Proteínas Flashcards
Estrutura final enovelada
Conformação.
Fisiologia das pontes de H na estrutura de alfa-helice
A cada 4 ligações peptídicas. 3,6 resíduos de aminoácidos
Utilização de proteínas alfa-helice
MP: transportadores e receptores.
Tipos de folha B
Paralela e antiparalela.
Fisiologia estrutura super-hélice (coiled-coil)
Duas ou três alfa-helices enoveladas. Exemplo: miosina e queratina.
Domínio proteico
Subestrutura de uma proteina que pode se enovelar independentemente. 50 a 350 aminoácidos. Corroboram diferentes funções.
Domínios das Src
Reguladores: SH2 e SH3. Catalítico: cinase catalítca.
Função serina-proteases
Hidrolizar proteinas.
Variações de aminoácidos sem efeito
Variações neutras.
Enzimas parálogas
Funções semelhantes: elastase e quimitripsina.
Enzimas ortólogas
Organismos distintos.
Uma das causas do aumento da complexidade de um sistema proteico
Embaralhamento de domínios
Formas das proteínas
Fibrosas e globulares
Local comum das proteínas fibrosas
Matriz extracelular
Função ligações cruzadas
Manter forma proteica no espaço extracelular.