Protéines / enzymes / voie de signalisation Flashcards

1
Q

À quoi servent Rag1 et Rag2 ?

A

Excision de l’ADN

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Q

Comment fonctionnent Rag1 et Rag2 ?

A

Rag1 se pose sur un type de motif RSS de l’ADN et Rag2 sur l’autre => formation d’un dimère entre Rag1 - bout d’ADN - Rag2 => cassure double brin

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3
Q

À quoi servent les recombinases ? Avec qui travaillent-elles ?

A

Permettent la diversité N en collant des bases après la coupure
Avec TdT

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4
Q

Quels sont les récepteurs détecteurs cellulaire de génomes viraux ?

A

RIG, MDA et TLR

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5
Q

Que se passe-t-il lorsque la Protéine Kinase R est activée par un virus ?

A

Elle va inhiber un facteur d’élongation dont a besoin le virus pour faire la traduction lors de sa réplication

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6
Q

Quels récepteurs membranaires possèdent les cellules NK ?

A
  • IFNAR
  • FcgammaR
  • Récepteurs activateurs NKG2D
  • Récepteurs inhibiteurs KIR
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7
Q

Quel est le mécanisme d’action des perforines/granzymes ?

A

Les perforines vont former des pores sur la cellules cibles, les granzymes vont y entrer par là => activation d’une cascade de caspases => apoptose

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8
Q

À quoi sert la Green Fluorescent Protein ?

A

C’est une protéine fluo qui permet de regarder les cellules et leur évolution dans le temps

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9
Q

Comment fonctionne la SRP ?

A

SRP reconnaît et se fixe sur la séquence peptidique signal hydrophobe dès sa sortie du ribosome => SRP se lie à son récepteur présent sur le RE permettant le passage du peptide du ribosome au RE via le pore de translocation

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10
Q

Quel est le rôle de la SRP ?

A

Insertion des protéines dans le RE

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11
Q

À quoi sert la protéine BiP ?

A

C’est une chaperonne moléculaire de la lumière du RE

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12
Q

Une protéine BiP normale va-t-elle sortir du RE ?

A

Non : elle exprime une séquence KDEL (est une condition suffisante pour rester dans le RE)

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13
Q

À quoi sert la protéine COP1 ?

A
  • Transport vésiculaire entre les citernes de l’appareil de Golgi
  • Transport rétrograde du Golgi vers le RE
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14
Q

À quoi sert la protéine COP2 ?

A

Transport vésiculaire du RE vers l’appareil de Golgi => export antérograde des protéines nouvellement synthétisées

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15
Q

À quoi sert la protéine AP1 ?

A

Transport vésiculaire entre le trans-Golgi et les endosomes => tri des protéines destinées aux lysosomes ou à la sécrétion

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16
Q

À quoi sert la protéine AP2 ?

A

Reconnaît les motifs spécifiques d’endocytose => s’associe à la clathrine pour former le manteau autour des invaginations membranaires

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17
Q

Quel est le processus de l’endocytose par la clathrine ?

A

Clathrine recrutée à la membrane via AP2 => clathrine polymérise pour courber la membrane et former une vésicule => vésicule se détache de la membrane => cage de clathrine dissociée pour permettre à la vésicule d’accomplir sa fonction

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18
Q

À quoi sert la GTP dans le cytosquelette ? Comment est-elle régulée ?

A

Associée à la sous-unité bêta de la tubuline libre lors de l’assemblage stable des microtubules
Quand la tubuline se polymérise, elle devient GTPase => GTP devient GDP => microtubule instable

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19
Q

Que sont les MAPs ?

A

Des protéines associées aux microtubules

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20
Q

À quoi servent les MAPs ? Comment ?

A

Inhibition de la dépolymérisation => stabilisation des microtubules

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21
Q

Que sont et que font la kinésine et la dynéine ?

A

Sont des protéines motrices associées aux microtubules
- Kinésine : s’associe aux éléments devant se déplacer le long de l’extrémité + du microtubule
- Dynéine : s’associe aux éléments devant se déplacer le long de l’extrémité - du microtubule

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22
Q

Que fait généralement une kinase ?

A

Catalyse le transfert d’un P de l’ATP vers molécule cible => phosphorylation

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23
Q

Que fait généralement une phosphatase ?

A

Catalyse l’élimination de P de certains substrats

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24
Q

Peut-on activer une caspase ?

