Proteine Flashcards
Aufgaben von Proteinen
- Reaktionskatalyse, Enzyme
- Bindung (Enzyminhibitoren, z.B. BPTI, AKs)
- Stofftransport (HäGB, Retinol-Bindungspr.)
- Abwehr (Immunglobuline, Toxine)
- Speicherung (Casein)
- Struktur (Kollagen)
- Mechanik (Actin, Myosin)
- Regulation (Hormone)
- Signaltransduktion (Membranrezeptoren)
- Membrankanäle (Transporter, Porine)
- Elektronentransport (Atmungskette, Photosynthese) - > Cytochrome, Eisen-Schwefel-Proteine
(Oligo-)Peptid
- kurze Kette
- definierte Sequenz
- keine definierte Struktur
- > Eigenschaften ergeben sich aus Summe der AS
Polyaminosäure
- durch Polymerisation aus einer oder wenigen unterschiedlichen AS
- zufällige Sequenz
- variierende Länge
Polypeptid
- längere Kette
* definierte Sequenz
Protein
- (natürliches) Polypeptid
- definierte 3D-Struktur
- > biochemische Funktion
Primärstruktur
- kovalente Sequenz (AS Sequenz)
- ggf. Disulfidbindungen und posttranslationale Modifikationen
- konjugierte Proteine: prosthetische Gruppe
Was ist eine prosthetische Gruppe?
Der niedermolekulare, nicht aus AS aufgebaute Teil eines zusammengesetzten Proteins (Bsp. Häm-Gruppe, Coenzyme)
Sekundärstruktur
lokale (periodische) Konfirmation des Rückgrats, v.a. a-Helix und b-Faltblatt
Supersekundärstruktur
stabile Anordnung aus Sekundärstrukturelementen, z.B. “Coiled coils”
Tertiärstruktur
vollständige Raumstruktur eines Polypeptids
Domäne (Tertiärstruktur)
Klar umrissene und idR stabil gefaltete Struktureinheit
Quartärstruktur
räumliche Anordnung von Untereinheiten bei oligomeren Proteinen
Racemisierung
Umwandlung von chiralen Verbindungen in ihre Enantiomere
Zwitterion
Molekül mit zwei oder mehreren funktionellen Gruppen, von denen eine positiv und eine negativ geladen ist
Ausnahmen der Racemerisierung
- Glycin (nicht chiral)
* Prolin (Iminosäure)
Kondensationsreaktion
- Peptidbindung
* Reaktion, bei der zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden
Hydrolyse
Peptidspaltung durch Reaktion mit Wasser
partieller Doppelbindungscharakter der “Peptidbindung”
Der tatsächliche Zustand wechselt ständig zwischen der Form “Doppelbindung an O und C” und der Form “Doppelbindung an C und N mit negativer Ladung an O und positiver Ladung an N”
Auf welcher Seite liegt das thermodynamische Gleichgewicht der Peptidbindung?
Auf der Seite der Hydrolyse
Welche Konfigurationen der Peptidbindung gibt es?
cis und trans
- cis: Ca liegen gegenüber
- trans: Ca liegen nebeneinander
Aminoterminus
N-Terminus, freie Aminogruppe
Carboxyterminus
C-Terminus, freie Carboxylgruppe
Was ist Somatostatin?
Peptidhormon in Wirbeltieren, welches die Sekretion weiterer Hormone (Insulin, Glucagon, Wachstumshormone, etc.) hemmt; wird von Pankreas sezerniert
Was ist fMet?
N-Formylmethionin, keine positive Ladung am N (wichtig bei Sekretion), Initiator-As in Prokaryonten, Deformylase, Met-Aminopeptidase
Recodierung
Anstelle UGA Stoppcodon wird Selenocystein eingebaut und Translation fortgesetzt
L-Selenocystein
reaktives Ananlogon des natürlichen L-Cysteins, Selenatom anstatt Schwefelatom,
- z. B. humane Gluthadionperoxidase
- Formiatdehydrogenase in E. coli (tRNASec - > UGA): normalerweise Stoppcodon, kann jedoch mit Selenocystein ersetzt werden
L-Pyrrolysin
Derivat des L-Lysins, kodiert durch UAG in der Methylamin-Aminotransferase von Methanosarcina barkeri
“Posttranslationale” Modifikationen
- Methylierung
- Lipidierung
- Hydroxylierung
- Phosphorylierung
- Carboxylierung
- Sulfatisierung
Wie entsteht eine neue Spaltstelle für Trypsin?
Durch Reaktion von Ethylenimin mit Cytein
-CH2-S- wird zu - CH2-S-CH2-CH2-NH3+
Physikalische Wechselwirkungen in (und mit) Polypeptiden
- kurzreichende Abstoßung
- Van der Waals-WW
- elektrostatische WW
- H-Brückenbindung
- Lösungsmittel-Effekte
- “effektive Konzentration”
Was ist die planare “Peptideinheit”?
Peptidbindung
Methoden der Strukturbestimmung
- Röntgenbeugung an Einkristallen
- Neutronenbeugung an Einkristallen
- Elektronenbeugung an zweidimensionalen kristallinen Schichten (Membranproteine)
- Multidimensionale Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR)
Was bedeutet Hysterese?
Verzögerte Wirkungsänderung nach Änderung der Ursache
Welche Reagenz verwendet man zur Quantifizierung freier Thiolreste?
Dithiobisnitrobenzoat (DTNB)
Nenne Vor- und Nachteil von TCEP
Tris-carboxyethyl-phosphin
- nicht flüchtig
- stabil gegen Luft-Oxidation
Nenne Vor- und Nachteil von b-Mercaptoethanol
- schnell bei pH 7
* Überschuss notwendig
Was ist ein Beispiel für “konvergente Evolution”?
katalytische Triade in Serinproteasen
Alle aromatischen Aminosäuren
Histidin (His, H)
Phenylalanin (Phe, F)
Tyrosin (Tyr, Y)
Tryptophan (Trp, W)
Potentiell positiv geladene Aminosäuren
Lysin (Lys, K)
Arginin (Arg, R)
Histidin (His, H)
Potentiell negativ geladene Aminosäuren
Asparaginsäure (Asp, D)
Glutaminsäure (Glu, E)
Was ist eine Isopeptidbindung?
Amidbindung zwischen Epsilon-Aminogruppe von L-Lysins und Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure
Anfinsens Hypothese
Information für Tertiärstruktur allein in Aminosäuresequenz festgelegt, Ausnahme Proproteine und Prionen
Levinthals Paradoxon
astronomische Zahl von fluktuierenden Konfirmationszuständen verhindert Annahme des nativen Zustands in realistischem Zeitabschnitt ohne definierte Faltungswege
-> gerichteter Faltungsprozess
