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biochimie > questions chapitres > Flashcards

questions chapitres Flashcards

1
Q

Quelles sont les trois grandes familles de biopolymères et leurs fonctions principales ?
Identifiez les monomères spécifiques à chacun des biopolymères

A

Les polysaccharides, les acides nucléiques (polynucléotides) et les protéines.

monomère (monosaccharide- glucide), bases azotées (nucléotide), acide aminé

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2
Q

Quels sont les quatre éléments les plus abondants dans les molécules biologiques ?
Il y a deux autres éléments, quels sont-ils ?

A

CHON (les + abondants) et PS (moins abondant un peu)

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3
Q

Illustre le groupement fonctionnel ester d’acide phosphorique

A

O
II
R-O-P-OH
I
OH

ou

     O
     II  R-O- P- O-
     I
    O-
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4
Q

Nomme ce groupement fonctionnel :

ROH

A

alcool

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5
Q

Nomme ce groupement fonctionnel :
ROR

A

Éther

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6
Q

Nomme ce groupement fonctionnel :
RSH

A

thiol

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7
Q

Illustre l’aldéhyde

A

O
II
R-C-H

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8
Q

Nomme ce groupement :
O
II
R-C-R

A

Cétone

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9
Q

Illustre moi l’acide carboxylique

A

O
II
R-C-OH

ou
O
II
R-C-O-

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10
Q

Qu’est ce que ce groupement :
O
II
R-C-OR

A

C’est l’ester

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11
Q

Illustre moi l’amide?

A

O
II
R - C-NH2 (ou NHR) ou (NR2)

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12
Q

Qu’est ce que ce groupement :
R=NH ou R=NR

A

L’imine

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13
Q

Ilustre l’ester d’acide diphosphorique

A

O
II
R-O-P-OH (ou O-)
I
OH

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14
Q

Quels sont les quatre types majeurs de biomolécules présents dans les cellules vivantes?

A

Les glucides, les nucléotides, les lipides et les acides aminés

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15
Q

À partir de biomolécules, on construit des biopolymères. Illustre un modèle de
biopolymère.

A

un polysaccharide (juste schéma simple)

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16
Q

Pourquoi une molécule d’eau est-elle polaire ?

A

En raison de la différence d’électronégativité entre O et H (O porte une charge négative partielle, H porte une charge partielle positive)

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17
Q

Quels sont les 3 groupements des nucléotides?

A

Adénine, ribose et triphosphate

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18
Q

Homopolysaccharides
vs
Hétéropolysaccharides
?

A

un seul type de monosaccharide vs au moins deux types de monosaccharides.

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19
Q

Peptide vs acide aminé?

A

Dimère vs monomère

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20
Q

Fonctions des acides nucléiques?

A

code une information, participe aux réactions métaboliques, support des structures cellulaires

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21
Q

Quel type de polymère participe aux réactions métaboliques, à la mise en réserve de l’énergie et au support des structures cellulaires?

A

Les protéines

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22
Q

Rôle des polysaccharides?

A

code une information, mise en réserve de l’énergie et support des structures cellulaires

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23
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène, pourquoi et comment se forme-t-elle entre les
molécules d’eau ?

A

En raison de sa polarité, des molécules d’eau voisines vont avoir tendance à s’orienter afin que chaque atome d’hydrogène partiellement positif soit en face d’un atome d’oxygène partiellement négatif. Cela fait donc une attraction électrostatique faible qui a un certain caractère de liaison covalente.

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24
Q

Quels sont les groupes qui composent un acide aminé?

A

un groupe amino (NH2), un groupe acide carboxylique (COOH) et un groupe R (NH2 ionisé en NH3+ et COOH en COO-)

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25
Q

Les composés ioniques contiennent quels composés azotiques cycliques (de base) ?

A

Adénine (A), Cytosine (C), Guanine (G), Thymine (T) ou uracile (U)

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26
Q

une fois incorporés dans le polymère, comment les monomères sont-ils appelés?

A

résidus

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27
Q

La conformation exacte des protéines (sa forme tridimensionnelle) dépend de quoi?

A

de sa composition en acides aminés

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28
Q

Quelle est la classe de biopolymère qui est la plus variable et donc adaptable du pdv fonctionnel?

A

Les protéines

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29
Q

par quoi les groupements du phosphate et du sucre des nucléotides sont-ils reliés dans les acides nucléiques?

A

Des liaisons phosphodiester

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30
Q

À quel pourcentage les végétaux sont-ils composés d’eau? Et les mammifères?

A

60-70%
80-90%

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31
Q

comment l’eau est-elle répartie dans le corps humain?

A

60% humain composé d’eau : 40% intracellulaire, 15% interstitielle et 5% eau du système circulatoire

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32
Q

Que se passe-t-il lors de la dissolution d’une substance ionique dans l’eau ?

A

Les molécules d’eau font former des liaisons hydrogènes avec les groupements ioniques ou les ions (en mettant leurs charges partielles en face des ions de charge opposée). Les interactions entre les molécules d’eau polaires et les ions sont plus fortes que celles de la substance ionique à l’intérieur donc elle va se dissoudre. Chaque ion est dit solvaté.

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33
Q

La capacité de former des liaisons hydrogène donne quelle propriété à l’eau?

A

Une forte cohésion qui donne donc une surface de tension très élevée (la glace flotte dessus, les insectes peuvent marcher dessus, etc.)

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34
Q

chaque molécule d’eau peut former combien de liaisons hydrogène?

A

Quatre, mais leur durée de vie est très faible alors il y a une grande mobilité des hydrogènes, et ainsi la rotation, la courbure et l’orientation des molécules d’eau change constamment.

elle n’aurait cependant que 2 liaisons hydrogènes fortes (une de type accepteur, une de type donneur)

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35
Q

La complémentarité des bases de l’ ADN et ARN est déterminée par quoi?

A

Leur capacité à former des liaisons hydrogènes entre elles

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35
Q

La complémentarité des bases de l’ ADN et ARN est déterminée par quoi?

A

Leur capacité à former des liaisons hydrogènes entre elles

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36
Q

3 types d’interactions biochimiques?

A

Liaisons covalentes, liaison hydrogène, aucune liaison et ionique.

