Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Biokemi > Proteiner > Flashcards

Proteiner Flashcards

1
Q

vad karaktäriserar en syra?

A

syror är ämnen som kan avge vätejoner.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

vad karaktäriserar en bas?

A

baser är ämnen som kan ta upp vätejoner.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

hur är en aminosyra uppbyggd?

A

aminosyror består av en central kolatom, en så kallad alfa-kol, som binder till:
* en aminogrupp
* en karboxylsyra
* en väteatom
* en specifik R-grupp (side chain)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

vad menas med ett kiralt kol?

A

ett kiralt kol binder till fyra andra atomer → molekyler, såsom aminosyror, som har kirala kol har även spegelvända versioner av sig själva = isomerer.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

aminosyror har två isomerer. vilka är dessa och hur skiljer de sig ifrån varandra?

A

aminosyror finns som L-isomerer och D-isomerer, spegelbilder av varandra.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

vad menas med en stereoisomer?

A

en stereoisomer skiljer sig från sin tvilling beroende på atomernas position i rymden.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

vilken isomer av aminosyror används för att bygga upp proteiner?

A

det är bara L-isomererna som bildar proteiner, på grund av att L- och D-isomerer i samma lösning har en tendens av kristallisera.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

vilken aminosyra har ingen stereoisomer och varför?

A

glycin – denna är den enklaste aminosyran och binder till en väteatom istället till en side chain. dess kol är akiralt då den binder till två väten.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

vilken nettoladdning har de flesta aminosyror vid neutralt pH?

A

vid neutral pH existerar aminosyror som dipolära joner, eller zwitterjoner. de är protonerade med en extra väte vid aminogruppen och deprotonerade vid kalboxyl-gruppen, som alltså är negativ → ingen nettoladdning.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

vad händer med zwitterjoner i sura respektive basiska lösningar?

A

i sura lösningar förblir väteatomen protonerad medan karboxylgruppen får en proton och blir neutral. i basiska lösningar, högre än 9.5, tappar även aminogruppen sin proton, medan karboxylsyran förblir negativ.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

vilka egenskaper har alifatiska aminosyror?

A

alifatiska aminosyror är hydrofoba och opolära. de tenderar att bilda kluster istället för att intereagera med vatten. de kännetecknas av öppna kedjor.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

vilka egenskaper har aromatiska aminosyror?

A

de aromatiska aminosyrorna är också opolära. tyrosin är inte hydrofobt till skillnad från de andra två, fenylanin och tryptofan, som är hydrofila. de kännetecknas även av en ringstruktur.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

i vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos hydrofoba aminosyror?

A

van-der-waals bindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

vilka aminosyror är polära? varför är just dessa aminosyror polära?

A

det finns sex polära (men oladdade) bindningar:
* tre aminosyror (serine, teorin, tyrosin) innehåller hydroxylgrupper som gör dem mer benägna att binda till vatten.
* två av dessa (aspargin och glutamin), innehåller en terminal karboxylsyra.
* cystin är den sista aminosyran. den innehåller en reaktiv SH-grupp som bidrar till dess polaritet.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

vilka egenskaper har polära aminosyror?

A

polära aminosyror kan binda till vatten och andra polära ämnen. de är alltså hydrofila, men är inte starka nog för att vara en syra/bas (ta upp/avge protoner).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

i vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos polära aminosyror?

A

vätebindningar och dipol-dipol-bindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

vilka aminosyror är basiska (och polära)?

A

histidin, lysin och arginin. minnesregel: Her Leggings Are Basic.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

vilka egenskaper har basiska aminosyror?

A

de basiska aminosyrorna är positivt laddade i en lösning med pH 7 då de tar upp protoner. NH2 → NH3+

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

i vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?

A

väte- och jonbindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

vilka aminosyror är sura?

A

asparin och glutamin.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

vilka egenskaper har sura aminosyror?

A

de sura aminosyrorna är negativt laddade i en lösning med pH 7 då de avger sina protoner. karboxylgruppen är deprotonerad.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

i vilken typ av bindningar deltar sidogrupperna hos basiska aminosyror?

A

väte- och jonbindningar.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

vilka aminosyror har sidogrupper som kan ändra laddning beroende på pH?

A

sura och basiska aminosyror kan ändra laddning beroende på pH.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

hur bildas en peptidbindning?

A

en peptidbildning bildas när en c-terminal ansluter sig till en n-terminal. i processen lämnar n-terminalen två av sina protoner, medan c-terminalen lämnar en av sina syreatomer. alltså bildas vatten som biprodukt.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

vad karaktäriserar en peptidbindning?

A

en peptidbindning är enkel och kovalent. det krävs en tillsättning av fri energi då reaktionen vill gärna gå åt det andra hållet och föredrar hydrolys (= när två molekyler spjälkas vid tillsättning av en vattenmolekyl).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

varför är en peptidbindning väldigt stabil?

