Protéines Flashcards
Types de protéines
Muscles (25%)
Enzymes
Récepteurs
Insuline
Hémoglobine
Quelles sont les causes du dynamisme de la conformation tridimensionnelle des protéines
Énergie du mouvement brownien
Molécules énergétiques (ATP et GTP)
Rôles des protéines motrices
- Déplacer autres protéines
- Contraction musculaire
- Migration chromosomes lors mitose
- Déplacement organites
- Déplacement enzymes sur ADN durant réplication ADN
- Quelle charge a l’ADN? Cela veut dire qu’il est acide ou basique?
- Avec quel type d’acides aminés précisément va t’il donc interagir?
- Comment doit être la terminaison des hélices alpha si elles interagissent avec ADN?
Charge negative = acide
Va interagir avec a.a. polaires chargés positivement (basiques)
Doit contenir des résidus basiques
Quel a.a. a la plus petite fréquence dans les structures secondaires et pq?
Proline, car résidu possède un cycle, ce qui induit un virage dans la protéine
Nom d’un acide aminé polymérisé
Résidu d’acide aminé
Qu’est ce qui détermine la structure des protéines?
Chaînes latérale des a.a.
Ordre des a.a.
Liens chimiques faibles
Quels sont les liaisons faibles et fortes?
Faibles :
- Van der Waals
- Ponts hydrogène
- Liens ioniques
- Interactions hydrophobes
Fortes :
Ponts disulfures
Comment se forment les interactions hydrophobes
Par répulsion : Diminuer la surface hydrophobe exposée à l’eau
Quel autre rôle que au sein d’une même protéine pour les liaisons faibles?
Interaction hormone (ligand) et son récepteur (protéine)
Combien d’acides aminés par tour d’hélice de l’hélice alpha?
3.6
Hélice alpha VS hélice bêta
- Les deux entre groupes amine et carbonyle du squelette peptidique
- Alpha : un pont H tous les 4 liaisons peptidiques VS Beta : Replis de longue chaine polypeptidique
- Alpha : ponts H dans même sens = élastique VS Bêta : ponts H perpendiculaires = pas élastique
- Alpha : Groupes R vers l’extérieur
Qu’est ce qu’il y a entre les feuillets bêta qui les lie ensemble?
Boucles
Un domaine protéique est quelle type de structure?
Structure tertiaire
Maladie du prion : cause
Structure tertiaire : Protéine mal repliée qui catalyse mauvais repliement de protéine normale