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37
Q

Pourquoi une bicouche lipidique constitue-t-elle une barrière de diffusion pour les
molécules polaires et chargées ?

A

Parce que dans une bicouche lipidique, les têtes hydrophiles sont tournées vers l’eau et les queues hydrophobes en face d’elles-mêmes (vésicule, bicouche ou micelle) et donc les solutés polaires ne peuvent pas la traverser facilement, le coût énergétique serait trop grand. En effet, les réactions hydrophobiques sont limitées et défavorables pour les molécules polaires et chargées

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38
Q

Comment on appelle les acides gras, car ils sont hydrophobes et hydrophiles?

A

Amphiphile ou amphipathique

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39
Q

écrit l’équation acide base pour

a. Acide pyruvique
b. Dopamine
c. Lysine (acide aminé)

A

voir p.8 corrigé

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40
Q

Pourquoi les réactions acido-basiques sont parmi les plus rapides des réactions biochimiques?

A

Parce que un proton ne reste pas associé à une seule molécule d’eau, il est transmis à travers un réseau de molécules d’eau. Cela fait donc un saut de proton et donc H+ est bien plus mobile que les autres ions qui doivent diffuser physiquement entre les molécules d’eau.

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41
Q

Qu’est-ce que K? Sa formule? Le K de l’eau vaut combien?

A

C’est une constante de dissociation.

K = IA-I x IH30+I / IHAI

Keau = 10^-14

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42
Q

Formule pour calculer le pH?

A

pH= -log IH+I

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43
Q

Un PH
a. égal à 7 =
b. plus petit que 7 =
c. plus grand que 7 =

A

a. neutre
b. acide
b. basique

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44
Q

pH physiologique (du corps humain) = ?

A

7.4

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45
Q

Qu’est-ce qu’une substance acide?

A

Une substance susceptible de céder un proton

AH + H2O = A- + H3O+

acide = AH, la base = A-

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46
Q

Qu’est-ce qu’une base?

A

C’est une substance susceptible d’accepter un proton.

B + H20 = BH+ + OH-

B= base, BH+ = acide

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47
Q

En solution aqueuse, est ce que H20 existe?

A

Non, il s’agit de H30 +

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48
Q

Comment on calcule la concentration à partir du pH?

A

1 x 10^-pH

Plus le pH sera grand, plus la concentration de H3O+ sera faible (et vice versa, plus le pH est petit, plus la concentration de H3O+ sera grande)

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49
Q

Quel est le pKe de l’eau?

A

14

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50
Q

Qu’est ce que l’équation d’Henderson-Hasselbalch?

A

pH= pK + log IA-I/IHAI

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51
Q

si la concentration en OH- est de 6,3 x 10^-8, quel est :
a. la concentration en H+
b.le pH
c. acide, base ou neutre?

A

a. 1,5 x10^-7
b. 6,8
c. acide (faiblement acide)

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52
Q

Comment peut-on déterminer si un groupement peut passer une bicouche lipidique à un pH neutre?

A

Si la molécule est neutre, peut-importe si c’est un acide ou une base (une base ou un acide conjugué ne peut donc pas traverser).

AH : non chargé, hydrophobe, liposoluble
A- : chargée, hydrophile, hydrosoluble
— même chose pour la base

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53
Q

Quand est-ce qu’on a une proportion exacte de molécules sous la forme protonée AH et la moitié sous la forme non protonée A-?

A

Lorsque le pH d’une solution acide = au pK de cet acide

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54
Q

La formule de la régulation respiratoire du pH sanguin par les poumons?

A

CO2 + H2O = H+ + HCO3-

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55
Q

Qu’est-ce qu’une acidose? Une alcalose?

A

Une acidose est lorsque le pH sanguin est inférieur à 7,35.

Une alcalose est lorsque le pH sanguin est supérieur à 7,45.

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56
Q

Quels sont les signes cliniques d’une acidose?

A

Hypotension, hypoventilation, vasodilatation, fatigue respiratoire

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57
Q

Quels sont les signes cliniques d’une alcalose?

A

Hyperventilation, convulsions, Hypophosphatémie

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58
Q

Nomme 3 solutions tampons du corps?

A

Le sang, la salive, liquide gastrique

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59
Q

S’il y a une hausse de CO2, le pH va-t-il augmenter ou diminuer?

A

Il va baisser

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60
Q

S’il y a une baisse de CO2, le pH va-t-il augmenter ou diminuer?

A

Il va augmenter

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61
Q

Tout ce qui perturbe la respiration va engendrer une alcalose ou une acidose?

A

acidose ou l’alcalose respiratoire

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62
Q

Une hyperventilation va engendrer une alcalose ou acidose?

A

Une alcalose par fuite de CO2.

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63
Q

Quelles sont les 6 réactions biochimiques essentielles pour l’absorption d’oxygène et la libération/élimination de CO2 au niveau des poumons?

A

A. O2 (alvéole) → O2 (dissous dans le plasma)
B. CO2 (alvéole)  CO2 (dissous dans le plasma)
C. CO2 (alvéole)  CO2 + H2O  H2CO3  HCO3
- + H+
D. CO2 (alvéole)  CO2 + H2O
𝐴𝑛ℎ𝑦𝑑𝑟𝑎𝑠𝑒 𝑐𝑎𝑟𝑏𝑜𝑛𝑖𝑞𝑢𝑒
← H2CO3  HCO3
- + H+
E. CO2 (alvéole)  CO2 + Hb  HbCO2
F. O2 (alvéole) → O2 + HHb → HBO2 + H+

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64
Q

Quelles réactions se passent dans les érythrocytes?

A

CO2 (alvéole)  CO2 + H2O 𝐴𝑛ℎ𝑦𝑑𝑟𝑎𝑠𝑒 𝑐𝑎𝑟𝑏𝑜𝑛𝑖𝑞𝑢𝑒← H2CO3  HCO3- + H+
CO2 (alvéole)  CO2 + Hb  HbCO2
O2 (alvéole) → O2 + HHb → HBO2 + H+

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65
Q

Quel est le pH sanguin des mammifères?

