Przemiany związków azotowych 1 Flashcards
jak aktywowane są enzymy proteolityczne (zymogeny)?
no jak to jak- zymogenowo
przez usunięcie łańcucha polipeptydowego
czemu enzymy proteolityczne pp. są nieaktywne?
żeby chronić białka budujące narządy które je produkują
co dzieje się z białkami w żołądku -> 4
hydratacja
homogenizacja
denaturacja
hydroliza
jaki enzym działa w żołą∂ku?
pepsyna
co robią z białkami enzymy trzustki
hydrolizują
jakie enzymy wydziela trzustka ->4
trypsyna
chymotrypsyna
elastaza
karboksypeptydaza
co robią z białkami enzymy na nabłonku jelitowym
hydrolizują
jakie enzymy działają na białka na nabłonku jelitowym
aminopeptydazy
dipeptydazy
co znajduje się w miejscu aktywnym proteaz
cysteina
seryna
asparaginian
treonina
lub
jony metalu - najczęściej Zn2+
co z białkami robi pepsyna
rozkłada wiązania peptydowe powstałe przy udziale grup aminowych aminokwasów: aromatycznych kwaśnych waliny leucyny
jakie wiązanie rozkłada trypsyna
peptydowe powstałe przy udziale gryp karbonylowych aminokwasów:
argininy
lizyny
jakie wiązanie rozkłada chymotrypsyna
peptydowe powstałe przy udziale grup karbonylowych aminokwasów:
fenyloalaniny
tyrozyny
tryptofanu
jakie wiązania rozkłada elastaza
peptydowe przy udziale grup karbonylowych aminokwasów:
obojętnych
co robi karboksypeptydaza A
odłącza C-końcowe aminokwasy OPRÓCZ lizyny i argininy
co robi karboksypeptydaza B
odłącza C-końcowe aminokwasy TYLKO argininę i lizynę
co robi aminopeptydaza
odłącza N-końcowe aminokwasy - szczególnie leucynę
jakie enzymy odłączają C-końcowe aminokwasy
karboksypeptydaza A i B
jakie enzymy odłączają N-końcowe aminokwasy
aminopeptydaza
jaki enzym odłącza argininę i lizynę
karboksypeptydaza B
jak aminokwasy przedostają się ze światła jelita do nabłonka jelitowego
dyfuzja ułatwiona = symport
z jonami Na+
jak aminokwasy przedostają sie z nabłonka jelitowego do żyły wrotnej
transport aktywny = uniport
jakie znasz aminokwasy obojętne
Ala, Gly, Ser, Thr, Val, Leu, Ileu, Phe, Tyr, Trp, Asp, His, Cys, Met
jakie znasz aminokwasy zasadowe
Cys, Orn, Arg, Lys
jakie znasz aminokwasy kwaśne
Glu, Asp
Ala o/z/k
o
Gly o/z/k
o
Ser o/z/k
o
Thr o/z/k
o
Val o/z/k
o
Leu o/z/k
o
Ileu o/z/k
o
Phe o/z/k
o
Tyr o/z/k
o
Trp o/z/k
o
Asp o/z/k
o
His o/z/k
o
Cys o/z/k
o
Met o/z/k
o
Cys o/z/k
z
Orn o/z/k
z
Arg o/z/k
z
Lys o/z/k
z
Glu o/z/k
k
Asp o/z/k
k
jakie aminokwasy muszą być dostarczane z dietą
Arg, His, Ileu, Leu, Lys, Met,, Phe, Tre, Thr, Wal
aminokwasy endogenne
Ala, Asn, Aps, Cys, Glu, Gln, Gli, Pro, Ser, Tyr
jakie są aminokwasy ketogenne
Dwie lesbijki
Leucyna i Licyna
jakie aminokwasy w fasoli i ziarnach zbóż
głownie Lys, Met
rola Phe w metabolizmie
dostarcza pierścień benzenowy dla Tyr
rola Met w metabolizmie
żródło siarki, bez niej powstaja tylko szkielety węglowe
stężenie aminokwasów we krwi
20-30 mg/dl
których białek jest więcej?
dostarczanych czy syntetyzowanych w organizmie
więcej jest syntetyzowane w organizmie
ile mocznika powstaje w ciągu doby
20-30g/dzień
czy istnieje magazyn azotu w organizmie?
nie no bo gdzie
jaki % białem z ustroju jest wykorzystywanych do syntezy nowych białek
75%
jaki % białem jest wykorzystywany do syntezy innych związków azotowych lub utleniania
25%
kiedy występuje ujemny bilans azotu
w niedożywieniu lub chorobach wyniszczających
kiedy występuje dodatni bilans azotu
okres dojrzewania, rozwój w dzieciństwie i młodości
co NH3 robi z alfa ketoglutaranem
przekształca go Glu chętnie z nim regując z (AKG)
jaką rolę w organizmie pełni Glu
jest neurotransmiterem i neuroprzekaźnikiem
co jest markerem metabolizmu puryn
kwas moczowy
2 reakcje nieoksydacyjnej deaminacji aminokwasów
dehydrataza seryny
seryna -> pirogronian + NH4+
dehydrataza treoniny
treonina -> alfa-ketomaślan +NH4+
co robi dehydrataza seryny
przekształca serynę do pirogronianu i jonu amonowego
co robi dehydrataza treoniny
przekształca treonine do alfa-ketomaślanu i jonu amonowgego
co umożliwiają dehydratazy aminokwasów + jaki aminokwasów dotyczą (2)
bezpośrednie usunięcie azotu z aminokwasów
do czego służy reakcja transaminacji
w przypadku przeniesienia grupy aminowej z wytworzeniem GLUTAMINIANU można z niego usunął łatwo azot w postaci amoniaku
jeżeli grupa aminowa przeniesiona jest z wytworzeniem ASPARAGINIANU to on idzie do cyklu mocznikowego jako źródło azotu a pozostały po cyklu mocznikowym szkielet trafia do syntezy glukozy lub ciał ketonowych
schemat reakcji deaminacji oksydacyjnej aminokwasów
aminokwas + FAD/FAD +H2O -> alfa-ketokwas + NH4+ + FMNH2/FADH2