Proteine Flashcards
Funktionen von Proteinen
Proteine = Makromoleküle
—> besitzen bei fast allen biologischen Prozessen entscheidende Funktionen - wirken als Katalysatoren
- transportieren + speichern Moleküle
- leisten mechanische Dienste
- verleihen Immunität
- ermöglichen Bewegung
- kontrollieren Wachstum
- übermitteln Nevrenimpulse
Zentrale Eigenschaften
Proteine sind lineare Polymere, die aus monomeren Untereinheiten, den Aminosäuren (AS) bestehen
- AS sind in einer Kette miteinander verknüpft
- Sequenz der verknüpften AS = Primärstruktur
- können sich zu 3d Struktur Falten durch Wasserstoffbrückenbindungen —> Sekundär- und Tertiärstruktur - aus Struktur ergibt sich Funktion des Proteins
- Proteine enthalten große Vielfalt an funktionellen Gruppen
- Alkohole, Thiole, Thioether, Carbonsäuren, Carboxamide, alkalische Gruppen —> ermöglicht breites Spektrum an Funktionen
- Proteine können miteinander und anderen biologischen Makromolekülen interagieren + komplexe Zusammenschlüsse bilden - können synergistisch wirken, sodass neue Eigenschaften entstehen
- Manche Proteine sind Starr und andere verfügen über erhebliche Flexibilität
- starre Einheiten —> fungieren als Strukturelemente des Cytoskeletts o. Bindegewebes
- flexible Einheiten —> können wie Gelenke, Federn o. Hebel wirken
(entscheidend für Funktion eines Protein, Informationsübermittlung und Zusammenschluss mit anderen Molekülen)
Bausteine der Proteine
Aminosäuren = Bausteine der Proteine
Alpha-AS:
besteht aus:
- zentralem C-Atom (=Alpha-Kohlenstoff) - Aminogruppe (-NH2)
- Carboxylgruppe (-COOH)
- ein Wasserstoffatom
- charakteristischer Rest R = Seitenrest
—>an zentralen C-Atom 4 Gruppen = chiral
spiegelbildlich gebauteFormen =D - und L- Isomere
- nur L-Aminosäuren sind Bestandteil von Proteinen
—> vermutlich, weil besser wasserlöslich als Racematgemische aus L- und D-Aminosäuren
AS liegen in Lösung bei neutralem pH vorwiegen als dipolare Ionen (Zwitterionen) vor
- Aminogruppe ist protoniert (-NH3+)
- Carboxylgruppe ist dissoziiert (-COO )
Dissoziationsgrad der AS ändert sich mit dem pH-Wert
- in saurer Lösung: Aminogruppe ist protoniert und Carboxylgruppe nicht dissoziiert (-COOH) - pH wird erhöht: Carboxylgruppe gibt Proton ab (weil pKs = 2)
—> Dipolzustand bleibt erhalten, bis pH = 9, dann gibt Aminogruppe auch ein Proton ab (H+)
Isoelektrischer Punkt
= pH-Wert, bei dem die Nettoladung des Proteins 0 beträgt
- gleich viele Säuregruppen sind am entsprechenden pH-Wert negativ geladen wie Aminogruppen positiv - kein Wandern der Aminosäuren im elektrischen Feld sondern nur Ausrichtung, da Summen,Adult neutral
pH < isoelektrischer Punkt —> Dissoziation der Säuregruppe nimmt ab; positive Summenladung
pH > isoelektrischer Punkt —> Dissoziation der Säuregruppe nimmt zu; Aminogruppe gibt H+ ab; negative Summenladung
- Effekt wird genutzt bei Elektrophorese und isoelektrischer Fokussierung
(= elektrophoretische Auftrennung von Proteinen in Gel wegen relativem Gehalt an sauren und basischen Aminosäureresten)
- am isoelektrischen Punkt ist H2O Löslichkeit von AS am geringsten,
da Bildung stabiler Hydrathülle wegen entstandener intramolekularer Ladungen nicht mehr möglich
Einteilung der As auf Grundlage der chem. Merkmale der Seitenkette
- Hydrophobe Aminosäuren mit nichtpolarer Seitenkette
- Polare Aminosäuren mit neutraler Seitenkette
- Positiv geladene Aminosäure mit positiv geladener Seitenkette bei physiologischem pH 4. Negativ geladene Aminosäure mit negativ geladener Seitenkette bei physiologischem pH
Hydrophobe Aminosäuren
Glycin —> nur ein einzelnes Proton als Seitenkette
dadurch zwei Wasserstoffatome an C-Atom —> einzige achirale AS
aliphatisch– eine a. mehrere Kohlenwasserstoffreste
isometrischer Punkt der AS bei PH :
Alanin —> eine Methylgruppe (-CH3) als Seitenkette
Leucin, Isoleucin und Valin —> größere Kohlenwasserstoffseitenkette
Methionin —> Thioethergruppe (-S-) als Seitenkette
Prolin—> aliphatische Seitenkette Verbund mit alpha C-Atom und Stickstoffatom (Ringbildung)
Phenylalanin —> besitzt Phenylring
Tryptophan —> über Methylgruppe (-CH2-) verbundener Indolring = 2 Ringe mit NH-Gruppe
Polare Aminosäuren
Serin, Threonin und Tyrosin —> jeweils eine Hydroxylgruppe, die an hydrophober Seitenkette bindet
Asparagin —> Carboxylgruppe ersetzt durch Carboxamid