A

Entre 7.35 et 7.45

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66
Q

Quelle est la protéine qui a le rôle de transporteur intracellulaire de l’oxygène dans les tissus musculaires et permet de mettre en réserve l’oxygène dans les muscles?

A

La myoglobine

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67
Q

vrai ou faux :
les enzymes augmentent la vitesse d’une réaction réversible sans modifier la constante d’équilibre

A

vrai

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68
Q

vrai ou faux :
les enzymes augmentent l’énergie libre d’activation d’une réaction.

A

faux

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69
Q

Vrai ou faux :
les enzymes subissent des modifications chimiques pendant la réaction qu’elles catalysent.

A

faux

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70
Q

vrai ou faux :

les inhibiteurs d’une réaction enzymatique agissent seulement sur le site catalytique d’une enzyme.

A

faux

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71
Q

vrai ou faux :
L’équation de Michaelis-Menten décrit le phénomène de “vitesse initiale” qui est la conséquence de l’apparition rapide, en début de réaction, d’un état stationnaire pour lequel la concentration en complexe enzyme-substrat [ES] devient constante.

A

vrai

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72
Q

Par rapport à l’équation de Michaelis-Menten, quel paramètre est une concentration?

A

Km et IsI

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73
Q

Quelle est est la constante de Michaelis?

A

Km

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74
Q

Quel paramètre de l’équation Michaelis-Menten est atteint quand toutes les molécules d’enzyme (E) sont complexées avec le substrat (S)

A

Vmax

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75
Q

Quel paramètre de l’équation Michaelis-Menten est atteint quand la moitié des molécules d’enzyme (E) sont complexées au substrat (S) :

A

Km

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76
Q

Quel paramètre de l’équation Michaelis-Menten est inversement proportionnel à l’affinité de l’enzyme (E) pour le substrat

A

Km

77
Q

Concernant les inhibiteurs compétitifs et non-compétitifs, lesquels:

a. se fixe au site actif de l’enzyme
b. augmente la valeur de Km
c. ne modifie pas la valeur de Km
d. diminue la valeur de Vmax
e. ne modifie pas la valeur de Vmax

A

a. compétitif
b. compétitif
c. non compétitif
d. non compétitif
e. compétitif

78
Q

Énumérez les rôles des glucides dans l’organisme

A
  1. Réservoir d’énergie (glucose, glycogène, amidon, saccharose).
  2. Rôle structurel (chitine, cellulose).
  3. Point de départ pour la synthèse d’autres constituants.
  4. Intervenant dans la structure de l’ADN et de l’ARN.
  5. Modifie les propriétés de certaines protéines ou lipides
    (Modification poste traductionnelle).
79
Q

Quelle est la distinction structurale entre les aldoses et les cétoses ?

A

Ce sont des composés chiraux.

Le groupe carbonyle fait parti d’un aldéhyde alors que pour la cétose, le groupe carbonyle fait parti d’une cétone (le groupe carbonyle se trouve souvent sur le 2e atome de carbone).

Il y a également une différence par rapport aux carbones asymétriques (chiraux)

80
Q

Illustrez ce qu’est un homodisaccharide et un hétérodisaccharide. Donnez un exemple pour chacun
de ces types.

A

Un homodisaccharide est composé d’un seul type de monomère alors qu’un hétérodisaccharide est composé de plusieurs types de monomères.

Exemple homodisaccharide : glycogène (composés monomères de glucose)

Exemple hétérodisaccharide : acide hyaluronique

81
Q

Quel est le rôle du lactose chez les mammifères ?

A

Le lactose sert d’aliment majeur pour les nouveau-nés des mammifères. Les glucides doivent
apporter ≈ 40% de l’apport énergétique total. Le lait maternel est riche en lactose, mais contient
également des monosaccharides, des polysaccharides, des lipides et des protéines.

82
Q

Est-ce que le glycogène est un homopolysaccharide ou un hétéropolysaccharide ? Le glycogène
est constitué de quel(s) monosaccharide(s) ? Quel est son rôle chez les animaux ?

A

homopolysaccharide, composé de monosaccharides de glucose, rôle de stockage (principal guide de réserve chez les animaux)

83
Q

Qu’est-ce que le glycocalyx et quel est sa fonction primaire ?

A

Le glycocalyx est composé d’une couche de polysaccharides liée de manière covalente aux lipides
et aux protéines de la membrane. Il sert de proposant une protection à la membrane externe de la
cellule.
* La principale fonction du glycocalyx est d’aider à la reconnaissance intercellulaire. Le
glycocalyx, dans les cellules de mammifères, permet l’identification de la cellule, et permet ainsi
à l’organisme de distribuer les molécules spécifiques à ce type cellulaire.
* Le glycocalyx assure une fonction de rigidifiant de la membrane. Il joue un rôle contre les
agressions mécaniques, chimiques et enzymatiques.

84
Q

La glycolyse n’existe que chez les eucaryotes : vrai ou faux

A

faux

85
Q

vrai ou faux : Dans tous les tissues et types cellulaires de l’organisme, la glycolyse est la principale
voie énergétique

A

Faux

86
Q

Vrai ou faux : La glycolyse catabolise d’autres hexoses que le glucose

A

vrai

87
Q

Le glucose synthétisé par l’organisme peut être un substrat de la glycolyse : vrai ou faux

A

Vrai

88
Q

Vrai ou faux : Grâce à la glycolyse, le glucose est un précurseur de molécules non-glucidiques

A

vrai

89
Q
  1. Parmi les choix de type cellulaires, lesquelles exprimes principalement le transporteur
    GLUT4 ? (1 point)
    A. Myocytes
    B. Adipocytes
    C. Neurones
    D. Érythrocytes
    E. Cellules épithéliales
A

A, B

90
Q

Le glycogène est le polysaccharide majeur de la ration glucidique alimentaire pour les omnivores : vrai ou faux

A

faux

91
Q

le catabolisme tissulaire du glycogène a lieu dans le foie et les muscles : vrai ou faux

A

vrai

92
Q

vrai ou faux : le foie est l’organe qui contient la plus grande quantité de glycogène.

A

faux

93
Q

Vrai ou faux : La glycogénolyse tissulaire dépend principalement des phosphorylases

A

vrai

94
Q

Vrai ou faux :dans le foie, le glucose-6-phosphate issu de la glycogénolyse s’engage dans la glycolyse.

