Protéines / enzymes Flashcards
À quoi servent Rag1 et Rag2 ?
Excision de l’ADN
Comment fonctionnent Rag1 et Rag2 ?
Rag1 se pose sur un type de motif RSS de l’ADN et Rag2 sur l’autre => formation d’un dimère entre Rag1 - bout d’ADN - Rag2 => cassure double brin
À quoi servent les recombinases ? Avec qui travaillent-elles ?
Permettent la diversité N en collant des bases après la coupure
Avec TdT
Quels sont les récepteurs détecteurs cellulaire de génomes viraux ?
RIG, MDA et TLR
Que se passe-t-il lorsque la Protéine Kinase R est activée par un virus ?
Elle va inhiber un facteur d’élongation dont a besoin le virus pour faire la traduction lors de sa réplication
Quels récepteurs membranaires possèdent les cellules NK ?
- IFNAR
- FcgammaR
- Récepteurs activateurs NKG2D
- Récepteurs inhibiteurs KIR
Quel est le mécanisme d’action des perforines/granzymes ?
Les perforines vont former des pores sur la cellules cibles, les granzymes vont y entrer par là => activation d’une cascade de caspases => apoptose
À quoi sert la Green Fluorescent Protein ?
C’est une protéine fluo qui permet de regarder les cellules et leur évolution dans le temps
Comment fonctionne la SRP ?
SRP reconnaît et se fixe sur la séquence peptidique signal hydrophobe dès sa sortie du ribosome => SRP se lie à son récepteur présent sur le RE permettant le passage du peptide du ribosome au RE via le pore de translocation
Quel est le rôle de la SRP ?
Insertion des protéines dans le RE
À quoi sert la protéine BiP ?
C’est une chaperonne moléculaire de la lumière du RE
Une protéine BiP normale va-t-elle sortir du RE ?
Non : elle exprime une séquence KDEL (est une condition suffisante pour rester dans le RE)
À quoi sert la protéine COP1 ?
- Transport vésiculaire entre les citernes de l’appareil de Golgi
- Transport rétrograde du Golgi vers le RE
À quoi sert la protéine COP2 ?
Transport vésiculaire du RE vers l’appareil de Golgi => export antérograde des protéines nouvellement synthétisées
À quoi sert la protéine AP1 ?
Transport vésiculaire entre le trans-Golgi et les endosomes => tri des protéines destinées aux lysosomes ou à la sécrétion
À quoi sert la protéine AP2 ?
Reconnaît les motifs spécifiques d’endocytose => s’associe à la clathrine pour former le manteau autour des invaginations membranaires
Quel est le processus de l’endocytose par la clathrine ?
Clathrine recrutée à la membrane via AP2 => clathrine polymérise pour courber la membrane et former une vésicule => vésicule se détache de la membrane => cage de clathrine dissociée pour permettre à la vésicule d’accomplir sa fonction
À quoi sert la GTP dans le cytosquelette ? Comment est-elle régulée ?
Associée à la sous-unité bêta de la tubuline libre lors de l’assemblage stable des microtubules
Quand la tubuline se polymérise, elle devient GTPase => GTP devient GDP => microtubule instable
Que sont les MAPs ?
Des protéines associées aux microtubules
À quoi servent les MAPs ?
Inhibition de la dépolymérisation => stabilisation des microtubules
Que sont et que font la kinésine et la dynéine ?
Sont des protéines motrices associées aux microtubules
- Kinésine : s’associe aux éléments devant se déplacer le long de l’extrémité + du microtubule
- Dynéine : s’associe aux éléments devant se déplacer le long de l’extrémité - du microtubule
Que fait généralement une kinase ?
Catalyse le transfert d’un P de l’ATP vers molécule cible => phosphorylation
Que fait généralement une phosphatase ?
Catalyse l’élimination de P de certains substrats
Peut-on activer une caspase ?
Oui par coupure protéolytique
Peut-on désactiver une caspase ?
