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MMD 1042 examen 1 > Protéines > Flashcards

Protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

Polymère d’acides aminés de taille variable

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Q

Vrai ou faux? Les protéines réalisent la plupart des fonctions dans l’organisme

A

Vrai

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Q

Qu’est-ce qu’un protéome?

A

Somme de toutes les protéines exprimées par une cellule

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4
Q

Est-ce que l’ordre de la chaine d’a.a. est importante?

A

OUI

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Q

Donne des exemples de protéines utiles.

A
  • Protéines qui composent les muscles
  • Enzymes
  • Récepteurs
  • Hormone
  • Hémoglobine
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6
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

Une protéine qui agit comme catalyseur biologique

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7
Q

Qu’est-ce qu’un récepteur?

A

Protéine généralement exprimée à la membrane plasmique

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8
Q

Qu’est-ce que l’insuline?

A

Hormone et protéine qui agit via un récepteur

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9
Q

Vrai ou faux? L’insuline envoie un seul signal dans la cellule.

A

Faux

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10
Q

Qu’est-ce que l’hémoglobine?

A

Métalloprotéine qui se lie au fer se trouvant dans les globules rouges

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11
Q

Nomme un exemple de mutation qui altère la structure d’une protéine.

A

Anémie falciforme
GAG = GTG

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12
Q

Que peuvent réaliser les protéines motrices?

A
  • Contraction musculaire
  • Migration des chromosomes dans la mitose
  • Déplacement des organites
  • Déplacement des enzymes sur l’ADN
  • Déplacement de d’autres protéines
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13
Q

Nomme les deux façons de changer la conformation d’une protéine.

A

ATP/ADP
GTP/GDP

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14
Q

De quoi est composé un acide aminé?

A

Fonction carboxyle acide (-COOH)
Fonction amine basique (-NH2)
R attaché au C alpha

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15
Q

Par quoi peuvent être représentés les acides aminés?

A

Par des codes de 3 ou 1 lettres

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16
Q

Nomme les 3 types de chaînes latérales (R).

A
  • Polaire chargée (hydrophile)
  • Polaire non chargée (hydrophile)
  • Apolaire (hydrophobe)
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17
Q

Quelles liaisons peuvent effectuer les chaînes latérales polaires non chargées?

A

Ponts hydrogène

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18
Q

Qu’est-ce qu’un lien peptidique?

A

Un lien qui relie 2 acides aminés entre eux

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19
Q

Est-ce que le lien peptidique comprend le C alpha?

A

Non

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20
Q

Explique ce qui se passe pendant la formation d’un lien peptidique.

A

Condensation de 2 acides aminés (perte d’une molécule d’eau)

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21
Q

Est-ce que la liaison peptidique permet la rotation?

A

NON

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22
Q

Est-ce que la rotation est possible au niveau du C alpha?

A

Oui

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23
Q

Qu’est-ce qu’un résidu?

A

Chaîne latérale de l’acide aminé (R)

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24
Q

La structure détermine…

A

la fonction!

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25
Q

Qu’est-ce qui détermine la structure?

A
  • Interactions entre groupements R
  • Ordre des acides aminés dans la chaîne
  • Propriétés physico-chimiques des acides aminés
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26
Q

Dans quoi sont impliquées les liaisons faibles?

A

Stabilisation de la structure 3D de la protéine

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27
Q

Nomme les 4 types de liaisons faibles.

A
  • Van der Waals
  • Ponts hydrogène
  • Liens ioniques
  • Interactions hydrophobes
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28
Q

Qu’est-ce que les forces de van der Waals?

A

Quand un atome non-polaire devient polarisé à cause d’une répartition inégale des électrons

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29
Q

Dans quoi se produisent les forces de van der Waals?

A

Chaînes latérales d’acides aminés apolaires

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30
Q

Qu’est-ce qu’un pont hydrogène?

A

H sur F-O-N

31
Q

Dans quoi se produisent les ponts hydrogène?

A

Chaines latérales d’acides aminés polaires non chargées

32
Q

Qu’est-ce qu’un lien ionique?

A

Entre + et -

33
Q

Dans quoi se produisent les liaisons ioniques?

A

Chaînes latérales d’acides aminés polaires chargées

34
Q

Dans quoi se produisent les interactions hydrophobes?

A

Chaînes latérales d’acides aminés apolaires

35
Q

Entre quoi se fait l’équilibre dans les forces de van der Waals?

A

Entre l’attraction et la répulsion

36
Q

Quel est le rôle des liaisons faibles dans le maintien de la structure des protéines?

A

Elles permettent le repliement, l’adoption et la stabilisation de la structure tridimensionnelle de la protéine.

