema endomembranoso (RER, aparto de Golgi)
Proteinas transmembranales
Proteinas para la secreción
Donde se realizan las traduccionales postraduccionales
RER
Por qué esta conformado el RER
Conjunto de cisternas que pueden tener proteinas dentro
Caracteristicas de la membrana del RER
Más angosta
Menos colesterol
Sin glucolípidos ni esfingomielina
140 proteinas
Función del RER
Almacenamiento de proteinas sintetizadas por ribosomas
Glicosilacion de proteinas
Plegamiento y empaquetamiento de proteinas
Peptido señal
Secuencias especificas de aminoacidos en la cadena polipetidica. Ubicada en el lado amino del aminoacido
Glucosilacion
Modificaciones post-traduccionales a la proteina
Donde comienza todo proceso de traducción
Citosol
PRS (particula de reconocimiento de señal)
Proteina que identifica al peptido señal y se une a ribosoma de un lado y al ribosoma del otro lado. Esto con el fin de parar la traducción
Proceso de traducción asociado al RER
- Peptido señal en extremo amino de proteina
- SRP reconoce peptido señal
- El SRP se une por un lado al peptido señal y se detiene el proceso de sintesis temporalmente
- Se desplaza al RER arrastrando al ribosoma y se une a receptor de la SRP
- Una vez ancaldo el ribosoma al RER se libera la SRP al citosol por hidrolisis de GTP
- Se reanuda la sintesis proteica
- Peptido señal de ancla a membrana hasta que termina la sintesis
- Complejo traslocador permite la entrada del polipetido a la luz del reticulo mientras se sigue sintetizando (requiere ATP)
- Una vez terminada la sintesis el peptido señal se separa de la membrana y se libera lateralmente por el poro
Que es la glicosilación
Proceso por el cual se transfiere azucares a las proteínas para atribuir especificidad a la proteina (la doblan)
Proceso de glicosilación
- En el RER se transifere a la proteina un oligosacarido de 14 azucares
- El oligosacarido esta unido a secuencia Asn-X-Ser/Thr de la proteina
- El oligosacarido sera modificado en el aparto de Golgi
- El oligosacarido se une a lectinas cuando pierde dos glucosas de las 3 terminales que tiene
- Las lectinas pliegan la proteina
- La tercera glucosa es removida y las lectinas se desacoplan liberando a la proteina plegada
- La glicolisis transferasa detecta:
Plegamiento correcto - proteina sigue a aparato de Golgi
Plegamiento incorrecto reparable - se unen nuevamente las lectinas
Plegamiento incorrecto irreparable - se destruye la proteina
Funciones de la glicosilación
Adhesión celular
Transducción de señales
Señalización celular
Metabolismo celular
Estabilidad de las proteínas
N - glucosilacion
Adicion de una azucar de un oligosacarido N creando glicoproteinas
Enzima writer en la glucosilacion
Glucosil transferasa
Enzima reader en la glucosilacion
Glucosidasa
Enzima eraser en la glucosilacion
Deglucosilasa
Por que esta constituido el RER
Cisternas
Composicion de la membrana plasmatica del RER
Proteinas 70%
Lipidos 30%
Que es el receptor de la SRP
Protein integral de la membrana del RER
Que es el complejo Sec61
Complejo traslocador de la membrana del RER
Que sucede con el extremos amino del polipetido que se esta sintetizando cuando entra a la luz del RER
Se queda anclado a la membrana por el peptido señal
Que necesita el complejo traslocador del RER para que se abra el poro
Haber sintesis proteica
Que son las glucoproteinas
Proteinas con glucidos de cadean corta
Glucidos de cadena corta
Oligosacaridos
Oligosacaridos N
Oligosacarido unido a cadena lateral de residuos de asparagina en secuencia Asn-X-Ser/Thr
Oligosacaridos O
Oligosacarido unido al grupo -OH de la cadea lateral de residuos de serina/treonina
Destino de las proteinas glucolisadas
Formacion de las membranas del RE, envoltura nuclear y aparato de Golgi
Exocitosis
Enzimas lisosomicas