Proteiner- kroppens byggstenar

Question 1

Hur många aminosyror finns det?

Answer 1

20

Question 2

Vad är en prostetisk grupp?

Answer 2

= Proteiner som innehåller andra saker än aminosyror. Icke- aminosyror bundna till proteinet (kovalent) Viktiga för proteinets biologiska funktion. T.ex. fett eller metalljon konjugerad. Ligander.

Question 3

Troligtvis inte viktigt: Hur kan man få fram antalet aminosyrarester i proteinet?

Answer 3

Antalet aminosyrarester i protein molekylvikt/ 110 g/mol.

Question 4

Beskriv primärstrukturen

Answer 4

aminosyrasekvensen. Hålls ihop av peptidbindningar.

Question 5

Hur stabiliseras 2struktur

Answer 5

Stabiliseras av vätebindningar mellan peptidbindningarna.

Question 6

Beskriv alfa helix och betaflak

Answer 6

Alfa- Helix

Vätbidningar mellan amidvätet i en peptidbindning och karbonylsyret fyra aminosyror längre bort.

Beta- flak

Bildas väteindningar mellan –N-H i en peptidsträng och –C=O på en annan. Om peptidsträngarna ligger parallellt eller antiparallellt

Question 7

beskriv tertiär och kvartär struktur

Answer 7

Tertiärstruktur- tredimensionella strukturen i rymden som ger proteinet sin funktion.

Kvarätär- om proteinet består av fler peptidkedjor (subenheter) hålls ofta ihop med disulfidbryggor

Question 8

Vad menas med att ett protein är polymorft?

Answer 8

finns olika varianter med likvärdig funktion hos en art.

Question 9

Vad heter de funktionella grupperna längst ut på aminosyran

Answer 9

Amidgrupp- karbozxylgrupp

Question 10

Rita en aminosyra samt hur de binds ihop med en peptidbindning

Answer 10

kolla blad

Question 11

vad leder deras dubbelbindningskaraktär till?

Answer 11

ligger som de gör, vrider sig inte. Bildas vätebindningar mellan – c= O i en aminosyra och –N-H i en annan.

Question 12

Berätta om krafter/energi i proteinstrukturen

Answer 12

Vill ha låg fri energi à Varje gång det skapas en bindning avges energi och den fria energin sjunker.

Kovalenta bindningar- frigör mycket energi

Van der vaals frigörs lite energi.

Som form så det är så många bindningar som möjligt

Question 13

Vad menas med hydrofob effekt?

Answer 13

Vattenlösligt protein skapas vätebindningar eller dipol- dipol bindningar mellan aminosyraresterna på proteinets yta och vattnet runt om kring. Hydrofila och starkt polära aminosyror finns på ytan av proteinet, hydrofoba inuti.

Question 14

Berätta om disulfidbryggor (mellan 4 struktur)

Answer 14

kovalenta bindningar mellan två svavelatomer på varsin cytesingrupp.

Question 15

Beskriv de olika laddningar rgrupperna kan ha och vad som utmärker dem

Answer 15

Opolära (6 st) har ingen laddning åt nått håll.

Neutrala. C och H i sidokejorna.

Polära, oladdade aminosyror: (O, N)

Negativa (sura), har karboxylgrupp i sidokedja

Posetiva (basiska), amigrupp i sidokedja.

Question 16

Hur påverkas de negativa och positiva aminosyrorna av PH

Answer 16

karboxylsyran kan ge bort H(-). Amingruppen kan ta upp H (+)

De negativa och positiva aminosyrorna påverkas av pH.

Question 17

Berätta om bindingarna som håller ihop tertiärstrukturen (r grupper)

Polära

positiva- negativa

SH- grupper

Answer 17

Polära- vätebindning

positiva- negativa

negativa- positiva Jonbindning

SH- grupper: binder till varandra så att det uppstår disulfidbryggor → kovalent bindning

Question 18

vad menas med denatureras

Answer 18

proteinets funktioner ändras/ förstörs