A

faux

95
Q

Vrai ou faux : dans les muscles, le glucose-6-phosphate issu de la glycogénolyse s’engage dans la glycolyse.

A

Vrai

96
Q

Vrai ou faux : La néoglucogenèse permet la synthèse de glucose à partir de CO2 et H2O

A

faux

97
Q

Vrai ou faux : Les substrats de la néoglucogenèse sont principalement le lactate, l’alanine et le
glycérol.

A

vrai

98
Q

Vrai ou faux : La néoglucogenèse n’a lieu que dans les tissus glycodépendants.

A

faux

99
Q

Vrai ou faux : La néoglucogenèse n’est active qu’au cours du jeûne prolongé

A

faux

100
Q

P.4 APP 2 faire question 5

A
101
Q

APP 2 question 6

A
102
Q

APP2 question 7

A
103
Q

symptômes résistance insuline

A

apathie
fatigue
dermatite
plurie-polydipsie

104
Q

APP2 question 9

A
105
Q

Quels sont le rôle et la définition du catabolisme et de l’anabolisme?

A

Le catabolisme est les réactions exothermiques : elles vont libérer de l’énergie et des déchets (des petites molécules qui peuvent être utilisées pour les réactions anaboliques)

L’anabolisme est les réactions de biosynthèses, les réactions endergoniques qui a besoin d’énergie et d’aliments

106
Q

Par quoi les enzymes peuvent-ils être régulés?

A

Par des effecteurs (activateurs ou inhibiteurs)
Les concentrations de produit ou de substrat
La transcription

Tout cela permets à l’organisme de réguler le métabolisme

107
Q

Quels sont les 5 facteurs affectant l’activité enzymatique ?

A
  1. Effet de la concentration d enzyme : lorsqu’elle est grande, la vitesse de réaction est plus grande
  2. Effet de la concentration de substrat : lorsqu’elle est grande, la vitesse initiale est plus grande
  3. Effet de la concentration des effecteurs
  4. Effets allostériques
  5. Effet des constantes physiques
108
Q

Quels sont les deux types de cofacteurs?

A

Coenzymes et ions métalliques (Ca, Zn, Mg)

109
Q

Quels sont les deux types de coenzymes?

A

Cosubstrats (Cosubstrat désigne un coenzyme lié de manière
temporaire à l’enzyme par une liaison faible) et groupes prosthétiques (Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème))

110
Q

Quels sont les deux types de coenzymes?

A

Cosubstrats (Cosubstrat désigne un coenzyme lié de manière
temporaire à l’enzyme par une liaison faible) et groupes prosthétiques (Molécule non protéique maintenue dans une structure protéique (ex. hème))

111
Q

Qu’est-ce que les rôles des effecteurs dans une réaction catalysée par une enzyme?

A

Les activateurs vont accélérer les réactions
Les inhibiteurs vont ralentir ou inhibent complètement la réaction : ils vont empêcher la liaison enzyme-substrat : liaison inhibiteur-substrat = complexe inactif

112
Q

Qu’est-ce qu’une inhibition enzymatique réversible vs irréversible?

A

Réversible : caractérisée par une dissociation rapide du complexe enzyme inhibiteur

Irréversible(importance médicale) : l’inhibiteur se dissocie très lentement de son enzyme cible, parce qu’il devient très fortement lié à l enzyme

113
Q

Représentez la variation des concentrations lors d’une réaction enzymatique simple

A
114
Q

Comment est ce que l’inhibiteur compétitif va diminuer la vitesse de catalyse?

A

en réduisant la proportion de molécules d enzymes liées
au substrat

115
Q

Est-ce que l’inhibition compétitive peut être compensée?

A

Oui, par augmentation de la concentration de substrat

116
Q

Comment l’inhibiteur non-compétitif agit-il?

A

L’inhibiteur et le substrat peuvent se lier simultanément à une molécule d enzyme à l’endroit de sites de liaisons différents. Il agit
en diminuant la vitesse de réaction plutôt qu’en abaissant la proportion des molécules d enzymes liées au substrat.

117
Q

Est-ce que l’inhibition non-compétitive peut être compensée par augmentation du substrat?

A

Non

118
Q

Représentez la variation des concentrations lors d’une réaction enzymatique simple

A

slide 38 chapitre 12

119
Q

Illustrez la courbe de Michaelis–Menten montrant la vitesse de réaction Vi en fonction de la concentration du substrat [S]. Dessinez ce que représente Km et Vmax sur la courbe.

A

diapo 43 chapitre 12

120
Q

Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont vraies ?
a) Les coenzymes sont des cofacteurs indispensables à tous les enzymes.
b) Les coenzymes sont généralement des protéines.
c) Les coenzymes sont toujours liés de façon covalente à l’apoenzyme.
d) Les groupements prosthétiques fonctionnent dans le cadre d’une seule réaction
enzymatique.
e) Une fraction des coenzymes ne sont pas synthétisables par l’organisme vivant.

A
121
Q

Quel est le rôle de l’ATP et du NADH?

A

Fournissent l’énergie libre nécessaire pour les réactions de biosynthèses. Ils sont formés au cours de la dégradation de molécules complexes.

122
Q

Définition d’une réaction endergonique? Exergonique?

A

Une réaction endergonique est une réaction qui ne peut pas se dérouler spontanément (delta G positif)

Une réaction exergonique est une réaction qui se déroule spontanément (delta G négatif)

123
Q

En utilisant un schéma composite, résumer les grandes lignes du métabolisme énergétique?