A

hydrolys av bindningen kan ta upp till 1000 år utan närvaro av katalysator.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

peptidbindningar är oladdade, vilket möjliggör…

A

tätt packade globulära strukturer.

28
Q

varför är rotationen kring peptidbindningen begränsad?

A

de sex atomerna som är involverade i peptidbiningen ligger på samma plan. peptidbiningen alternerar mellan en enkel- och en dubbelbindning,

29
Q

vad är primärstruktur?

A

när två eller flera aminosyror förenas i en peptidkedja kallas den för en rest. primärstrukturern är själva ordningen som aminosyrorna är organiserade i.

30
Q

vad menas med att en peptidkedja har en riktning?

A

en peptidkedja har en n-terminal och en c-terminal. när man redovisar aminokedjornas ordning börjar man med n-terminalen.

31
Q

vilken är skillnaden mellan en cis-och en transprojektion av en polypeptidkedja?

A

i en polypetidbindning kan atomerna, som alltså ligger på samma plan, organisera sig på två olika sätt: trans (r-kedjorna är på motsatta sidor av ryggraden) och cis (r-kedjorna är på samma sida av ryggraden).

32
Q

nästan alla peptidbindningar är trans. varför?

A

det uppstår steric clashes mellan r-kedjorna om bindningen är cis.

33
Q

vad är sekundärstruktur?

A

polypeptidkedjor kan organisera sig i två tre-dimensionella strukturer: alfahelixar och betaflak. alfahelixar och betaflak uppkommer vid regelbundna mönster av vätebindningar mellan N-H och C=O grupper.

34
Q

vissa aminosyror är mer benägna att bilda vissa strukturer än andra. hur vet man detta?

A

man kan räkna ut hur ofta aminosyrorna förekommer i alfahelixar respektive betaflak. prolin, till exempel, tenderar att avbryta en alfa-helix.

35
Q

peptidkedjor kan även ändra riktning genom…

A

beta-hårnål och omega loops.

36
Q

vad karaktäriserar en a-helix?

A

spiralisk struktur med 1,5 Å mellan aminosyrorna. i princip alla alfahelixar är vridna medurs – detta är fördelaktigt då det innebär färre steric clashes.

37
Q

vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen a-helix och vilka delar av
aminosyrorna förbinds?

A

alfahelixar stabiliseras av vertikala vätebindningar mellan N-H och C=O grupper mellan var fjärde aminosyra. i varje varv ingår 3,6 aminokedjor

38
Q

vad karaktäriserar ett b-flak?

A

betaflak är uppbyggda av parallellt löpande beta strands. 3,5 Å mellan aminosyrorna → mer plats för större aminosyror. sidokedjor alternerar upp och ner från huvudkedjan.

39
Q

varför kan vissa aminosyror inte bilda alfahelixar? vilka är dessa?

A

vissa aminosyror kan inte organisera sig i alfahelixar, antingen på grund av att deras sidokedjor vill gärna lämna/avge väten till huvudkedjan (serin, aspartat, aspargin), eller på grund av steric clashes (valin, threorin, isoleucin), eller på grund av att de saknar en NH-grupp (prolin). de kan de bilda betaflak istället!

40
Q

vilken typ av bindningar stabiliserar sekundärstrukturen b-flak och vilka delar av
aminosyrorna förbinds?

A

betaflak stabiliseras också av vätebindningar. NH och CO gruppen på den den ena beta strand binder till CO respektive NH gruppen på närliggande beta stand.

41
Q

vilka typer av b-flak finns?

A

parallella, antiparallella eller mixed. de antiparallella är mer stabila (raka bindningar).

42
Q

vilken aminosyra förekommer sällan i varken a-helixar eller b-flak och varför är det så?

A

prolin har en ringstruktur som förhyndrar den från att få plats i en alfahelix. dessutom saknar den en NH-grupp för att bilda vätebindningar.

43
Q

vilken sekundärstruktur finns ofta när en polypeptidkedja byter riktning och hur är den uppbyggd?

A

i en reverse turn, eller en beta-hårnål, binder CO-gruppen på den första aminosyran i, som vetter inåt i kurvan, till NH-gruppen på i+3.

44
Q

vad är en hydropatiplot och vad används den till?

A

en hydropatiplot är ett sätt att förutse vilken sekundärstruktur en aminosyra-frekvens kommer ta, samt om den kommer ingå i cellmembranet eller inte.

45
Q

hur vet man om en aminosyrafrekvens kommer att ingå i cellmembranet?

A

hydrofoba aminosyror ger positiva värden (med i cellmembranet) och hydrofila aminosyror ger negativa värden (inte med i cellmembranet).

46
Q

vad är tertiärstruktur?

A

en tertiärstruktur är sättet på hur de olika sekundärstrukturerna organiseras för att bilda ett protein.