A

Oui par coupure protéolytique

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25
Peut-on désactiver une caspase ?
Non l'activation est un processus irréversible
26
Quelles parties des protéines clivent les caspases ?
Après un résidu aspartate
27
Quel est le mode d'activation des caspases ?
En cascade
28
À quoi sert p53 ?
À activer l'apoptose cellulaire lors d'une dégradation de l'ADN
29
Comment p53 régule le cycle cellulaire ?
p53 peut provoquer l'arrêt du cycle cellulaire en phase G1, permettant la réparation de l'ADN endommagé avant la division cellulaire
30
Que se passe-t-il lorsque TNF se lie à son récepteur lié au Death domain ?
Death domain se lie à des complexes activant les caspases
31
Que sécrète une mitochondrie lorsqu'elle veut déclencher l'apoptose de la cellule ?
Cytochrome c
32
Que se passe-t-il lorsque du cytochrome c est relâché dans le cytosol ?
Il s'associe à la protéine Apaf-1 => activation des caspases
33
Où est et à quoi sert Bax ?
Dans la membrane externe de la mitochondrie, formant un pore => sortie du cytochrome c
34
Quelle protéine est inhibitrice de Bax ?
Bcl-2
35
Vrai/faux Bcl-2 est apoptotique
Faux : Bcl-2 est anti-apoptotique
36
À quoi doivent être liées les protéines CDK pour être activées ?
À une cycline et être activée par une kinase
37
À quoi servent les CDK-cyclines phosphorylées ?
Responsables de la transition G2/M
38
Quand est-ce que les cyclines sont utiles ?
Dans le cycle cellulaire : - Phase G1 - Transition G1/S - Phase S - Phase G2 - Transition G2/M - Mitose
39
Combien y a-t-il de familles de CDK et de cyclines différentes ?
2 : G1/S et G2/M
40
Durant le cycle cellulaire, la [CDK] varie ? Et celle de la cycline ?
[CDK] ne varie pas sauf en phase G0 [cycline] varie
41
Sous combien d'états existe laprotéine Rb ?
2 états : phosphorylée et non-phosphorylée
42
Que fait la protéine Rb lorsqu'elle est déphosphorylée ?
Se lie sur le facteur de transcription E2F et l'inactive => blocage des gènes contrôlés par E2F
43
Quelles protéines régulent la phase G1/S, en parallèle des CDK G1/S ?
Rb
44
Vrai/faux p53 est + stable quand elle est phosphorylée
Vrai : donc elle s'accumule dans la cellule et son activié augmente
45
L'activation de la p53 permet la transcription de quelle protéine ?
p21/WAF1
46
À quoi sert p21/WAF1 ?
C'est un inhibiteur des CDK G1/S
47
À quoi sert le complexe TFIID ?
Reconnaissance de la boîte TATA et de la séquence INR
48
Quelle sous unité du complexe TFIID reconnaît la boîte TATA ?
TBP
49
Que fait TFIIH dans la transcription ? Pourquoi ?
Phosphoryle CTD (= partie C-terminale) => initiation de la transcription
50
À quoi sert le facteur d'élongation EF1 ?
Catalyse la liaison de l'aminoacyl-ARNt au site ribosomique A
51
À quoi sert le facteur d'élongation EF2 ?
Catalyse la translocation de l'ARNt du site A vers le site P du ribosome
52
Qu'est-ce que la hsp70 ?
Une molécule chaperonne
53
À quoi se lie hsp70 ?
À des régions hydrophobes des polypeptides dépliés
54
Quelle est la particularité structurelle de hsp60 ?
Possède une cavité centrale où les protéines se replient
55
Que fait et qu'est-ce que l'ubiquitine ?
Une protéine qui marque les protéines à dégrader (car mal repliées, ...)
56
Quelles sont les étapes de l'ubiquitination ?
1. E1 active l'ubiquitine en formant une liaison avec elle : besoin d'ATP 2. L'ubiquitine activée est transférée sur l'enzyme E2 3. E3 catalyse le transfert de l'ubiquitine de l'E2 vers une lysine de la protéine cible, formant une liaison covalente
57
Quel est le rôle de VEGF ?
Angiogenèse
58
Sur quelles cellules agit principalement VEGF ?
Cellules de l'endothélium vasculaire
59
Que sécrètent les cellules tumorales quand elles sont en hypoxie locale ?
VEGF
60
Que libèrent les chondrocytes hypertrophiques lorsqu'ils sont privés de nutriments et dégénèrent ?
VEGF et facteurs de porlifération des chondroblastes
61
Qu’est-ce que PAX6 et à quoi sert-il ?
Gène codant pour une protéine donnant la compétence de l’ectoderme (yeux) => induction permissive
62
Que permet Wnt ?
- Axes corporels - Différenciation cellulaire - Prolifération cellulaire - Migration cellulaire
63
À quelle famille appartient la voie BMP ?
TGFβ
64
Que se passe-t-il quand le TNF se lie à son récepteur ?
Interaction du death domain (du récepteur à la TNF) avec la protéine TRADD => activation de la protéine FAAD => activation des caspases
65
Comment évolue la [cycline G2/M] durant le cycle cellulaire ?
Augmente graduellement depuis la fin de la dernière mitose jusqu’à l’initiation de la mitose suivante
66
Quel gène permet la différenciation de l’axe antéro-postérieur ?
Gène Hox
67
Quels gènes permettent la différenciation de l’axe dorso-ventral ?
BMP, Wnt, shh
68
Lors de la différenciation de l’axe dorso-ventral, où sont produit les gènes BMP, Wnt et shh ?
BMP + Wnt => dorsalement shh => ventralement => gradient guidante la différenciation neuronale
69
Les NGF sont chémoattractants ou chémorepellents ?
Nerve Growth Factor = chémoattractants
70
Lors de la décussation, ce sont les récepteurs Robo 1-2 ou Robo 3 qui vont fixer le Slit ?
Robo 1-2
71
Slit est un chémoattractantou un chémorépellant ?
Chémorépellant
72
Lors de la décussation, ce sont les récepteurs Robo 1-2 ou Robo 3 qui vont fixer la netrin-A ?
Robo 3
73
La netrin-A est un chémoattractant ou un chémorépellant ?
Chémoattractant
74
Quels neurones captent le NGF (Nerve Growth Factor) ?
Neurones moteurs
75
Concernant la fusion vésiculaire pré-synaptique, quelle protéine est située sur la membrane vésiculaire ?
Synaptobrevine = VAMP
76
Concernant la fusion vésiculaire pré-synaptique, quelles protéines sont situées sur la membrane plasmique du neurone ?
Syntaxine-1 et SNAP-25
77
En quoi la phospholipase C clive-t-elle le PIP2 ?
DAG + IP3
78
Que fait le IP3?
Se fixe à des récepteurs du RE et induit la sortie du Ca2+ dans le cytoplasme
79
Que fait la DAG ?
Active la protéine kinase C => cascades métaboliques => augmentation [Ca2+]