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Molecular Biotechnology > Proteine > Flashcards

Proteine Flashcards

1
Q

Aufgaben von Proteinen

A
  • Reaktionskatalyse, Enzyme
  • Bindung (Enzyminhibitoren, z.B. BPTI, AKs)
  • Stofftransport (HäGB, Retinol-Bindungspr.)
  • Abwehr (Immunglobuline, Toxine)
  • Speicherung (Casein)
  • Struktur (Kollagen)
  • Mechanik (Actin, Myosin)
  • Regulation (Hormone)
  • Signaltransduktion (Membranrezeptoren)
  • Membrankanäle (Transporter, Porine)
  • Elektronentransport (Atmungskette, Photosynthese) - > Cytochrome, Eisen-Schwefel-Proteine
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Q

(Oligo-)Peptid

A
  • kurze Kette
  • definierte Sequenz
  • keine definierte Struktur
  • > Eigenschaften ergeben sich aus Summe der AS
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3
Q

Polyaminosäure

A
  • durch Polymerisation aus einer oder wenigen unterschiedlichen AS
  • zufällige Sequenz
  • variierende Länge
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4
Q

Polypeptid

A
  • längere Kette

* definierte Sequenz

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5
Q

Protein

A
  • (natürliches) Polypeptid
  • definierte 3D-Struktur
  • > biochemische Funktion
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6
Q

Primärstruktur

A
  • kovalente Sequenz (AS Sequenz)
  • ggf. Disulfidbindungen und posttranslationale Modifikationen
  • konjugierte Proteine: prosthetische Gruppe
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7
Q

Was ist eine prosthetische Gruppe?

A

Der niedermolekulare, nicht aus AS aufgebaute Teil eines zusammengesetzten Proteins (Bsp. Häm-Gruppe, Coenzyme)

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8
Q

Sekundärstruktur

A

lokale (periodische) Konfirmation des Rückgrats, v.a. a-Helix und b-Faltblatt

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9
Q

Supersekundärstruktur

A

stabile Anordnung aus Sekundärstrukturelementen, z.B. “Coiled coils”

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10
Q

Tertiärstruktur

A

vollständige Raumstruktur eines Polypeptids

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11
Q

Domäne (Tertiärstruktur)

A

Klar umrissene und idR stabil gefaltete Struktureinheit

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12
Q

Quartärstruktur

A

räumliche Anordnung von Untereinheiten bei oligomeren Proteinen

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13
Q

Racemisierung

A

Umwandlung von chiralen Verbindungen in ihre Enantiomere

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14
Q

Zwitterion

A

Molekül mit zwei oder mehreren funktionellen Gruppen, von denen eine positiv und eine negativ geladen ist

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15
Q

Ausnahmen der Racemerisierung

A
  • Glycin (nicht chiral)

* Prolin (Iminosäure)

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16
Q

Kondensationsreaktion

A
  • Peptidbindung

* Reaktion, bei der zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden

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17
Q

Hydrolyse

A

Peptidspaltung durch Reaktion mit Wasser

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18
Q

partieller Doppelbindungscharakter der “Peptidbindung”

A

Der tatsächliche Zustand wechselt ständig zwischen der Form “Doppelbindung an O und C” und der Form “Doppelbindung an C und N mit negativer Ladung an O und positiver Ladung an N”

19
Q

Auf welcher Seite liegt das thermodynamische Gleichgewicht der Peptidbindung?

A

Auf der Seite der Hydrolyse

20
Q

Welche Konfigurationen der Peptidbindung gibt es?

A

cis und trans

  • cis: Ca liegen gegenüber
  • trans: Ca liegen nebeneinander
21
Q

Aminoterminus

A

N-Terminus, freie Aminogruppe

22
Q

Carboxyterminus

A

C-Terminus, freie Carboxylgruppe

23
Q

Was ist Somatostatin?