A

diapo 6 chapitre 4

+

1) Les biomolécules (polymères) sont faites de monomères et dégradés en monomères constitutifs.
2) Les monomères sont dégradés en intermédiaires à 2 ou 3 carbones formant des intermédiaires importants pour la biosynthèse de nombreux autres composés biologiques.
3) La dégradation complète des molécules biologiques produites des composés inorganiques
(NH4+ ; CO2; H2O).
4) Les transporteurs d’électrons (NAD+ et ubiquinone) acceptent les électrons libérés générés par la dégradation et l’oxydation (acides aminés, monosaccharides, acides gras) par le cycle de l’acide citrique.
5) Les cofacteurs réduits (NADH, QH2) sont nécessaires dans de nombreuses réactions debiosynthèse.
6) La réoxydation des cofacteurs réduits est le moteur de la production d’ATP à partir de
l’ADP + Pi

124
Q

Décrivez à l’aide d’une illustration le transfert d’énergie libre d’une réaction exergonique à une
réaction endergonique.
A → B (réaction exergonique)
C → D (réaction endergonique)

A

voir diapo 21 chap 4

125
Q

Quelles sont les formes de travail biologique réalisé utilisant l’énergie libérée par l’hydrolyse de l’ATP ?

A

25% sous forme de travail, 75% sous forme de chaleur :

Mécanique (muscle)
Circulation sanguine
Digestion
Chimique
Osmotique
Sécrétions glandulaires
Production de tissus
Transmission nerveuse et musculaire

126
Q

Quelles sont les définitions pour les réactions exergoniques et endergoniques

A

∆G < 0 : La réaction est spontanée. La réaction est exergonique.
∆G > 0 : La réaction ne peut pas se dérouler spontanément. La réaction est endergonique.
∆G = 0 : La réaction est en équilibre

127
Q

Décrivez la vue d’ensemble des voies du catabolisme alimentaire

A

glucides — glucides simples (surtout glucose) — acétyl-CoA
Protéines — acides aminés — acétyl coA
Lipides —– acides gras + glycérol —- acétyl coA

acétyl-coA – cycle acide citrique – produit ATP et CO2

(étape 1 = digestion et absorption, étape 2 = catabolisme)

128
Q

Dans quels compartiments cellulaires se fait la glycolyse ?

A

le cytoplasme : voie des pentoses phosphate et synthèse des acides gras

La matrice mitochondriale : cycle de l’acide citrique, phosphorylation oxydative, B-oxydation des acides gras, formation des corps cétoniques

Participation des deux compartiments : gluconégenèse, synthèse de l’urée

ALORS DANS LE CYTOPLASME

129
Q

Quel est le rôle de l’hexokinase ?

A

C’est l’enzyme qui catalyse la première étape de la glycolyse, soit qui forme du glucose 6-phosphate

130
Q

Expliquez à l’aide d’une illustration comment le glucose est absorbé à la lumière intestinale.

A

Les cellules intestinales vont mettre à profit le gradient de concentration de Na+ établi par la pompe Na+/K+ et vont importer le glucose de la lumière intestinale grâce au symport D-glucose/Na+ de leur membrane apicale (diapo 15 chapitre 5)

131
Q

Expliquez à l’aide d’une illustration le rôle de l’insuline dans le transport du glucose dans les
myocytes.

A

Dans une cellule non stimulée ou quand la concentration en insuline est faible, le transporteur insulinodépendant du glucose GLUT4 est localisé dans des vésicules de stockage des myocytes. Les vésicules doivent fusionner avec la membrane plasmique avant que le glucose puisse entrer dans la cellule.

Quand la glycémie est élevée, l’insuline est libérée par pancréas et elle facilite la mobilisation du glucose par une augmentation de la synthèse et de la translocation des récepteurs GLUT4 des compartiments endosomiques vers la membrane plasmique.
Ceci résulte en une augmentation de l’absorption du glucose.

Mécanisme identique pour d’autres types cellulaires incluant les hépatocytes.

132
Q

Écrivez la réaction globale de la glycolyse et soulignez le bilan énergétique.

A

Bilan : 2 ATP et 2 NADH

glucose + 2ADP + 2NAD+ + 2Pi – 2 pyruvate + 2ATP + 2NADH + 2H+ + 2H2O

133
Q

voir question 7 révision chap 5

A
134
Q

Quels sont les 3 substrats de la néoglucogenèse

A
  1. Les acides aminés : ils proviennent de la dégradation des protéines
  2. le lactate : il est issu de la dégradation anaérobie du glucose par les cellules musculaires et érythrocytes
  3. Le glycérol : il est issu de la dégradation des triglycérides dans les tissus adipeux
135
Q

Décrivez le rôle du métabolisme glycogène

A

C’est la dégradation du glucogène.
- le glucose est la source d’énergie principale pour tous les tissus
- l’homéostasie du glucose par synthèse et dégradation des polysaccharides
- polysaccharides chez l’homme et les animaux = glycogène, alors que c’est l’amidon chez ;es plantes
- les fonctions du glucose : source d’énergie, précurseur du groupe ribose des nucléotides, fournit des équivalents de réduction sous forme de NADPH aux réactions de biosynthèse

136
Q

Décrivez à l’aide d’une illustration le cycle de Cori

A

DIAPO 34 CHAPITRE 5

137
Q

À l’aide du schéma suivant, identifier les molécules A, B, C, D, E et F .
Synthèse et dégradation du glycogène dans le foie : question 11 fiche révision modules 3-8)

A

diapo 38 chapitre 5

138
Q

Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont vraies ?
A. La glycolyse n’existe que chez les euraryotes.
B. Dans tous les tissus, la glycolyse est la principale voie énergétique.
C. La glycolyse catabolise d’autres hexoses que le glucose.
D. Le glucose synthétisé par l’organisme peut être substrat de la glycolyse.
E. Grâce à la glycolyse, le glucose est précurseur de molécules non glucidiques

A

C, D, E

139
Q

Expliquez comment le glucose entre-t-il dans les cellules musculaires et quel est le rôle de
l’insuline

A

l’insuline active l’entrée de glucose dans la cellule. voir réponse question 13 questions révision chapitres 3-8

140
Q

Le glycogène est le polysaccharide majeur de la ration glucidique alimentaire pour les omnivores. : vrai ou faux

A

faux

141
Q

Vrai ou faux : le catabolisme tissulaire du glycogène a lieu dans le foie et les muscles

A

vrai

142
Q

Vrai ou faux : le foie est l’organe qui contient la plus grande quantité de glycogène

A

faux

143
Q

Vrai ou faux : dans le foie, le glucose-6-phosphate issu de la glycogénolyse s’engage dans la glycolyse.