Non l’activation est un processus irréversible
Quelles parties des protéines clivent les caspases ?
Après un résidu aspartate
Quel est le mode d’activation des caspases ?
En cascade
À quoi sert p53 ?
À activer l’apoptose cellulaire lors d’une dégradation de l’ADN
Comment p53 régule le cycle cellulaire ?
p53 peut provoquer l’arrêt du cycle cellulaire en phase G1, permettant la réparation de l’ADN endommagé avant la division cellulaire
Que se passe-t-il lorsque TNF se lie à son récepteur lié au Death domain ?
Death domain se lie à des complexes activant les caspases
Que sécrète une mitochondrie lorsqu’elle veut déclencher l’apoptose de la cellule ?
Cytochrome c
Que se passe-t-il lorsque du cytochrome c est relâché dans le cytosol ?
Il s’associe à la protéine Apaf-1 => activation des caspases
Où est et à quoi sert Bax ?
Dans la membrane externe de la mitochondrie, formant un pore => sortie du cytochrome c
Quelle protéine est inhibitrice de Bax ?
Bcl-2
Vrai/faux
Bcl-2 est apoptotique
Faux : Bcl-2 est anti-apoptotique
À quoi doivent être liées les protéines CDK pour être activées ?
À une cycline et être activée par une kinase
À quoi servent les CDK-cyclines phosphorylées ?
Responsables de la transition G2/M
Quand est-ce que les cyclines sont utiles ?
Dans le cycle cellulaire :
- Phase G1
- Transition G1/S
- Phase S
- Phase G2
- Transition G2/M
- Mitose
Combien y a-t-il de familles de CDK et de cyclines différentes ?
2 : G1/S et G2/M
Durant le cycle cellulaire, la [CDK] varie ? Et celle de la cycline ?
[CDK] ne varie pas sauf en phase G0
[cycline] varie
Sous combien d’états existe laprotéine Rb ?
2 états : phosphorylée et non-phosphorylée
Que fait la protéine Rb lorsqu’elle est déphosphorylée ?
Se lie sur le facteur de transcription E2F et l’inactive => blocage des gènes contrôlés par E2F
Quelles protéines régulent la phase G1/S, en parallèle des CDK G1/S ?
Rb
Vrai/faux
p53 est + stable quand elle est phosphorylée
Vrai : donc elle s’accumule dans la cellule et son activié augmente
L’activation de la p53 permet la transcription de quelle protéine ?
p21/WAF1
À quoi sert p21/WAF1 ?
C’est un inhibiteur des CDK G1/S
À quoi sert le complexe TFIID ?
Reconnaissance de la boîte TATA et de la séquence INR
Quelle sous unité du complexe TFIID reconnaît la boîte TATA ?
TBP
Que fait TFIIH dans la transcription ? Pourquoi ?
Phosphoryle CTD (= partie C-terminale) => initiation de la transcription
À quoi sert le facteur d’élongation EF1 ?
Catalyse la liaison de l’aminoacyl-ARNt au site ribosomique A
À quoi sert le facteur d’élongation EF2 ?
Catalyse la translocation de l’ARNt du site A vers le site P du ribosome
Qu’est-ce que la hsp70 ?
Une molécule chaperonne
À quoi se lie hsp70 ?
À des régions hydrophobes des polypeptides dépliés
Quelle est la particularité structurelle de hsp60 ?
Possède une cavité centrale où les protéines se replient
Que fait et qu’est-ce que l’ubiquitine ?
Une protéine qui marque les protéines à dégrader (car mal repliées, …)
Quelles sont les étapes de l’ubiquitination ?
- E1 active l’ubiquitine en formant une liaison avec elle : besoin d’ATP
- L’ubiquitine activée est transférée sur l’enzyme E2
- E3 catalyse le transfert de l’ubiquitine de l’E2 vers une lysine de la protéine cible, formant une liaison covalente
