Química Flashcards
Aminoácidos:
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen al menos un rupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2), ambos grupos unidos a un mismo carbono llamado carbono alfa.
A estas estructuras se las conoce como a-aminoácidos, y son monómeros formadores de las proteínas. Es una sustancia anfótera (reacciona ya sea como ácido o como una base).
Que diferencias hay entre los distintos aminoácidos?
Los aminoácidos son diferentes en virtud de la presencia de diferentes grupos químicos unidos al átomo de carbono alfa, lo que se conoce comúnamente como cadenas laterales.
Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas son divididos en esenciales, semi-esenciales y no esenciales;
Aminoacidos esenciales: son aquellos que el cuerpo NO produce, o sea, hay que ingerirlos (fuentes proteínas). Son 8:
Lisina.
Triptofano.
Metionina.
Treomina.
Valina.
Fenil-alanina.
Leucina.
Isoleucina.
Aminoácidos semi-esenciales:
Son aquellos que solo necesitamos en ciertos periodos de la vida, como crecimiento, embarazo y lactancia.
Histidina.
Arginina.
Aminoácidos no esenciales:
No necesitamos consumirlos, ya que los producirmos:
Serina.
Tirosina.
Glicina.
Alanina.
Aspargina.
Cisteína.
Glutamato.
Glutamina.
Aspartato.
Prolina.
De acuerdo con la cadena lateral los aminoácidos pueden ser clasificados en:
Ácidos: cuando posee en su estructura un grupo ácido adicional: aspartato, glutamato.
Básicos: que posee un grupo amino adicional que son: lisina, histidina y arginina.
Azufrados: que poseen azufre(s) en su cadena lateral: metiodina y cisteína.
Aromático: que presentan un anillo benzeno en la cadena lateral: fenildanina, triptofano y tirosina.
Inminoácidos: poseen un grupo inmino (NH2 reemplazando la amina NH3) en la cadena lateral: prolina.
Neutros: que poseen un grupo amino y un grupo carboxilo que son los otros aa.
Enantiómero (carbono quiral o isomeria optica):
Un carbono quiral, es un carbono con los cuatro substuyentes diferentes, esto le da la propriedad de tener isomeria optica. Un compuesto con un solo centro quiral, son imágenes especulares uno del otro (como las manos). Los aminoacidos presentan isomería óptica, con excepción de la glicina.
Formas dextro y levo:
Los aminoacidos pueden ser dextrógiros, suele colocársele al nombre de éste una letra minuscula (D), o un signo positivo (+). Cuando una luz polarizada atraviesa un prisma se incide sobre un recipiente y la luz gira hacia la derecha, o sea, tiene un grupo amino hacia la derecha.
Los levógiros, suele colocársele como prefijo al nombre una letra minuscula (l), o un signo negativo (-), son los que el cuerpo utiliza para formar roteínas, la luz polarizada, atraviesa el prisma y gira hace la izquierda, o sea, tiene un grupo amino hacia la izquierda. Nuestro cuerpo acepta solamente los levógiros, pero cuando es azucares/ glúcidos, acepta solamente dexógero.
Unión peptidica:
Los aminoácidos pueden establecer enlaces entre el grupo carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo a-amino de otro, esta unión es denominada peptidica y se produce con perdida de agua.
Esta circunstancia se ha formado un dipéptido.
Cuando se unen más de dos aminoácidos se forma un oligopéptido (3-10 aminoácidos), polipéptido (de 10 a 50 aminoácidos). Cuando la cadena polipeptidica tiene masa molecular mayor que 6000 daltons (lo cual corresponde a polímeros de más de 50 unidades de aminoácidos) la molécula es considerada una proteína.
Toda cadena polipeptídica tiene un extremo llamado N-terminal (extremo aminoterminal), que se el que tiene el grupo amino libre y un extremo C-terminal (extremo carboxilo terminal), que el que tiene el grupo carboxilo libre.
PROTEÍNAS
QUE ES UNA PROTEÍNA Y COMO SE CLASIFICA?
Una proteína es un polímero de aminoácidos (más de 50 aminoácidos forman una proteína). Siempre formadas por “CHON” (carbono,hidrogeno,oxigeno, nitrogeno).