A

faux

144
Q

Vrai ou faux : dans les muscles, le glucose-6-phosphate issu de la glycogénolyse s’engage dans la
glycolyse

A

vrai

145
Q

Parmi les choix suivants, dans quels compartiments cellulaires se fait la glycolyse ?
A. Matrice mitochondriale
B. Cytoplasme
C. Participation des deux compartiments
D. Dans le milieu extra cellulaire
E. Toutes ces réponses

A

B. cytoplasme

146
Q

Parmi les choix suivants, quel est le rôle de la pompe Na+
/K+ ATPase dans l’absorption du glucose au niveau de la lumière intestinale ?
A. Crée un gradient de concentration de Na+ afin de permettre l’absorption du glucose par le cotransporteur glucose/sodium dépendant.
B. Crée un gradient de concentration de Na+ afin de permettre l’absorption du glucose par GLUT-4
C. Crée un gradient de concentration de Na+ afin de permettre l’absorption du glucose par diffusion passive
D. Crée un gradient de concentration de Na+ afin de permettre l’absorption du glucose par GLUT-5
E. Aucune de ces réponses

A

B : Crée un gradient de concentration de Na+
afin de permettre l’absorption du glucose par
GLUT-4

147
Q

Parmi les choix suivants, dans quels compartiments cellulaires se fait le cycle de l’acide citrique ?
A. Matrice mitochondriale
B. Cytoplasme
C. Participation des deux compartiments
D. Dans le milieu extra cellulaire
E. Toutes ces réponses

A

Dans la matrice mitochondriale

148
Q

Quelles sont les fonctions de la membrane plasmique ?

A

Elles sont indispensables et sont également appelées membrane biologique, car :

  1. elle délimite le volume de la cellule
  2. elle est essentielle à la formation de compartiments. (compartiment = séparation entre intérieur et extérieur d’une cellule ou structure interne)
  3. elle est importante pour les échanges d’informations avec d’autres cellules (récepteurs, jonctions)
  4. Elle est importante pour la régulation du transport des ions, des protéines, des glucides, des lipides, etc.
  5. Elle est importante pour les mouvements cellulaires (endocytose, exocytose)

et
- processus de reconnaissance
-régulation métabolisme
-procure site pour de nombreuses réactions et processus biologiques
- mise en réserve de l’énergie
- interaction avec des molécules ou des cellules voisines

149
Q

Dessine une bicouche plane simple

A

diapo 3 chapitre 8 (tête hydrophile vers eau, queues hydrophobes collées entre elles)

150
Q

Quelles sont les 3 composantes principales de la double couche ?

A

Phospholipides, cholestérol et glycolipides

Phospholipides composés de phosphocholine et acides gras

Les lipides n’ont pas de groupe fonctionnels et sont principalement composés d’atomes de CH alors ils n’ont pas la capacité de former des liaisons hydrogène et ne sont donc pas solubles dans l’eau

151
Q

Décrivez le modèle de mosaïque fluide et illustrez les éléments associés aux radeaux lipidiques

A

La membrane est formée d’une couche lipidique biomoléculaire, avec des protéines insérées dans cette couche ou liées à l’une de ses surfaces. Les protéines membranaires intrinsèques sont solidement enchâssées dans les couches lipidiques.

Les radeaux lipidiques sont plus élaborés que le reste de la couche et sont composés de sphingolipides, glycosphingolipides, phospholipides saturés et de cholestérol.

152
Q

Décrivez les effets du cholestérol sur la fluidité membranaire.

A

Le cholestérol est situé entre les molécules de phospholipides de la bicouche et représente de 15-50% des lipides.

Il stabilise la membrane.

Si la membrane est riche en acides gras saturés et visqueuse, il va augmenter la fluidité de la membrane parce qu’il va diminuer les interactions hydrophobes.

Si la membrane est riche en acides gras insaturés et fluide, il va diminuer sa fluidité en augmentant les interactions.

(rappel : acide gras saturé est représenté par un trait droit et insaturé par un très anguleux car double liaison)

153
Q

Expliquez à l’aide d’une illustration ce qu’est l’exocytose et l’endocytose.

A

L’endocytose : les macromolécules seront capturées par une vésicule qui provient d’un repliement vers l’intérieur de la membrane plasmique. La vésicule va ensuite se détacher de la membrane pour se retrouver dans le cytoplasme.

L’exocytose : nécessite le contact entre deux monocouches de la surface interne.

diapo 45 chapitre 8

154
Q

Qu’est ce qu’on retrouve dans le feuillet externe de la membrane plasmique vs dans le feuillet interne?

A

externe : sphingolipides avec des têtes glucidiques et phosphatidylcholine

interne : phosphatidylsérine, éthanolamine

155
Q

Quels sont les différents types de protéines membranaires?

A
  1. protéine membranaire intrinsèque
  2. protéine membranaire préiphérique
  3. protéine à l’ancre lipidique
156
Q

Les fonctions des protéines liées aux membranes cellulaires?

A

canal : permets passage de certaines substances à travers la membrane
Transporteur : transporte des molécules d’un côté à l’autre
Récepteur : reconnais des substances spécifiques et modifie l’activité de la cellule
Reconnaissance : donne l’identité cellulaire
Adhérence : donne sa forme et sa stabilité à la cellule

157
Q

Expliquez à l’aide d’une illustration ce qu’est le transport uniport, symport et antiport

A

Uniport : une seule molécule, peut changer de direction de transport en fonction des concentrations intra et extra cellulaire de la molécule transportée

Symport : deux molécules différentes, même sens du transport
Antiport : deux molécules différentes, sens différent de transport

158
Q

Quel est le rôle du pyruvate déshydrogénase?