Glutamin —> Carboxylgruppe ersetzt durch Carboxamid + eine Methylgruppe mehr als Asparagin Cystein —> enthält Sulfhydryl- oder Thiolgruppe (-SH) anstelle der Hydroxylgruppe
positiv geladene / basische Aminosäuren
—> sehr polare Seitenketten und hydrophile Eigenschaften
Lysin —> am Ende der Seitenkette eine positiv geladene Aminogruppe Arginin —> positive Guanidiniumgruppe
Histidin —> positiv geladenen Imidazolring
negativ geladene / saure Aminosäuren
—> bei neutralem pH-Wert fehlt ein Proton, das in Säureform vorhanden ist daher ist Seitenkette negativ geladen
Aspartat —> Carboxylgruppe an Seitenkette - Asparaginsäure Glutamat —> Carboxylgruppe an Seitenkette - Glutaminsäure
Transaminierung
= reversible Übertragung einer alpha-Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine alpha-Ketosäure
- neue Aminosäure wird gebildet = Synthese von alpha-Aminosäuren aus alpha-Ketosäuren (z.B. Pyruvat)
- Katalyse: durch, für Verschiebung verantwortliche, Enzyme = Transaminasen/Aminotransferasen und Coenzym PALP —> NHü wird so erzeugt
- alle Aminotransferasen enthalten prosthetische Gruppe PALP (Pyridoxalphosphat)
Decarboxylierung mit Bildung biogener Amine
- Decarboxylierung = Abspaltung Carboxylgruppe von Molekül + Freisetzung von Kohlendioxid
- Amine = Derivate bzw. organische Abkömmlinge des Ammoniak (NH3), bei denen eine oder mehrere Wasserstoff-Atome durch
Alkylgruppen (-CH3, -CH2-CH3,…) oder Arylgruppen (mit organischem Grundgerüst) ersetzt wurden —> Entstehung von biogenen Aminen = primäre Amine
Biogene Amine: - entstehen im Stoffwechsel von Pflanzen, Mirkoorganismen, Tieren durch enzymatische Decarboxyliergung
- reagieren als Protonenakzeptor und damit basisch wegen Aminogruppe
- häufig Synthesevorstufen von Hormonen und Alkaloiden + dienen als Baustein für Synthese von Coenzymen, Vitaminen und Phospholipiden - einige freie entfalten selbst physiologische Wirkungen oder dienen als Neurotransmitter
Histamin: - wird aus Aminosäure Histidin durch Decarboxylierung gebildet
- Synthese in Mastzellen, Zellen der Epidermis und der Magenschleimhaut und in Nervenzellen
- Speicherung in Mastzellen, basophilen Granulozyten und Zellen der Schleimhaut, der Bronchien und des Magen-Darm-Trakts - wirkt als Neurotransmitter und Gewebshormon
- spielt zentrale Rolle bei allergischen Reaktionen + beteiligt am Immunsystem + Entzündungsreaktionen
Melatonin: - Synthese in der Epiphyse (Epiphysis cerebri, Zirbeldrüse, Glandula pinealis), Ausgangsstoff Serotonin
- Metabolit des Tryptophanstoffwechsels (Decarboxylierung der Aminosäure Tryptophan)
- steuert Schlaf-Wach-Rhythmus des Körper: Bildung bei Licht gehemmt, Dunkelheit regt Bildung und Ausschüttung an - Tiefschlafphase wird durch Melatonin induziert
- Winterdepression durch hohen Melatoninspiegel tagsüber —> Müdigkeit, Schlafstörungen, depressive Gemütslage
Oxidative Desaminierung
- Desaminierung = chemische Abspaltung einer Aminogruppe als Ammonium-Ion. Erster Schritt beim Aminosäureabbau - läuft bei Säugetieren hauptsächlich in der Leber ab
- Ammonium-Ion dient der Synthese des Harnstoffs
1. Aminogruppe der Aminosäure Glutamat wird zu Imino-Gruppe oxidiert, durch Enzym Glutamat-Dehydrogenase und Verwendung von NAD
2. hydrolytische Abspaltung der Imino-Gruppe als Ammonium-Ion
3. alpha-Ketosäure wurde gebildet
4. aus alpha-Ketogruppe kann Glutamat regeneriert werden
5. Aminosäuren übertragen Amingruppe auf Glutamat unter Wirkung von Transaminasen (katalysieren Übertragung von Aminogruppe einer Aminosäure auf alpha-Ketosäure)
6. Glutamat dann oxidativ desaminiert und Ammoniak freigesetzt
Glukosen Aminosäuren
= AS, deren Abbauprodukt für Glukoneogenese (= Stoffwechselweg, zur Neusynthese von Glucose) genutzt wird
- beim Abbau entsteht Pyruvat, alpha-Ketoglutarat, Succinyl-CoA, Oxcalat oder Fumarat
Reine glucogene AS:
Alanin
Glycin
Serin
Cystein
Glutamin
Prolin
Histidin
Arginin
Valin
Methionin
Asparagin
Aspartat
Ketogene Aminosäuren
= AS werden zu Ketonkörpern abgebaut
- beim Abbau entsteht Acetyl-CoA und andere Ketonkörper
- Zwischenprodukte werden in den Citratzyklus eingeschleust oder für Biosynthese von anderen Ketonkörpern und Fettsäuren genutzt
Rein ketogen:
leucin
lysin
Glykolene sowie ketogene Aminosäuren
Isoleucin
Phenylalanin
Tryptophan
Tyrosin
Threcrun