Comprende de 15-20 % de la composición orgánica.
Clasificación de las proteínas según su estructura:
Estructura primaria: Es líneal. Sus aminoácidos se unen por UNIONES PEPTIDICAS (grupo carboxilo acido-COOH, de un aminoácido se a un grupo amino basico -NH2 de otro aminoácido.
Estructura secundaria: Puede ser beta hoja plegada o alfa hélice (helicoidal). SUs aminoácidos se unen tanto por UNIONES PEPTIDICAS CUANTO POR PUENTES DE HIDROGENO.
Estructura terciaria: Es tridimensional-globulares o fibrosas. Sus aminoácidos, pueden unirse por UNIONES PEPTIDICAS, PUENTES DE HIDROGENO PUENTES DE DISULFURO, FUERZAS DE ATRACCIÓN VANDER WAALS (interacciones hidrofóbicas, fuerza de atraccion o repulso de electrostática.
Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptidicas que, asociadas, forman subunidades.
Dichas subunidades se asocian entre si mediante PUENTES DE HIDROGENO, PUENTES DISULFURO ATRACCIONES ELECTROSTÁTICAS, VANDER WAALS. EJ: hemoglobina.
Las proteínas de estructuras terciarias y cuaternarias son las que poseen función biologica, a excepeción del COLÁGENO que posee estructura secundaria de tripla hélice.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:
Las proteinas son sustancias que cumplen muchísimas funciones en nuestro organismo. EN el recorrer de la carrera ustedes percibirán el grado de importancia que las mismas tienen en nuestro cuerpo. Acá nombramos alguns más comunes:
1- Cuando actúan como ENZIMAS, se comportan como catalizadores,biológicos, acelerando la velocidad de diversas reacciones químicas del metabolismo.
2-Intervienen en el TRANSPORTE de gases como oxígeno (es el caso de la proteína hemoglobina).
3-Participan en la DEFENSA frente a agentes infecciosos (muchas proteínas son anticuerpos-inmunoglobulinas).
4-La miosina y la actina son dos proteínas fundamentales que permiten la CONTRACTILIDAD del musculo.
5-Contribuyen a la resistencia, recordemos que el colageno, otra proteina, es el principal componente de los tejidos de SOSTÉN.
6-Proveen los aminoácidos que se requieren para la SINTESIS de los tejidos.
7-Pueden actuar como sustancia de EQUILIBRIO HÍDRICO como la albúmina.
8-Pueden construir HORMONAS.
9-Pueden actuar como RECEPETORES.
Desnaturalización proteica:
Cuando una proteína pierde su función total o parcial.
La desnaturalización es el proceso por el cual una proteina pierde su estructura secundaria, terciaria, y cuaternaria. Este proceso conduce a la perdida de la perdida de la actividad biologica. Cuando la desorganización molecular no es muy intensa la proteína puede retomar su conformación original se dice entonces que el proceso es reversible. La desnaturaliza puede ser producida por:
-Polaridad del disolvente.
-Fuerza iónica.
-Cambio brusco de pH.
-Aumento o disminuición de temperatura.
-Descongelamiento repetitivo.
CLASIFICACIÓN:
-Proteínas simples: o holoproteina es una proteína que sólo tiene aminoácidos en su composición.
-Proteínas conjugadas: o heteroproteínas son moleculas que presentan una parte proteica (apoproteica) y otra no proteica menor (grupo próstetico).
ENZIMAS:
Las enzimas son CATALIZADORES BIOLÓGICOS, moléculas que catalizan reacciones químicas siempre que sean termodinámica posibles. Modifican la velocidad de una reacción sin ser consumidas durante ella.
FUNCIÓN:
Reducir la energía de activación de la reacción;
Aumentar la velocidad de la reacción (ejemplo: digestion de alimento);
Regulan la actividad química en el organismo;
En la actualidad la enzima es dicho como una sustancia que posee plasticidad y que se adapta de acuerdo con el sustrato. El modelo actual es el modelo adaptativo (Ajuste inducido). En la antiguedad se utilizaba el modelo de llave y cerradura para explicar un encaje recíproco) entre la enzima y su sustrato.