37
Q

Quel est l’impact d’une augmentation de liaisons covalentes en ce qui concerne l’interaction entre deux molécules?

A

+ forte

38
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A
  • Association des résidus cystéiques
  • Liaison covalente la plus forte
  • Stabilise la structure
39
Q

Est-ce que les ponts disulfures sont des liaisons faibles?

A

Non

40
Q

Nomme le 4 niveaux de structure des protéines.

A
  • Primaire
  • Secondaire
  • Tertiaire
  • Quaternaire
41
Q

À quoi correspond la structure primaire?

A

Séquence d’acides aminés

42
Q

À quoi correspond la structure secondaire?

A

Premier niveau d’organisation dans l’espace des protéines

43
Q

Nomme les 4 types de structures secondaires.

A
  • Hélice alpha
  • Feuillet bêta
  • Coude
  • Boucle
44
Q

Qu’est-ce que l’hélice alpha?

A

Mode de repliement qui résulte de la formation de ponts H au sein du squelette polypeptidique

45
Q

Quelles sont les caractéristiques de l’hélice alpha?

A
  • 1 pont H/ 4 liaisons peptidiques
  • Les chaînes latérales (R) dans une hélice alpha pointent à l’extérieur de la structure
  • Comme les ponts hydrogènes vont dans la même direction que l’hélice alpha, celle-ci est élastique
46
Q

Si les résidus d’une hélice alpha sont hydrophiles et hydrophobes, quelle est la nature de l’hélice?

A

Amphipathique

47
Q

Qu’est-ce qu’un feuillet béta?

A

Formation de ponts hydrogène entre chaînes voisines

48
Q

Quelles sont les deux types de chaînes du feuillet béta?

A
  • Parallèles
  • Antiparallèles
49
Q

Qu’est-ce que les boucles et les coudes et à quoi servent-ils?

A

Les boucles et les coudes sont des structures non régulières, non répétitives permettant des connections entre les différentes structures secondaires

50
Q

Quelles sont les caractéristiques des coudes?

A
  • Caractérisés par un changement de direction de la chaîne polypeptidique
  • Permettent de fléchir le polypeptide dans l’espace
  • Composés de moins de 5 acides aminés (typiquement 4)
51
Q

Quelles sont les caractéristiques des boucles?

A
  • Plus longues que les coudes (une vingtaine d’acides aminés)
  • Ont tendance à se localiser à l’extérieur des protéines et à engager des ponts H
52
Q

Qu’est-ce que la structure tertaire?

A

Organisation dans l’espace des structures secondaires entre elles

53
Q

Est-ce que toutes les protéines ont une structure tertiaire?
Quaternaire?

A

Tertiaire : oui
Quaternaire : non

54
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique?

A

Un domaine protéique est une partie d’une protéine capable d’adopter une structure stable de manière autonome ou partiellement autonome

55
Q

Le domaine protéique est souvent associé à quoi?

A

Une fonction

56
Q

Est-ce que un même domaine protéique peut se retrouver dans plusieurs protéines différentes?

A

Oui

57
Q

Nomme une maladie de la structure tertiaire.

A

Prion

58
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire?

A

Assemblage de plusieurs sous-unités protéiques (chacune avec sa structure tertiaire) entre elles

59
Q

2 chaînes identiques

A

Homodimère

60
Q

2 chaînes différentes

A

Hétérodimère

61
Q

3 chaînes identiques

A

Homotrimère

62
Q

3 chaines différentes

A

Hétérotrimère

63
Q

4 chaînes identiques

A

Homotétramère

64
Q

4 chaînes différentes

A

Hétérotétramère

65
Q

Que peut former une protéine qui n’a qu’un site de liaison?

A

Dimère

66
Q

Des protéines identiques portant deux sites de liaison
peuvent s’assembler en un …

A

long filament hélicoïdal

67
Q

Si les sites de liaison sont disposés de façon
adéquate, les sous-unités protéiques peuvent
former un…

A

cercle

68
Q

Est-ce que le lien peptidique inclut le groupement R?

A

Non

69
Q

Est-ce que le lien peptidique permet la rotation?

A

Non

70
Q

Dans une protéine en solution aqueuse, où se trouvent en général les acides aminés hydrophobes?

A

Au centre

71
Q

Quelle source d’énergie utilisent les protéines motrices?

A

ATP

72
Q

De quelle façon les protéines peuvent changer d’activité?

A

GTP

73
Q

Donne des caractéristiques du feuillet béta.

A
  • Composé de longues chaines polypeptidiques qui se replient
  • Pas élastique
  • Ponts H perpendiculaires

MMD 1042 examen 1 (9 decks)

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