47
Q

hur ett protein väcker sig beror på många saker, bland annat…

A

dess hydrofobitet, aminosyrornas laddning, omgivningens pH, proteinets funktion etc.

48
Q

vad gör att proteiner vanligtvis veckas rätt?

A

man skulle kunna tänka att proteiner väcker sig till den mest energibesparande formen, men att hitta denna form genom slumpmässiga försök skulle ta väldigt mycket tid. proteiner kan vecka sig på enbart några sekunder → levinthals paradox. hur lyckas de alltså vecka sig rätt på så kort tid?

processen är inte slumpmässig, utan sker via progressiv stabilisering av intermediater. ett protein kan följer olika pathways för att hitta den mest energiminimala kondigurationen.

49
Q

vilka bindningar bidrar till att stabilisera tertiärstrukturen hos ett globulärt cytoplasmatiskt protein?

A
  • vätebindningar i sekundärstrukturerna
  • vdw-bindningar mellan neutrala r-kedjor (hydrofoba interaktioner)
  • disulfidbryggor mellan cysteiner
  • polära bidningar mellan positiva och negativa aminosyror
50
Q

vilka typer av proteiner kan hjälpa andra proteiner att veckas?

A

chaperoner och chaperoniner.

51
Q

vilka är skillnaderna i funktion mellan chaperoner och chaperoniner?

A

chaperoner är en grupp proteiner vars funktion är att hjälpa andra proteiner att veckas. det finns flera sub-grupper av dessa. chaperoniner hjälper istället till att skapa en lämplig miljö för proteinveckning.

52
Q

varför är det viktigt att proteiner som veckats fel får hjälp att veckas rätt?

A

felveckade proteiner kan orsaka amyloida sjukdomar.

53
Q

vilket är sambandet mellan proteinveckning och amyloider?

A

felveckade proteiner är associerade med ett flertal sjukdomar, såsom alzheimers och parkinsons, som ingår i samlingsbegreppet amyloider. de kan samlas i olösliga kluster/aggregat → amyloidfibrer. vid alzheimers samlas felveckade proteiner i hjärnan.

54
Q

vad är kvartärstruktur?

A

vissa proteiner består av flera tertiära strukturer, så kallade subenheter. den kvartära strukturen beskriver hur dessa subenheter sitter i förhållande till varandra.

55
Q

vilken aminosyra kan bidra till att stabilisera såväl tertiär som kvartärstruktur genom att
bilda kovalenta bindningar och vad avgör var de bindningarna hamnar?

A

cystin kan bilda disulfidbryggor. var bindningarna bildas beror på avståndet mellan de involverade cystinrester.

56
Q

vad heter enzymet som katalyserar bildningen av disulfidbryggor mellan cystinrester?

A

PDI, eller proteindisulfid-isomeras.

57
Q

vad karaktäriserar proteiner som kan pendla mellan två olika strukturer?

A

metamorfosiska proteiner kan existera i olika former som har samma energimängd men olika funktioner.

58
Q

vad är IUP?

A

IUP (intrinsically unstructured proteins) behöver inte organisera sig i en tredimensionell struktur utan får först en definierad struktur när de binder till andra proteiner/molekyler.

59
Q

vad innebär det att ett protein denatureras?

A

denaturering av ett protein är ofta irreversibelt och innebär att dess struktur förstörs genom att dess bindningar bryts av.

60
Q

vad kan få ett protein att denatureras?

A
  • tillsättning av värme → destabilisering av svaga bindningar
  • ändring av pH → förändring av laddning hos funktionella grupper
  • hög saltkoncentration → saltet binder till vattnet, så att den inte längre kan binda till proteinets hydrofila (polära yta) → denaturering.
61
Q

vad är en proteindomän?

A

en proteindomär är en funktionellt självständig del av en polipeptid. den består av ca 30-400 aminosyror. det finns ofta flera olika domäner i en polypeptidkedja.

62
Q

vad är en subenhet?

A

en subenhet är en polipeptidkedja som ingår i en kvartär struktur.

63
Q

hur namnges proteinsubenheter?

A

subenheter namges i storlektordning (alfa, beta, osv).

64
Q

hur mäts proteiners massa?

enhet + metod

A

proteiners massa mäts i dalton (en dalton = en u). massan bestäms genom massspektrometri.

65
Q

vad är prioner?

A

prioner består av PrP-proteiner som hittas i hjärnan. dessa kan dock veckas fel och bilda aggregatformer = PrPsc, som tros bestå av ett större andel betaflak = svårlöslig amyloidform. PrPsc kan fungera som ansamlingscentrum där andra PrP-molekyler, även friska, kan binda → överföring av PrPsc från en individ till en annan leder till smitta (ett exempel på en sådan sjukdom är galna ko-sjukan). på så sätt kan amyloider vara smittsamma.

Biokemi (1 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions