Proteínas e Vitaminas

Question 1

Quais problemas causados pela deficiência de vitamina A?

Answer 1

1. Pele e cabelo secos;
2. Aumento de infecção urinária, respiratória e digestória.

Question 2

Quais problemas causados pelo excesso de vitamina A?

Answer 2

1. Náuseas;
2. Vômitos;
3. Perda de apetite;
4. Fadiga;
5. Dores de cabeça.

Question 3

Quais problemas causados pela deficiência de vitamina B₆?

Answer 3

Dermatite nos olhos, nariz e boca.

Question 4

Quais problemas causados pelo excesso de vitamina B₆?

Answer 4

Falta de coordenação motora.

Question 5

Quais problemas causados pela deficiência de vitamina C?

Answer 5

1. Escorbuto;
2. Anemia;
3. Problemas de circulação;
4. Sangramento.

Question 6

Quais problemas causados pelo excesso de vitamina C?

Answer 6

1. Cálculos renais;
2. Dores de estômago;
3. Efeito laxativo.

Question 7

Quais problemas causados pela deficiência de vitamina D?

Answer 7

1. Raquitismo (em crianças);
2. Osteomalácia (em adultos).

Question 8

Quais problemas causados pelo excesso de vitamina D?

Answer 8

1. Excesso de cálcio no sangue;
2. Calcificação de ossos e tecidos moles;
3. Cálculos renais;
4. Fraqueza;
5. Surdez;
6. Dores de cabeça.

Question 9

Exemplos de funções exercidas pelas proteínas?

Answer 9

1. exercem função estrutural, participando da manutenção da arquitetura celular;
2. atuam no transporte de moléculas entre as células;
3. realizam atividade contrátil;
4. participam do metabolismo celular através dos hormônios insulina e glucagon;
5. estão envolvidas na imunidade do corpo, realizando mecanismos de defesa;
6. atuam como catalisadores, influenciando na velocidade das reações químicas.

Question 10

De que são formadas as proteínas?

Answer 10

As proteínas são polímeros formados por uma sequência contendo milhares de aminoácidos.

Question 11

Qual a constituição de um aminoácido?

Answer 11

Um aminoácido é constituído por um grupo amina (NH2), um grupo carboxila (COOH), um hidrogênio (H) e uma cadeia lateral R (radical), todos ligados a um átomo de carbono central.

Question 12

Qual o nomes das ligações entre os aminoácidos?

Answer 12

Os aminoácidos se ligam para formar proteínas através de ligações peptídicas, as quais ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo anima do outro aminoácido

Question 13

Quais as estruturas das proteínas?

Answer 13

1. Estrutura primária: é a sequência linear de aminoácidos de uma proteína;
2. Estrutura secundária: resulta do enovelamento da cadeia de aminoácidos. Existem dois tipos de estrutura secundária: alfa-hélice ou folha-beta.
3. Estrutura terciária: formada pela interação entre as cadeias laterais, que resulta no dobramento da cadeia polipeptídica.
4. Estrutura quaternária: formada pela interação entre mais de uma cadeia polipeptídica em conformação terciária. O exemplo de proteína com estrutura quaternária mais conhecido é a hemoglobina, a qual é formada por quatro cadeias polipeptídicas (subunidades), cada uma delas envolvendo um grupo heme conjugado que contém ferro, o qual é o responsável pelo transporte do oxigênio através do sangue.

Question 14

O que são enzimas?

Answer 14

As enzimas são proteínas grandes, enroladas de maneira a formar um encaixe chamado de sítio ativo, onde as moléculas que devem ser modificadas, os substratos, se ligam para que a reação aconteça. Essa ligação da enzima ao substrato não acontece ao acaso, mas é extremamente específica (modelo chave-fechadura).

Question 15

Qual a função das enzimas?

Answer 15

A enzimas desempenham a função de catalisadores biológicos. Cada enzima tem um pH ótimo e uma temperatura ótima de atuação.

Question 16

Qual a relação entre a concentração de substrato presente no meio e a velocidade das reações na presença das enzimas?

Answer 16

Quanto maior a concentração do substrato, maior a velocidade da reação, uma vez que aumentam as possibilidades de conjugação dele ao sítio catalítico da sua enzima. No entanto isso ocorre até que todas as enzimas estejam sendo utilizadas, e não havendo enzimas disponíveis, a velocidade deixa de aumentar e se torna constante.

Question 17

Quais os tipos de inibidores enzimáticos?

Answer 17

Os inibidores irreversíveis são aqueles que se ligam no sítio ativo da enzima, inativando-a definitivamente. Quanto aos inibidores reversíveis, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Na maioria dos casos, os inibidores reversíveis são do tipo competitivos o seja, competem com o substrato pelo sítio-ativo da enzima.

Question 18

O que são ácidos nucleicos?

Answer 18

Os ácidos nucleicos são as moléculas orgânicas responsáveis pelo armazenamento e transmissão das informações genéticas, podendo ser do tipo DNA ou RNA. Tais moléculas são polímeros formados por monômeros chamados de nucleotídeos.

Question 19

Qual a estrutura de um nucleotídeo?

Answer 19

Os nucleotídeos são as unidades básicas dos ácidos nucleicos. São constituídos por três unidades: um grupo fosfato, uma pentose e uma base nitrogenada.

A pentose pode ser uma ribose ou desoxirribose.

Caso seja ribose o ácido nucleico será do tipo RNA ou ácido ribonucleico.

Caso seja desoxirribose o ácido nucleico será do tipo DNA ou ácido desoxirribonucleico.

Question 20

Quais as base nitrogenadas dos nucleotídeos?

Answer 20

1. Bases púricas: adenina e guanina (formadas por um anel de 6 átomos fusionado a outro anel com 5 átomos de carbono);
2. Bases pirimídicas: citosina, timina e uracila (formada por um anel de 6 átomos de carbono).

DNA: adenina, guanina, citosina e timina. (A se liga com T e C se liga com G)

RNA: adenina, guanina, citosina e uracila.