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Biología > Proteínas y aminoácidos > Flashcards

Proteínas y aminoácidos Flashcards

1
Q

¿Cuáles son los grupos funcionales de los aminoácidos?

A

Amina y carboxilo

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Q

¿Cómo identificar un aminoácido?

A

Por su estructura quiral y los grupos funcionales

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Q

¿Cuáles son los monómeros de las proteínas?

A

Aminoácidos

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4
Q

¿Cuál es el tipo de enlace de los aminoácidos?

A

Peptídico

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Q

¿Cómo ocurre el enlace peptídico?

A

Por la síntesis por deshidratación

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6
Q

¿Qué se une en el enlace peptídico?

A

El carbono con el nitrógeno

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7
Q

¿Qué se libera en el enlace peptídico?

A

Agua (dos moléculas de hidrógeno y una de oxígeno

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8
Q

¿Cuál es la relación entre el ARNm y las proteínas?

A

El ARNm contiene la información para la producción de porteínas

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9
Q

¿Qué son los ribosomas?

A

Son organelos de las células eucariotas y procariotas

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10
Q

¿Dónde se encuentran los ribosomas?

A

Existen los ribosomas libres y los ribosomas del retículo endoplasmático rugoso

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11
Q

¿De qué están hechos los ribosomas?

A

ARN ribosómico y proteínas ribosomales

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12
Q

¿Cuál es la estructura del ribosoma?

A

Se divide en subunidad mayor y subunidad menor

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13
Q

¿Qué tareas realiza el ribosoma?

A

Principalmente la síntesis de proteínas

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14
Q

¿Qué hacen los ribosomas del RER?

A

Sintetiza proteínas para enviarlas a la membrana plasmática o a los lisosomas

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15
Q

¿Qué hace la subunidad menor de los ribosomas?

A

Lee el ARN mensajero

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16
Q

¿De qué se encarga la subunidad mayor?

A

Se encarga de formar los enlaces peptídicos de los aminoácidos para crear una cadena polipeptídica, para que esta se convierta en una proteína

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17
Q

¿Cuántos tipos de estructuras tienen las proteínas?

A

4 tipos (Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)

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18
Q

¿Cómo es la estructura primaria de una proteína?

A

La estructura primaria nos permite observar que aminoácidos contiene y que funciones desempeñan

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19
Q

¿Qué son las estructuras secundarias de las proteínas?

A

Las estructuras secundarias gracias a la capacidad de giro de los enlaces peptídicos adquieren una disposición espacial estable (hacen figuritas)

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20
Q

¿Cuáles son las estructuras secundarias de las proteínas?

A
  • Estructura alfa hélice
  • Estructura hélice de colágena
  • Estructura conformación beta (lámina plegada)
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21
Q

Estructura secundaria de la proteína que se enrolla helicoidalmente

A

Estructura alfa hélice

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22
Q

¿Cuántos aminoácidos por vuelta presenta la estructura secundaria alfa hélice?

A

3.6 aminoácidos

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23
Q

¿Qué tipo de enlace se crea entre el oxígeno y el nitrógeno (CO y NH)?