A

Peptidhormon in Wirbeltieren, welches die Sekretion weiterer Hormone (Insulin, Glucagon, Wachstumshormone, etc.) hemmt; wird von Pankreas sezerniert

24
Q

Was ist fMet?

A

N-Formylmethionin, keine positive Ladung am N (wichtig bei Sekretion), Initiator-As in Prokaryonten, Deformylase, Met-Aminopeptidase

25
Q

Recodierung

A

Anstelle UGA Stoppcodon wird Selenocystein eingebaut und Translation fortgesetzt

26
Q

L-Selenocystein

A

reaktives Ananlogon des natürlichen L-Cysteins, Selenatom anstatt Schwefelatom,

  • z. B. humane Gluthadionperoxidase
  • Formiatdehydrogenase in E. coli (tRNASec - > UGA): normalerweise Stoppcodon, kann jedoch mit Selenocystein ersetzt werden
27
Q

L-Pyrrolysin

A

Derivat des L-Lysins, kodiert durch UAG in der Methylamin-Aminotransferase von Methanosarcina barkeri

28
Q

“Posttranslationale” Modifikationen

A
  • Methylierung
  • Lipidierung
  • Hydroxylierung
  • Phosphorylierung
  • Carboxylierung
  • Sulfatisierung
29
Q

Wie entsteht eine neue Spaltstelle für Trypsin?

A

Durch Reaktion von Ethylenimin mit Cytein

-CH2-S- wird zu - CH2-S-CH2-CH2-NH3+

30
Q

Physikalische Wechselwirkungen in (und mit) Polypeptiden

A
  • kurzreichende Abstoßung
  • Van der Waals-WW
  • elektrostatische WW
  • H-Brückenbindung
  • Lösungsmittel-Effekte
  • “effektive Konzentration”
31
Q

Was ist die planare “Peptideinheit”?

A

Peptidbindung

32
Q

Methoden der Strukturbestimmung

A
  • Röntgenbeugung an Einkristallen
  • Neutronenbeugung an Einkristallen
  • Elektronenbeugung an zweidimensionalen kristallinen Schichten (Membranproteine)
  • Multidimensionale Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR)
33
Q

Was bedeutet Hysterese?

A

Verzögerte Wirkungsänderung nach Änderung der Ursache

34
Q

Welche Reagenz verwendet man zur Quantifizierung freier Thiolreste?

A

Dithiobisnitrobenzoat (DTNB)

35
Q

Nenne Vor- und Nachteil von TCEP

A

Tris-carboxyethyl-phosphin

  • nicht flüchtig
  • stabil gegen Luft-Oxidation
36
Q

Nenne Vor- und Nachteil von b-Mercaptoethanol

A
  • schnell bei pH 7

* Überschuss notwendig

37
Q

Was ist ein Beispiel für “konvergente Evolution”?

A

katalytische Triade in Serinproteasen

38
Q

Alle aromatischen Aminosäuren

A

Histidin (His, H)
Phenylalanin (Phe, F)
Tyrosin (Tyr, Y)
Tryptophan (Trp, W)

39
Q

Potentiell positiv geladene Aminosäuren

A

Lysin (Lys, K)
Arginin (Arg, R)
Histidin (His, H)

40
Q

Potentiell negativ geladene Aminosäuren

A

Asparaginsäure (Asp, D)

Glutaminsäure (Glu, E)

41
Q

Was ist eine Isopeptidbindung?

A

Amidbindung zwischen Epsilon-Aminogruppe von L-Lysins und Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure

42
Q

Anfinsens Hypothese

A

Information für Tertiärstruktur allein in Aminosäuresequenz festgelegt, Ausnahme Proproteine und Prionen

43
Q

Levinthals Paradoxon

A

astronomische Zahl von fluktuierenden Konfirmationszuständen verhindert Annahme des nativen Zustands in realistischem Zeitabschnitt ohne definierte Faltungswege
-> gerichteter Faltungsprozess

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