Proteínas Flashcards

1
Q

Qual a unidade formadora das proteínas:

A

Aminoácido!

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Q

Descreva a fórmula química de um aminoácido:

A
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3
Q

Como se chama o comportamento ambíguo de ácido-base dos aminoácidos?

A

Comportamento Anfótero!

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4
Q

Em pH < 7 o aminoácido tende a se comportar como um(a) _________ e portanto adquiri carga __________.

A

Base!

Positiva!

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5
Q

Em pH > 7 o aminoácido tende a se comportar como um(a) _________ e portanto adquiri carga __________.

A

Ácido!

Negativa!

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6
Q

Em pH = 7 o aminoácido tende a se ___________ e gerar o __________________.

A

Autoprotonar!

Zwitterion!

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7
Q

Para pKa elevado do meio o aminoácido adquiri carga ______________, para pKb elevado do meio o aminoácido adquiri carga____________, por fim, para pKa=pKb o aminoácido se apresenta como um _____________.

A

Positiva!

Negativa!

Dipolo elétrico!

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8
Q

A ligação peptídica é uma ligação iônica, covalente ou metálica?

A

Covalente!

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9
Q

Defina a ligação peptídica:

A

Ocorre entre a extremidade carboxila de um aminoácido e a extremidade amina de outro aminoácido gerando a formação de uma molécula de água.

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10
Q

A função orgânica formada pela ligação peptídica é:

A

Amida!

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11
Q

Defina estrutura primária da proteína:

A

Estrutura linear formada pela tradução do RNA nos ribossomos.

Possui apenas ligações covalentes (ligação peptídica).

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12
Q

Defina estrutura secundária da proteína:

A

Estrutura em folha Beta pregueada ou alfa hélice formada por interação intermoleculares, principalmente ligações de hidrogênio.

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13
Q

Defina estrutura terciária da proteína:

A

Estrutura formada pelo movimento de enovelamento (globinas) da molécula através de pontes de sulfeto.

(ligações covalentes de enxofre)

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14
Q

Defina estrutura quaternária da proteína:

A

Estrutura formada pela união de 2 ou mais estruturas terciárias.

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15
Q

Qual estrutura proteica é mais estável?

A

Estrutura terciária

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16
Q

Defina o processo de desnaturação proteica:

A

Regressão da molécula de proteína da sua estrutura mais complexa para a menos complexa.

17
Q

O processo de desnaturação é irreversível?

A

Geralmente sim, porém pode ser reversível em alguns casos.

18
Q

Defina proteínas do ponto de vista bioquímico:

A

Biomolécula de alto peso molecular que é produzida nas células por meio da transcrição e tradução do RNAm.

Trata-se de um Copolímero de condensação (Síntese por desidratação).

19
Q

Quais são as principais funções das proteínas?

A
  1. Estrutural: Colágeno, Queratina, Albumina, Proteínas canais, etc.
  2. Energética: Conversão de aminoácidos em substâncias glicídicas (Gliconeogênese)
  3. Catalisadores: Diminuem a energia de ativação das reações metabólicas.
20
Q

Qual a principal função da albumina?

A
21
Q

Como é a fisiopatologia da Gota?

A

A gota é uma doença inflamatória que acomete sobretudo as articulações e ocorre quando a taxa de ácido úrico (consumo excessivo de proteínas) no sangue está em níveis acima do normal.

Fonte: Sociedade Brasileira de Reumatologia

22
Q

Defina inibidor:

A

Composto químico que inibe a ação de uma enzima (catalisador) de forma irreversível ou reversível.

23
Q

Diferencie Inibidor Competitivo de Inibidor Não Competitivo:

A
24
Q

Defina veneno:

A

Substância química que desativam a enzima de forma irreversível.

  • Exemplo: EDTA*
  • Veneno enzimático que impede a Glicólise*
  • (Uso: exames de glicemia)*
25
Q

Quais são os principais fatores que alteram a ação enzimática?

A

pH!

Temperatura!