A

Puentes de hidrógeno

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24
Q

Estructura secundaria de una proteína que tiene tres aminoácidos por vuelta

A

Estructura hélice de colágena

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25
¿Cómo se forma la estructura secundaria hélice de colágena?
Por enlaces covalentes y pocos enlaces de hidrógeno debido a la dificultad que tiene de formarlos
26
¿De qué depende la estabilidad de la estructura hélice de colágena?
De la unión de tres hélices que forman una superhélice por medio de enlaces covalentes y de puentes de hidrógeno
27
Estructura secundaria de una proteína que es conocida por su forma en zigzag
Estructura beta lámina plegada
28
¿Por qué la estructura beta tiene esa forma?
Porque no tiene enlaces de hidrógeno próximos en la cadena
29
¿De qué está formada la estructura terciaria de las proteínas?
Es una combinación de alfa hélice, de conformación beta y de otras estructuras no definidas en los giros/codos
30
¿Qué propiedad hace a la estructura terciaria de una proteína que pueda realizar funciones de transporte, enzimáticas y hormonales?
Su alta solubilidad por la forma globular
31
¿Qué funciones tiene la estructura terciaria de una proteína?
De transporte, enzimática, hormonal, etc.
32
¿Qué forma tiene la estructura terciaria de una proteína?
Globular
33
¿De qué está conformada la estructura cuaternaria?
De cadenas polipeptídicas de la estructura terciaria
34
¿Cómo se le llama a las uniones de las cadenas polipeptídicas de la estructura cuaternaria de una proteína?
Protómero
35
Tipo de enlaces que conforma la estructura cuaternaria de una proteína
No covalentes (débiles)
36
Dependiendo del número de ... Podemos darle un nombre a la estructura de una proteína
Protómeros (tetrameros-hemoglobina)
37
Los filamentos de actina y miosina son ejemplos de
Polímeros de protómeros
38
¿Qué es la desnaturalización de las proteínas?
El cambio de la estructura de una proteína por medio de calor o cambios de pH
39
¿Cuáles son las 8 funciones que realizan las proteínas?
- Estructural - Transporte - Señalización - Movimiento - Enzimática - Almacenamiento - Reguladora - Defensa
40
¿Qué es la electroforesis?
Método para separar moléculas por medio del peso molecular y la carga
41
¿Cuántas estructuras de proteínas secundarias tiene la estructura terciaria de las proteínas que forma las proteínas globulares?
4
42
¿Por qué las proteínas son solubles?
Debido a su alto tamaño molecular
43
La proteína pueden considerarse ..... Debido a que al disolverse en agua los radicales libres se ionizan y hacen que las proteínas no puedan unirse
Un coloide
44
¿A qué se debe la desnaturalización de proteínas?
Los enlaces de conformación globular (No polares) se rompen y la proteína pierde su estructura
45
Las proteínas dejan de ser funcionales al ser ...
Desnaturalizadas
46
¿Cómo se le llama, cuándo la proteína vuelve a su estado normal y recupera su conformación primitiva después de ser desnaturalizada?
renaturalización
47
A qué se refiere la especifidad en las proteínas
Su capacidad para cambiar de aminoácidos sin cambiar su función, dando lugar al proceso evolutivo
48
Al las proteínas estar constituidas por aminoácidos tienen un comportamiento .....
Anfótero
49
¿A qué se refiere el comportamiento anfótero de las proteínas?
Pueden neutralizar las variaciones del pH del medio debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases
50
¿Cuál es el único aminoácido que no tiene un carbono quiral?
Glicina
51
¿Qué son las holoproteínas?
Son proteínas constituidas únicamente por aminoácidos
52
¿Cuántas y cuáles son las clasificaciones de las proteínas?
Son 2 - Proteínas filamentosas - Proteínas globulares
53
Haloproteínas insolubles en agua y que aparecen principalmente a los animales
Proteínas filamentosas
54
Haloproteínas generalmente solubles en agua y en disoluciones polares
Proteínas globulares
55
Proteína filamentosa que se encuentra en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, tegumentarios, óseos
Colágenas
56
Proteína filamentosa que se encuentra en formaciones epidérmicas (cabello, uñas, etc.)
Alfa queratinas
57
Proteína filamentosa que se encuentra en tendones y vasos sanguíneos
Elastinas
58
Proteína filamentosa que se encuentra en los hilos de seda
Beta queratinas
59
Proteínas globulares solubles en agua que se encuentran asociadas en el ADN de los espermatozoides de cualquier microorganismo
Protaminas
60
Proteínas globulares solubles en agua que se encuentran asociadas en el ADN del núcleo (excepto en los espermas)
Histonas
61
Proteínas globulares insolubles en agua que aparecen en semillas vegetales como el maíz
Prolaminas
62
Proteínas globulares insolubles en agua, pero solubles en ácidos y bases diluidas.
Guteninas
63
Proteínas globulares solubles en agua que son las principales del plasma sanguíneo
Albúminas
64
Proteínas globulares solubles en disoluciones salinas se dividen en varias subclases, como las inmunoglobulinas (anticuerpos), las lipoproteínas (transportan lípidos en la sangre), las hormonas de unión a proteínas (transportan hormonas en la sangre) y otras.
Globulinas
65
¿Dónde son producidas la albúmina y la globulina?
En el hígado
66
¿Qué son las heteroproteínas?
Son proteínas formadas por un grupo proteico (proteína) y un grupo prostético.
67
¿Cuáles son las clasificaciones de las heteroproteínas?
Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas (SANGUÍNEAS) Fosfoproteínas (CASEÍNA) Nucleoproteínas (ADN - HISTONAS)
68
Ejemplo de una cromoproteína
Profirina (Fe ^+2) / grupo hemo Grupo tetrapirroico
69
¿Qué son las glucoproteínas?
Uniones entre glucosa y proteínas por medio de enlaces covalentes
70
Ejemplos de las glucoproteínas
Enzimas Hormonas Inmuniglobulinas
71

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