A

Catalyser la décarboxylation du pyruvate : convertit le pyruvate en acétyl-coA (étape charnière entre glycolyse et le cycle de Krebs)

159
Q

Illustrer la première réaction du cycle de l’acide citrique

A

La transformation de l’acétyl-coA en citrate grâce à l’enzyme citrate synthase : l’acétyl-écoA ajoute 2 atomes de carbone à l’oxaloacétate pour former l’acide citrique (citrate)

oxaloacetate + acétyl-coA + H20 — citrate + HSCoA

p. 366 manuel

160
Q

Plusieurs intermédiaires du cycle de l’acide citrique sont importants précurseurs biosynthétiques. Identifiez les intermédiaires qui peuvent être utilisés pour former d’autres produits, soit les acides gras et stérols, glutamate, purines, porphyrines, pyrimidines

A

diapo 17 chapitre 6

Six des huit intermédiaires du cycle de l’acide citrique (sauf l’isocitrate et succinate) sont des précurseurs ou des produits d’autres voies.

glutamate : précurseur acides aminés, glutamine, argiine et proline
Acides gras, stéréols : étape citrate
Porphyrines, hèmes, chlorophylles : étape sccinyl coA
Pyrimidines : oxaloacétate transporte aspartate asparagine qui transforme en ça
Pyruvate : étape malate
Glucose : étape oxaloacetate

161
Q

Expliquez pourquoi le cycle de l’acide citrique est un cycle générateur d’énergie

A

Parce que ses différentes étapes vont produire beaucoup plus d’énergie que la glycolyse ou l’étape intermédiaire (transformation du pyruvate en acétyl-coA)

glycolyse : produit 2 NADH (alors 5 ATP) et 2 ATP : 7 ATP

étape intermédiaire : 2 NADH (donc 5 ATP) et 2CO2 : 5 ATP

cycle de l’acide citrique : 6 NADH (15 ATP), 2 QH2 (ubiquinol - 3 ATP), 2GTP (énergétiquement équivalent à l’ATP) : 20 ATP + 4 CO2

Le NADH est transformé en énergie grâce à la phosphorylation oxydative

162
Q

Décrivez le système de transport du citrate

A

diapo 13 chapitre 6

Le citraite et le pyruvate traversent tous les deux la membrane mitochondriale interne via des transporteurs spécifiques. Ce système permet aux atomes de carbone de l’acétyl-coA mitochondrial d’être transférés dans le cytoplasme pour la biosynthèse des acides gras et du cholestérol.

163
Q

Parmi les choix suivants, identifiez les 4 transformations possibles du pyruvate dans les cellules de mammifères :

A. Lactate
B, oxaloacétate
C. Alanine
D. acétyl-CoA
E. citrate
F. acide glutamique
G. Succinyl-coA
H. glycérol

A

A
B
D
C

164
Q

Question 8-9 chapitre 6 : illustrez le cycle de Cori

A

chapitre 5 diapo 34

165
Q

Dans quel compartiment cellulaire se fait la beta-oxydation?

A

Matrice mitochondriale

166
Q

Quel est le rôle du NADH dans la chaine respiratoire mitochondriale?

A

Il fait une réaction d’oxydoréduction (transformation du NADH en NAD+ + H2O par l’oxygène) ce qui produit beaucoup d’énergie et donc produit plusieurs moles d’ATP

167
Q

Qu’est-ce qu’un cytochrome?

A

protéine avec des groupes hèmes prosthétiques

168
Q

Décrivez le rôle du cytochrome C dans la chaîne de transport mitochondriale?

A

Son atome de fer permets le transport d’un é à la fois en passant réversiblement de létat fe +3 à l’état Fe +2

Chaque fois que 2é passe Q au cytichro e c, 4H+ sont transférés vers l’espace intermembranaire

169
Q

question 4 identifiez les éléments manquant schéma chapitre 7

A

A. 4H+
D. 1 H+
B. 4H+
C. 2H+
E. H+
F. H+
J. ATP synthétase
G. 5H+
H. ADP + P
I. ATP

170
Q

chapitre 8 identifiez les éléments manquant schéma

A

A. biopolymères : protéines, acides nucléiques, polysaccharides, triacylglycérols
B. Monomères : acides aminés, nucléotides, monosaccharides, acides gras
C. cycle de l’acide citrique
D. phosphorylation oxydative

171
Q

Comparez la dégradation des acides gras vs leur synthèse du pdv des paramètres suivants :
A. Localisation cellulaire
B. transporteur de groupe acyle
C. transporteur d’électrons
D. Besoin en ATP
E. unité de produit/unité de donneur
F. configuration de l’intermédiaire hydroxyacyle
G. Extrémité à laquelle se produit le racourcissement/allongement de la chaine d’acide gras

A

A. dégradation dans matrice mitochondriale, synthèse dans cytosol (diapo 10 ch. 9)
B. Coenzyme A (CoA) vs transporteur de groupes acyles d’acides gras
C.NAD+ et ubiquinone sont accepteur d’électrons pour devenir ubiquinol et NADH vs NADPH est donneur d’électrons pour être odydé en NADP+
D. dégradation requiert un ATP (et hydrolyse de deux liaisons phosphoanhydride - alors techniquement 2 équivalent ATP) pour activer l’acide gras vs synthèse consomme ATP pour 2 atomes de carbones incorporés dans la chaine d’acide gras naissante
E. La dégradation produit deux unités à 2 atomes de carbone (acétyl-CoA)
F. l’intermédiaire de la dégradation a la configuration L, l’intermédiaire de la synthèse est D
G. Les deux par l’extrémité thioester de la chaine d’acides gras (pas à l’extrémité méthyle)

172
Q

vrai ou faux : le foie, le tissu adipeux et la glande mammaire en période de lactation sont les principaux organes capables de synthétiser l’acide gras endogène à partir de l’acétyl-coA

A

vrai

173
Q

Vrai ou faux : durant la B-oxydation, l’Acide gras se raccourcit par son extrémité carboxylique

A

vrai

174
Q

vrai ou faux : tout l’acétyl-coA issu de la B-oxydation des acides gras est catabolisé dans le cycle de l’acide citrique

A

faux : dans les peroxysomes dans acides gras à longuechaine sont catabolisés en un acide gras en C8 dont la b-oxxydation se poursuit dans la mitochondrie

175
Q

Expliquez ce qu’est la transcription et la traduction

A

Transcription : la synthèse d’une molécule d’ARN à partir d’une molécule d’ADN complémentaire. C’est la première étape du
processus qui permet de passer de l’ADN à la protéine. La transcription est catalysée par l’ARN polymérase
Traduction : La traduction est le processus permettant la synthèse d’une chaîne polypeptidique (protéine) à partir d’un brin d’ARN messager (ARNm).

