Protéines Flashcards

1
Q

Types de protéines

A

Muscles (25%)
Enzymes
Récepteurs
Insuline
Hémoglobine

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Q

Quelles sont les causes du dynamisme de la conformation tridimensionnelle des protéines

A

Énergie du mouvement brownien
Molécules énergétiques (ATP et GTP)

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3
Q

Rôles des protéines motrices

A
  • Déplacer autres protéines
  • Contraction musculaire
  • Migration chromosomes lors mitose
  • Déplacement organites
  • Déplacement enzymes sur ADN durant réplication ADN
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4
Q
  • Quelle charge a l’ADN? Cela veut dire qu’il est acide ou basique?
  • Avec quel type d’acides aminés précisément va t’il donc interagir?
  • Comment doit être la terminaison des hélices alpha si elles interagissent avec ADN?
A

Charge negative = acide
Va interagir avec a.a. polaires chargés positivement (basiques)
Doit contenir des résidus basiques

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5
Q

Quel a.a. a la plus petite fréquence dans les structures secondaires et pq?

A

Proline, car résidu possède un cycle, ce qui induit un virage dans la protéine

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6
Q

Nom d’un acide aminé polymérisé

A

Résidu d’acide aminé

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7
Q

Qu’est ce qui détermine la structure des protéines?

A

Chaînes latérale des a.a.
Ordre des a.a.
Liens chimiques faibles

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8
Q

Quels sont les liaisons faibles et fortes?

A

Faibles :
- Van der Waals
- Ponts hydrogène
- Liens ioniques
- Interactions hydrophobes

Fortes :
Ponts disulfures

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9
Q

Comment se forment les interactions hydrophobes

A

Par répulsion : Diminuer la surface hydrophobe exposée à l’eau

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10
Q

Quel autre rôle que au sein d’une même protéine pour les liaisons faibles?

A

Interaction hormone (ligand) et son récepteur (protéine)

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11
Q

Combien d’acides aminés par tour d’hélice de l’hélice alpha?

A

3.6

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12
Q

Hélice alpha VS hélice bêta

A
  • Les deux entre groupes amine et carbonyle du squelette peptidique
  • Alpha : un pont H tous les 4 liaisons peptidiques VS Beta : Replis de longue chaine polypeptidique
  • Alpha : ponts H dans même sens = élastique VS Bêta : ponts H perpendiculaires = pas élastique
  • Alpha : Groupes R vers l’extérieur
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13
Q

Qu’est ce qu’il y a entre les feuillets bêta qui les lie ensemble?

A

Boucles

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14
Q

Un domaine protéique est quelle type de structure?

A

Structure tertiaire

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15
Q

Maladie du prion : cause

A

Structure tertiaire : Protéine mal repliée qui catalyse mauvais repliement de protéine normale

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16
Q

Comment protéines peuvent changer d’activité?

A
  • Phosphorylation ajoute 2 charges négatives = possibilité de liaisons ioniques faibles
  • GTP active/désactive
17
Q

Définition structure secondaire

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines

18
Q

Définition de structure tertiaire

A

Organisation dans espace des structures secondaires entre elles

19
Q

Définition structure quaternaire

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques entre-elles