Química Flashcards

1
Q

¿Cuál es la definición de Átomo, Matéria, Sustancia y molécula?

A

Átomo es la menor porción de la matéria que puede intervenir en una reacción química. Matéria es todo aquello que ocupa lugar en el espacio y tiene peso. Sustancias son las diferentes calidades de la matéria. Y molécula es la menor porción de la materia que conserva las propiedades de la sustancia que compone.

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2
Q

¿Cuáles son los tipos de sustancias? Ejemplos

A

Existen sustancias simples que son formadas por moléculas de un mismo tipo de átomo. Ej: O2, O3.
Y existen sustancias compuestas que son formadas por moléculas de más de un tipo de átomos. Ej: CaCO3, carbonato de calcio

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3
Q

¿Cómo está formado el átomo y de qué tipo puede ser?

A

El átomo es formado por próton, neutrón y electrón, y puede ser un átomo neutro, donde las cargas se igualan; un átomo catión, con más cargas positivas; y un átomo anión, con más cargas negativas.

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4
Q

¿Cuáles son las diferencias entre el enlace iónico y los dos tipos covalentes?

A

En el enlace iónico, para que las moléculas de quedan estables, una deve ceder un electrón para la otra y en los enlaces covalentes, las dos moléculas comparten los electrones, pero varia entre un par o dos pares, dependiendo del tipo de enlace covalente y de moléculas.

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5
Q

Cite al menos 5 grupos funcionales

A

Alcoholes, aminas, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos

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6
Q

¿Qué son aminoácidos e de qué son formados?

A

Son compuestos moleculares formados por un carbono central/ quiral/alfa, un radical livre, un hidrógeno, un grupo amina y un grupo carboxílico.

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7
Q

¿Cuántos tipos de aminoácidos existen y cuáles son las formas de clasificarlos?

A

Existen 20 tipos de aminoácidos y pueden ser clasificados cuanto la esencialidad ( se el cuerpo humano puede o no sintetizarlos) y cuanto la polaridad (según la cadena lateral o grupo radical)

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8
Q

¿Cómo es la clasificación por esencialidad y cuáles son los aminoácidos que están en cada grupo?

A

Es dividido en esenciales (tienen que ser ingeridos en la alimentación), donde está los aminoácidos leucina, triptófano, metionina, treolina, valina, fenilalanina, lisina y isolisina; en semiesenciales (son producidos en pocas cantidades y a veces necesita reposición), que son la histidina y la arginina. Y en no esenciales (los que el cuerpo produz) que son todos los otros 10, como ejemplo la prolina, la glicina, la tirosina, la alanina y el aspartato, entre otros.

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9
Q

¿Cómo es la clasificación por polaridad? cite ejemplos de cada una

A

Es dividida en los aminoácidos no polares (que son hidrofóbicos) como la valina, prolina y fenilalanina; en los polares (hidrofílicos) que pueden ser de cargas +, como alanina, histidina y arginina, o de cargas -, como los ácidos glutámico/glutamato y acido aspártico/aspartato. Y pueden ser neutros, como la tirosina, cisteína, serina, etc.

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10
Q

¿Qué es una Unión Peptídica?

A

Es la unión de la parte del ácido carboxílico de un aminoácido con la parte del grupo amina de otro, ocurriendo la pérdida de H2O.

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11
Q

¿Qué es una proteína y cómo puede ser clasificada?

A

Las proteínas son polímeros formados por medio de las uniones peptídicas entre al menos 50 monómeros de aminoácidos. Puede ser clasificada según su estructura, su función, su origen y su composición.

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12
Q

¿Cómo es la clasificación según la estructura de las proteínas? ¿Y según su composición?

A

Pueden ser primarias (+ simples y sólo con uniones peptídicas), secundarias( +complejas, uniones peptídicas y puente de hidrógeno, además del formato α-hélice o β-plegada), terciarias (unión de diferentes secundarias, con incremento de las uniones electrostáticas y puentes disulfuro, y formatos fibrosa o globular), y las cuaternarias (unión de diferentes terciárias y forman estructuras polipeptídicas además de uniones con grupos prostéticos). Y según su composición pueden ser simples, formada sólo por aminoácidos; o compuestas, formadas por aminoácidos (parte proteica) y por otros compuestos (parte prostética).

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13
Q

¿Qué hace con que la proteína cuaternaria vuelva a la estructura primaria? ¿Y por qué eso ocurre?

A

Es la desnaturalización, y ocurre por los cambios de temperatura, de pH y por la acción de enzimas.

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14
Q

Las proteínas son moléculas ejecutoras de las funciones programadas de la célula. ¿De qué dependen la definición de las funciones de cada proteína?

A

Las funciones de las proteínas dependen de la información genética que está contida en el ADN de las células.

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15
Q

¿Cuáles son las funciones que las proteínas pueden tener? Cite ejemplos de proteínas de cada función.

A

Sostén y estructura - colágeno y proteoglucanos;
enzimática - anhidrasa carbónica y lipasa; receptoras - glicoproteínas;
defensa - imunoglobulinas; almacenamiento - ferritina;
movimiento - actina y miosina;
hormonas - prolactina y insulina; transportadoras - hemoglobina y la bomba Na+/K+;
protección y aislamiento - queratina;
y las moduladoras - troponina.

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16
Q

¿Qué hace la enzima? ¿Y cuáles son los fatores que pueden modificar la velocidad de la reacción y el funcionamiento de las enzimas?

A

Las enzimas son catalizadores biológicos, o sea, aceleran las reacciones disminuyendo la energía de activación. Los fatores son los cambios de la temperatura, del pH, de la concentración y el medio.

17
Q

¿Cuál es la diferencia entre las ligaciones reversibles, competitivas y no competitivas? ¿Y qué ocurre cuando son irreversibles?

A

Esas ligaciones, tanto reversibles como irreversibles ocurren cuando un sustrato llamado inhibidor se pega a la enzima y hace con ella perca sua funcionalidad. Cuando es reversible, en el caso de la competitiva, la solución es llenar de sustrato hasta que la enzima vuela a funcionar. Ya en el caso no competitiva, deve tener un sustrato especifico que va a “abrir” la enzima de nuevo, para que vuelva a su funcionalidad. Sin embargo, en las irreversibles no hay nada que haga con que la enzima vuelva a su funcionalidad, lo que hace con que el organismo muere.

17
Q

¿Cuál es la diferencia entre las ligaciones reversibles, competitivas y no competitivas? ¿Y qué ocurre cuando son irreversibles?

A

Esas ligaciones, tanto reversibles como irreversibles ocurren cuando un sustrato llamado inhibidor se pega a la enzima y hace con ella perca sua funcionalidad. Cuando es reversible, en el caso de la competitiva, la solución es llenar de sustrato hasta que la enzima vuela a funcionar. Ya en el caso no competitiva, deve tener un sustrato especifico que va a “abrir” la enzima de nuevo, para que vuelva a su funcionalidad. Sin embargo, en las irreversibles no hay nada que haga con que la enzima vuelva a su funcionalidad, lo que hace con que el organismo muere.

18
Q

¿Cuál es la definición de catabolismo y anabolismo?

A

Catabolismo es el proceso de quebra, destruición y el anabolismo es el proceso de síntesis.