176
Q

Définition gène

A

Unité d’hérédité contrôlant un caractère particulier. Cet élément génétique correspondant à un segment d’ADN, situé à un endroit spécifique (locus) sur un chromosome. Chacune des régions de l’ADN qui produit une molécule d’ARN fonctionnelle est un gène.

(peut même prédéterminer les traits de comportements des individus)

177
Q

Définition intron

A

C’est un fragment “non codant” du gène et il est situé entre deux exons. Les introns sont présents dans l’ARNm immature et absents dans l’ARNm mature

178
Q

Définition exon

A

un fragment de gène dont la séquence d’ADN, après transcription se retrouve dans les ARNm mature. Cette partie du gène est généralement codante

179
Q

définition codon

A

C’est un ensemble composé de trois nucléotides consécutifs reconnus par les ARN de transfère (ARNt) spécifiant l’incorporation d’un acide-aminé spécifique.

codon de démarrage et codon stop

180
Q

Quelle sont les bases des brins d’ARN
formés par la transcription des brins d’ADN suivant :
A) A-G-G-C-C-T-G-C-T-T-A-G
B) T-G-G-C-A-G-C-T-A-C-C-G
C) T-T-T-A-C-G-C-A-C-C-G-T

A

A. U-C-C-G-G-A-G-A-A-U-C
B. A-C-C-G-U-C-G-A-U-G-G-C
C. A-A-A-T-G-C-G-T-G-G-C-A

alors A-U
C-G
G-C
T-A

181
Q

Écrire les séquences d’acides aminés obtenues à partir de la traduction des ARNm
suivants :
a) A-U-G-C-A-U-A-G-A-A-G-G-C-C-U-A-U-U-G-U-A
b) C-A-U-G-U-U-U-C-U-U-A-A-A-G-G-U-C-G-U

A

A. Met-His-Arg-Arg-Pro-Lle-Val
B. Met -Phe-Leu-Lys-Gly-Arg : il ne faut pas tenir en compte le C car la synthèse commence toujours avec la séquence AUG

182
Q

L’ARN de transfert (ARNt) est synthétisé :
a) à partir d’une matrice d’ADN.
b) à partir d’une matrice d’ARNm sur un ribosome.
c) sur les ribosomes sans matrice.
d) dans le nucléole, grâce à l’interaction de l’ARN messager et de l’ADN chromosomique.

A

A)

183
Q

Quelle est la distinction entre le génotype et le phénotype d’un animal / individu ?

A

Génotype : somme des gènes qu’il possède (son identité génétique)

Phénotype : correspond à la somme des caractères morphologiques, physiologiques ou comportementaux qui sont identifiables par observation.

Deux personnes peuvent avoir le même génotype, mais pas nécessairement le même phénotype (et vice versa)

184
Q

Décrivez les 4 niveaux de structure des protéines

A
  1. primaire : séquence des résidus d’acides aminés
  2. secondaire : conformation locale du squelette du polypeptide
  3. tertiaire : structure tridimensionnelle d’un polypeptide complet, y compris toutes ses chaînes latérales
  4. quaternaire : arrangement spatial des chaînes polypeptidiques dans une protéine à plusieurs sous-unités
185
Q

Dessinez une liaison peptidique entre deux acides aminés.

A

les 20 acides aminés diffèrent par les caractéristiques chimiques de leurs groupements R (donc le radical est le groupement caractéristique de chacun des acides aminés)

Les acides aminés se polymérisent et on observe l’élimination d’une molécule d’eau (OH dans chacun, disparait gauche + à droite NH2 devient NH alors H+ libéré, forme H2O)

R O R2
I II I
H-C-C———— N-C-C-OH
I I I II
NH2 H H O

—– = liaison peptidique

186
Q

Quelle est la structure générale d’un acide aminé?

A

NH2 O
I II
CH - C
I I
R OH

187
Q

Les 20 acides aminés standards sont classés en trois grands groupes : a) acides aminés
hydrophobes; b) acides aminés polaires et c) acides aminés chargés. Identifiez à quel
groupe appartiennent les acides aminés suivants :

  1. Alanine
  2. Thréonine
  3. Lysine
A
  1. acides aminés hydrophobes (avec Valine, Phenylalanine, tryptophan, leucine, isoleucine, méthionine, proline)
    2.Acides aminés polaires (serine, thréonine, tyrosine, cysteine, asparagine, glutamine, histidine, glycine)
  2. Acides aminés chargés (asparate, glutamate, lysine, arginine)
188
Q

Expliquez ce qu’est le point isoélectrique des acides aminés.

A

C’est le pH auquel une molécule ne possède aucune charge nette

diapo 17 ch. 11

189
Q

Quelles sont les fonctions des protéines liées aux membranes cellulaires ?

A

canal : permets le passage de certaines substances à travers la membrane

Transporteur : transporte des molécules d’un côté à l’autre

Récepteur : reconnais des substances spécifiques et modifie l’activité de la cellule

Reconnaissance : donne l’identité cellulaire

Adhérence : donne sa forme et sa stabilité à la cellule

Protection, Régulation, mOuvement, Transport, Énergie, Influx Nerveux, Enzymes, Structure

190
Q

Quelles sont les 10 étapes du cycle de vie d’une protéine ?

A
  1. synthèse
  2. repliement
  3. maturation
  4. modification covalente (comme l’acylation des acides gras)
  5. Translocation
  6. Activation
  7. Catalyse
  8. vieillissement (comme oxydation, désamidation, dénaturation)
  9. Ubiquitination
  10. Dégradation

Les étapes 1,2,3,8,9,10 s’appliquent généralement à l’ensemble des protéines de l’organisme

191
Q

Au sein de la structure tertiaire des protéines, les chaînes latérales d’acides aminés contractent des liaisons entre elles. Nommez les 4 types de liaison

A
  1. interactions dipôle-dipôle : liaison hydrophobe
  2. Liaisons hydrogène
  3. Interactions électrostatiques : liaison ionique
  4. ponts disulfures : se forment quand la protéine se replie donc ils participent à la stabilisation de sa structure tridimensionnelle. Presque tt les protéines qui en ont sont des protéines extracellulaires : liaison disulfure et formation de cystine

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